Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.

Вид документа : Однотомное издание
Заявка 2291058 Великобритания, МКИ C12N 9/28.

Автор(ы) : Deweer, Philippe, Amory, Antoine
Заглавие : Acid alpha-amylases derived from Sulfolobus species .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Solvay S.A.
2.

Вид документа : Однотомное издание
Заявка 2291058 Великобритания, МКИ C12N 9/28.

Автор(ы) : Deweer, Philippe, Amory, Antoine
Заглавие : Acid alpha-amylases derived from Sulfolobus species .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Solvay S.A.
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.151

Автор(ы) : Tenkanen, Maija, Thornton, Jeff, Viikari, Liisa
Заглавие : An acetylglucomannan esterase of Aspergillus oryzae; purification, characterization and role in the hydrolysis of O-acetyl-galactoglucomannan
Источник статьи : J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 3. - С. 197-206
Аннотация: Новая ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae была получена по ранее описанному способу и очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на ДЭАЭ-, СМ-, фенил-сефарозах FF и Сефакриле S-100 HR. Очищенный фермент имел мол. м. 36 кД, изоэлектрическую точку 4,6, оптимум действия при рН 5,5-5,5, был стабилен в течение 24 ч при рН 5,0-6,0 и т-ре 40'ГРАДУС'С, освобождал уксусную к-ту при действии на О-ацетил-галактоглюкоманнан, О-ацетил-4-О-мутилглюкуронилан и о-нафтилацетат, был способен в присутствии маннаназы из Trichoderma reasi и 'альфа'-галактозидазы расщеплять полимерные субстраты. Также, как ранее описанная эстераза из Aspergillus oryzae, новая эстераза усиливала деградацию О-ацетил-галактоглюкоманнана маннаназой и 'альфа'-галактозидазой. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1501, FIN-02044 VTT. Библ. 17
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОМАННАНЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.146

Автор(ы) : Tenkanen, Maija, Thornton, Jeff, Viikari, Liisa
Заглавие : An acetylglucomannan esterase of Aspergillus oryzae; purification, characterization and role in the hydrolysis of O-acetyl-galactoglucomannan
Источник статьи : J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 3. - С. 197-206
Аннотация: Новая ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae была получена по ранее описанному способу и очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на ДЭАЭ-, СМ-, фенил-сефарозах FF и Сефакриле S-100 HR. Очищенный фермент имел мол. м. 36 кД, изоэлектрическую точку 4,6, оптимум действия при рН 5,5-5,5, был стабилен в течение 24 ч при рН 5,0-6,0 и т-ре 40'ГРАДУС'С, освобождал уксусную к-ту при действии на О-ацетил-галактоглюкоманнан, О-ацетил-4-О-мутилглюкуронилан и о-нафтилацетат, был способен в присутствии маннаназы из Trichoderma reasi и 'альфа'-галактозидазы расщеплять полимерные субстраты. Также, как ранее описанная эстераза из Aspergillus oryzae, новая эстераза усиливала деградацию О-ацетил-галактоглюкоманнана маннаназой и 'альфа'-галактозидазой. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1501, FIN-02044 VTT. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОМАННАНЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.117

Автор(ы) : Tenkanen, Maija, Thornton, Jeff, Viikari, Liisa
Заглавие : An acetylglucomannan esterase of Aspergillus oryzae; purification, characterization and role in the hydrolysis of O-acetyl-galactoglucomannan
Источник статьи : J. Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 3. - С. 197-206
Аннотация: Новая ацетилглюкоманнанэстераза из Aspergillus oryzae была получена по ранее описанному способу и очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на ДЭАЭ-, СМ-, фенил-сефарозах FF и Сефакриле S-100 HR. Очищенный фермент имел мол. м. 36 кД, изоэлектрическую точку 4,6, оптимум действия при рН 5,5-5,5, был стабилен в течение 24 ч при рН 5,0-6,0 и т-ре 40'ГРАДУС'С, освобождал уксусную к-ту при действии на О-ацетил-галактоглюкоманнан, О-ацетил-4-О-мутилглюкуронилан и о-нафтилацетат, был способен в присутствии маннаназы из Trichoderma reasi и 'альфа'-галактозидазы расщеплять полимерные субстраты. Также, как ранее описанная эстераза из Aspergillus oryzae, новая эстераза усиливала деградацию О-ацетил-галактоглюкоманнана маннаназой и 'альфа'-галактозидазой. Финляндия, VTT Biotechnol. and Food Res., P. O. Box 1501, FIN-02044 VTT. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОМАННАНЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

6.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5464772 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 41/00.

Автор(ы) : Hirose, Katutoshi, Takagi, Yoshihiro, Otomatsu, Toshihiko, Suzuki, Yoshiichi
Заглавие : Process for producing optically active halogen-containing alcohols using lipase AY-120 from Candida rugosa .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Showa Shell Sekiyu K.K.
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.10-04Б2.088

Автор(ы) : Wang, Qin, Zhao, Xuehui
Заглавие : Изучение свойств эндо-'бета'-глюканазы из Aspergillus niger
Источник статьи : Wcishe ngwu xuebao. - 1993. - Vol. 33, N 6. - С. 439-445
Аннотация: Исследованы св-ва эндо-'бета'-глюканазы (ЭГ, КФ 3,2,1,4) из нового штамма Aspergillus niger W25. Показано, что компоненты ЭГ I-2а, I-2b, I-2с, I-2d, IIa, IIb и IIIa проявляют максимальную активность при рН 5,5, 5,5, 5,0, 5,5, 5,0, 5,5, 5,5 и т-ре 50, 50, 55, 55, 55, 55 и 60'ГРАДУС' С соответственно. Компоненты ЭГ I-2а, I-2b, I-2с, I-2d, IIa, IIb, IIIa стабильны в интервале рН 2,0-7,0. Уменьшение активности ЭГ в 2 раза в течение 1 ч нагревания происходит при т-рах: 49'ГРАДУС' С (I-2а), 61'ГРАДУС' С (I-2b), 63'ГРАДУС' С (I-2с), 52'ГРАДУС' С (I-2d), 57'ГРАДУС' С (IIa), 47'ГРАДУС' С (IIb), 67'ГРАДУС' С (IIIa). Мол. массы I-2а, I-2b, I-2с, I-2d, IIa, IIb, и IIIa равны 53 000, 48 000, 57 000, 60 000, 44 500, 48 000 и 34 000. ЭЭТ - соответственно 5,5, 5,3, 5,0, 4,8, 5,8, 5,1 и 4,1. Указанные компоненты ЭГ ингибируются ионами Cu{2}{+}, Ag{+}, Hg{2}{+}. Библ. 11. Китай, Dep. of Biology, Xiamen Univ. Xiamen 361005.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ШТАММ W25
ПРОДУЦЕНТ ФЕРМЕНТА
ЭНДО-БЕТА-ГЛЮКАНАЗА
КОМПОНЕНТЫ
СВОЙСТВА
Дата ввода:

8.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2220198 Российская Федерация, МКИ C12N 1/14.

Автор(ы) : Балабанова Л.А., Пивкин М.В., Гафуров Ю.М., Рассказов В.А.
Заглавие : Штамм гриба Penicillium Estinogenum A. Komatsu et S. Abe ex G. Sm. - продуцент эндонуклеазы P[est] и способ ее получения .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Тихоокеан. ин-т биоорган. химии ДВО РАН
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)