СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.02-04Б1.140

Автор(ы) : Verschoor Ernst J., Boven Leonie A., Blaak, Hetty, Vliet Arno L.W.van, Horzinek Marian C., Ronde, Anthony de
Заглавие : A single mutation within the V3 envelope neutralization domain of feline immunodeficiency virus determines its tropism for CRFK cells
Источник статьи : J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 8. - С. 4752-4757
Аннотация: Варианты вируса иммунодефицита кошек различаются по их способности реплицироваться в клетках CRFK. При анализе различий в тропизме двух вариантов датских изолятов вируса FIV-UT113 показано, что тропизм к клеткам CRFK определяют одиночные мутации в составе оболочечного нейтрализующего домена V3 вируса иммунодефицита кошек: замена G на R в позиции 397 или замена E на K в позиции 407. При этом замена G на R только улучшает кинетику репликации вируса в клетках CRFK, тогда как замена E на K обусловливает смену тропизма. Нидерланды, Inst. of Infect. Dis. and Immunol., Univ. of Utrecht, 3584 CL Utrecht. Библ. 36
ГРНТИ : 34.25.19
Предметные рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА КОШЕК
ТРОПИЗМ
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ
ОДИНОЧНЫЕ МУТАЦИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.03-04К1.407

Автор(ы) : Verschoor Ernst J., Boven Leonie A., Blaak, Hetty, Vliet Arno L.W.van, Horzinek Marian C., Ronde, Anthony de
Заглавие : A single mutation within the V3 envelope neutralization domain of feline immunodeficiency virus determines its tropism for CRFK cells
Источник статьи : J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 8. - С. 4752-4757
Аннотация: Варианты вируса иммунодефицита кошек различаются по их способности реплицироваться в клетках CRFK. При анализе различий в тропизме двух вариантов датских изолятов вируса FIV-UT113 показано, что тропизм к клеткам CRFK определяют одиночные мутации в составе оболочечного нейтрализующего домена V3 вируса иммунодефицита кошек: замена G на R в позиции 397 или замена E на K в позиции 407. При этом замена G на R только улучшает кинетику репликации вируса в клетках CRFK, тогда как замена E на K обусловливает смену тропизма. Нидерланды, Inst. of Infect. Dis. and Immunol., Univ. of Utrecht, 3584 CL Utrecht. Библ. 36
ГРНТИ : 34.43.41
Предметные рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА КОШЕК
ТРОПИЗМ
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ
ОДИНОЧНЫЕ МУТАЦИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.09-04Б1.115

Автор(ы) : Yahi, Nouara, Sabatier, Jean-Marc, Baghdiguian, Stephen, Gonzalez-Scarano, Francisco, Fantini, Jacques
Заглавие : Synthetic multimeric peptides derived from the principal neutralization domain (V3 Loop) of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) gp120 bind to galactosylceramide and block HIV-1 infection in a human CD4-negative mucosal epithelial cell line
Источник статьи : J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 1. - С. 320-325
Аннотация: Гликосфинголипидный галактозилкерамид (GalCer), к-рый связывает gp120 с высоким аффинитетом и специфичностью, является потенциальным альтернативным рецептором для вируса иммунодефицита человека типа 1 (HIV-1) в нек-рых CD4-отрицательных нервных и эпителиальных клеток (Кл) человека, включая линию эпителиальных Кл кишечника человека НТ-29. В данном исследовании показано, что синтетические мультиразветвленные пептиды, происходящие от консенсусной последовательности петли V3 HIV-1, блокируют HIV-1 инфекцию в Кл НТ-29. Наиболее активным пептидом был мультимер с восьмью ответвлениями мотива Гли-Про-Гли-Ала-Фе, к-рый в конц-ии 1,8 мкМ вызвал 50%-ное подавление инфекции HIV-1 в опытах по конкуренции. Этот пептид не токсичен для Кл НТ-29, а прединкубация с HIV-1 не нарушала инфекционности вируса. Это указывало на то, что антивирусная активность не была связана с неспецифичным вироцидным эффектом. Найдено, что мультиразветвленные V3 пептиды распознавали GalCer и подавляли связывание рекомбинантного gp120 с гликосфинголипидом. Кроме того, эти пептиды отменяли связывание анти-GalCel моноклональных антител с GalCer на поверхности живых Кл НТ-29. Эти данные служили дополнительным доказательством того, что V3 петля участвует в связывании gp120 с GalCer рецептором и что мультиразветвленные V3 пептиды являются мощными ингибиторами зависящего от GalCer развития HIV-1 инфекции в CD4-отрицательных эпителиальных Кл слизистой. Франция, [N. Yahi], CNRS URA 1455, Fac. de Med. Nord, Bd. Pierre Dramard, 13916 Marseille Cedex 20. Библ. 53
ГРНТИ : 34.25.19
Предметные рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ
ИНГИБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
МУЛЬТИМЕРНЫЕ ПЕПТИДЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.10-04К1.68

Автор(ы) : Yahi, Nouara, Sabatier, Jean-Marc, Baghdiguian, Stephen, Gonzalez-Scarano, Francisco, Fantini, Jacques
Заглавие : Synthetic multimeric peptides derived from the principal neutralization domain (V3 Loop) of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) gp120 bind to galactosylceramide and block HIV-1 infection in a human CD4-negative mucosal epithelial cell line
Источник статьи : J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 1. - С. 320-325
Аннотация: Гликосфинголипидный галактозилкерамид (GalCer), к-рый связывает gp120 с высоким аффинитетом и специфичностью, является потенциальным альтернативным рецептором для вируса иммунодефицита человека типа 1 (HIV-1) в нек-рых CD4-отрицательных нервных и эпителиальных клеток (Кл) человека, включая линию эпителиальных Кл кишечника человека НТ-29. В данном исследовании показано, что синтетические мультиразветвленные пептиды, происходящие от консенсусной последовательности петли V3 HIV-1, блокируют HIV-1 инфекцию в Кл НТ-29. Наиболее активным пептидом был мультимер с восьмью ответвлениями мотива Гли-Про-Гли-Ала-Фе, к-рый в конц-ии 1,8 мкМ вызвал 50%-ное подавление инфекции HIV-1 в опытах по конкуренции. Этот пептид не токсичен для Кл НТ-29, а прединкубация с HIV-1 не нарушала инфекционности вируса. Это указывало на то, что антивирусная активность не была связана с неспецифичным вироцидным эффектом. Найдено, что мультиразветвленные V3 пептиды распознавали GalCer и подавляли связывание рекомбинантного gp120 с гликосфинголипидом. Кроме того, эти пептиды отменяли связывание анти-GalCel моноклональных антител с GalCer на поверхности живых Кл НТ-29. Эти данные служили дополнительным доказательством того, что V3 петля участвует в связывании gp120 с GalCer рецептором и что мультиразветвленные V3 пептиды являются мощными ингибиторами зависящего от GalCer развития HIV-1 инфекции в CD4-отрицательных эпителиальных Кл слизистой. Франция, [N. Yahi], CNRS URA 1455, Fac. de Med. Nord, Bd. Pierre Dramard, 13916 Marseille Cedex 20. Библ. 53
ГРНТИ : 34.43.27
Предметные рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ
ИНГИБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
МУЛЬТИМЕРНЫЕ ПЕПТИДЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.10-04Б1.40

Автор(ы) : Кривицкая В.З., Соминина А.А., Литвинчук Л.Ф., Корольков В.И., Власов Г.П.
Заглавие : Биологические свойства синтетических пептидов, представляющих собой аминокислотные последовательности нейтрализующих доменов F-белка респираторно-синцитиального вируса : Тез. докл. [Международный симпозиум "Биология клетки в культуре", Санкт-Петербург, 16-18 окт., 2001]
Источник статьи : Цитология. - 2001. - Т. 43, N 9. - С. 869
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЙ ВИРУС
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ
F-БЕЛОК
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ
СВОЙСТВА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.09-04Б1.245

Автор(ы) : Qadri, Ishtiaq, Navarro, David, Paz, Pedro, Pereira, Lenore
Заглавие : Assembly of conformation-dependent neutralizing domains on glycoprotein B of human cytomegalovirus
Источник статьи : J. Gen. Virol. - 1992. - Vol. 73, N 11. - С. 2913- 2921
Аннотация: Для анализа антигенных св-в гликопротеина В (gB) ЦМВЧ был получен ряд его производных с делециями на карбоксильном конце м-лы. Исследована их р-ция с панелью моноклональных антител (монАТ) с нейтрализующей активностью. Обнаружены два новых антигенных домена, связывающие нейтрализующие АТ и образующиеся на усеченных формах gB: один - в аминотерминальной части м-лы, др. - в ее середине. Сборка конформационнозависимых эпитопов происходила независимо от наличия амонок-тных остатков на карбоксильном конце и от протеолитического расщепления м-лы между аминок-тами 460 и 461. 10 типов монАТ узнавали производное в 447 аминотерминальных остатков. Их неспособность узнавать производное длиной в 411 остатков свидетельствует, что необходимые для сборки этих эпитопов аминок-ты либо неправильно свернуты, либо полностью или частично дилетированы. Эпитопы для 3 типов монАТ с комплемент-независимой нейтрализующей активностью формировались лишь при наличии остатков в срединной части gB (между аминок-тами 447 и 476). При добавлении остатков 476618 и 619-645 из карбокситерминальной половины м-лы собирались еще два антигенных домена. Полученные р-ты подчеркивают роль конформации в антигенной структуре и функциональных св-вах как амино-, так и карбокситерминальных частей gB. США, Div. of Oral Biology, Sch. of Dent., Univ. of California San Francisco, San Francisco, CA 94143-0512. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 40.
ГРНТИ : 34.25.23
Предметные рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУС
ГЛИКОПРОТЕИД В
КОНФОРМАЦИЯ
НЕЙТРАЛИЗУЮЩИЕ ДОМЕНЫ
СБОРКА
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска