Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ОКСИДАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 640
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 08.01-04Т4.354

Автор(ы) : Wang, Jue, Pitarque, Mariia, Ingelman-Sundberg, Magnus
Заглавие : 3'-UTR polymorphism in the human CYP2A6 gene affects mRNA stability and enzyme expression
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2006. - Vol. 340, N 2. - С. 491-497
Аннотация: Никотин C-оксидаза, цитохром P450 2A6, кодируется у человека геном CYP2A6, для к-рого известны многочисленные аллели, включая делеции/дупликации, SNP и генные конверсии, напр., CYP2A6*1B; последняя отличается от CYP2A7 2 нуклеотидными заменами в 3'-UTR. Мутации в 3'-UTR CYP2A7, идентичные заменам в CYP2A6*1B, стимулируют экспрессию Luc-конструкции в трансфектантах HeLa и у CD1 мыши in vivo. Кроме того, 3'-UTR природного CYP2A6*1B аллеля обеспечивает макс. стабильность CYP2A6-транскрипта, по сравнению с вариантами 3'-UTRs др. аллелей. Обсуждают влияние 3'-UTR полиморфизма CYP2A6 на метаболизм никотина in vivo и восприимчивость к раку легких. Швеция, Inst. Environ. Med., Karolinska Inst., Stockholm. Библ. 34
ГРНТИ : 34.47.51
Предметные рубрики: НИКОТИН-C-ОКСИДАЗЫ
ГЕНЫ
CYP2AG
3'-UTR
ПОЛИМОРФИЗМ
АНАЛИЗ
ЧЕЛОВЕК
НИКОТИН
МЕТАБОЛИЗМ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 08.01-04Т5.132

Автор(ы) : Wang, Jue, Pitarque, Mariia, Ingelman-Sundberg, Magnus
Заглавие : 3'-UTR polymorphism in the human CYP2A6 gene affects mRNA stability and enzyme expression
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2006. - Vol. 340, N 2. - С. 491-497
Аннотация: Никотин C-оксидаза, цитохром P450 2A6, кодируется у человека геном CYP2A6, для к-рого известны многочисленные аллели, включая делеции/дупликации, SNP и генные конверсии, напр., CYP2A6*1B; последняя отличается от CYP2A7 2 нуклеотидными заменами в 3'-UTR. Мутации в 3'-UTR CYP2A7, идентичные заменам в CYP2A6*1B, стимулируют экспрессию Luc-конструкции в трансфектантах HeLa и у CD1 мыши in vivo. Кроме того, 3'-UTR природного CYP2A6*1B аллеля обеспечивает макс. стабильность CYP2A6-транскрипта, по сравнению с вариантами 3'-UTRs др. аллелей. Обсуждают влияние 3'-UTR полиморфизма CYP2A6 на метаболизм никотина in vivo и восприимчивость к раку легких. Швеция, Inst. Environ. Med., Karolinska Inst., Stockholm. Библ. 34
ГРНТИ : 34.47.51
Предметные рубрики: НИКОТИН-C-ОКСИДАЗЫ
ГЕНЫ
CYP2AG
3'-UTR
ПОЛИМОРФИЗМ
АНАЛИЗ
ЧЕЛОВЕК
НИКОТИН
МЕТАБОЛИЗМ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 14.11-04Т4.114

Автор(ы) : Fox Jay W.
Заглавие : A brief review of the scientific history of several lesser-known snake venom proteins: 1-amino acid oxidases, hyaluronidases and phosphodiesterases
Источник статьи : Toxicon. - 2013. - Vol. 62. - С. 75-82
Аннотация: Обзор. Обсуждаются 3 из менее известных белков, обычно обнаруживаемых в ядах змей: оксидазы 1-аминокислот, гиалуронидазы и фосфодиэстеразы. Эти белки давно считались частью протеомов многих ядов. Относительно небольшая информация по более редким белкам ядов змей была связана не с отсутствием их обнаружения, но скорее объяснялась их якобы второстепенной ролью в патофизиологии ядов змей. Представлены экспериментальные исследования этих пептидов ядов, приведены их биохимические и структурные особенности, обсуждена их роль в токсинологии ядов змей
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
ОКСИДАЗЫ АМИНОКИСЛОТ
ГИАЛУРОНИДАЗЫ
ФОСФОДИЭСТЕРАЗЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 15.01-04М1.148

Автор(ы) : Fox Jay W.
Заглавие : A brief review of the scientific history of several lesser-known snake venom proteins: 1-amino acid oxidases, hyaluronidases and phosphodiesterases
Источник статьи : Toxicon. - 2013. - Vol. 62. - С. 75-82
Аннотация: Обзор. Обсуждаются 3 из менее известных белков, обычно обнаруживаемых в ядах змей: оксидазы 1-аминокислот, гиалуронидазы и фосфодиэстеразы. Эти белки давно считались частью протеомов многих ядров. Относительно небольшая информация по более редким белкам ядов змей была связана не с отсутствием их обнаружения, но скорее объяснялась их якобы второстепенной ролью в патофизиологии ядов змей. Представлены экспериментальные исследования этих пептидов ядов, приведены их биохимические и структурные особенности, обсуждена их роль в токсикологии ядов змей
ГРНТИ : 34.19.23
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
ОКСИДАЗЫ АМИНОКИСЛОТ
ГИАЛУРОНИДАЗЫ
ФОСФОДИЭСТЕРАЗЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 14.12-04И10.139

Автор(ы) : Fox Jay W.
Заглавие : A brief review of the scientific history of several lesser-known snake venom proteins: 1-amino acid oxidases, hyaluronidases and phosphodiesterases
Источник статьи : Toxicon. - 2013. - Vol. 62. - С. 75-82
Аннотация: Обзор. Обсуждаются 3 из менее известных белков, обычно обнаруживаемых в ядах змей: оксидазы 1-аминокислот, гиалуронидазы и фосфодиэстеразы. Эти белки давно считались частью протеомов многих ядров. Относительно небольшая информация по более редким белкам ядов змей была связана не с отсутствием их обнаружения, но скорее объяснялась их якобы второстепенной ролью в патофизиологии ядов змей. Представлены экспериментальные исследования этих пептидов ядов, приведены их биохимические и структурные особенности, обсуждена их роль в токсикологии ядов змей
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
ОКСИДАЗЫ АМИНОКИСЛОТ
ГИАЛУРОНИДАЗЫ
ФОСФОДИЭСТЕРАЗЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.03-04Т6.708

Автор(ы) : Ballard Stephen A., Lodola, Alberto, Tarbit Michael H.
Заглавие : A comparative study of 1-substituted imidazole and 1,2,4-triazole antifungal compounds as inhibitors of testosterone hydroxylations catalysed by mouse hepatic microsomal cytochromes P-450
Источник статьи : Biochem. Pharmacol. - 1988. - Vol. 37, N 24. - С. 4643-4651
Аннотация: Исследовали взаимосвязь между активностью по ингибированию окислит. метаболизма тестостерона, катализируемого цитохромами Р-450 печени мышей и структурой имидазольных противогрибковых в-в - кетаконазола (I), миконазола (II) и тиоконазола (III), а также производных I-замещ. имидазола и 1,2,4-триазола. Показано, что I был активным ингибитором 6'бета'-гидроксилазы, но был менее активен в отношении др. гидроксилаз и 17'бета'-оксидазы, окисляющей андростендион (Ад-он). Влияние II и III на эти р-ции было менее избирательным. В-во "1" - аналог имидазола и в-во "2" - аналог триазола, к-рые отличались друг от друга только типом азольного кольца, наиболее активно подавляли 16'бета'-гидроксилазу, причем в-во "2" было более активно в этой р-ции, чем в-во "1". Оба они обладали одинаковой активностью по влиянию на р-цию образования Ад-она, и были менее активны в отношении других гидроксилаз. Два др. полярных бис-азольных аналога (в-ва "3" и "4") были активными ингибиторами образования Ад-она, но были менее активны, чем липофильные азолы. Заключают, что противогрибковые в-ва производные азола различной структуры обладают разным избират. взаимодействием с цитохромом Р-450, что в большей степени зависит от характера замещения в 1-м положении азольного кольца и меньше зависит от типа азольного кольца (имидазол или триазол). Великобритания, The Biol. Lab., The Univ., Canterbury, Kent, СТ2 7NJ. Библ. 38.
ГРНТИ : 34.45.25
Предметные рубрики: ПРОТИВОГРИБКОВЫЕ СРЕДСТВА
ИМИДАЗОЛЫ
ТРИАЗОЛЫ* И 1,2,4-
ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ТЕСТОСТЕРОНА
ЦИТОХРОМ P-450 ПЕЧЕНИ МЫШЕЙ
СТРУКТУРА - АКТИВНОСТЬ
АНДРОСТЕНДИОН
ОКСИДАЗЫ*417 БЕТА
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 12.08-04А3.73

Автор(ы) : Kim, Moon Ill, Ye, Yongjin, Yeon, Won Byoung, Shin, Sujeong, Lee, Jinwoo, Park, Hyun Gyu
Заглавие : A highly efficient electrochemical biosensing plaftorm by employing conductive nanocomposite entrapping magnetic nanoparticles and oxidase in mesoporous carbon foam
Источник статьи : Adv. Funct. Mater. - 2011. - Vol. 21, N 15. - С. 2868-3875
ГРНТИ : 34.53.19
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ СЕНСОРЫ
НАНОКОМПОЗИТЫ
МАГНИТНЫЕ НАНОЧАСТИЦЫ
ОКСИДАЗЫ
ЗАМЕНА ПЕРОКСИДАЗЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ В МЕЗОПОРИСТОМ УГЛЕРОДE
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.12-04Б3.33

Автор(ы) : Kim, Moon Ill, Ye, Yongjin, Yeon, Won Byoung, Shin, Sujeong, Lee, Jinwoo, Park, Hyun Gyu
Заглавие : A highly efficient electrochemical biosensing plaftorm by employing conductive nanocomposite entrapping magnetic nanoparticles and oxidase in mesoporous carbon foam
Источник статьи : Adv. Funct. Mater. - 2011. - Vol. 21, N 15. - С. 2868-3875
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ СЕНСОРЫ
НАНОКОМПОЗИТЫ
МАГНИТНЫЕ НАНОЧАСТИЦЫ
ОКСИДАЗЫ
ЗАМЕНА ПЕРОКСИДАЗЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ В МЕЗОПОРИСТОМ УГЛЕРОДE
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 98.02-04И2.30

Автор(ы) : Brown David M., Upcroft Jacqueline A., Upcroft, Peter
Заглавие : A H[2]O-producing NADH oxidase from the protozoan parasite Giardia duodenalis
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 241, N 1. - С. 155-161
Аннотация: С использованием анионобменной хроматографии с последующей аффинной хроматографией выделен гомогенный препарат НАДН-оксидазы с 40-кратной очисткой. Выделенный фермент - мономерный флавопротеин с мол. массой 46 кД. Помимо НАДН фермент может использовать также НАДФН в качестве донора электронов с К[М] 4,2 и 16 мкМ для НАДН и НАДФН соотв. В аэробных условиях при использовании кислорода в качестве первичного донора электронов фермент не образует ни O[2]{.-}, ни H[2]O[2], что указывает на образование H[2]O в качестве конечного продукта. В анаэробных условиях фермент катализирует перенос электронов с более низкой эффективностью на другие акцепторы электронов, используя либо НАДН, либо НАДФН. Выделенная НАДН-оксидаза не обладает ферредоксин:НАД(Ф){+}-оксиредуктазной активностью и след. является терминальной оксидазой, аналогичной митохондриальной цитохромоксидазе, и поддерживает внутриклеточное окислительно-восстановительное соотношение в клетке. Австралия, Queen. Inst. Med. Res., Brisbane. Библ. 51
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: НАДН-ОКСИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
GIARDIA DUODENALIS
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.327

Автор(ы) : Eck, Raimund, Hundt, Susanne, Hartl, Albert, Roemer, Ernst, Kunkel, Waldemar
Заглавие : A multucopper oxidase gene from Candida albicans: Cloning, characterization and disruption
Источник статьи : Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 9. - С. 2415-2422
Аннотация: Ген оксидазы, содержащей множественные ионы меди, выделен из патогенных для человека дрожжей Candida albicans и охарактеризован. Идентифицирована открытая рамка считывания CaFET3 длиной 1872 п. н., кодирующая белок из 624 аминокислотных остатков с мол. м. 70,5 кД. Аминокислотные последовательности белков, кодируемых CaFET3 и геном FET3 Saccharomyces cerevisiae, идентичны на 55%. CaFET3 локализован в хромосоме 6. Разрушение CaFET3, как и FET3, приводит к неспособности клеток размножаться на среде с малым содержанием ионов железа. Трансформация геном CaFET3 восстанавливает у клеток S. cerevisiae fet3'ДЕЛЬТА' способность размножаться при низких конц-иях железа в среде. Мутантный штамм не отличается от нормального в отношении патогенности в опытах с моделью системного кандидиаза у мышей. Германия, Hans Knoell-Inst. fuer Naturstoff-Forshung eV, Abteilung Mikrobielle Infektionsbiol., Beutenbergstrasse 11, D-07745 Jena. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ МУЛЬТИМЕДНОЙ ОКСИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОТКРЫТЫЕ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ CAFET3
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.12-04В2.440

Автор(ы) : Eck, Raimund, Hundt, Susanne, Hartl, Albert, Roemer, Ernst, Kunkel, Waldemar
Заглавие : A multucopper oxidase gene from Candida albicans: Cloning, characterization and disruption
Источник статьи : Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 9. - С. 2415-2422
Аннотация: Ген оксидазы, содержащей множественные ионы меди, выделен из патогенных для человека дрожжей Candida albicans и охарактеризован. Идентифицирована открытая рамка считывания CaFET3 длиной 1872 п. н., кодирующая белок из 624 аминокислотных остатков с мол. м. 70,5 кД. Аминокислотные последовательности белков, кодируемых CaFET3 и геном FET3 Saccharomyces cerevisiae, идентичны на 55%. CaFET3 локализован в хромосоме 6. Разрушение CaFET3, как и FET3, приводит к неспособности клеток размножаться на среде с малым содержанием ионов железа. Трансформация геном CaFET3 восстанавливает у клеток S. cerevisiae fet3'ДЕЛЬТА' способность размножаться при низких конц-иях железа в среде. Мутантный штамм не отличается от нормального в отношении патогенности в опытах с моделью системного кандидиаза у мышей. Германия, Hans Knoell-Inst. fuer Naturstoff-Forshung eV, Abteilung Mikrobielle Infektionsbiol., Beutenbergstrasse 11, D-07745 Jena. Библ. 30
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ МУЛЬТИМЕДНОЙ ОКСИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОТКРЫТЫЕ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ CAFET3
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.04-04К1.322

Автор(ы) : Tanugi-Cholley, Laurence Cohen, Isartel, Jean-Paul, Lunardi, Joel, Freycon, Fernand, Morel, Francoise, Vignais Pierre V.
Заглавие : A mutation located at the 5' splice junction sequence of intron 3 in the p67{phox} gene causes the lack of p67{phox} mRNA in a patient with chronic granulomatous disease
Источник статьи : Blood. - 1995. - Vol. 85, N 1. - С. 242-249
Аннотация: Chronic granulomatous disease (CGD) is due to a functional defect of the O{-}[2]-generating NADPH oxidase of neutrophils. Mutations resulting in CGD have been shown to occur in only four genes, thus identifying the main components of the oxidase complex, namely the two subunits of a membrane-bound cytochrome b and two cytosolic factors of activation of 67 kD (p67{phox}) and 47 kD (p47{phox}). Investigated biochemical and genetic analysis of the defect in a patient suffering from a p67{phox}-deficient form of CGD. The p67{phox} deficiency was ascertained by immunochemistry and the ability of recombinant p67{phox} to restore NADPH oxidase activity using a cell-free system of oxidase activation. The cellular extracts from the proband contained no p67{phox} protein and no p67{phox} mRNA when assayed by Western and Northern blot analysis. However, reverse transcription of mRNA and subsequent cDNA amplification by polymerase chain reaction using specific p67{phox} primers showed that trace amounts of a p67{phox} mRNA deleted for exon 3 were synthesized in the patient immortalized B lymphocytes. Sequence analysis of the genomic DNA showed a T-to-C transition at position +2 of intron 3. This point mutation in the consensus 5' splice site of the intron 3 was probably responsible for lack of accumulation of mRNA and also for the skipping of exon 3 detected in the few mRNA molecules that escaped cellular degradation. Франция, Lab. Enzymologie, Grenoble. Библ. 38
ГРНТИ : 34.43.29
Предметные рубрики: НЕЙТРОФИЛЫ
ПОДАВЛЕНИЕ ВЫРАБОТКИ КИСЛОРОДА
МЕХАНИЗМ
ДЕФЕКТ НАДФ-ОКСИДАЗЫ
ХРОНИЧЕСКИЙ ГРАНУЛЕМАТОЗ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.03-04Б2.131

Автор(ы) : Geueke, Birgit, Hummel, Werner
Заглавие : A new bacterial L-amino acid oxidase with a broad substrate specificity: Purification and characterization
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 2002. - Vol. 31, N 1-2. - С. 77-87
Аннотация: Грамположительная бактерия Rhodococcus opacus DSM 43250 образует оксидазу L-аминокислот (ОА) с широким спектром специфичности. Фермент очищали до гомогенности и провели детальное биохимическое изучение. Определена полная нуклеотидная последовательность гена ОА, и отсюда выведена первичная структура фермента. Определена мол. масса нативного фермента с помощью гель-фильтрации и мол. масса субъединицы с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия. Участок молекулы белка, связывающий кофермент, G-X-G-X-X-G, к-рый известен для всех ОА, как оказалось, расположен близко к N-концу белка. ОА окисляла 39 из 43 испытанных L-аминокислот. Определены кинетические данные для 16 из этих аминокислот и величины K[M] в диапазоне 15-30 мкМ для таких субстратов, как L-фенилаланин, L-лейцин, L-цитруллин и L-лизин. Стабильность ОА может быть увеличена путем хранения или инкубации фермента в буфере глицин/NaOH. Белок имел pI 4,8 и слабощелочной pH оптимум 8-9, определенный для L-аланина, L-фенилаланина и L-лейцина как субстратов. Изучали способность к разложению рацемических смесей и получены D-аминокислоты с энантиомерной избирательностью больше 99%
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ОКСИДАЗЫ
ОКСИДАЗА L-АМИНОКИСЛОТ
СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
RHODOCOCCUS OPACUS (BACT.)
ШТАММ DSM 43250
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.11-04Б3.40

Автор(ы) : Geueke, Birgit, Hummel, Werner
Заглавие : A new bacterial L-amino acid oxidase with a broad substrate specificity: Purification and characterization
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 2002. - Vol. 31, N 1-2. - С. 77-87
Аннотация: Грамположительная бактерия Rhodococcus opacus DSM 43250 образует оксидазу L-аминокислот (ОА) с широким спектром специфичности. Фермент очищали до гомогенности и провели детальное биохимическое изучение. Определена полная нуклеотидная последовательность гена ОА, и отсюда выведена первичная структура фермента. Определена мол. масса нативного фермента с помощью гель-фильтрации и мол. масса субъединицы с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия. Участок молекулы белка, связывающий кофермент, G-X-G-X-X-G, к-рый известен для всех ОА, как оказалось, расположен близко к N-концу белка. ОА окисляла 39 из 43 испытанных L-аминокислот. Определены кинетические данные для 16 из этих аминокислот и величины K[M] в диапазоне 15-30 мкМ для таких субстратов, как L-фенилаланин, L-лейцин, L-цитруллин и L-лизин. Стабильность ОА может быть увеличена путем хранения или инкубации фермента в буфере глицин/NaOH. Белок имел pI 4,8 и слабощелочной pH оптимум 8-9, определенный для L-аланина, L-фенилаланина и L-лейцина как субстратов. Изучали способность к разложению рацемических смесей и получены D-аминокислоты с энантиомерной избирательностью больше 99%
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ОКСИДАЗЫ
ОКСИДАЗА L-АМИНОКИСЛОТ
СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
RHODOCOCCUS OPACUS (BACT.)
ШТАММ DSM 43250
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.05-04Н3.33

Автор(ы) : Yoshikawa, Toshikazu, Kokura, Satoshi, Tainaka, Kenzo, Naito, Yuji, Kondo, Motoharu
Заглавие : A novel cancer therapy based on oxygen radicals
Источник статьи : Cancer Res. - 1995. - Vol. 55, N 8. - С. 1617-1620
Аннотация: Известно, что in vitro в присутствии гипоксантина ксантиноксидаза катализирует образование кислородных радикалов. Используя эту р-цию, и специально разработанную систему введения этих в-в пытались лечить кроликов-носителей трансплантированных карцином VX2. В рез-те такого введения агенты накапливались в области расположения опухолевых клеток. Кислородные радикалы, продуцируемые в реакции гипоксантина/ксантиноксидазы, вызывали подавление роста карциномы VX2, причем опухоль была более чувствительна к кислородным радикалам, чем окружающая нормальная мышечная ткань. Япония, First Dep. of Int. Med., Kyoto Prefectural Univ. of Med., Kawaramachi-Hirokoji, Kamigyo-ku, Kyoto 602. Библ. 19
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: ОКСИДАЗЫ
КСАНТИНОКСИДАЗА
ГИПОКСАНТИН
КИСЛОРОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
ЦИТОТОКСИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
КАРЦИНОМА VX2
КРОЛИКИ
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.174

Автор(ы) : Yoshikawa, Toshikazu, Kokura, Satoshi, Tainaka, Kenzo, Naito, Yuji, Kondo, Motoharu
Заглавие : A novel cancer therapy based on oxygen radicals
Источник статьи : Cancer Res. - 1995. - Vol. 55, N 8. - С. 1617-1620
Аннотация: Известно, что in vitro в присутствии гипоксантина ксантиноксидаза катализирует образование кислородных радикалов. Используя эту р-цию, и специально разработанную систему введения этих в-в пытались лечить кроликов-носителей трансплантированных карцином VX2. В рез-те такого введения агенты накапливались в области расположения опухолевых клеток. Кислородные радикалы, продуцируемые в реакции гипоксантина/ксантиноксидазы, вызывали подавление роста карциномы VX2, причем опухоль была более чувствительна к кислородным радикалам, чем окружающая нормальная мышечная ткань. Япония, First Dep. of Int. Med., Kyoto Prefectural Univ. of Med., Kawaramachi-Hirokoji, Kamigyo-ku, Kyoto 602. Библ. 19
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: ОКСИДАЗЫ
КСАНТИНОКСИДАЗА
ГИПОКСАНТИН
КИСЛОРОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
ЦИТОТОКСИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
КАРЦИНОМА VX2
КРОЛИКИ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.11-04Б3.24

Автор(ы) : Yuliana, Tri, Ebihara, Kyota, Suzuki, Mio, Shimonaka, Chie, Amachi, Seigo
Заглавие : A novel enzyme-based antimicrobial system comprising iodide and a multicopper oxidase isolated from Alphaproteobacterium strain Q-1
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2015. - Vol. 99, N 23. - С. 10011-10018
Аннотация: Alphaрroteobacterium Q-1 продуцирует внеклеточную мультимедную оксидазу (IOX), которая катализирует окисление иодида (JO) с образованием молекулярного иода (I[2]). Грамположительные и грамотрицательные бактерии за 5 мин полностью погибали при 50 мЕд/мл JOX и 10 мМ J{0}. Показано, что антимикробные системы на основе ферментов эффективны в отношении различных микроорганизмов и бактериальных спор, и проявляют сильную бактерицидную активность в связи с высоким содержанием свободного иода, осуществляющего повторное окисление J{0} после окисления клеточных компонентов J[2]
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ALPHAPROTEOBACTERIUM (BACT.)
ШТАММ Q-1
ОКСИДАЗЫ
МУЛЬТИМЕДНАЯ ОКСИДАЗА
АНТИМИКРОБНЫЕ СИСТЕМЫ
СПОРОЦИДНАЯ АКТИВНОСТЬ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.11-04Б3.92

Автор(ы) : Trutko S.M., Suzina N.E., Shlyapnikov M.G., Akimenko V.K.
Заглавие : A novel method for determining the location of the CO-binding active center of heme-containing terminl oxidases in bacterial membranes
Источник статьи : International Symposium "Modern Problems of Microbial Biochemistry and Biotechnology", Pushchino, 25-30 June, 2000. - Пущино (Моск. обл.), 2000. - С. 103
Аннотация: Электронно-микроскопические исследования показали, что в результате восстановления теллурита P. aeruginosa IBPM B-13 образуются кристаллы теллурия на наружной поверхности цитоплазматической мембраны бактерий. У E. coli штамм GO-102bd{++}, дыхательная цепь к-рого содержит дигемовую оксидазу bd и участвует в восстановлении теллурита, кристаллы теллурия откладываются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Локализация кристаллов теллурия, образованного из теллурита, может указывать на локализацию активных CO-связывающих центров оксидаз в бактериальных мембранах. Россия, ИБФМ РАН, Пущино
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ШТАММ IBPM B-13
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ GO-102 BD{++}
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
CO-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТЕЛЛУРИТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ТЕЛЛУРИЙ
КРИСТАЛЛЫ
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.54

Автор(ы) : Trutko S.M., Suzina N.E., Shlyapnikov M.G., Akimenko V.K.
Заглавие : A novel method for determining the location of the CO-binding active center of heme-containing terminl oxidases in bacterial membranes
Источник статьи : International Symposium "Modern Problems of Microbial Biochemistry and Biotechnology", Pushchino, 25-30 June, 2000. - Пущино (Моск. обл.), 2000. - С. 103
Аннотация: Электронно-микроскопические исследования показали, что в результате восстановления теллурита P. aeruginosa IBPM B-13 образуются кристаллы теллурия на наружной поверхности цитоплазматической мембраны бактерий. У E. coli штамм GO-102bd{++}, дыхательная цепь к-рого содержит дигемовую оксидазу bd и участвует в восстановлении теллурита, кристаллы теллурия откладываются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Локализация кристаллов теллурия, образованного из теллурита, может указывать на локализацию активных CO-связывающих центров оксидаз в бактериальных мембранах. Россия, ИБФМ РАН, Пущино
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ШТАММ IBPM B-13
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ GO-102 BD{++}
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
CO-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТЕЛЛУРИТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ТЕЛЛУРИЙ
КРИСТАЛЛЫ
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.567

Автор(ы) : McMullin Thomas W., Haffter, Pascal, Fox Thomas D.
Заглавие : A novel small-subunit ribosomal protein of yeast mitochondria that interacts functionally with an mRNA-specific translational activator
Источник статьи : Mol. and Cell. Biol. - 1990. - Vol. 10, N 9. - С. 4590-4595
Аннотация: Для митохондриальной (мт) трансляции мРНК coxIII (I), кодирующей III субъединицу цитохром-с-оксидазы, у Saccharomyces cerevisiae специфич. необходимы ядерные гены РЕТ122, РЕТ54 и РЕТ494. Некоторые мутации pet122 супрессируются мутациями в несцепленном гене РЕТ123, необходимом для трансляции продуктов всех мт генов. Получены антитела к белку Pet123 (Бп), с помощью к-рых показано, что Бп является белком малой субъединицы миторибосом (МСР). Уровень Бп в Кл сравним с уровнями др. белков миторибосом, а его аккумуляция зависит от присутствия в митохондриях гена 15S рРНК. Предполагается, что продукт РЕТ122 активирует инициацию трансляции I, непосредственно взаимодействуя с МСР. Ил. 5. Библ. 43. (Fox T. D.). США, Section of Genetics and Development, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853-2703.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ШТАММ DAU2
МИТОХОНДРИИ - ЯДРО ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
МИТОРИБОСОМЫ
ПРОДУКТ ГЕНА РЕТ123
ПРОДУКТ
ЯДЕРНОГО ГЕНА РЕТ122
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РНК МАТРИЧНАЯ
МРНК ЦИТОХРОМ-Е-ОКСИДАЗЫ COXIII
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ
РЕГУЛЯЦИЯ
Дата ввода:

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)