СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОЖЕЛАТИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.25

Автор(ы) : Crabbe, Thomas, Smith, Bryan, O'Connell, James, Docherty, Andrew
Заглавие : Human progelatinase A can be activated by matrilysin
Источник статьи : FEBS Lett. - 1994. - Vol. 345, N 1. - С. 14-16
Аннотация: Изучали активацию прожелатиназы A другими металлопротеиназами внеклеточного матрикса, прослеживая утрату N-концевого пропептида с возрастанием скорости гидролиза синтетического субстрата. Активированный стромелизин-1 не вызывает активации, которая превышала бы результат медленного аутолиза. Инкубация в течение 8 час с активированным матрилизином ведет к активности, составляющей 64% от активности, которая развивается при инкубации с (4-аминофенилмеркури)ацетатом. Под действием матрилизина прожелатиназа A дикого типа и мутантный неактивируемый профермент утрачивают пропептид, по-видимому, независимо от аутокаталитического расщепления. Великобритания, Dep. Oncol., Celltech Research, Slough SL1 4EN. Библ. 19
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
РОЛЬ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.02-04М2.131

Автор(ы) : Zucker, Stanley, Conner, Cathleen, DiMassmo Betty I., Ende, Howard, Drews, Michelle, Seiki, Motohara, Bahou Wadie F.
Заглавие : Thrombin induces the activation of progelatinase A in vascular endothelial cells. Physiologic regulation of angiogenesis
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 40. - С. 23730-23738
Аннотация: В культуре эндотелиоцитов из пуповины человека при желатин-зимографии кондиционированной среды обнаружена прожелатиназа A 72 кД; внесение в среду 'альфа'-тромбина ведет (лишь в присутствии клеток) к образованию желатинолитических компонентов 64 и 62 кД соответственно активации прожелатиназы A. Активация отменяется избирательными ингибиторами тромбина и ингибиторами металлопротеиназ матрикса. Предобработка клеток C-концевым фрагментом нативной прожелатиназы A или ингибитором металлопротеиназы-2 также отменяет активацию. Активация тромбином происходит независимо от рецептора тромбина. США, VAMC, Northport, NY 11768. Библ. 45
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ
ТРОМБИН
ИНДУКЦИЯ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
КРОВЕНОСНЫЕ СОСУДЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.05-04М1.286

Автор(ы) : Itoh, Yoshifumi, Binner, Sharon, Nagase, Hideaki
Заглавие : Activation of the progelatinase A (PROMMP-2) complexed with tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-2 by a cell surface activator of human uterine cervical fibrolblasts
Источник статьи : Ketsugo soshiki. - 1995. - Vol. 27, N oct. Suppl. - С. 23
Аннотация: Культивируемые фибробласты из шейки матки человека конститутивно синтезируют и секретируют протеиназу матрикса MMP-2/желатиназу А в виде proMMP-2 в комплексе с TIMP-2. Инкубация proMMP-2 с 4-аминофенилмеркуриацетатом или с эндогенным связанным с мембранами активатором ведет к активации профермента с образованием MMP-2 67 кД. Комплекс не подвергается такой активации и подавляет активные металлопротеиназы матрикса. В составе комплекса TIMP-2 под действием 4-аминофенилмеркуриацетата утрачивает свою ингибиторную активность. США, Dep. Bioch. a. Mol. Biol., Univ. Kansas Med. Ctr, Kansas City, KS 66160-7421
ГРНТИ : 34.41.15
Предметные рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА А
АКТИВАЦИЯ
КОМПЛЕКС
ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
ФИБРОБЛАСТЫ
МАТКА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 98.09-04М7.301

Автор(ы) : Imai, Kazushia, Ohta, Satoru, Matsumoto, Tadami, Fujimoto, Noboru, Sato, Hiroshi, Seiki, Motoharu, Okada, Yasunori
Заглавие : Expression of membrane-type 1 matrix metalloproteinase and activation of progelatinase A in human osteoarthritic cartilage
Источник статьи : Amer. J. Pathol. - 1997. - Vol. 151, N 1. - С. 245-256
Аннотация: Впервые установлено, что в суставном хряще при остеоартрозе имеется выраженная экспрессия матриксной мембранозной металлопротеиназы I типа (I), коррелирующая с активацией прожелатиназы А (II), в то время как в интактном хряще экспрессия I и активация II незначительны. Фракции плазматической мембраны, выделенные из хондроцитов с экспрессией I могут активировать II. И I, и II в культуре хондроцитов стимулируются обработкой интерлейкином-I'альфа' и в меньшей мере фактором некроза опухоли-'альфа'. Т. обр. I, индуцируемый цитокинами, может играть роль в активируемой II деградации внеклеточного матрикса хряща при остеоартрозе у человека. Япония, Kanazawa Univ., Ishikawa. Библ. 74
ГРНТИ : 76.03.49
Предметные рубрики: КОСТИ
ОСТЕОПОРОЗ
МАТРИКСНАЯ МЕМБРАНОЗНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
ПРОЖЕЛАТИНАЗА А
АКТИВАЦИЯ
СУСТАВНОЙ ХРЯЩ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.258

Автор(ы) : Higashi, Shouichi, Miyazaki, Kaoru
Заглавие : Reactive site-modified tissue inhibitor of metalloproteinases-2 inhibits the cell-mediated activation of progelatinase A
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 15. - С. 10497-10504
Аннотация: Обработка тканевого ингибитора металлопротеиназ 2 - TIMP-2 - цианатом ведет к потере ингибиторной активности по отношению к матрилизину или желатиназе A. Потеря активности сопровождается карбамилированием 'альфа'NH[2]-группы Cys 1 в TIMP-2. При добавлении модифицированного TIMP-2 в культуральную среду клеток фибросаркомы HT1080, стимулированных конканавалином A, наблюдается частичное торможение превращения эндогенной прожелатиназы A в промежуточную форму, а превращение последней в зрелую желатиназу A тормозится полностью. Модифицированный по реактивному центру TIMP-2 предотвращает также накопление активной желатиназы A на поверхности клетки. Предполагают, что связывание модифицированного TIMP-2 гемопексин-подобным доменом желатиназы A приводит к нарушению ее ассоциации с поверхностью клетки и тем самым предотвращает аутокаталитическое превращение промежуточной формы желатиназы A в зрелую форму. Япония, Div. Cell Biol. Kihara Inst. Biol. Res. Yokohama City Univ. Yokohama. Библ. 28
ГРНТИ : 34.19.21
Предметные рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
ПРОЦЕССИНГ
АКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ИНГИБИТОРЫ
ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2
ВЛИЯНИЕ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.08-04М4.74

Автор(ы) : Miyamori, Hisashi, Takino, Takahisa, Seiki, Motoharu, Sato, Hiroshi
Заглавие : Human membrane type-2 matrix metalloproteinase is defective in cell-associated activation of progelatinase A
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 267, N 3. - С. 796-800
Аннотация: Трансфекция гена мыши матриксной металлопротеиназы мембранного типа-2 (MMP-MT2) в клетки COS-1 приводит к активации прожелатиназы A, а трансфекция этого гена человека не оказывает влияния. Установлено, что это связано с различиями в последовательности в области "вставки" IS2 в MMP-MT2 мыши и человека, и в частности с остатками в 183 и 185 положении. При замене этих остатков путем мутагенеза в MMP-MT2 человека на соответствующие остатки в ферменте мыши (Pro183Ser и Gln185Asp) способность активировать прожелатиназу A на поверхности клетки восстанавливается. Данные указывают на важность IS2 области для функциональной активности MMP-MT2 и свидетельствуют о том, что MMP-MT2 человека дефектна в отношении активации прожелатиназы A на поверхности клетки. Япония, Dep. Mol. Virol. Oncol. Canc. Res. Inst. Kanazawa Univ., Kanazawa. Библ. 23
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА МЕМБРАННОГО ТИПА-2
IS-2 ИНСЕРЦИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.04-04М4.225

Автор(ы) : Lindstad R.I., Sylte I., Winberg J.-O.
Заглавие : A novel activation mechanism of pro-gelatinase A: Electrophoretic, kinetic and structural studies on the proteolytic activation of human pro-gelatinase A by pancreatic trypsin : Abstr. 18th International Congress of Biochemistry and Molecular Biology, Birmingham, 16-20 July, 2000
Источник статьи : Biochem. Soc. Trans. - 2000. - Vol. 28, N 5. - С. A314
Аннотация: Установлено, что прожелатиназа A (ПЖ) человека активируется трипсином быка. При этом из ПЖ с мол. м. 72 кД в результате отщепления пропептида образуется форма с мол. м. 62 кД. Затем образуются формы с мол. м 44 и 54 кД. Кинетические исследования показывают, что активация ПЖ трипсином протекает медленнее, чем активация аминофенилмеркурийацетатом. Удаление структурного Ca из ПЖ увеличивает скорость активации трипсином. Молекулярное моделирование, основанное на кристаллической структуре ПЖ, показывает, что удаление Ca индуцирует специфические конформационные изменения в области пропептидного домена ПЖ, что способствует ее активации. Норвегия, Dep. Biochem. Univ. Tromso, Tromso
ГРНТИ : 34.39.33
Предметные рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОМ
КИНЕТИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ
СТРУКТУРНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04Я6.220

Автор(ы) : Howard E.W., Bullen E.C., Banda M.J.
Заглавие : Intracellular assembly of 72 kDa progelatinase: TIMP-2 complexes : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - С. 137
Аннотация: Исследовали комплексы прожелатиназы с эндогенными тканевыми ингибиторами металлопротеиназ: TIMP-2 и TIMP-1. В кондиционированной клет. среде прожелатиназа-72 кД обнаружена в виде эквимолярного комплекса с TIMP-2. Инкубация этого комплекса с ртуть-органическими соединениями приводит к появлению активной желатиназы, к-рая остается связанной с TIMP-2. При отделении TIMP-2 из комплекса происходила аутоактивация прожелатиназы-72 кД с образованием нескольких фрагментов, включая 2 активных - 62 кД и 43 кД. Один фрагмент является интактным С-концом, к-рый не обладает протеолитической активностью, но связывает TIMP-2; этот связывающий участок назван стабилизационным доменом. Фрагмент-43 кД содержит активный центр и не содержит стабилизационного домена. TIMP-I и TIMP-2 связывают и инактивируют фрагмент-43 кД. Связывание активного центра ингибируется 1,10-фенантролином, тогда как связывание со стабилизационным участком происходит как в присутствии, так и в отсутствие 1,10-фенантролина. При иммунопреципитации лизатов из радиомеченных Кл прожелатиназа-72 кД копреципитирует с TIMP-2. Предполагают, что сборка комплекса прожелатиназа-72 кД - TIMP-2 осуществляется внутриклеточно до секреции. Анти-TIMP-1 не осаждает внутриклет. прожелатиназу-72 кД. США, Lab. of Radiobiol. and Environ. Health, UCSF, San Francisco, CA 94143-0750.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА-72 КД
ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА С ИНГИБИТОРОМ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ 2
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ФРАГМЕНТЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 94.05-04К1.176

Автор(ы) : Fujimoto, Noboru, Mouri, Nobuko, Sakai, Tomoe, Hideaki, Thoukai, Ohuchi, Eiko, Iwata, Kazushi, Okada, Yasunori, Hayakawa, Taro
Заглавие : Выявление и изучение прожелатиназы с молекулярной массой 72 кД - коллагеназы типа IV (MMP-2) в нормальной сыворотке человека
Источник статьи : Ketsugo soshiki. - 1993. - Vol. 25, N 1. - С. 31
ГРНТИ : 34.43.35
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
ПРОЖЕЛАТИНАЗА
КОЛЛАГЕНАЗА ТИПА IV
СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска