Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.06-04Б4.106

Автор(ы) : Di, Berardino Marco, Dimroth, Peter
Заглавие : Synthesis of the oxaloacetate decarboxylase Na{+} pump and its individual subunits in Escherichia coli and analysis of their function
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 231, N 3. - С. 790-801
Аннотация: The oadGAB genes encoding the 'гамма', 'альфа' and 'бета'-subunits of the oxaloacetate decarboxylase Na{+} pump in Klebsiella pneumoniae have been cloned on plasmid pSK-GAB and expressed in Escherichia coli. The membranes of the recombinant E. coli clone contained about three times as much catalytically active oxaloacetate decarboxylase (3 mg protein/2 g wet cells) as those of the K. pneumoniae strain from which the genes were derived. The enzyme was solubilised from the membranes with Triton X-100 and purified. Its Na{+} transport function was demonstrated after reconstitution into proteoliposomes. Proteoliposomes containing only the membrane-bound subunits 'бета' and 'гамма' (not the peripheral 'альфа'-subunit) were unable to catalyse Na{+} translocation in response to a transmembrane Na{+} ('ДЕЛЬТА'pNa{+}) or electrical gradient ('ДЕЛЬТА''пси'). Individual subunits of oxaloacetate decarboxylase and combinations of two subunits were expressed from appropriate derivatives of plasmid pSK-GAB. The hydropholic subunits 'бета' and 'бета''гамма' were membranebound as expected. Interestingly, the 'альфа'-subunit was located in the cytoplasm if expressed separately or together with 'бета', but became membrane-bound if expressed together with 'гамма'. A 'гамма''альфа' complex was isolated from such membranes by avidin - Sepharose affinity chromatography. Interactions of the 'гамма'-subunit with the water-soluble 'альфа'-subunit and with the membrane-bound 'бета'-subunit are therefore required to form the oxaloacetate decarboxylase complex. The combinations of separately expressed subunits 'гамма''альфа'+'бета' and 'бета''гамма'+'альфа' were shown to yield the catalytically active enzyme. The 'альфа' or the 'бета'-subunit and the combinations of these subunits with the 'гамма'-subunit were therefore expressed in E. coli in a catalytically competent state. Functional expression of the separate 'гамма'-subunit, however, could not be demonstrated. The 'альфа'-subunit was strongly overexpressed from a pT7-7 derived plasmid, but was only partially biotinylated under these conditions. On coexpression of the birA gene encoding biotin ligase the major part (80-100%) of the overexpressed 'альфа'-subunit was biotinylated. Highly purified 'альфа'-subunit was obtained by fractionated precipitation of the soluble cell fraction with ammonium sulfate. Incubation of the 'альфа'-subunit with oxaloacetate led to a CO[2] transfer to its prosthetic biotin group with the formation of stoichiometric amounts of pyruvate. The velocity of the CO[2] transfer to the biotin on the 'альфа'-subunit was about three orders of magnitude too low to account for the rate of the overall reaction. The carboxyltransfer reaction was significantly accelerated if the 'гамма'-subunit was additionally present. This protein was found to contain the Zn{2+} cofactor which is believed to be directly involved in the catalysis of the carboxyltransfer reaction. Швейцария, Microbiol. Inst., Eidgenossische Tech. Hochschule, Zurich. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: АТФАЗА NA
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
СИНТЕЗ
АНАЛИЗ ФУНКЦИЙ
E. COLI
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.14

Автор(ы) : Gajovic, Nenad, Warsinke, Axel, Scheller Frieder W.
Заглавие : A novel multienzyme electrode for the determination of citrate
Источник статьи : J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 63, N 4. - С. 337-344
Аннотация: Сконструирован новый амперометрический биосенсор для определения лимонной к-ты в пробах пищевых продуктов и культуральной жидкости. Чувствительным элементом биосенсора служат цитратлиаза (MK 4.1.3.6.), оксалоацетатдекарбоксилаза (MK 4.1.1.3.) и пируватоксидаза (MK 1.2.3.3.), коиммобилизованные в желатине и помещенные на кислородный электрод типа Кларка. Время отклика биосенсора составляет 2,5 мин, предел определения - 0,5 мкмол/куб.дм, линейный диапазон измеряемых конц-ий - от 1 мкмол/куб.дм до 1 ммол/куб.дм, точность - 2,2%. Биосенсор стабилен в течение 8 сут и теряет 25% активности через 18 сут. эксплуатации при т-ре 20-23 'ГРАДУС'C. Результаты определения цитрата в пробах продуктов и культуральной жидкости совпадали с данными традиционного ферментативного анализа. Германия, Inst. Biochem. and Molecular Physiol., Univ. Potsdam, c/o MDC Max-Delbruck-Centrum Robert-Rossle Str. 10, 13125 Berlin. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОД
ЦИТРАТЛИАЗА
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИМОННАЯ КИСЛОТА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.09-04А3.128

Автор(ы) : Gajovic, Nenad, Warsinke, Axel, Scheller Frieder W.
Заглавие : A novel multienzyme electrode for the determination of citrate
Источник статьи : J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 63, N 4. - С. 337-344
Аннотация: Сконструирован новый амперометрический биосенсор для определения лимонной к-ты в пробах пищевых продуктов и культуральной жидкости. Чувствительным элементом биосенсора служат цитратлиаза (MK 4.1.3.6.), оксалоацетатдекарбоксилаза (MK 4.1.1.3.) и пируватоксидаза (MK 1.2.3.3.), коиммобилизованные в желатине и помещенные на кислородный электрод типа Кларка. Время отклика биосенсора составляет 2,5 мин, предел определения - 0,5 мкмол/куб.дм, линейный диапазон измеряемых конц-ий - от 1 мкмол/куб.дм до 1 ммол/куб.дм, точность - 2,2%. Биосенсор стабилен в течение 8 сут и теряет 25% активности через 18 сут. эксплуатации при т-ре 20-23 'ГРАДУС'C. Результаты определения цитрата в пробах продуктов и культуральной жидкости совпадали с данными традиционного ферментативного анализа. Германия, Inst. Biochem. and Molecular Physiol., Univ. Potsdam, c/o MDC Max-Delbruck-Centrum Robert-Rossle Str. 10, 13125 Berlin. Библ. 30
ГРНТИ : 34.53.19
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОД
ЦИТРАТЛИАЗА
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ПИРУВАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИМОННАЯ КИСЛОТА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.10-04Б4.173

Автор(ы) : Espariz, Martin, Repizo, Guillermo, Blancato, Victor, Mortera, Pablo, Alarcon, Sergio, Magni, Christian
Заглавие : Identification of malic and soluble oxaloacetate decarboxylase enzymes in Enterococcus faecalis
Источник статьи : FEBS Journal. - 2011. - Vol. 278, N 12. - С. 2140-2151
Аннотация: Исследование свойств продуктов генов maeE и citM Enterococcus faecalis показало, что MaeE является малат-окислительно-декарбоксилирующим ферментом, а CitM - растворимой оксалоацетатдекарбокилазой. MaeE ответственен за метаболизм малата в E. faecalis. Ферментация малата связана с цитоплазматической и внеклеточной алкалинизацией, что способствует гомеостазу рН при нейтральных и слабокислых условиях
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТ МАЕЕ
МАЛАТ-ОКИСЛИТЕЛЬНО-ДЕКАРБОКСИЛИРУЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
ФЕРМЕНТ CITM
РАСТВОРИМАЯ ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
E. FAECALIS
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.10-04Б4.154

Автор(ы) : Jockel, Petra, Di, Berardino Marco, Dimroth, Peter
Заглавие : Membrane topology of the 'бета'-subunit of the oxaloacetate decarboxylase Na{+} pump from Klebsiella pneumoniae
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 41. - С. 13461-13472
Аннотация: С помощью слитых 'бета'-субъединиц оксалоацетатдекарбоксилазной Na{2+}-помпы (OadB) с щелочной фосфатазой PhoA и 'бета'-галактозидазой (lacZ) изучили топологию 'бета'-субъединицы в мембране. С помощью непроникающего сквозь мембрану 4-ацетамидо-4'-малеимидилстильбен-2,2'-дисульфоната исследовали также положение различных Cys. Получены результаты, соответствующие укладке белка в мембране блоком из трех N-концевых трансмембранных сегментов и блоком из шести C-концевых трансмембранных сегментов. Соединительный (в основном гидрофобный) сегмент полностью не пронизывает мембрану, а встраивается в нее неопределенным образом с периплазматической стороны. Предложена модель, согласно которой N-конец расположен на цитоплазматической стороне мембраны, а C-конец - на ее периплазматической стороне. Швейцария, Mikrobiol. Inst., Eidgenossischen Technikschulen Hochschule, ETH-Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
'БЕТА'-СУБЪЕДИНИЦА
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
МЕМБРАНА
МОДЕЛЬ
KLEBSIELLA PNEUMONIAE
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.134

Автор(ы) : Dakena, Patricia, Rohde, Manfred, Dimroth, Peter, Mayer, Frank
Заглавие : Oxaloacetate decarboxylase from Klebsiella pneumoniae: size and shape of the enzyme, and localization of its prosthetic biotin group by electron microscopic affinity labeling
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1988. - Vol. 55, N 1. - С. 35-40
Аннотация: Оксалоацетатдекарбоксилаза (I) из K. pneumoniae является мембраносвязанной, биотинсодержащей натриевой помпой. По данным электронной микроскопии, частица I имеет форму стержня длиной 'ЭКВИВ'12,9 нм, шириной 'ЭКВИВ'7,4 нм и с двумя субмассами. Н основании сравнения полноразмерной ферментной молекулы и свободных 'альфа'-субъединиц сделано заключение, что частица I содержит только одну 'альфа'-субъединицу. Эта субъединица подразделяется на два домена (большой и малый), образующих "ущелье". Аффинное мечение I авидином показало, что биотиновая простетическая группа расположена на 'альфа'-субъединице в этом "ущелье" близко к комплексу, образованному 'бета'- и 'гамма'-субъединицами. Ил. 5. Библ. 25. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. der Georg - August - Univ. Gottingen.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
СТРУКТУРА
ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ БИОТИНОВАЯ ГРУППА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННО-МИКРОСКОПИЧЕСКОЕ АФФИННОЕ МЕЧЕНИЕ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.07-04В3.72

Автор(ы) : Иванищев В.В.
Заглавие : Биологическое значение метаболизма оксалоацетата в хлоропластах C[3]-растений
Источник статьи : Физиол. раст. - Россия, 1997. - Т. 44, N 3. - С. 462-470
Аннотация: В обзоре рассмотрен метаболизм оксалоацетата в хлоропластах C[3]-растений и его биологическое значение. Показано, что в хлоропластах функционирует оксалоацетатдекарбоксилаза, к-рая метаболизирует оксалоацетат до пирувата. Открытие оксалоацетатдекарбоксилазной реакции решает проблему быстрого появления пирувата в хлоропластах C[3]-растений и объясняет высокую специфичность хлоропластных мембранных переносчиков оксалоацетата и малата, а также высокую скорость поглощения C[4]-дикарбоновых к-т хлоропластами. При этом уточняется физиологическая роль малатного челнока, к-рая состоит, гл. обр., в доставке субстрата для пируватдегидрогеназного комплекса, что обеспечивает функционирование собственной системы биосинтеза липидов и ароматических аминокислот в хлоропластах C[3]-растений. Обсуждается один из конкретных ферментативных механизмов, связанных с адаптацией растений к засухе. Он состоит в увеличении уровней активности ферментов метаболизма C[4]-дикарбоновых к-т (НАД-МДГ и ОА-декарбоксилазы). Делается вывод о функционировании в хлоропластах ранее неизвестного пути метаболизма C[4]-дикарбоновых к-т. Библ. 70
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ *C[4]-
МЕТАБОЛИЗМ
ХЛОРОПЛАСТЫ
С[3]-РАСТЕНИЯ
ОКСАЛОАЦЕТАТ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 70
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.12-04В3.48

Автор(ы) : Иванищев В.В.
Заглавие : Влияние субстрата на оксалоацетатдекарбоксилазную активность хлоропластов из листьев хлопчатника
Источник статьи : Докл. АН ТаджССР. - 1989. - Т. 33, N 3. - С. 202-205
Аннотация: Исследовали возможность декарбоксилирования оксалоацетата препаратами хлоропластов C[3]-растения - хлопчатника. Показано, что хлоропласты из листьев хлопчатника обладают оксалоацетатдекарбоксилазной активностью. Величина К по отношению к субстрату реакции равна 52 мкМ. При конц-ии оксалоацетата выше 0,1 мМ оксалоацетатдекарбоксилазная активность хлоропластов снижается. СССР, Ин-т физиологии и биофизики растений АН Тадж ССР. Библ. 12.
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ЛИАЗЫ
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
СУБСТРАТ
ХЛОРОПЛАСТЫ
ЛИСТ
ХЛОПЧАТНИК
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 93.02-04В3.029

Автор(ы) : Иванищев В.В.
Заглавие : Выделение и некоторые свойства высокоочищенной оксалоацетатдекарбоксилазы из хлоропластов подсолнечника
Источник статьи : Физиол. раст. - 1992. - Т. 39, N 4. - С. 760-768
Аннотация: Из хлоропластов листьев подсолнечника выделена высокоочищенная оксалоацетат (ОА) декарбоксилаза. Показано, что профиль элюции фермента при ионообменной хроматографии менялся в онтогенезе растения. Во фракциях с активностью ОА-декарбоксилазы обнаруживали и активность НАД-малатдегидрогеназы. Предполагается образование комплекса молекулами ферментов. Определены: К=120 мкМ, pH-оптимум 6,5-7,5 и ингибиторы активности ОА-декарбоксилазы: К[i] (АТФ)= =0,9 мМ, К[i] (АДФ)=0,8 мМ. Сделан вывод о том, что реакция декарбоксилирования ОА в хлоропластах катализируется ОА-декарбоксилазой, свойства к-рой похожи на свойства фермента из микроорганизмов и животных тканей. Обсуждается физиологическая роль фермента и возможные пути влияния его активности на различные процессы в С[3]-хлоропластах. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ХЛОРОПЛАСТЫ
ПОДСОЛНЕЧНИК
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 93.07-04В3.078

Автор(ы) : Иванищев В.В., Курганов Б.И.
Заглавие : Исследование свойств оксалоацетатдекарбоксилазы из хлоропластов листьев подсолнечника
Источник статьи : Биохимия. - 1993. - Т. 58, N 2. - С. 250-260
Аннотация: Исследовано кинетическое поведение оксалоацетатдекарбоксилазы (КФ 4.1.1.3) из хлоропластов листьев подсолнечника. Для фермента выявлена положительная кинетическая кооперативность по оксалоацетату (коэффициент Хилла равен 1,65). Величина [S][0] [5] составляет 75 мкМ. pH-Оптимум равен 6,5-7,5. АТФ и АДФ подавляют активность фермента: K[i] (АТФ)=K[i](АДФ)=1,5 мМ. Библ. 18.
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
СВОЙСТВА
ЛИСТ
ХЛОРОПЛАСТЫ
ПОДСОЛНЕЧНИК
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.12-04В3.71

Автор(ы) : Иванищев В.В.
Заглавие : О роли малатдегидрогеназы и оксалоацетатдекарбоксилазы в фотосинтезе С[3]-растений
Источник статьи : Фотосинтез и фотобиотехнол. - Пущино, 1991. - С. 14
Аннотация: Показано, что в онтогенезе листа хлопчатника изменение активностей малатдегидрогеназы и оксалоацетатдекарбоксилазы происходило неадекватно друг другу, но картина была сходной для этих ферментов в онтогенезе растений подсолнечника. Выявлена закономерность, свидетельствующая о том, что в онтогенезе листа или растения наблюдается параболическая зависимость отношения активности малатдегидрогеназы к активности оксалоацетатдекарбоксилазы. Исследован профиль ионообменной хроматографии обоих ферментов в онтогенезе растения подсолнечника. Профиль элюции обоих ферментов меняется, что позволяет сделать заключение об изменении возможностей для утилизации оксалоацетата в хлоропластах. Аналогичная картина наблюдалась также в стрессовых для растения условиях. Т. обр., показано, что превращение С[4]-дикарбоновых к-т в хлоропластах С[3]-растений может изменяться как от фазы развития растения, так и от наличия стрессовых условий. СССР, Ин-т физиологии и биофизики растений АН ТаджССР, Душанбе.
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛИАЗЫ
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ФОТОСИНТЕЗ
С[3]-РАСТЕНИЯ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.05-04В3.173

Автор(ы) : Иванищев В.В.
Заглавие : О свойствах оксалоацетатдекарбоксилазы из хлоропластов подсолнечника
Источник статьи : Докл. АН ТаджССР. - 1990. - Т. 33, N 11. - С. 774-777
Аннотация: Впервые показано, что из хлоропластов листьев подсолнечника может быть выделена в высокоочищенном виде оксалоацетатдекарбоксилаза (КФ 4.1.1.3), к-рая катализирует реакцию декарбоксилирования оксалоацетата с образованием CO[2] и пирувата. Изучение кинетики действия фермента показало, что стационарная скорость реакции сохранялась в течение 'ЭКВИВ'2 мин. Расчет величины К[м] в известных координатах S-S/V дал величину 0,12 мМ, и вдвое выше, чем для неочищенного фермента из листьев хлопчатника. Для высокоочищенной оксалоацетатдекарбоксилазы из листьев подсолнечника оптимум рН 6,5-7,5. Таджикистан, Ин-т физиол. и биофизики растений АН, Душанбе. Библ. 12.
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ХЛОРОПЛАСТЫ
ПОДСОЛНЕЧНИК
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.03-04В3.23

Автор(ы) : Иванищев В.В.
Заглавие : Об оксалоацетатдекарбоксилазной активности хлоропластов из листьев С[3] растений
Источник статьи : Физиол. раст. - 1990. - Т. 37, N 6. - С. 1065-1071
Аннотация: Исследовали наличие оксалоацетатдекарбоксилазной активности в хлоропластах С[3]-растений; тритикале, хлопчатника, подсолнечника. Величина удельной активности в расчете на 1 мг суммарного белка или на 1 мг Хл может значительно варьировать в зависимости от объекта исследования. Определены ферментативные характеристики оксалоацетатдекарбоксилазной активности в хлоропластах листьев хлопчатника К =50 мкМ, V[m][a][x]=30 нмоль/мин*мг белка, рН-оптимум 6,7-7,4. Сделан вывод о том, что обнаруженная активность не связана с функционированием НАД- или НАДФ-маликэнзимов. Библ. 22.
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
С[3]-РАСТЕНИЯ
ЛИСТ
ЛИАЗЫ
ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.07-04В3.119

Автор(ы) : Трухина Ю.О., Метальникова Е.А., Попов В.Н., Епринцев А.Т.
Заглавие : Субклеточная локализация и выделение оксалоацетатдекарбоксилазы из листьев кукурузы
Источник статьи : Физиол. раст. - 2002. - Т. 49, N 5. - С. 711-717
Аннотация: В листьях C[4]-растения кукурузы (Zea mays L.) обнаружена оксалоацетатдекарбоксилазная активность, которая не связана с проявлением декарбоксилирующей активности других известных ферментов, таких как НАД-малатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.38) или НАДФ-малатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.40). Установлено, что данная активность локализована в хлоропластах (83,1%). С помощью четырехстадийной очистки был получен электрофоретически гомогенный ферментный препарат оксалоацетатдекарбоксилазы из листьев кукурузы с удельной активностью 3,150 ФЕ/мг белка, при этом степень очистки составляла 40,4 раза, выход - 11,0%. Фермент подчинялся кинетике Михаэлиса-Ментен, К[М] по оксалоацетату равнялась 30'+-'5 мкМ, рН-оптимум - 7,1'+-'0,5. Изучена метаболитная регуляция активности оксалоацетатдекарбоксилазы. Установлено, что NaCl (1,0 мМ) активировал данный фермент, а АТФ оказывал ингибирующее влияние. Библ. 19
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КУКУРУЗА
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)