Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПЕКТИНЛИАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 55
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-55 
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 95.02-04В5.097

Автор(ы) : Wijesundera R.L.C.
Заглавие : The effects of Colletotrichum lindemuthianum pectin lyase on bean tissue
Источник статьи : J. Nat. Sci. Counc. Sri Lanka. - 1993. - Vol. 21, N 1. - С. 49-62
Аннотация: Гомогенный препарат пектинлиазы (PL II, pI 9,7), выделенный из C. lindemuthianum, вызывал утечку ионов К{+} из тканей дисков гипокотелей фасоли. Ферментный препарат вызывал выделение ненасыщенной уроновой к-ты из пектина, изолированных клеточных стенок и тканей гипокотилей фасоли. Анализ продуктов разложения показал, что PL II является эндопектинлиазой. Шри-Ланка, Dep. of Botany, Univ. of Colombo, Colombo 3. Библ. 12.
ГРНТИ : 68.37.31
Предметные рубрики: COLLETOTRICHUM LINDEMUTHIANUM
ПЕКТИНЛИАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФАСОЛЬ
ТКАНИ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.09-04Б3.56

Автор(ы) : Martino, Angela, Pifferi Pier G., Spagna, Giovanni
Заглавие : The separation of pectinlyase from 'бета'-glucosidase in a commercial preparation
Источник статьи : J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 61, N 3. - С. 255-260
Аннотация: This paper discribes a new, simple and inexpensive procedure for separating pectinlyase (PL, EC 4.2.2.3) from 'бета'-glucosidase ('бета'-glu, EC 3.2.1.21), both of which have potential for use in the beverage processing industry. The method described here, which entails the treatment of crude preparations with bentonite (4%(w/v)) and the acidification of the resulting supernatant to pH 3-5, leads to the production of two enzymic solutions which contain PL and 'бета'-glu, respectively. In both solutions the amount of brown pigment is considerably less than in the crude mixture, and partial purification from extraneous proteins is also achieved. Италия, Dept Industrial Chem. and Materials, Univ. Bologna, V. 1t Risorgimanta 4, 40136 Bologna. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ПЕКТИНЛИАЗА
ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'
РАЗДЕЛЕНИЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.34

Автор(ы) : Talukder S.H., Ara, Chaman, Mohiuddin, Ghulam, Rahman M.Siddiqur
Заглавие : Production of pectinase and xylanase by Aspergillus sojae and its effect on the qualitative improvement of jute fibre
Источник статьи : Denpun kagaku. - 1993. - Vol. 40, N 4. - С. 361-364
Аннотация: Внеклеточные ферменты полигалактуроназа, пектинлиаза и ксиланаза продуцируются клетками A. sojae, при их ферментации на отрубях пшеницы. Рост и продуцирование ферментов максимально при 50% влажности и 35'ГРАДУС'C. Препарат пектинолитических ферментов, выделенный из ферментированных отрубей, использован для улучшения обработки джута. Установлено, что обработанные этим препаратом волокна содержат меньшее количество гемицеллюлоз и пектина, чем контрольные волокна, что улучшает качество волокон. Бангладеш, Bangladesh Jute Res. Inst., Manik Mia Avenue, Dhaka-1207. Библ. 13
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
КСИЛАНАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
ДЖУТ
ОБРАБОТКА
ASPERGILLUS SOJAE
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.150

Автор(ы) : Talukder S.H., Ara, Chaman, Mohiuddin, Ghulam, Rahman M.Siddiqur
Заглавие : Production of pectinase and xylanase by Aspergillus sojae and its effect on the qualitative improvement of jute fibre
Источник статьи : Denpun kagaku. - 1993. - Vol. 40, N 4. - С. 361-364
Аннотация: Внеклеточные ферменты полигалактуроназа, пектинлиаза и ксиланаза продуцируются клетками A. sojae, при их ферментации на отрубях пшеницы. Рост и продуцирование ферментов максимально при 50% влажности и 35'ГРАДУС'C. Препарат пектинолитических ферментов, выделенный из ферментированных отрубей, использован для улучшения обработки джута. Установлено, что обработанные этим препаратом волокна содержат меньшее количество гемицеллюлоз и пектина, чем контрольные волокна, что улучшает качество волокон. Бангладеш, Bangladesh Jute Res. Inst., Manik Mia Avenue, Dhaka-1207. Библ. 13
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
КСИЛАНАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
ДЖУТ
ОБРАБОТКА
ASPERGILLUS SOJAE
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.111

Автор(ы) : Spagna, Giovanni, Pifferi Pier G., Tramontini, Maurilio, Albertini, Alberto
Заглавие : Pectinlyase immobilization on polyamides for application in the food processing industry
Источник статьи : J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 59, N 4. - С. 341-348
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ПОЛИАМИД
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ФРУКТОВЫЕ СОКИ
ОБРАБОТКА
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.112

Автор(ы) : Nikaidou, Naoki, Naganuma, Takatoshi, Kamio, Yoshiyuki, Izaki, Kazuo
Заглавие : Production, purification, and properties of a pectin layse from Pseudomonas marginalis N6301
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - С. 323-324
Аннотация: Клетки Pseudomonas marginalis N6301 продуцировали пектинлиазу (EC 4.2.2.10) в среде, где лизис клеток вызывался митомицином C. Фермент был очищен на колонках с карбоксиметилцеллюлозой, гидроксилапатитом и путем гель-фильтрации. Мол. масса фермента составила 34 кД (в присутствии ДДС-NA). Наибольшей стабильностью фермент отличался при pH в районе 6,5. Оптимумы pH и т-ры для активности фермента составили соотв. 8,0 и 30'ГРАДУС'C. Активность значительно ингибировалась 2 мМ N-этилмалеимидом, малеиновым ангидридом и пара-хлормеркурифенилсульфоновой к-той. Далее была очищена пектинлиаза, продуцированная в среде с глицерином. Ее мол. масса оказалась идентичной определенной для фермента, продуцированного в среде с митомицином C. Япония, Dep. Appl. Biol. Chem., Fac. Agr., Tohoku Univ., Sendai 981. Библ. 12
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS MARGINALIS
ШТАММ N6301 - ПРОДУЦЕНТ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
МИТОМИЦИН C
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.100

Автор(ы) : Nikaidou, Naoki, Naganuma, Takatoshi, Kamio, Yoshiyuki, Izaki, Kazuo
Заглавие : Production, purification, and properties of a pectin layse from Pseudomonas marginalis N6301
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - С. 323-324
Аннотация: Клетки Pseudomonas marginalis N6301 продуцировали пектинлиазу (EC 4.2.2.10) в среде, где лизис клеток вызывался митомицином C. Фермент был очищен на колонках с карбоксиметилцеллюлозой, гидроксилапатитом и путем гель-фильтрации. Мол. масса фермента составила 34 кД (в присутствии ДДС-NA). Наибольшей стабильностью фермент отличался при pH в районе 6,5. Оптимумы pH и т-ры для активности фермента составили соотв. 8,0 и 30'ГРАДУС'C. Активность значительно ингибировалась 2 мМ N-этилмалеимидом, малеиновым ангидридом и пара-хлормеркурифенилсульфоновой к-той. Далее была очищена пектинлиаза, продуцированная в среде с глицерином. Ее мол. масса оказалась идентичной определенной для фермента, продуцированного в среде с митомицином C. Япония, Dep. Appl. Biol. Chem., Fac. Agr., Tohoku Univ., Sendai 981. Библ. 12
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS MARGINALIS (BACT.)
ШТАММ N6301 - ПРОДУЦЕНТ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
МИТОМИЦИН C
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.176

Автор(ы) : Spagna, Giovanni, Pifferi, Giorgio, Gilioli, Edmondo
Заглавие : Immobilizaton of a pectinlyase from Aspergillus niger for application in food technology
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 8. - С. 729-738
Аннотация: Изучен процесс иммобилизации коммерческой пектинлиазы (PL) из Aspergillus niger в целях применения препарата в производстве фруктовых соков. PL представляет интерес с точки зрения возможности замены др. ферментов, действующих на пектин: полигалактуроназы и пектинэстеразы. PL была иммобилизована путем физической адсорбции, а также путем ковалентного связывания с органическими (целлюлоза и ее производные, XAD-амберлиты) или неорганическими (сульфиды, бентонит) носителями. Наилучшими носителями, обеспечивающими эффективную иммобилизацию при сохранении активности и стабильность препаратов в производственных условиях, оказались акриловая смола XAD7, активированная трихлортриазином, и бентонит, активированный глутаровым альдегидом. Италия, Sch. Specialization in Food Chem. and Technol., Univ. Bologna, Bologna. Библ. 35
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ПРОИЗВОДСТВО СОКОВ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.09-04Т2.68

Автор(ы) : Бравова Г.Б., Елькина Г.И., Кивман Г.Я., Нестеренко Е.А., Смирнова Т.Е., Шишкова Э.А.
Заглавие : Гастролиаза-новое лекарственное средство для профилактики и лечения желудочно-кишечных заболеваний
Источник статьи : 4 Рос. нац. конгр. "Человек и лекарство", Москва, 8-12 апр., 1997. - М., 1997. - С. 248
Аннотация: Гастролиаза представляет собой очищенный ферментный препарат, выделенный из микробного сырья, с использованием современных биотехнологических методов. Препарат содержит фермент-пектинлиазу, способный расщеплять межклеточные вещества растительных тканей. Преимущество данного препарата перед другими лекарственными средствами состоит в том, что он способен работать в кишечнике, т. е. при более высоких значениях pH, при которых другие ферменты инактивируются. Биологические исследования субстанции in vitro, проведенные на 8 видах сырья, показали высокую (до 48%) мацерирующую способность препарата. Препарат относится к типу вещества с низкой токсичностью, обладает высокой терапевтической широтой. Исследована биологическая активность гастролиазы in vivo на животных. Полученные результаты указывают на повышение усвояемости, скорости переваривания и эвакуации остатков пищи из ЖКТ, что связано с достаточно высокой биологической активностью гастролиазы в условиях in vivo. Лекарственное средство, содержащее фермент пектинлиазу, оригинально и не имеет аналогов в современной фармацевтической практике
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ГАСТРОЛИАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫЙ ТРАКТ
ПИЩЕВАРЕНИЕ
IN VITRO
IN VIVO
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.05-04В3.257

Автор(ы) : Аветисов В.А., Давыдова Ю.В., Шарова А.П., Мелик-Саркисов О.С.
Заглавие : Пектолитические ферменты микроорганизмов в клеточной селекции картофеля
Источник статьи : Докл. РАН. - 1997. - Т. 352, N 1. - С. 127-129
Аннотация: Проведенные эксперименты показали перспективность использования пектиназ в экспериментах по клеточной селекции картофеля как для оптимизации выращивания изолированных протопластов, так и для отбора регенерантов, устойчивых к различным патогенам. Библ. 12
ГРНТИ : 34.31.33
Предметные рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КАРТОФЕЛЬ
СЕЛЕКЦИЯ
ПРОТОПЛАСТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.167

Автор(ы) : Alkorta, Itziar, Garbisu, Carlos, Llama Maria J., Serra Juan L.
Заглавие : Immobilization of pectin lyase from Penicillium italicum by covalent binding to nylon
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 18, N 2. - С. 141-146
Аннотация: Физико-химические и кинетические свойства пектинлиазы [PNL, поли(метоксигалакуронид)лиазы, Е. С. 4.2.2.10)] из Penicillium italicum, иммобилизованной путем ковалентного связывания на нейлоне, сопоставляли со свойствами свободной пектинлиазы. Определены оптимальные условия иммобилизации пектинлиазы. Оптимум pH иммобилизованного фермента сопоставим с оптимум pH растворенного фермента. Отмечено, что иммобилизованная PNL была более стабильна при значениях pH, меньших, чем pH растворимой PNL. Иммобилизация повышает термостабильность фермента. Иммобилизованная PNL исключительно стабильна при хранении при 4'ГРАДУС'C. Не обнаружено снижения активности иммобилизованного фермента при 12-кратном его использовании. По сравнению с растворимой PNL, иммобилизованная PNL вызывала менее выраженное снижение вязкости пектинового р-ра. Такие свойства иммобилизованной PNL позволяют использовать ее в процессе очистки фруктовых соков при 40'ГРАДУС'С и pH 'ЭКВИВ'3,0. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular, Fac. Ciencials, Univ. Pais Vasco, Bilbao. Библ. 37
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ОЧИСТКА ФРУКТОВЫХ СОКОВ
PENICILLIUM ITALICUM (FUNGI)
ИСТОЧНИК ПЕКТИНЛИАЗЫ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.09-04В2.139

Автор(ы) : Vitali, Jacqueline, Schick, Brian, Keste Harry C.M., visser, Jaap, Jurnak, Frances
Заглавие : The three-dimensional structure of Aspergillus niger pectin lyase B at 1.7-A Resolution
Источник статьи : Plant Physiol. - 1998. - Vol. 116, N 1. - С. 69-80
Аннотация: При определении 3-мерной структуры пектинлиазы В использовали кристаллографическую технику с разрешением 1,7-A. В модельной структуре задействованы 359 аминокислот и 339 молекул воды. Полипептид складывается в крупный правовращающий цилиндр, образуемый параллельными спиральными завитками. Из него выступают петли различных размеров и формы. Наибольшая из них включает 53 аминокислотных остатка и свивается в 3 перпендикулярных тяжа. Сопоставлением со сходной структурой пектатлиазы Erwinia chrysanthemi выявлены зоны активных сайтов пектинлиазы В Aspergillus niger. Ее субстратосвязывающий сайт существенно менее гидрофилен, чем у пектатлиазы, и представляет сеть остатков аминокислот Trp и His. Выявленная структура объясняет отсутствие каталитической потребности в Ca{2+} у семьи пектинлиаз, в противоположность пектатлиазам. Сайт, аналогичный Ca{2+}-сайту пектатлиаз, занят положительно заряженными остатками Arg. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of California, Irvine, CA 92512. Библ. 39
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ПЕКТИНЛИАЗА
СТРУКТУРА
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.237

Автор(ы) : Liu, Yang, Chatterjee, Alita, Chatterjee Arun K.
Заглавие : Nucleotide sequence, organization and expression of rdgA and rdgB genes that regulate pectin lyase production in the plant pathogenic bacterium Erwinia carotovora subsp. carotovora in response to DNA-damaging agents
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 14, N 5. - С. 999-1010
Аннотация: У Erwinia carotovora subsp. carotovora штамм 71 (ECC71), продукция пектин-лиазы (I) активируется такими ДНК-повреждающими агентами, как митомицин C (II). Индукция синтеза I у ECC71 зависит от гена recA{+} и локуса rgd. Секвенирование ДНК и анализ РНК показали, что локус rgd состоит из 2 регуляторных генов rgdA и rgdB, образующих разные транскрипц. единицы. Белок RgdA (III) высокогомологичен репрессорам ламбдоидных фагов (особенно 'фи'80), а белок RgdB (IV) - транскрипц. активаторам фага Mu. III и IV имеют мотивы спираль-поворот-спираль. Замена промотора rgdB на индуцируемый изопропилтиогалактозидом промотор lac показала, что ген rgdB может один активировать продукцию I в Escherichia coli. Однако, если экспрессия направляется природными промоторами, для индукции II экспрессии I требуются оба гена rgd. Ген rgdB транскрибируется только после обработки II, а ген rgdA может транскрибироваться и без обработки II. Однако после индукции II новая форма мРНК rgdA, инициированная в другом стартовом сайте, образуется в очень большом количестве. Т. обр. гены rgdA и rgdB у Ecc71 экспрессируются по-разному. США, Dep. of Plant Pathol., Univ. of Missouri, Columbia, MO 65211. Библ. 51
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕКТИНЛИАЗЫ RGDAB
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ERWINIA CAROTOVORA (BACT.)
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.100

Автор(ы) : Minussi, Rosana Cristina, Soares-Ramos, Juliana Rocha Lopes, Coelho, Jorge Luiz Cavalcante, Silva, Daison Olzany
Заглавие : Sugar-cane juice induces pectin lyase and polygalacturonase in Penicillium griseoroseum
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - С. 246-250
Аннотация: Изучали возможность использования заменителей пектина для удешевления процесса получения пектиновых ферментов. Изучали влияние сока сахарного тростника (ССТ) на продукцию пектинлиазы (I) и полигалактуроназы (II) культурой Penicillium griseoroseum. Грибы культивировали в минеральной среде (pH 6,3) при перемешивании (150 rpm) в течение 48 ч при 25'ГРАДУС'С. Показано, что даже при использовании в низких конц-иях ССТ способен индуцировать активность I и II, но не целлюлазную активность у P. griseoroseum. Бразилия, Dep. Microbiol, Nucleo Biotechnol. Apl. Agr., BIOAGRO, Univ. Federal Vicosa, Vicosa, MG. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PENICILLIUM GRISEOROSEUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
СОК САХАРНОГО ТРОСТНИКА
ПЕКТИНЛИАЗА
ГАЛАКТУРОНИДАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.80

Автор(ы) : Minussi, Rosana Cristina, Soares-Ramos, Juliana Rocha Lopes, Coelho, Jorge Luiz Cavalcante, Silva, Daison Olzany
Заглавие : Sugar-cane juice induces pectin lyase and polygalacturonase in Penicillium griseoroseum
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - С. 246-250
Аннотация: Изучали возможность использования заменителей пектина для удешевления процесса получения пектиновых ферментов. Изучали влияние сока сахарного тростника (ССТ) на продукцию пектинлиазы (I) и полигалактуроназы (II) культурой Penicillium griseoroseum. Грибы культивировали в минеральной среде (pH 6,3) при перемешивании (150 rpm) в течение 48 ч при 25'ГРАДУС'С. Показано, что даже при использовании в низких конц-иях ССТ способен индуцировать активность I и II, но не целлюлазную активность у P. griseoroseum. Бразилия, Dep. Microbiol, Nucleo Biotechnol. Apl. Agr., BIOAGRO, Univ. Federal Vicosa, Vicosa, MG. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PENICILLIUM GRISEOROSEUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
СОК САХАРНОГО ТРОСТНИКА
ПЕКТИНЛИАЗА
ГАЛАКТУРОНИДАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.422

Автор(ы) : Minussi, Rosana Cristina, Soares-Ramos, Juliana Rocha Lopes, Coelho, Jorge Luiz Cavalcante, Silva, Daison Olzany
Заглавие : Sugar-cane juice induces pectin lyase and polygalacturonase in Penicillium griseoroseum
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - С. 246-250
Аннотация: Изучали возможность использования заменителей пектина для удешевления процесса получения пектиновых ферментов. Изучали влияние сока сахарного тростника (ССТ) на продукцию пектинлиазы (I) и полигалактуроназы (II) культурой Penicillium griseoroseum. Грибы культивировали в минеральной среде (pH 6,3) при перемешивании (150 rpm) в течение 48 ч при 25'ГРАДУС'С. Показано, что даже при использовании в низких конц-иях ССТ способен индуцировать активность I и II, но не целлюлазную активность у P. griseoroseum. Бразилия, Dep. Microbiol, Nucleo Biotechnol. Apl. Agr., BIOAGRO, Univ. Federal Vicosa, Vicosa, MG. Библ. 16
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: PENICILLIUM GRISEOROSEUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
СОК САХАРНОГО ТРОСТНИКА
ПЕКТИНЛИАЗА
ГАЛАКТУРОНИДАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.131

Автор(ы) : Ding, Fengping, Noritomi, Hidetaka, Nagahama, Kunio
Заглавие : Optimization of fermentation conditions for preparation of polygalacturonic acid transeliminase by Erwinia carotovora IFO3830
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 2001. - Vol. 17, N 2. - С. 311-317
Аннотация: Статья посвящена оптимизации условий ферментации для продукции щелочной пектинлиазы (трансэлиминазы полигалактуроновой кислоты, PATE) культурой Erwinia carotovora IFO3830 (E.C. IFO 3830). Изучение влияния состава среды на скорость роста E.C. IFO3830 позволило составить следующий ряд предпочтений: пектинkH[2]PO[4]/Na[2]HPO[4]MgSO[4](NH[4])[2]SO[4] глюкозанатриевая соль L-глутамата, а аналогичное изучение в отношении активности PATE позволило составить иной ряд: глюкозапектиннатриевая соль L-глутаматаKH[2]PO[4]/Na[2]HPO[4]MgSO[4](NH[4])[2]SO[4]. Изученный штамм быстро рос при исходном pH'ЭКВИВ'7,0, и особенно хорошо в щелочном интервале pH 7.0-8.0. Показано, что для штамма E.C. IFO3830 характерен в подобранных условиях очень быстрый рост (t[1/2]=0,2 ч). Показано, что период ферментации 10-20 ч характеризуется высоким уровнем продукции биомассы, а период 25-35 ч - высокой продуктивностью по PATE ферменту. Япония, Dep. Appl. Chem., Tokyo Metropolitan Univ., 1-1 Minamiosawa, Hachioji, Tokyo 192-0397. Библ. 26
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ERWINIA CAROTOVORA (BACT.)
ШТАММ IFO3830
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ
ОСОБЕННОСТИ РОСТА
БИОМАССА
ПРОДУКЦИЯ
ЩЕЛОЧНАЯ ПЕКТИНЛИАЗА
ТРАНСЭЛИМИНАЗА ПОЛИГАЛАКТУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.49

Автор(ы) : Afifi A.F., Fawzi E.M., Foaad M.A.
Заглавие : Purification and characterization of a pectin lyase produced by Curvularia inaequalis NRRL 13884 on orange peels waste, solid state culture
Источник статьи : Ann. Microbiol. - 2002. - Vol. 52, N 3. - С. 287-297
Аннотация: Изучали возможность использования агропромышленных отходов, апельсиновой кожуры, для получения пектинлиазы (E. C. 4.2.2.10) при твердофазном культивировании Curvularia inaequalis (shear) Boedijn NRRL 13884. Наивысший уровень внеклеточной пектинлиазы определялся при использовании упомянутых отходов в качестве индуцирующего субстрата. Фермент был очищен с помощью колоночной хроматографии на Sephadex G-100 и DEAE-Cellulose в 50 раз. Оптимум активности фермента наблюдался при pH 5.0 и 45'ГРАДУС'C. Фермент частично подавлялся Co{2+}, Mn{2+} и Zn{2+}, полностью подавлялся Ag{2+} и Hg{2+}, активировался в присутствии Ca{2+}, Cu{2+}, Mg{2+}, Na{+}, K{+}. Показано, что фермент ингибировался иодацетатом, арсенатом натрия, азидом натрия, перманганатом калия и железосинеродистым калием. EDTA и L-цистеин не влияли на ферментативную активность. K[M] составлял 0,35 мМ. Египет, Dep. Biol. Sci., Fac. Educ., Ain Shams Univ., Heliopolis, Roxy, Cairo. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: CURVULARIA INAEQUALIS (FUNGI)
ШТАММ NRRL 13884
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ТВЕРДОФАЗНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОТХОДЫ
АПЕЛЬСИНОВАЯ КОЖУРА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПЕКТИНЛИАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.05-04Б3.71

Автор(ы) : Martin, Natalia, de, Souza Simone Regina, da, Silva Roberto, Gomes, Eleni
Заглавие : Pectinase production by fungal strains in solid-state fermentation using agro-indusctrial bioproduct
Источник статьи : Braz. Arch. Biol. and Technol. - 2004. - Vol. 47, N 5. - С. 813-819
Аннотация: При проведении твердофазной ферментации показало, что недавно выделенные штаммы грибов продуцировали петинлиазу и полигалактуроназу. Штамм Moniliella SB9 и Penicillium sp. EGC5 продуцировали полигалактуроназу и пектинлиазу, используя в качестве субстрата смесь апельсиновой багассы, багассы сахарного тростника и пшеничных отрубей. Полигалактуроназа и пектинлиаза, продуцируемые Moniliella, демонстрировали оптимальную активность при pH 4,5 и 10.0 и температуре 55'ГРАДУС'C и 45'ГРАДУС'C, соответственно, а ферменты, продуцируемые Penicillium sp., проявляли оптимальную активность при pH 4,5-5,0 и 0,0 и 40'ГРАДУС'C, соответственно. Бразилия, Lab. Bioqium. e Microbiol. Aplicada, IBILCE, Sao Jose Rio Preto-SP. Библ. 26
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОДУКЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ
MONILIELLA (FUNGI)
ШТАММ SB9
PENICILLIUM SP. (FUNGI)
ШТАММ EGC5
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.09-04Б3.61

Автор(ы) : Синицына О.А., Федорова Е.А., Вакар И.М., Семенова М.В., Соколова Л.М., Окунев О.Н., Вавилова Е.А., Бубнова Т.М., Чулкин А.М., Винецкий Ю.П., Синицын А.П.
Заглавие : Свойства фитазы, пектинлиазы и А-галактозидазы Penicillium canescens
Источник статьи : 3 Московский международный конгресс "Биотехнология: состояние и перспективы развития", Москва, 14-18 марта, 2005. - М., 2005. - Ч.2. - С. 212
Аннотация: Фитаза, пектинлиза и 'альфа'-галактозидаза - ферменты, продуцируемые многими микроорганизмами - находят все более широкое применение в кормовой, пищевой, текстильной и других отраслях промышленности. С помощью хроматографии на различных носителях из ферментных препаратов мицелиального гриба Penicillium canescens были выделены в гомогенном виде фитаза, пектинлиза и 'альфа'-галактозидаза (Phy A, 63 kD.pI 6,3; Pel A, 39 kD, pI 6,7; 'альфа'-Gal, 61 kD, pI 5,8). Были исследованы свойства выделенных ферментов: субстратная специфичность по широкому кругу субстратов, рН и температурный оптимумы активности, стабильность при различных значениях температуры и рН, влияние различных эффекторов на каталитическую активность и стабильность (в том числе, ионов металлов, органических соединений). Кроме того, в ходе лабораторных испытаний (in vitro кормовые тесты на примере обработки кукурузной и соевой муки Phy A и 'альфа'-Gal; осветление соков Pel A; обработка текстильных изделий Pel A) была продемонстрирована высокая эффективность всех трех выделенных ферментов. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова, хим. ф-т, Москва, 119992
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PENICILLIUM CANESCENS (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФИТАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
Дата ввода:
 1-20    21-40   41-55 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)