СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-27

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.09-04В2.2072

Автор(ы) : Waters M.Fiona, McLennan Alexander G., Carr Noel G.
Заглавие : Purification and activity gel analysis of polynucleotide phoyphorylase from the cyanobacterium Nostoc sp. MAC
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 7. - С. 2045-2054
Аннотация: Выделена и очищена полинуклеотидфосфорилаза (I) из Nostoc sp. MAC. Для активности фермента требовались двухвалентные катионы, такие, как Mg{2}+, рН 10,5; I катализировала полимеризацию АДФ с образованием полинуклеотида. Реакция не зависела от присутствия затравки и протекала со скоростью 2 мкмоль/мин*мг белка. Мол. масса I 215-000-240 000. В процессе очистки получено 6 фракций I, максимальный фактор очистки был 14 000. Обнаружено несколько типов полос активности во фракциях I, подобно тому, что наблюдалось при аналогичном анализе I из Micrococcus luteus. Определение активности I в денатурирующих гелях показало присутствие во фракции грубого экстракта и в частично очищенной фракции единственной полосы активности при Mr 91 000. Активность была обнаружена также в денатурирующем геле с цетилтриметиламмонийбромидом. По аналогии с I из других организмов предполагается, что фермент из Nostoc sp. представляет собой тример 91 000 Mr субъединиц. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Liverpool, PO Box 147, Liverpool L69 3ВХ. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 27.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
NOSTOC (ALGAE)
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.262

Автор(ы) : Mackie George A.
Заглавие : Stabilization of the 3' one-third of Escherichia coli ribosomal protein S20 mRNA in mutants lacking polynucleotide phosphorylase
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 8. - С. 4112-4120
Аннотация: Изучали механизмы деградации молекул мРНК в клетках Escherichia coli. В качестве модели использовали мРНК для рибосомного белка S20, имеющую длину 'ЭКВИВ'450 н. В данной работе обнаружено, что в клетках мутантов E. coli, дефектных по полинуклеотидфосфорилазе (ПНФ) наблюдается накопление стабильного фрагмент S20-мРНК, имеющего длину в 148 нуклеотидов. Показано, что этот фрагмент соответствует 3'-концевой трети молекулы S210-мРНК и его 5'-конец сформирован в результате эндонуклеазного расщепления по 5'-сторону от остатка гуанина в последовательности ...ААЦЦГАУЦ... Делается вывод, что ПНФ является одним из важных компонентов системы деградации S20-мРНК в клетках E. coli. Показано также, что у мутантов E. coli, дефектных одновременно по ПНФ и по РНКазе II время жизни S20-мРНК увеличивается в 2,5 раза. Библ. 40.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ SK5003
РНК МАТРИЧНАЯ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА РИБОСОМ S20
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОЦЕССИНГ МРНК
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ PNP
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ОТСУТСТВИЕ
ГИБРИДНЫЕ ПЛАЗМИДЫ
ДНК-РНК ГИБРИДИЗАЦИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.361

Автор(ы) : Plamann Michael D., Stauffer George V.
Заглавие : Escherichia coli glyA mRNA decay: the role of 3' socndary structure and the effects of the pnp and rnb mutations
Источник статьи : Mol. and Gen. Genet. - 1990. - Vol. 220, N 2. - С. 301-306
Аннотация: С 3'-стороны от структурного гена glyA Escherichia coli расположены 2 последовательности REP и 'ро'-независимый терминатор транскрипции, потенциально способные образовывать шпилечные структуры. Делеции, удаляющие эти элементы, понижают экспрессию гена glyA. Стабильность мРНК glyA дикого типа повышается в 6 раз в мутанте pnp rnb, дефектном по полинуклеотидфосфорилазе (I) и РНК-азе II (ИИ). Эти данные показывают, что 3'-концевые структуры мРНК glyA ответственны за ее стабильность и существенны для экспрессии гена glyA, т. к. они блокируют (3' 5')-экзонуклеазную активность I и II. Они согласуются с моделью кооперативного действия эндонуклеаз и (2' 5')-экзонуклеаз при распаде мРНК. Библ. 24. США, Dept. of Microbiol., Univ. of Iowa, Iowa City, IA 52242.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТ PNP
МУТАНТ RNB
РНК МАТРИЧНАЯ
МРНК GLYA
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
3'-КОНЦЫ
ФУНКЦИИ
СТАБИЛЬНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНКАЗА
ЭКЗОНУКЛЕАЗА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.400

Автор(ы) : Yancey S.D., Kushner S.R.
Заглавие : Isolation and characterization of a new temperature-sensitive polynucleotide phosphorylase mutation in Escherichia coli K-12
Источник статьи : Biochimie. - 1990. - Vol. 72, N 11. - С. 835-843
Аннотация: Выделена ts-мутация pnp-200 в гене полинуклеотидфосфорилазы (I). Активность мутантной I в реакциях полимеризации и обмена при 50'ГРАДУС' понижена на 60-70% по сравнению с нормальной I. Одна мутация pnp-200 не влияет на рост клеток и стабильность мРНК. Тройной мутант pnp-200-rnb-500ams-1 является условно-летальным. У него повышается стабильность мРНК после переноса на непермиссивную температуру. Библ. 28. США, Dept. of Genetics, Univ. of Georgia, Athers, GA 30602.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ АВ312
НУКЛЕОТИДЫ
МЕХАНИЗМ БИОСИНТЕЗА
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ ПО ГЕНУ ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP-200
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.171

Автор(ы) : Глазунов Е.А., Суржик М.А., Мирлина Е.Д.
Заглавие : Синтез сополимеров с помощью полинуклеотидофосфорилазы из Thermus thermophilus
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 190-193
Аннотация: Проведено изучение закономерностей синтеза ряда сополимеров - нуклеотидных модификаций гомополимера поли(Ц) с помощью полинуклеотидфосфорилазы из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Установлена корреляция между составом синтезируемых продуктов и составом субстратной смеси для четырех пар рибонуклеозид-5'-дифосфатов. Определена кинетика синтеза гомополимеров и сополимеров различного нуклеотидного состава. Россия, Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Лениградская обл. 188350. Библ. 10
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПОЛИМЕРЫ
СИНТЕЗ СОПОЛИМЕРОВ
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.168

Автор(ы) : Глазунов Е.А., Суржик М.А., Мирлина Е.Д.
Заглавие : Синтез сополимеров с помощью полинуклеотидофосфорилазы из Thermus thermophilus
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 190-193
Аннотация: Проведено изучение закономерностей синтеза ряда сополимеров - нуклеотидных модификаций гомополимера поли(Ц) с помощью полинуклеотидфосфорилазы из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Установлена корреляция между составом синтезируемых продуктов и составом субстратной смеси для четырех пар рибонуклеозид-5'-дифосфатов. Определена кинетика синтеза гомополимеров и сополимеров различного нуклеотидного состава. Россия, Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Лениградская обл. 188350. Библ. 10
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПОЛИМЕРЫ
СИНТЕЗ СОПОЛИМЕРОВ
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.182

Автор(ы) : Cao G.J, Kalapos M.P., Sarkar N.
Заглавие : Polyadenylated mRNA in Escherichia coli: Modulation of poly(A) RNA levels by polynucleotide phosphorylase and ribonuclease II
Источник статьи : Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 4. - С. 211-220
Аннотация: Сравнены синтез и уровень поли(А)-РНК (I) в клетках Escherichia coli дикого типа и мутантах rnb и pnp, дефектных по одной из 2 главных 3'-экзонуклеаз (II): рибонуклеазе II (IIA) и полинуклеотидфосфорилазе (IIB). Эти мутации повышают в 10 раз импульсное мечение валовой I в целых клетках. В пермеабилизированных клетках у мутанта, дефектного по II, в 20-60 раз повышены синтез валовой I и специфич. полиаденилированных мРНК. В этих клетках в условиях, когда II неактивны, скорость синтеза поли(А) повышена в 6 раз. Это позволяет предположить, что более высокая концентрация 3'-концов мРНК доступна для полиаденилирования. Стационарный уровень I, измеренный по способности служить матрицей для олиго(дТ)-зависимого синтеза кДНК, также повышен более, чем в 40 раз, в условиях инактивации II. Большинство хвостов поли(А) в родительском штамме имеет длину менее 12 н., а в мутанте, дефектном по II, равна 45 н. Эти данные показали, что IIA и IIB уменьшают уровень I в E. coli не просто за счет деградации I, но и за счет понижения скорости синтеза I: вероятно, в результате конкуренции с поли(А)-полимеразой за 3'-концы мРНК. США, Boston Biomed. Research Inst., Boston, MA 02114. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАННАЯ МРНК
АДЕНИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РИБОНУКЛЕАЗА II
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.59

Автор(ы) : Глазунов Е.А., Суржик М.А., Дятлова Н.Г.
Заглавие : Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.107

Автор(ы) : Глазунов Е.А., Суржик М.А., Дятлова Н.Г.
Заглавие : Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.337

Автор(ы) : Cao G.J, Kalapos M.P., Sarkar N.
Заглавие : Polyadenylated mRNA in Escherichia coli: Modulation of poly(A) RNA levels by polynucleotide phosphorylase and ribonuclease II
Источник статьи : Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 4. - С. 211-220
Аннотация: Сравнены синтез и уровень поли(А)-РНК (I) в клетках Escherichia coli дикого типа и мутантах rnb и pnp, дефектных по одной из 2 главных 3'-экзонуклеаз (II): рибонуклеазе II (IIA) и полинуклеотидфосфорилазе (IIB). Эти мутации повышают в 10 раз импульсное мечение валовой I в целых клетках. В пермеабилизированных клетках у мутанта, дефектного по II, в 20-60 раз повышены синтез валовой I и специфич. полиаденилированных мРНК. В этих клетках в условиях, когда II неактивны, скорость синтеза поли(А) повышена в 6 раз. Это позволяет предположить, что более высокая концентрация 3'-концов мРНК доступна для полиаденилирования. Стационарный уровень I, измеренный по способности служить матрицей для олиго(дТ)-зависимого синтеза кДНК, также повышен более, чем в 40 раз, в условиях инактивации II. Большинство хвостов поли(А) в родительском штамме имеет длину менее 12 н., а в мутанте, дефектном по II, равна 45 н. Эти данные показали, что IIA и IIB уменьшают уровень I в E. coli не просто за счет деградации I, но и за счет понижения скорости синтеза I: вероятно, в результате конкуренции с поли(А)-полимеразой за 3'-концы мРНК. США, Boston Biomed. Research Inst., Boston, MA 02114. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАННАЯ МРНК
АДЕНИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РИБОНУКЛЕАЗА II
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.06-04Б4.111

Автор(ы) : Goverde Roos L.J., Huis in't Velt Jos H.J., Kusters Johannes G., Mool Frits R.
Заглавие : The psychrotrophic bacterium Yersinia enterocolitica requires expression of pnp, the gene for polynucleotide phosphorylase, for growth at low temperature (5C)
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 28, N 3. - С. 555-569
Аннотация: Психотрофная бактерия Yersinia enterocolitica характеризуется наличием температуро-зависимой адаптации. Получены рестрикционные мутанты, способные расти при 5'ГРАДУС'С. Показано, что у них имеется транспозоновый инсерционный сайт размером 16 пар нуклеотидов с открытой рамкой считывания. Его аминокислотная последовательность имеет 93% сходства с экзорибонуклеазой-полинуклеотидфосфорилазой Escherichia coli, кодирующейся геном pnp. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 78
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: YERSINIA ENTEROCOLITICA (BACT.)
ПСИХОТРОФНЫЕ ШТАММЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
PNP-ГЕН
ЭКСПРЕССИЯ
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.248

Автор(ы) : Kaberdin Vladimir R., Miczak, Andras, Jakobsen Jimmy S., Lin-Chao, Sue, McDowall Kenneth J., von, Gabain Alexander
Заглавие : The endoribonucleolytic N-terminal half of Escherichia coli RNase E is evolutionarily conserved in Synechocystis sp. and other bacteria but not the C-terminal half, which is sufficient for degradosome assembly
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 20. - С. 11637-11642
Аннотация: Анализ полностью секвенированных геномов показал, что последовательность N-концевого эндорибонуклеазного домена (N-КЭД) рибонуклеазы E (I) Escherichia coli консервативна у Synechocystis и др. бактерий. Гомолог N-КЭД из Synechocystis связывает субстраты I и расщепляет их в том же положении, что и I E. coli. Показано, что C-концевая половина (СКП) I E. coli необходима и достаточна для физического взаимодействия с полинуклеотидфосфорилазой, геликазой RhlB и енолазой - компонентами деградосомного комплекса E. coli. Последовательность СКП I не является эволюционно консервативной. Поэтому гомолог I из Synechocystis не может служить платформой для сборки компонентов деградосомы E. coli. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Vienna Bioctr., A-1030 Wien. Библ. 51
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДЕГРАЗОСОМА
СБОРКА
РНКАЗА E
N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.14

Автор(ы) : Fontanella, Laura, Pozzuolo, Sabrina, Costanzo, Alessandra, Favaro, Rebecca, Deho, Gianni, Tortora, Paolo
Заглавие : Photometric assay for polynucleotide phosphorylase
Источник статьи : Anal. Biochem. - 1999. - Vol. 269, N 2. - С. 353-358
Аннотация: Описан новый простой фотометрический метод измерения активности полинуклеотидфосфорилазы (ПНФ) на основе циклической р-ционной системы, когда, благодаря последовательному действию пируваткиназы и гексокиназы происходит экспоненциальный рост кол-ва АДФ и глюкозо-6-фосфата (Гл-6-Ф), последний вступает в Гл-6-фосфат-дегидрогеназную р-цию. Предложено теоретическое обоснование метода, согласно к-рому при экспериментальных условиях поглощение линейно зависит от квадрата времени р-ции с наклоном, пропорциональным активности ПНФ. Активность определяли в неочищенных экстрактах E. coli и P. putida дикого типа и мутантных. Полученные данные соответствуют теоретической базе. Метод высоко чувствителен, специфичен для ПНФ, занимает меньше времени, чем радиоизотопный метод. Италия, Dep., General Physiol. Biochem, Univ. Milan, I-20133 Milano. Библ. 22
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
МЕТОДЫ
ФОТОМЕТРИЯ
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.273

Автор(ы) : Coburn Glen A., Miao, Xin, Briant Douglas J., Mackie George A.
Заглавие : Reconstitution of a minimal RNA degradosome demonstrates functional coordination between a 3' exonuclease and a DEAD-box RNA helicase
Источник статьи : Genes and Dev. - 1999. - Vol. 13, N 19. - С. 2504-2603
Аннотация: Разработан метод реконструкции минимальной деградосомы (ДС) Escherichia coli из очищенных белков. Показано, что ДС-подобный комплекс, содержащий РНКазу E (I), полинуклеотидфосфорилазу и геликазу RhlB (II) с блоком DEAD, может образовываться in vitro в отсутствие всех др. клеточных компонентов. Минимальная ДС не отличается от ДС, выделенных из целых клеток, и вызывает АТФ-зависимую деградацию REP-ДНК mal EF. В процессе реконструкции I играет роль существенного белка строительных лесов и не требуется РНКазная активность I. I координирует активацию II, зависящую от однонитевого 3'-удлинения в субстратных РНК. Предложена модель опосредованной ДС деградации структурированных РНК и рассмотрены ее следствия для распада мРНК у E. coli. Канада, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. British Columbia, Vancouver BC V6T 1Z3. Библ. 40
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДЕГРАДОСОМА
МЕТОД РЕКОНСТРУКЦИИ
ОЧИЩЕННЫЕ БЕЛКИ
РНКАЗА E
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ГЕЛИКАЗА RHLB
БЛОК DEAD
ОБРАЗОВАНИЕ IN VITRO
РНК
СТРУКТУРИРОВАННАЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
МРНК
РАСПАД
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
3'-ЭКЗОНУКЛЕАЗА
РНК-ГЕЛИКАЗА
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.326

Автор(ы) : Garcia-Mena, Jaime, Das, Asis, Sanchez-Trujillo, Alejandra, Portier, Claude, Montanez, Cecilia
Заглавие : A novel mutation in the KH domain of polynucleotide phosphorylase affects autoregulation and mRNA decay in Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 33, N 2. - С. 235-248
Аннотация: Инактивация полинуклеотидфосфорилазы (I) Escherichia coli вставкой транспозона увеличивает период полураспада мРНК galK (II), кодирующей галактокиназу (III). Встраивание ретрорегулятора sib/tl из гена int фага 'лямбда' между промотором pgal и galK значительно уменьшают экспрессию III из-за терминации транскрипции. Замена одного нуклеотида (sib1), вызывающая частичное сквозное считывание tl, повышает экспрессию galK этой конструкцией. Эта плазмидная система с sib1 использована для селекции мутаций E. coli, понижающих экспрессию III. Генетич. и молекулярный анализ показал, что один из мутантов имеет мутацию pnp-71 в гене каталитич. 'альфа'-субъединицы I (1A), вызывающую замену G570D высококонсервативного остатка в домене КН. Эта мутация приводит к более сильному накоплению IA из-за дефекта по авторегуляции и повышает активность I в клетках. Очищенная мутантная IA по ЭФ-подвижности в денатурирующем геле не отличается от IA дикого типа. Однако мутантная IA имеет изменную подвижность при ЭФ неочищенного экстракта в неденатурирующем геле. Это указало на образование нового комплекса I. Предложена модель, объясняющая влияние мутации рnр-71 на авторегуляцию и распад II. Она основана на постулированной роли домена КН в РНК-белковых и белок-белковых взаимодействиях. Мексика, Dep. Genet. y Biol. Mol., Ctr. Investigacion y Estudios Avanzados IPN, DF-07000 Mexico. Библ. 70
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СТРУКТУРА
ДОМЕН KH
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.263

Автор(ы) : Mohanty Bijoy K., Kushner Sidney R.
Заглавие : Polynucleotide phosphorylase, RNase II and RNase E play different roles in the in vivo modulation of polyadenylation in Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 6. - С. 982-994
Аннотация: Изучены общий уровень полиаденилирования РНК или специфических поли(А){+}-транскриптов, скорость роста и жизнеспособность клеток у штаммов Escherichia coli, содержащих различные количества поли(A)-полимеразы I (PAP I), полинуклеотидфосфорилазы (Pnp), РНКазы II и РНКазы E. Показано, что Pnp и РНКаза II прямо участвуют в регуляции валового уровня полиаденилирования in vivo. РНКаза II отвечает за деградацию хвостов поли(A), ассоциированных с рРНК 23S, а Pnp более эффективна в модуляции полиаденилирования транскриптов и рРНК 16S. РНКаза E косвенно влияет на уровень поли(A), порождая новые 3'-хвосты, которые служат субстратами для PAP I. Хотя избыток Pnp понижает полиаденилирование на 70%, токсичность, связанная с повышением уровня поли(A), не уменьшается. Напротив, токсичность значительно понижается в присутствии избытка РНКазы II. Гиперпродукция РНКазы E увеличивает полиаденилирование и не понижает токсичность. США, Dep. Genet., Univ. Georgia, Athens, GA 30605. Библ. 48
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНКАЗА II
РНКАЗА E
ВЛИЯНИЕ НА
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАНИЕ
РРНК 23S
ТРАНСКРИПТЫ
РРНК 16S
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.221

Автор(ы) : Zangrossi, Sandro, Briani, Federica, Ghisotti, Daniela, Regonesi, Maria Elena, Tortora, Paolo, Deho, Gianni
Заглавие : Transcriptional and post-transcriptional control of polynucleotide phosphorylase during cold acclimation in Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 6. - С. 1470-1480
Аннотация: Изучена экспрессия гена pnp полинуклеотидфосфорилазы (I) Eschirichia coli во время холодового шока (XIII). В течение первого часа после понижения т-ры кол-во транскриптов pnp увеличивается более чем в 10 раз и появляются новые формы мРНК, перекрывающие pnp и 3'-области, включая ген XIII deaD. Через 2 час профиль транскрипции возвращается к исходному состоянию. Увеличение кол-ва мРНК pnp связано в основном с повышением стабильности РНК. Однако кол-во самой I в течение первые 3 час XIII увеличивается всего в 2 раза. Т. обр. I в отличие от др. белков XIII не транслируется эффективно во время фазы аклиматизации. В гене pnp обнаружен Rho-зависимый сайт терминации транскрипции, терминация на к-ром во время XIII зависит от I. Это позволило предположить, что I авторегулируется во время XIII на уровне элонгации транскрипции. Италия, Dip. Biol., Univ. Studi Milano, 20133 Milano. Библ. 52
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СИНТЕЗ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP
РЕГУЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
ТЕМПЕРАТУРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.246

Автор(ы) : Yamanaka, Kunitoshi, Inouye, Masayori
Заглавие : Selective mRNA degradation by polynucleotide phosphorylase in cold shock adaptation in Escherichia coli
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 9. - С. 2808-2816
Аннотация: Показано, что полинуклеотидфосфорилаза (I) требуется для репрессии и продукции белков холодового шока (II) в конце фазы акклиматизации к тепловому шоку. Мутант pnp, дефектный по I, при холодовом шоке сохраняет высокий уровень II даже через 24 час. I существенна для деградации II при 15'ГРАДУС'. В мутанте, дефектном по поли(А)-полимеразе (III), и в мутанте, дефектном по РНК-геликазе CsdA (IV), экспрессия II при холодовом шоке также является очень продолжительной. Это показало, что II вместе с III и IV играет критич. роль в адаптации к холодовому шоку. США, Dep. Biochem., R. W. Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 66
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ФУНКЦИЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БЕЛОК
БЕЛКИ ХОЛОДОВОГО ШОКА
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.290

Автор(ы) : Beran Rudolf K., Simons Robert W.
Заглавие : Cold-temperature induction of Escherichia coli polynucleotide phosphorylase occurs by reversal of its autoregulation
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 39, N 1. - С. 112-125
Аннотация: Ген pnp полинуклеотидфосфорилазы (I) Escherichia coli, являющийся одним из генов ответа холодового шока (ХШ), при 37'ГРАДУС' авторепрессируется I на уровне трансляции после расщепления нетранслируемой лидерной области (ЛО) мРНК под действием рибонуклеазы III (II). В индукции синтеза I при ХШ участвует несколько посттранскрипционных событий, требующих целой ЛО мРНК pnp. Индукция I при ХШ в основном является результатом обращения авторегуляции на стадии после расщепления ЛО под действием II. В период адаптации к ХШ мРНК pnp транслируется, в отличие от мРНК lacZ, хотя обе мРНК сильно стабилизируются сразу после переноса на 15'ГРАДУС'. В период адаптации после ХШ мРНК lacZ остается стабильной, а распад мРНК pnp постепенно ускоряется. Эти данные показали, что ХШ вызывает обую стабилизацию мРНК, но во время адаптации инициируется процесс распада, специфичный для мРНК генов ответа на ХШ. США, Dep. Microbiol., Immunol. and Mol. Genet., Univ. California, Los Angeles, CA 90095. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP
ТРАНСКРИПЦИЯ
АВТОРЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.300

Автор(ы) : Xia, Bing, Ke, Haiping, Inouye, Masayori
Заглавие : Acquirement of cold sensitivity by quadruple deletion of the cspA family and its suppression by PNPase S1 domain in Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 40, N 1. - С. 179-188
Аннотация: Escherichia coli содержит большое семейство CspA - от CspA до CspI. Клетки E. coli хорошо защищены от холодового шока в присутствии 2 млн. молекул этих гомологов CspA. Делеция 4 генов csp (cspA, cspB, cspE, cspG) приводит к нарушению роста при низких температурах. Клетки становятся холодочувствительными и приобретают нитевидную форму при 15'ГРАДУС'C, несмотря на нормальную сегрегацию хромосом. Холодочувствительность и нитевидный фенотип супрессируются всеми белками семейства CspA, кроме CspD, сверхэкспрессия которого приводит к гибели клеток. Холодочувствительность мутанта супрессируется доменом S1 полинуклеотидфосфорилазы, которая формирует структуру 'бета'-бочки, сходную со структурой CspA. Показано, что белки холодового шока и домены S1 имеют не только сходную третичную структуру, но и общие функциональные свойства, что указывает на возможность эволюционирования таких различных категорий белков от общего РНК-связывающего предшественника. США, Dep. Biochem., UMDNAJ-Robert Wood Johnson Med. Scch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЛОДОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПРИОБРЕТЕНИЕ
ГЕНЫ
СЕМЕЙСТВО CSPA
ДЕЛЕЦИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ДОМЕН S1
СУПРЕССИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
Дата ввода:

1-20 21-27

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска