Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI30) 01.08-04Н2.32

Автор(ы) : Schulze A., Frommhold D., Mayatepek E., Hoffmann G.F.
Заглавие : A new approach in neonatal screening for hereditary tyrosinemia type I
Источник статьи : J. Inherit. Metab. Disease. - 2000. - Vol. 23, прил. N 1. - С. 7
Аннотация: Нелеченая наследственная тирозинемия типа 1 (НТ1) характеризуется печеночной недостаточностью, неврологическими нарушениями и печеночно-клеточным раком, что диктует необходимость ранней диагностики. Однако гипертирозинемия может быть вызвана не только НТ1. Разработали быстрый спектрофотометрический метод диагностики, основанный на ингибировании порфобилиногенсинтазы сукцинилацетоном, накапливающимся при НТ1. Количественный анализ порфобилиногенсинтазы позволил точно выявить больных детей среди обследованных 70 тыс. новорожденных и зарекомендовал себя как надежный, точный и дешевый метод. Рекомендуют добавление этого метода к скринингу новорожденных. Германия, Dep. Gen. Ped., Univ. Children's Hospital, INF 150, Heidelberg
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: БОЛЕЗНИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ
ТИРОЗИНЕМИЯ
ТИП 1
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ СКРИНИНГ
НОВОРОЖДЕННЫЕ
МЕТОДЫ
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ
ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.04-04Т4.59

Автор(ы) : Farant, Jean-Pierre, Wigfield Donald C.
Заглавие : The effects of copper, zinc, mercury, and cadmium on rabbit erythrocytic porphobilinogen synthase in vivo
Источник статьи : J. Anal. Toxicol. - 1990. - Vol. 14, N 4. - С. 222-226
Аннотация: Кролики получали Pb{2}+, Hg{2}+, Cd{2}+ с питьевой водой, а Cu{2}+ и Zn{2}+ вводили им п/к (конц-ии и дозы не указаны). Через 24 ч отбирали пробы крови и определяли в них содержание всех этих металлов, а также активность порфобилиноген-синтазы (ПБС) эритроцитов и ее зависимость от pH среды. Показали, что каждый из исследованных ионов оказывал характерное влияние на зависимость между активностью ПБС и pH. Влияние каждого отдельного иона зависело как от его конц-ии, так и от pH и в целом было аналогичным таковому при воздействии этих ионов на ПБС in vitro. Наиболее выраженное влияние оказывал Pb. Канада, OttawaCarleton Chemistry Inst., Carleton Univ. Campus, Ottawa. Библ. 14.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: МЕДЬ
ЦИНК
РТУТЬ
КАДМИЙ
ЭРИТРОЦИТЫ
ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.07-04Б4.95

Автор(ы) : Frandenberg, Nicole, Jahn, Dieter, Jaffe Eileen K.
Заглавие : Pseudomonas aeruginosa contains a novel type V porphobilinogen synthase with no required catalytic metal ions
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 42. - С. 13976-13982
Аннотация: Исследовано влияние Mg{+2} на порфобилиногенсинтазу (ПБГС) из Pseudomonas aeruginosa. Показана стимуляция фермента в присутствии Mg{+2} при pH 8,2; 6,9 и 6,5 на фоне и в отсутствие K. Обсуждено несколько моделей механизмов связывания Mg{+2}. Показано, что связавшийся Mg{+2} аллостерически стимулирует каталитическую активность, не зависящую от ионов двухвалентных металлов, профиль активации зависит от т-ры и конц-ии К. Фермент связывает только 4 иона Mg{+2}/октамер, в отличие от др. ПБГС, причем в специфическом сайте связывания, но не в активном центре. Используя {13}C-ЯМР, и Mn{+2} в качестве ЭПР-зонда для Mg{+2}, исследовали связывание порфобилиногена в активном центре. Непосредственное участие Mg{+2} в связывании субстрата и образовании продукта реакции не выявлено. На основании полученных данных ПБГС из Pseudomonas aeruginosa отнесена к новому типу V ПБГС. Германия, Inst. Organische Chem. Biochem., Albert-Ludwigs-Univ., 79104 Freiburg Breisgau. Библ. 31
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА
ВЛИЯНИЕ MG{+2}
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS AERUGINOSA
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.07-04Б4.96

Автор(ы) : Frankenberg, Nicole, Heinz Dirk W., Jahn, Dieter
Заглавие : Production, purification, and characterization of a Mg{2+}-responsive porphobilinogen synthase from Pseudomonas aeruginosa
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 42. - С. 13968-13975
Аннотация: Mg{+2}-зависимую порфобилиногенсинтазу (ПБС) из Pseudomonas aeruginosa синтезировали в E. coli и очистили до гомогенности методами хр-фии. K[м] для 5-аминолевулиновой кислоты (АЛК) - 0,33 мМ при pH 8,6, мол. м. нативного белка - 280 кД, радиус Стокса - 57 А. Это октамер. ЭДТА ингибирует активность, при добавлении Mg{+2} эффект обратим. Mg{+2} не влияет на образование октамера, но важен для активности и стабилизирует олигомерное состояние. Определена N-концевая аминокислотная последовательность, необходимая для олигомеризации и активности фермента (по данным опытов по мутагенезу). Исследовано влияние на активность ПБС моновалентных и двухвалентных катионов и некоторых ингибиторов, а также pH-зависимая кинетика и определены ионизирующиеся при катализе группы (Lys260 и Ala P-области). ПБС получена в кристаллическом состоянии в комплексе с аналогом субстрата левулиновой кислотой и показано, что она состоит из четырех асимметричных димеров, содержащих один Mg{+2}/димер. Германия, Inst. Organische Chem. Biochem., Albert-Ludwigs-Univ., 79104 Freiburg Bresgau. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА
MG{2+}-ЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ ФОРМА
ОБРАЗОВАНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS AERUGINOSA
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.60

Автор(ы) : Luond, Rainer Martin, Neier, Reinhard
Заглавие : On the formation of the mixed pyrrole catalysed by porphobilinogen synthase from Rhodobacter spheroides
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1996. - Vol. 1289, N 1. - С. 83-86
Аннотация: Фермент порфобилиногенсинтаза (PBGS) катализирует образование порфобилиногена (PBG) из двух молекул 5-аминолевулиновой к-ты (ALA). Считали, что PBGS из Rh. способна катализировать образование смешанного пиррола из одной молекулы ALA и одной молекулы левулиновой к-ты. С помощью химического синтеза получили смешанный пиррол, т. пл. 146-147'ГРАДУС', C[10]H[13]NO[4], M{+}: 211. Изучение его строения методом {1}H- и {13}C-ЯМР-спектроскопии показало, что структура смешанного пиррола, в образовании которого участвует PBGS из R. spheroides, отличается от предложенной ранее. Предполагаемый фермент, катализирующий образование смешанного пиррола, использовали в качестве аргумента для постулирования механизма действия PBGS. В свете новых данных считают необходимым пересмотреть этот аргумент. Швейцария, Inst. Chim., Univ. Neuchatel, CH-2000 Neuchatel. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА
ПИРРОЛ
ОБРАЗОВАНИЕ
RHODOBACTER SPHEROIDES
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.206

Автор(ы) : Echelard, Yann, Dymetryszyn, Julien, Drolet, Marc, Sasarman A.
Заглавие : Nucleotide sequence of the hemB gene of Escherichia coli K12
Источник статьи : Mol. and Gen. Genet. - 1988. - Vol. 214, N 3. - С. 503-508
Аннотация: Ген hemB порфобилиногенсинтазы (5-аминолевулинатдегидратазы; I) Escherichia coli клонирован на мобилизуемом векторе pCR1 в составе EcoRI - фрагмента ДНК плазмиды F'13 размером 14 600 п. н. и субклонирован на плазмиде pBR325 в составе фрагмента NruI-HpaI размером 1100 п. н. Гибридные плазмиды с геном hemB комплементируют мутанты hemB E. coli К12, не только восстанавливая активность I, но и обеспечивая уровень I, в 10 раз более высокий, чем в Кл дикого типа. Секвенирование гена hemB обнаружило открытую рамку считывания длиной 1051 п. н., к-рая кодирует белок I с мол. м. 35 600. Картирован 5'конец мРНК hemB и идентифицирован промотор гена hemB с блоками - 10 (ТАТАЦТ) и -35 (ГТАААА). В сопряженной системе транскрипции-трансляции in vitro плазмиды с клонированным геном hemB вызывают синтез белка с мол. м. 35 000. Сравнение аминокислотных последовательностей I E. coli и человека обнаружило несколько областей значительной гомологии. Две из них соответствуют сайту связывания Zn и каталитическому сайту I человека. Библ. 42. Канада, Dept. y Microbiol. and Immunology, Univ. de Montreal, Montreal, Quebec H3С 3J7, А. Sasarman.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗЫ HEMB
КЛОНИРОВАНИЕ
КОМПЛЕМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ПОРФОБИЛИНОГЕНСИНТАЗА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
ГОМОЛОГИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)