СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕРМЕАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 95
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.05-04В2.148

Автор(ы) : Bermudez, Moretti Mariana, Correa, Garcia Susana, Ramos, Eugenia, Batlle, Alcira
Заглавие : 'дельта'-Aminolevulinic acid uptake is mediated by the 'гамма'-aminobutyric acid-specific permease UGA4
Источник статьи : Cell. and Mol. Biol. - 1996. - Vol. 42, N 4. - С. 519-523
Аннотация: Показано, что транспорт 'гамма'-аминомасляной к-ты (АМК) в клетки Saccharomyces cerevisiae опосредуется тремя пермеазами: общей пермеазой аминокислот (GAP1), специфичной пролин-пермеазой (PUT4) и слабо специфичной АМК-пермеазой (UGA4). Для выяснения, какая из пермеаз участвует в потреблении 'дельта'-аминолевулиновой к-ты (АЛК), были использованы мутанты, лишенные той или иной пермеазы. Полученные результаты выявили, что АЛК включается в клетки S. cerevisiae гл. обр. пермеазой UGA4. Аргентина, Centro de Investigaciones sobre Porfirinas y Porfirias, Ciudad Univ., Buenos Aires. Библ. 13
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ГАМК
ТРАНСПОРТ
ПЕРМЕАЗА
ОПОСРЕДОВАНИЕ
'ДЕЛЬТА'-АМИНОЛЕВУЛИНОВАЯ КИСЛОТА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ДРОЖЖИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.367

Автор(ы) : Sarsero J.P., Wookey P.J., Gollnick P., Yanofsky C., Pittrad A.J.
Заглавие : A new family of integral membrane proteins involved in transport of aromatic amino acids in Escherichia coli
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 10. - С. 3231-3234
Аннотация: Представлена полная нуклеотидная последовательность гена tnaB Escherichia coli и последовательности длиной 300 п. н. за ним (не содержащей открытой рамки считывания). Открытая рамка считывания гена tnaB кодирует сильно гидрофобный белок TnaB (триптофан-специфичную пермеазу) из 415 аминокислотных остатков, приведена его аминокислотная последовательность. В рез-те сравнения аминокислотных последовательностей TnaB, Mtr (второй триптофан-специфичной пермеазы) и tyrP обнаружена высокая гомология между Mtr и TnaB (52% идентичных остатков); между TnaB и TyrP - 31% и между TyrP и Mtr - 33% гомологии. На основании данных по гомологии сделано предположение, что имела место дупликация гена-предшественника, и 1 из копий эволюционировала в современный ген переносчика тирозина, а вторая послужила предшественником для 2 генов, продукты к-рых участвуют в транспорте триптофана. По крайней мере 2 (возможно, 3) белка содержат по 11 трансмембранных гидрофобных участка, соединенных гидрофильными петлями, расположенными в цитоплазме и периплазме. Приведена модель расположения Mtr в мембране. Библ. 28. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Melbourne, Parkville, VI 3052.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АРОМАТИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ИНТЕГРАЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
НОВОЕ СЕМЕЙСТВО
TNAB
TYRP
MTR
ГОМОЛОГИЯ
ГЕНЫ
ГЕН TNAB
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРИПТОФАН-СПЕЦИФИЧЕСКАЯ ПЕРМЕАЗА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 06.12-04В2.17

Автор(ы) : Picossi, Silvia, Montesinos, Maria Luz, Pernil, Rafael, Lichtle, Christiane, Herrero, Antonia, Flores, Enrique
Заглавие : ABC-type neutral amino acid permease N-I is required for optimal diazotrophic growth and is repressed in the heterocysts of Anabaena sp. strain PCC 7120
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 57, N 6. - С. 1582-1592
Аннотация: Продукты ORF Anabaena sp. штамм РСС 7120 - all1046 (natA), all1047 (natC), all 1284 (natE), alr1834 (natD) и all2912 (natB) идентифицированы как элементы N-I пермеазы нейтральных аминокислот. Мутации по этим генам вызывают снижение транспорта Pro, Phe, Leu и Gly по сравнению с диким типом на 82-99%, а Ala и Ser - на 70-83%. Гены natA и natE кодируют АТФазу, natC и natD - трансмембранные белки, а natB - периплазматический субстрат-связывающий белок, т.е. эта пермеаза относится к переносчикам АВС-типа. У мутантов по генам natA, natC, natE и natD отмечены нарушения в переносе Gln и His, мутации в гене natB не влияют на транспорт этих аминокислот, т.е. natB не взаимодействует с этими аминокислотами. У мутантов nat также наблюдается высвобождение в среду гидрофобных аминокислот и оно интенсивнее при культивировании в отсутствии комбинированных источников азота, чем в присутствии нитрата. На самом высоком уровне экспортируется Ala, но у мутантов, неспособных образовывать гетероцисты, этот процесс существенно инактивирован. Кроме того, у мутантов nat значительно снижена способность к диазотрофному росту. Показано, что оперон natAC и ген natB экспрессируются только в вегетативных клетках. Таким образом, пермеаза N-I необходима для нормального роста Anabaena sp. на N[2], и играет определенную роль в азотфиксации у вегетативных клеток. Испания, Inst. Bioquimica Vegenal Fotosintesis, CSIC-Univ. Sevilla, Avda. Amerigo Vespucio 49, E-41092 Seville. Библ. 46
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА НЕЙТРАЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕРМЕАЗЫ NAT
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВЕГЕТАТИВНЫЙ РОСТ
АЗОТОФИКСАЦИЯ
ANABAENA SP. (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.10-04Б2.36

Автор(ы) : Picossi, Silvia, Montesinos, Maria Luz, Pernil, Rafael, Lichtle, Christiane, Herrero, Antonia, Flores, Enrique
Заглавие : ABC-type neutral amino acid permease N-I is required for optimal diazotrophic growth and is repressed in the heterocysts of Anabaena sp. strain PCC 7120
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 57, N 6. - С. 1582-1592
Аннотация: Продукты ORF Anabaena sp. штамм РСС 7120 - all1046 (natA), all1047 (natC), all 1284 (natE), alr1834 (natD) и all2912 (natB) идентифицированы как элементы N-I пермеазы нейтральных аминокислот. Мутации по этим генам вызывают снижение транспорта Pro, Phe, Leu и Gly по сравнению с диким типом на 82-99%, а Ala и Ser - на 70-83%. Гены natA и natE кодируют АТФазу, natC и natD - трансмембранные белки, а natB - периплазматический субстрат-связывающий белок, т.е. эта пермеаза относится к переносчикам АВС-типа. У мутантов по генам natA, natC, natE и natD отмечены нарушения в переносе Gln и His, мутации в гене natB не влияют на транспорт этих аминокислот, т.е. natB не взаимодействует с этими аминокислотами. У мутантов nat также наблюдается высвобождение в среду гидрофобных аминокислот и оно интенсивнее при культивировании в отсутствии комбинированных источников азота, чем в присутствии нитрата. На самом высоком уровне экспортируется Ala, но у мутантов, неспособных образовывать гетероцисты, этот процесс существенно инактивирован. Кроме того, у мутантов nat значительно снижена способность к диазотрофному росту. Показано, что оперон natAC и ген natB экспрессируются только в вегетативных клетках. Таким образом, пермеаза N-I необходима для нормального роста Anabaena sp. на N[2], и играет определенную роль в азотфиксации у вегетативных клеток. Испания, Inst. Bioquimica Vegenal Fotosintesis, CSIC-Univ. Sevilla, Avda. Amerigo Vespucio 49, E-41092 Seville. Библ. 46
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА НЕЙТРАЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕРМЕАЗЫ NAT
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВЕГЕТАТИВНЫЙ РОСТ
АЗОТОФИКСАЦИЯ
ANABAENA SP. (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.11-04Б4.56

Автор(ы) : Aboulwafa, Mohammad, Saier Milton H.
Заглавие : Soluble sugar permeases of the phosphotransferase system in Escherichia coli: Evidence for two physically distinct forms of the proteins in vivo
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 48, N 1. - С. 131-141
Аннотация: Бактериальная фосфоенолпируват-зависимая фосфотрансферазная система (ФТС) включает в себя ряд цитоплазматических аккумулирующих энергию белков. и различных интегрированных в мембрану пермеаз/фосфотрансфераз сахаров, каждая из которых специфична для определенного сахара. Провели биохимический анализ ряда компонентов ФТС у Escherichia coli. На основании полученных результатов сделано предположение, что пермеаза П существует в клетках E. coli в двух физически различных формах: интегрированная в мембрану (димер) и растворенная в цитоплазме (мономер). Ил. 10. Табл. 2. Библ. 71
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФОСФОТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
РАСТВОРИМЫЕ САХАРА
ПЕРМЕАЗА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.79

Автор(ы) : Ambroise, Yves, Leblanc, Gerard, Rousseau, Bernard
Заглавие : Active-site-directed photolabeling of the melibiose permease of Escherichia coli
Источник статьи : Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 6. - С. 1338-1345
Аннотация: С целью идентификации доменов, образующих связывающий сахар центр пермеазы мелибиозы (MelB) в E. coli, осуществили ковалентное фотомечение [{3}H]-п-азидофенил-'альфа'-D-галактопиранозидом ([{3}H]-'альфа'-PAPG). Обнаружили, что 'альфа'-PAPG обладает высоким сродством к MelB. Его связывание или транспорт к MelB зависит от натрия и полностью предотвращается мелибиозой или п-нитрофенил 'альфа'-D-галактопиранозидом ('альфа'-NPG). В опытах с мембранными везикулами, содержащими сверхэкспрессированную рекомбинантную MelB с гистидиновым остатком, фотомечение в присутствии [{3}H]-'альфа'-PAPG при облучении УФ-светом ('лямбда'=250 нм) привело к включению 85% радиоактивности в везикулы, где она была ковалентно связана с мономером MelB. Несколькими методами показали, что мишенью мечения были несколько доменов MelB. Один из них, полученный при расщеплении CNBr, представлял собой пептид с молек. массой 5,5 кД. В нем обнаружили последовательность Asp124-Met181 домена MelB с молек. массой 7,5 кД, включающего цитоплазматические петли 4-5, связывающие спирали IV и V; гидрофобную спираль V и внешнюю петлю, связывающую спирали V-VI. Остаток Arg141 в петле 4-5 был единственной меченой аминок-той в этом пептиде. Заключают, что этот специфический домен играет значительную роль в транспорте MelB. Франция, Dep. Biol. Cell. et Mol., CEA/Saclay, 91191 Gif sur Yvette Cedex. Библ. 40
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕЛИБИОЗА
ПЕРМЕАЗА
ДОМЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФОТОМЕЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.344

Автор(ы) : Didion, Thomas, Grauslund, Morten, Kielland-Brandt Morten C., Andersen Helge A.
Заглавие : Amino acids induce expression of BAP2, a branched-chain amino acid permease gene in Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 7. - С. 2025-2029
Аннотация: Включение аминок-т с разветвленной цепью (АКРЦ) Leu, Ile и Val у Saccharomyces cerevisiae опосредовано по меньшей мере 3 системами транспорта: общей пермеазой аминок-т Gap1p, пермеазой АКРЦ Bap2p и одной или несколькими еще не идентифицированными пермеазами. Регуляция транскрипции BAP2 зависит, главным образом, от присутствия в среде нек-рых аминок-т. Уровень транскрипции низок при размножении клеток на среде с Pro в кач-ве источника N. Этот уровень повышается втрое на миним. среде с ионами аммония, а добавление 0,2 мМ Leu вызывает 20-кратную индукцию. Даже 10 мкм Leu вызывает 5-кратную индукцию. Однако добавление Leu к миним. среде с пролином не влияет на транскрипцию BAP2. Т. обр., 2 известные пермеазы АКРЦ, Gap1p и Bap2p не могут быть активны одновременно. Промотор BAP2 содержит 1 или 2 предполагаемых сайта связывания Gcn4p и 1 предполагаемый сайт связывания Leu3p. Ни один из этих сайтов не является необходимым для индукции Leu. Индукция транскрипции BAP2 Leu сопровождается увеличением включения АКРЦ. Делеция BAP2 слегка снижает индукцию включения АКРЦ. У шт. 'ДЕЛЬТА'gap1 'ДЕЛЬТА'bap2 наблюдается индуцируемое Leu увеличение включения АКРЦ. Следовательно, помимо индукции BAP2, происходит индукция Leu еще хотя бы одной пермеазы, транспортирующей АКРЦ. Дания, Dep. Yeast Genetics, Carlsberg Lab., DK-2500, Copenhagen Valby. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕН BAP2
ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
ЭКСПРЕССИЯ
ИНДУКЦИЯ
АМИНОКИСЛОТЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (YEAST.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 08.09-04Б4.135

Автор(ы) : Talaue Meliza T., Venketaraman, Vishwanath, Hernando, Hazbon Manzour, Peteroy-Kelly, Marcy, Seth, Anjali, Colangeli, Roberto, Alland, David, Connell Nancy D.
Заглавие : Arginine homeostasis in J774.1 macrophages in the context of Mycobacterium bovis BCG infection
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 13. - С. 4830-4840
Аннотация: Исследовали изменение метаболизма L-аргинина в штамме Mycobacterium bovis BCG AS-1, утратившем ген Rv0522, кодирующий пермеазу, на модели макрофагов мышей. Инфекция с AS-1, но не со штаммом дикого типа BCG, индуцировала поглощение L-аргинина в клетках J774.1. Это увеличение поглощения не зависело от активации гамма интерфероном и липополисахаридами и коррелировало с повышением экспрессии MCAT1 и MCAT2 - генов транспорта аминокислот. AS-1 инфекция также усиливала активность аргиназы в покоящихся клетках J774.1. Исследования выживаемости показали, что AS-1 выживает лучше, чем BCG в покоящихся клетках J774.1. Внутриклеточный рост AS-1 усиливался ингибированием аргиназы и орнитиндекарбоксилазы в J774.1 клетках. Полученные результаты привели к заключению, что на активности, связанные с аргинином в J774.1 влияет способность к транспорту аргинина инфицируемого BCG штамма. Утрата гена Rv0522, кодирующего транспорт аргинина, может индуцировать другие системы транспорта аминокислот во время внутриклеточного роста AS-1, способствуя выживанию внутри макрофагов. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, UMDNJ/New Jersey Med. School, 185 South Orange Avenue, Newark, New Jersey 07103-2714. Библ. 46
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: БОЛЕЗНИ
ТУБЕРКУЛЕЗ
АМИНОКИСЛОТЫ
АРГИНИН
ГОМЕОСТАЗ
МАКРОФАГИ J774.1
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА RV0522
MYCOBACTERIUM BOVIS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.07-04Б4.47

Автор(ы) : Bacher Jamie M., Ellington Andrew D.
Заглавие : Selection and characterization of Escherichia coli variants capable of growth on an otherwise toxic tryptophan analogue
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - С. 5414-5425
Аннотация: Методом серийного роста выделены мутанты Escherichia coli, способные включать в большом кол-ве 4-фтортриптофан (I). Полученные штаммы предпочитают для роста триптофан (II), но гораздо лучше, чем родительский штамм, растут на I и других аналогах II. Масс-спектрометрич. и аминокислотный анализ показал, что у эволюционировавших штаммов II в протеоме можно полностью заместить на I. У этих вариантов изменены 3 гена ферментов, участвующих в поглощении и использовании II: пермеаза ароматич. аминокислот AroP и триптофанил-тРНК-синтетаза TrpS (III) содержат несколько аминокислотных замен, а в гене тирозинового репрессора tyrR появилась нонсенсмутация. Кинетич. анализ показал, что III проявляет дискриминацию против I. Анализ включения I и роста клеток позволил предположить, что другие мутации помогают включению I. Полученные данные показали, что экстенсивная эволюция требуется для перестройки генов и метаболизма, необходимых для включения в протеом неприродных аминокислот. США, Inst. for Cell. and Mol. Biol., Univ. Texas, Austin, TX 78712. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
4-ФТОРТРИПТОФАН
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА AROP
ТРИПТОФАНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА TRPS
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.283

Автор(ы) : Bacher Jamie M., Ellington Andrew D.
Заглавие : Selection and characterization of Escherichia coli variants capable of growth on an otherwise toxic tryptophan analogue
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - С. 5414-5425
Аннотация: Методом серийного роста выделены мутанты Escherichia coli, способные включать в большом кол-ве 4-фтортриптофан (I). Полученные штаммы предпочитают для роста триптофан (II), но гораздо лучше, чем родительский штамм, растут на I и других аналогах II. Масс-спектрометрич. и аминокислотный анализ показал, что у эволюционировавших штаммов II в протеоме можно полностью заместить на I. У этих вариантов изменены 3 гена ферментов, участвующих в поглощении и использовании II: пермеаза ароматич. аминокислот AroP и триптофанил-тРНК-синтетаза TrpS (III) содержат несколько аминокислотных замен, а в гене тирозинового репрессора tyrR появилась нонсенсмутация. Кинетич. анализ показал, что III проявляет дискриминацию против I. Анализ включения I и роста клеток позволил предположить, что другие мутации помогают включению I. Полученные данные показали, что экстенсивная эволюция требуется для перестройки генов и метаболизма, необходимых для включения в протеом неприродных аминокислот. США, Inst. for Cell. and Mol. Biol., Univ. Texas, Austin, TX 78712. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
4-ФТОРТРИПТОФАН
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА AROP
ТРИПТОФАНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА TRPS
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.316

Автор(ы) : Baiiey, Jeannie, Manoil, Colin
Заглавие : Missense mutations that inactivate Escherichia coli Iac permease
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 277, N 2. - С. 199-213
Аннотация: С использованием генетического скрининга, исключающего нонсенс-мутации и мутации сдвига рамки, выделена 51 возникшая in vivo миссенс-мутация, инактивирующая lac-пермеазу (I) Escherichia coli. Большинство этих мутаций вызывает очень неконсервативные замены в трансмембранных сегментах I (например, появление заряженных остатков). Многие мутации сгруппированы в 2 областях I, наиболее важных для транспортной функции. Т. обр., даже очень неконсервативные замены могут вызывать локализованные структурные дефекты. Консервативные инактивирующие замены рассеяны по всей I и могут затрагивать остатки, к-рые образуют контакты, необходимые для нормального сворачивания. Около 20% замен вызывает холодочувствительное использование лактозы. Одна замена делает мутантную I токсичной для клеток. США, Dep. Genet., Univ. Wisconsin, Seattle, WA 98115. Библ. 53
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПЕРМЕАЗЫ
LAC-ПЕРМЕАЗА
МИССЕНС-МУТАЦИИ
ИНАКТИВИРУЮЩИЕ
СКРИНИНГ
АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.05-04Б2.160

Автор(ы) : Baisa, Gary, Stabo Nicholas J., Welch Rodney A.
Заглавие : Characterization of Escherichia coli D-cycloserine transport and risistant mutants
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 7. - С. 1389-1399
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АНТИБИОТИКИ
D-ЦИКЛОСЕРИН
ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТЕРЫ
ПЕРМЕАЗА CYCA
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
РНК
МАЛАЯ GVCB
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 16.09-04Б4.225

Автор(ы) : Baisa, Gary, Stabo Nicholas J., Welch Rodney A.
Заглавие : Characterization of Escherichia coli D-cycloserine transport and risistant mutants
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 7. - С. 1389-1399
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: АНТИБИОТИКИ
D-ЦИКЛОСЕРИН
ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТЕРЫ
ПЕРМЕАЗА CYCA
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
РНК
МАЛАЯ GVCB
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.433

Автор(ы) : Bibi, Eitan, Kaback H.Ronald
Заглавие : In vivo expression of the lacY gene in two segments leads to functional lac permease
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 11. - С. 4325-4329
Аннотация: Два фрагмента гена lacY E. coli примерно равного размера; полученные под действием рестрикц. эндонуклеазы Afl II, клонированы порознь или вместе под контролем 2 промоторов-операторов lac на плазмиде рТ7-5. В этих условиях пермеаза lac Y (I) сигтезируется в виде 2 половинок: 1) N-концевой части (II), содержащей первые 6 трансмембранных спиралей и большую часть петли 7; 2) С-концевой части (III), содержащей последние 6 трансмембранных спиралей. Клетки, несущие рТ7-5 с обоими фрагментами, транспортируют лактозу (IV) со скоростью, равной 30% нормальной скорости поглощения IV. При экспрессии любой из половинок I транспорт IV отсутствует. В клетках, экспрессирующих II+III, целая I не появляется в мембранах и транспорт IV обеспечивается ассоциацией II и III, к-рые обнаружены в мембране. При экспрессии фрагментов lac Y ПО5 РОЗНЬ II и III не обнаруживаются в клетках. Эти данные позволяют предположить, что II и III, синтезированные порознь, разрушаются в результате протеолиза, но ассоциация II и III дает стабильный, каталитический активный комплекс. Библ. 32. США, Dept. of Physiology, Molecular Biol. Inst., Univ. of California, Los Angeles, СА 90024-1574.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ 101
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЛАКТОЗА
МЕХАНИЗМ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ПЕРМЕАЗА LAC Y
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
УСЛОВИЯ СБОРКИ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ LAC Y
ЭКСПРЕССИЯ ДВУХ СЕГМЕНТОВ
СИНТЕЗ ФУНКЦИОНАЛЬНОГО ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.04-04Б2.262

Автор(ы) : Biswas, Kajal, Morschhauser, Joachim
Заглавие : The Mep2p ammonium permease controls nitrogen starvation-induced filamentous growth in Candida albicans
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 56, N 3. - С. 649-669
Аннотация: Голодание по азоту ведет к переключению роста патогена Candida albicans с дрожжевого на филаментный. C. albicans экспрессирует два гена MEP1 и MEP2, кодирующих две пермеазы аммония, способствующие росту при недостатке аммония. Mep2p помимо этого, играет центральную роль в индукции филаментного роста на твердой среде при недостатке азота. Mep2p активирует MAP-киназный путь и CAMP-зависимый сигнальный путь, важные для передачи сигнала, но не для транспорта аммония. При избытке аммония путь его поглощения и транспорта, контролируемый Mep2p, блокируется, и C. albicans растет в дрожжевой форме. Mep2p менее эффективный транспортер аммония, чем Mep1p, и его экспрессия происходит на более высоких уровнях, что важно для сигнальной функции. Аммоний в высоких концентрациях репрессирует филаментный рост, даже если сигнальные пути искусственно активированы. Следовательно, в Candida albicans имеется регуляторный цикл, в котором аммоний служит ингибитором морфогенеза, поступающим в клетку за счет тех же транспортеров, которые опосредуют индукцию филаментного роста в ответ на голодание по азоту. Германия, Inst. fur Mol. Infektionsbiologie, Univ. Wurzburg, Rontgenring 11, D-97070 Wurtzburg. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РОСТ
ФИЛАМЕНТНЫЙ РОСТ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АММОНИЙ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА АММОНИЯ MEP2P
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ФИЛАМЕНТНОГО РОСТА
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.110

Автор(ы) : Cachon, Remy, Daniel, Sidonie, Divies, Charles
Заглавие : Proton-dependent kinetics of citrate uptake in growing cells of Lactococcus lactis subsp. lactis bv. diacetylactis
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - С. 319-323
Аннотация: Кинетический анализ поглощения цитрата растущими клетками Lactococcus lactis subsp. lactis. bv. diacetylactis идентифицировал протон-зависимый транспорт, и предполагается, что через клеточную мембрану переносится двухвалентная анионная форма цитрата. Кинетика р-ции описывается уравнением Михаэлиса-Ментен для реакции с двумя субстратами. Ограничивающими этапами были образование третичного комплекса и скорость транспорта. Т-ра изменяла активность пермеазы, увеличивая скорость поглощения. Франция, Lab. Microbiol., ENS-BANA, Univ. de Bourgogne, 1-esplanade Erasmen 21000 Dijon. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. LACTIS (BACT.)
БИОВАР DIACETYLACTIS
ЦИТРАТ
ПРОТОН-ЗАВИСИМОЕ ПОГЛОЩЕНИЕ
ПЕРМЕАЗА
СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.03-04Б3.221

Автор(ы) : Iglesias R., Ferreras J.M., Arias F.J., Munoz R., Girbes T.
Заглавие : Changes in the activity of the general amino acid permease from Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoideus during fermentation
Источник статьи : Biotechnol. and Bioeng. - 1990. - Vol. 36, N 8. - С. 808-810
Аннотация: Изучали изменение активности общей пермеазы аминок-т (ОПА) в процессе роста винных дрожжей Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoideus на среде с глюкозой. Активность ОПА начинает снижаться через 27 ч после начала культивирования и имеет миним. значение (30% макс. активности) через 36 ч культивирования. Синтез белка (полифенилаланина) в бесклеточ. системе S. cerevisiae var. ellipsoideus менее чувствителен к этанолу. Предполагается, что этанол может оказывать ингибирующее действие на ОПА путем модификации активности белков активаторов и репрессоров экспрессии ОПА. Ил. 3. Библ. 20. Испания, (T. Girbes), Dept de Bioquimica, Biologia Molecular y Fisiol., Fac. de Ciencias, Univ. de Valladolid, 47005 Valladolid.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РАЗНОВИДНОСТЬ ELLIPSOIDES
ВИННЫЕ ДРОЖЖИ
СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ОБЩАЯ ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ
АКТИВНОСТЬ
ИЗМЕНЕНИЕ
ДИНАМИКА
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 10.01-04В2.304

Автор(ы) : Cappellazzo, Gilda, Lanfranco, Luisa, Fitz, Michael, Wipf, Daniel, Bonfante, Paola
Заглавие : Characterization of an amino acid permease from the endomycorrhizal fungus Glomus mosseae
Источник статьи : Plant Physiol. - 2008. - Vol. 147, N 1. - С. 429-437
Аннотация: Проведено секвенирование гена GmosAAP1, кодирующего кислую аминопермеазу у G. mosseae. Описаны первичные и вторичные структуры гена GmosAAP1, сходные со структурой этого гена у др. грибов, образующих кислую аминопермеазу и способный транспортировать пролин через процессы, связанные и зависимые от протонов, pH и энергии. Установлены механизмы функционирования гена. иРНК GmosAAP1 обнаружена во внекорневых структурах гриба. Численность транскриптов возрастала при внесении 2 мМ органического азота. Ген GmosAAP1 выполняет важную функцию на первом этапе потребления аминокислот из почвы и увеличении молекулярных инструментов, с помощью к-рых гриб использует почвенные ресурсы. Италия, Dip. di Biologia Vegetale, Univ. di Torino, 10125 Torino. Ил. 5. Библ. 76
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: GLOMUS MOSSEAE (FUNGI)
ПЕРМЕАЗА
ГЕН
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.119

Автор(ы) : van Iwaarden D.R., Driessen A.J.M., Kaback H.R., Konings W.N.
Заглавие : Characterization of site-directed cysteine mutants of the lactose permease of Escherichia coli in proteoliposomes
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta Bioeng. - 1990. - Vol. 1018, Spec. issue. - С. 37
Аннотация: Изучали взаимосвязь между редокс-состоянием и функциональной активностью лактозной пермеазы Escherichia coli, реконструированной в протеолипосомы, с избирательно модифицированными цистеиновыми остатками. Лактозная пермеаза E. coli содержит 8 цистеиновых остатков. Пермеаза м. б. необратимо инактивирована N-этилмалеимидом, к-рый реагирует с цис-148. SH-реагенты, такие как pCMBS и плюмбагин, также вызывают инактивацию лактозной пермеазы, но транспортная активность при этом м. б. сохранена в присутствии дитиотреитола. Сайт-направленным мутагенезом м. б. созданы мутанты, в к-рых цистеиновый остаток замещен. Рассматривается вопрос, как различные редокс-реагенты влияют на захват лактозы в мутантах с замещенными цистеиновыми остатками и какие цистеиновые остатки претерпевают дитиол-дисульфидное превращение. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751 NN, Haren.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
РЕКОСТРУКЦИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ ЛАКТОЗЫ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ
ЗАМЕЩЕНИЕ ЦИСТЕИНА
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.396

Автор(ы) : Carrasco, Nancy, Puttner Irene B., Antes Lisa M., Lee Jonathan A., Larigan J.Douglas, Lolkema Julius S., Roepe Paul D., Kaback H.Ronald
Заглавие : Characterization of site-directed mutants in the lac permease of Escherichia coli . 2 : Glutamate-325 Replacements
Источник статьи : Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 6. - С. 2533-2539
Аннотация: Из мембран E coi солюбилизирована, очищена и реконструирована в протеолипосомы пермеаза Lac (I) с заменой глу[3][2][5] ала. Реконструированная I полностью неспособна катализировать симпорт лактозы (II) и HL+, но катализирует обмен и противоток столь же эффективно, как и I дикого типа. Кроме того, мутантная II катализирует поток II по градиенту конц-ии без сопутствующей транслокации Н+ и связывает бис-п-нитрофенил-L-D-галактопиранозид с К, лишь чуть большей, чем у I дикого типа. Изучение мембранных пузырьков показало, что замещение глу[3][2][5] на глн, гис, вал, цис или трп приводит к таким же результатам, как и замещение на ала. С др. стороны I с заменой глу[3][2][5] асп катализирует симпорт II/Н+ лишь в 5 раз хуже, чем I дикого типа. Полученные результаты позволяют предположить, что кислотный остаток в положении 325 у I существенен для симпорта II/Н+ и что связывания Н+ в этом положении недостаточно. Эти данные согласуются с моделью, согласно к-рой остатки арг[3][0][2]I гис[3][2][2] и глу[3][2][5] являются компонентами релейной системы Н+, играющей важную роль в сопряжении транслокации II и Н+. Библ. 39. США, Roche Inst. of Molecular Biol., Roche Research Center, Nutley, NJ 07110, H. R. Kaback.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ W313
ШТАММ BMH71-18
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА LAC
СТРУКТУРА-ФУНКЦИЯ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН LAC Y
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
МУТАЦИИ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
Дата ввода:

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска