Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.336

Автор(ы) : Bibb Mervyn J., Biro, Sandor, Motamedi, Haideh, Collins John F., Hutchinson C.Richard
Заглавие : Analysis of the nucleotide sequence of the Streptomyces glaucescens tcml genes provides key information about the enzymology of polyketide antibiotic biosynthesis
Источник статьи : EMBO Yournal. - 1989. - Vol. 8, N 9. - С. 2727-2736
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность генов tcmJ, кодирующих поликетидсинтазу, образующую тетраценомицин С, у Streptomyces glaucescens. Выявлено наличие 3-х открытых рамок считывания: 2 первые рамки полноразмерны и кодируют белки, содержащие 426 и 405 аминокислот, к-рые гомологичны известным 'бета'-кетоацилсинтазам; 3-я открытая рамка считывания начинается через 70 а. н. после терминирующего кодона 2-ой рамки и кодирует 83-членную аминокислотную последовательность, чрезвычайно сходную с известными бактериальными, животными и растительными белками-переносчиками ацильной группы (АСР). Наличие гена АСР в кластере генов tcm свидетельствует о том, что в синтезе жирных кислот и биосинтезе поликетидов у Streptomyces принимают участие различные АСР. Полученные результаты и представленные ранее сведения позволяют описать систему, обеспечивающую синтез поликетидов у Streptomyces и, возможно, у других бактерий, в виде мультиферментного комплекса, включающего, по крайней мере 5 ферментов: ацетилКоАтрансферазу, 'бета'-кетоацилсинтазу, поли-'бета'-кетонциклазу, 'бета'-кетоацилоксидоредуктазу и тиоэстеразу. Библ. 56. Великобритания, John Innes Institute and AFRC Institute of Plant Science Research, Colney Lane, Norwich NR4 7UH.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: STREPTOMYCES GLAUCESCENS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПОЛИКЕТИДСИНТАЗЫ TCM J
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИИ
АНТИБИОТИКИ
ПОЛИКЕТИДНЫЕ
СИНТЕЗ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ СИСТЕМЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.291

Автор(ы) : Fouet A., Arnaud M., Klier A., Rapoport G.
Заглавие : Genetics of the phosphotransferase system of Bacillus subtilis
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 175-182
Аннотация: Краткий обзор посвящен анализу информации о генетической структуре и особенностях фосфотрансферазной системы Bacillus subtilis, биохимия к-рой по сравнению с энтеробактериями и другими Грам-положительными бактериями изучена слабо. К настоящему времени известно, что локус pts B. B. subtilis делится как бы на 2 части - первыми располагаются 2 "глюкозо-узнающих" гена, кодирующих EII и EIII, а следом находится оперон pts H-ptsI, кодирующий основные белки фосфотрансферазной системы. Клонирован и охарактеризован лишь EII ген B. subtilis, участвующий в транспорте сахарозы. Показано, что EII{u}{c} функционирует в клетках Escherichia coli, т. е. он встраивается в мембрану и взаимодействует с растворимыми компонентами фосфотрасферазной системы Е. coli. Установлено, что аминокислотные последовательности EII{u}{c} B. subtilis и аналогичного белка Е. coli (продукт гена sac X) в высокой степени сходны; столь же высокий уровень подобия отмечен для EII{u}{c} B. subtilis и EII{u}{c} Salmonella typhimurium и с другими энтеробактериальными EII. Возможно, что ферменты EII грамположительных и грамотрицательных бактерий имели общий белок-предшественник. Библ. 29. Франция, Insti. Pasteur, Paris.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ТРАНСФЕРАЗЫ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОСФОТРАСФЕРАЗНОЙ СИСТЕМЫ
ЛОКУС PTS
ОРГАНИЗАЦИЯ
ГОМОЛОГИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 29
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.170

Автор(ы) : Gu, Kang Fu, Chang, Thomas Ming Swi
Заглавие : Production of essential L-branched-chain amino acids in bioreactors containing artificial cells immobilized multienzyme systems and dextran-NAD+
Источник статьи : Biotechnol. and Bioeng. - 1990. - Vol. 36, N 3. - С. 263-269
Аннотация: Методом микрокапсулирования получены искусственные Кл диам. 80-100 мкм, содержащие: одну из дегидрогеназ (ДГ), регенерирующую кофермент и уреазу, лейцин-ДГ, р-римый декстран-НАД+. С помощью искусственных Кл в колонке непрерывно получали L-лейцин, L-валин, L-изолейцин, макс. выход к-рых зависел от системы регенерации кофермента и составлял (в %): 83-93 (глюкозо-ДГ), 90 (алкоголь-ДГ), 45-55 (малат-ДГ), 64-78 (лактат-ДГ). Значения К равны (в мМ): 0,33 ('альфа'-кетоизокапроат), 0,51 ('альфа'-кетоизовалерат), 0,58 (DL-'альфа'-кето-'бета'-метил-n-валерат), 3,52 (мочевина), 27,82 (D-глюкоза), 3,89 (этанол), 3,02 (Lмалат), 16,67 (L-лактат). Библ. 36. Канада, Artificial Cells and Organs Res. Centre, Fac. of Med., McGill Univ., Montreal, Que., Canada Н3G 1Y6.
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
АМИНОКИСЛОТЫ* L-
СИНТЕЗ
РАЗВЕТВЛЕННАЯ ЦЕПЬ
БИОРЕАКТОРЫ
ИСКУССТВЕННЫЕ КЛЕТКИ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
НАД(+)-ДЕКСТРАН
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.169

Автор(ы) : Gu, Kang Fu, Chang, Thomas Ming Swi
Заглавие : Production of essential L-branchedchain amino acids in bioreactors containing artificial cells immobilized multienzyme systems and dextran - NAD+
Источник статьи : Biotechnol. and Bioeng. - 1990. - Vol. 36, N 3. - С. 263-269
Аннотация: Проведено получение искусственных клеток, содержащих лейциндегидрогеназу, уреазу, растворимый декстранHAD+ и один из НАДН-регенерирующих ферментов (глюкозодегидрогеназа, дрожжевая алкогольдегидрогеназа или лактатдегидрогеназа). Полупроницаемую оболочку клеток для иммобилиз. ферментов получали эмульгированием водной фазы в органическом растворителе и проведением межфазной поликонденсации 1,6-диаминогексана и терефталоилхлорида в присутствии полиэтиленимина. Проведено исследование свойств полученных клеток в процессе синтеза L-лейцина, L-валина и L-изолейцина. Показано, что максимальный выход продукта зависит от типа примененной НАДН-регенерирующей системы и составляет 83-93% для D-глюкозы и глюкозодегидрогеназы, 90% для этанола и дрожжевой алкогольдегидрогеназы и 64-78% для L-лактата и лактатдегидрогеназы. Исследованы кинетические параметры мультиферментных систем для синтеза аминокислот. Кажущиеся значения K[m] составляют 0,33 мМ для 'альфа'-кетоизокапроновой кислоты, 0,51 мМ для 'альфа'-кетоизовалерьяновой кислоты, 0,58 мМ для DL-'альфа'-кето-метил-н-валерьяновой кислоты, 3,52 мМ для мочевины, 27,82 мМ для глюкозы, 3,89 мМ для этанола, 3,02 мМ для L-малата и 16,67 мМ для L-лактата. Обсуждается применение мультиферментных систем такого типа для получения незаменимых аминокислот. Библ. 36. Канада, Artificaal Cells and Organs Res. Cent., Fac. of Med., McGill Univ., 3655 Drummond St., Montreal, Quebec, CA H3G 1Y6.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
РАЗВЕТВЛЕННАЯ ЦЕПЬ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
ИСКУССТВЕННЫЕ КЛЕТКИ
КОФЕРМЕНТЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
КАТАЛИЗ
БИОРЕАКТОРЫ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 04.06-04И8.225

Заглавие : Nutrikem- a boost to a multi enzyme system
Источник статьи : Int. Poultry Prod. - 2002. - Vol. 10, N 1. - С. 31
ГРНТИ : 34.39.57
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
НУТРИКЕМ-РЕКЛАМА
КОРМОВЫЕ ДОБАВКИ
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫЕ ЖИВОТНЫЕ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 99.02-04В4.535

Автор(ы) : Wu, Wencai
Заглавие : Preparation of herbal medicines by using a multi-enzyme system, herbal medicines prepared and their uses
Источник статьи : Biotechnol. Adv. - 1997. - Vol. 15, N 2. - С. 540
Аннотация: Патентуется метод получения препаратов лекарственных трав с использованием мультиферментной системы для гидролиза исходных веществ. Система включает целлюлазы, протеазы, амилазы, липазы и лизоцим и, кроме того, может содержать дополнительный фермент. Патентуются готовые препараты лекарственных трав, полученные данным методом
ГРНТИ : 68.35.43
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ПРЕПАРАТЫ ТРАВ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ПОЛУЧЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.05-04Б3.111

Автор(ы) : Wang, Li, Yan, Xian-zai, Zhou, Mei-feng, Chen, Wei-ping, Yuan, Jian-gan
Заглавие : Изучение деградации волокон соломы мультиферментной [системой] из смешанных штаммов
Источник статьи : Jiangxi nongye daxue xuebao. - 2005. - Vol. 27, N 4. - С. 521-524
Аннотация: Солому подвергали деградации совместно культивируемыми штаммами Trichoderma spp1, Asp, niger 2301, R. delmar V-8 и кормовых дрожжей. Наилучшие условия продукции целлюлазы предусматривают температуру 30'ГРАДУС'С, соотношение вода:питательная среда 1:2, соотношение солома:пшеничные отруби 2.5:1. Показано, что эффективность использования смешанных культур превосходит эффективность использования индивидуальных культур. Очевидно, что связано с наличием у смешанных культур мультиферментных систем. КНР, Dep. Food Sci., JAU, Nanchang 330045. Библ. 5
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
РАСТИТЕЛЬНОЕ СЫРЬЕ
ВОЛОКНА СОЛОМЫ
МИКРООРГАНИЗМЫ
ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ШТАММЫ
СМЕШАННЫЕ КУЛЬТУРЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 89.04-04А3.43

Автор(ы) : Редько В.Г.
Заглавие : Моделирование "эволюции" связей мультиферментной системы простейших клеток
Источник статьи : Соврем. методы изуч. структур и функций биол. систем. - М., 1988. - С. 62-65
Аннотация: Описывается реализованная на ЭВМ модель "эволюции" связей мультиферментной системы простейших клеток (К), в к-рой предполагается, что число и основные св-ва ферментов в К фиксированы, а функциональные связи между ними могут меняться. Связи ферментов задаются переменными k[i][j], принимающими значения - 1,0 и 1; конц-ии ферментов x[i] рассматриваются как дискретные величины; синтез ферментов носит пороговый характер: x[i](t+1)=1, если 'СИГМА'k[i][j]x[j](t)0 и x[i](t+1)=0, если 'СИГМА'k[i][j]x[j](t)'
ГРНТИ : 34.03.23
Предметные рубрики: ИМИТАЦИОННЫЕ МОДЕЛИ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
МАТЕМАТИЧЕСКАЯ ГЕНЕТИКА
КЛЕТОЧНЫЕ СИСТЕМЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
ЭВОЛЮЦИЯ СВЯЗЕЙ
МУТАЦИИ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)