СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 22
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-22

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.11-04Б1.228

Автор(ы) : Hojeberg, Bo, Ingemarsson, Rolf, Kristensson, Krister, Lycke, Erik, Olsson, Tomas
Заглавие : A monoclonal antibody against HSV type 1 ribonucleotide reductase cross-reacts with the P[0] protein of peripheral nerve myelin
Источник статьи : J. Neurol. Sci. - 1991. - Vol. 106, N 1. - С. 91-95
Аннотация: С использованием моноклонального антитела к субъединице 38 000 Д рибонуклеотида редуктазы вируса герпеса простого типа 1 выявлен антигенный эпитоп на миелине периферич. нерва. С помощью техники иммуногистохимии продемонстрирована способность моноклонального антитела специфично распознавать эпитоп миелина периферич. нерва, но не белка ЦНС. Полученное антитело реагировало с белком миелина периферич. нервов крысы, морской свинки, крупного рогатого скота и человека. Техникой вестер-блот подтверждена способность антитела реагировать с молекулярной формой белка миелина, примерно 29 000 Д. Выявленный факт антигенной близости рибонуклеотида редуктазы вируса герпеса простого и полипептида Р[0] периферич. нерва свидетельствует о значении вирусной инфекции в индукции демиелинизирующих заболеваний периферич. нервной системы. Швеция, Tomas Olsson, Karolinska Inst. Huddinge Univ. Hosp., Huddinge. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.25.23
Предметные рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
РИБОНУКЛЕОТИД-РЕДУКТАЗА
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ПЕРЕКРЕСТНАЯ РЕАКТИВНОСТЬ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.06-04М7.122

Автор(ы) : Bongarzone E.R., Soto E.F., Pasquini J.M.
Заглавие : Increased susceptibility to degradation by trypsin and subtilisin of in vitro peroxidized myelin proteins
Источник статьи : Neurochem. Res. - 1995. - Vol. 20, N 4. - С. 421-426
Аннотация: Исследована возможность того, что перекисное окисление миелиновых белков ЦНС с помощью реактивных окислительных препаратов может изменить чувствительность этих белков к протеолитическому действию протеаз, таких как трипсин и субтилизин. Очищенные миелиновые мембраны, полученные из мозга взрослой крысы, были подвергнуты действию двух ферментных систем: F{3+} с аскорбиновой кислотой и Cu{2+} с перекисью водорода. Миелиновые белки были подвергнуты перекисному окислению. Результатом явилось увеличение кол-ва карбонильных групп (СО), сопровождающееся усилением чувствительности к деградации миелинового белка и основного протеолипидного белка упомянутыми протеазами. Возможно, эффект деградации миелинового белка является следствием появления в его структуре перестроек, связанных с перекисным окислением, к-рые участвуют в распознавании протеолитических ферментов. Предположение поддерживается фактом, что, если перекисное окисление миелиновых волокон происходит в присутствии EDTA, то формирование как карбонильных групп, так и повышенной чувствительности к ферментной деградации не происходит. Сделано предположение, что появление аномальных посттрансляционных изменений в миелиновой мембране, связанных с перекисным окислением, может представлять собой основной механизм, модулирующий чувствительность миелиновых белков к протеазам. Аргентина, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Библ. 30
ГРНТИ : 76.03.49
Предметные рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ТРИПСИН
СУБТИЛИЗИН
ПОВЫШЕННАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.01-04М3.219

Автор(ы) : Bongarzone E.R., Soto E.F., Pasquini J.M.
Заглавие : Increased susceptibility to degradation by trypsin and subtilisin of in vitro peroxidized myelin proteins
Источник статьи : Neurochem. Res. - 1995. - Vol. 20, N 4. - С. 421-426
Аннотация: Исследована возможность того, что перекисное окисление миелиновых белков ЦНС с помощью реактивных окислительных препаратов может изменить чувствительность этих белков к протеолитическому действию протеаз, таких как трипсин и субтилизин. Очищенные миелиновые мембраны, полученные из мозга взрослой крысы, были подвергнуты действию двух ферментных систем: F{3+} с аскорбиновой кислотой и Cu{2+} с перекисью водорода. Миелиновые белки были подвергнуты перекисному окислению. Результатом явилось увеличение кол-ва карбонильных групп (СО), сопровождающееся усилением чувствительности к деградации миелинового белка и основного протеолипидного белка упомянутыми протеазами. Возможно, эффект деградации миелинового белка является следствием появления в его структуре перестроек, связанных с перекисным окислением, к-рые участвуют в распознавании протеолитических ферментов. Предположение поддерживается фактом, что, если перекисное окисление миелиновых волокон происходит в присутствии EDTA, то формирование как карбонильных групп, так и повышенной чувствительности к ферментной деградации не происходит. Сделано предположение, что появление аномальных посттрансляционных изменений в миелиновой мембране, связанных с перекисным окислением, может представлять собой основной механизм, модулирующий чувствительность миелиновых белков к протеазам. Аргентина, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Библ. 30
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ТРИПСИН
СУБТИЛИЗИН
ПОВЫШЕННАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.05-04М3.205

Автор(ы) : Bronstein J.M., Micevych P.E., Chen K.
Заглавие : Oligodendrocyte-specific protein (OSP) is a major component of CNS myelin
Источник статьи : J. Neurosci. Res. - 1997. - Vol. 50, N 5. - С. 713-720
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: МИЕЛИН
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ПОЛИКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.09-04М3.95

Автор(ы) : Eichberg, Joseph, Iyer, Srinivas
Заглавие : Phosphorylation of myelin proteins: Recent advances
Источник статьи : Neurochem. Res. - 1996. - Vol. 21, N 4. - С. 527-535
Аннотация: Since it was first described 25 years ago, phosphorylation has come to be recognized as a widespread and dynamic post-translational modification of myelin proteins. In this review, the phosphorylation characteristics of myelin basic protein, zero (P[0]), myelin-associated glycoprotein and 2'3' cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase are summarized. Emphasis is placed on recent advances in our knowledge concerning the protein kinases involved and the sites of phosphorylation in the amino acid sequences, where known. The possible roles of myelin protein phosphorylation in modulating myelin structure, the process of myelin assembly and mediation of signal transduction events are discussed. Библ. 84
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
СБОРКА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 84
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.06-04Я6.471

Автор(ы) : Lang Dirk M., Hille Michael G., Schwab Martin E., Stuermer Claudia A.O.
Заглавие : Modulation of the inhibitory substrate properties of oligodendrocytes by platelet-derived growth factor
Источник статьи : J. Neurosci. - 1996. - Vol. 16, N 18. - С. 5741-5748
Аннотация: На культивируемых клетках зрительного нерва 7- 10-дневных крыс (совместно глиальных и нервных клеток) исследовали влияние ростового фактора тромбоцитов (РФТ) на способность конусов роста (КР) расти в присутствии галактоцереброзидпозитивных олигодендроцитов O[1] (ОД). КР разрушались при соприкосновении с ОД, если росли в обычной питательной среде, но могли пересекать ОД при росте в течение 8-10 дней в среде, содержащей РФТ (10 нм/мл). При перенесении ОД из нормальной среды в среду, содержащую РФТ, на 8-10 дней КР соотв. изменяли свою р-цию на встречу с ОД. Если ОД, обработанные РФТ, помещали затем в нормальную среду, то КР разрушались при контакте с этими клетками. ОД теряли свое разрушающее действие на КР при росте в среде, кондиционированной астроцитами, к-рые, как известно, вырабатывают РФТ. Было получено антитело ИН-I против ингибиторов роста нейритов, белков 35 и 250 кДа на поверхности O[1] ОД, вызывающих разрушение КР. ИН-I-иммунореактивность была значительно снижена в РФТ-обработанных ОД. В то же время, как контрольные, так и РФТ-обработанные ОД содержали ассоциированный с миелином гликопротеин, протеолипид и основный белок миелина, к-рые были выявлены с помощью иммунной р-ции. Т. обр., при росте в присутствии РФТ изменяется экспрессия ингибиторов роста нейритов, но не изменяется экспрессия маркерных белков миелина. Вероятно, РФТ прямо или опосредовано регулирует экспрессию ингибиторов роста. Библ. 32
ГРНТИ : 34.19.23
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ
ПОТЕРЯ ИНГИБИТОРНЫХ СВОЙСТВ
АНТИТЕЛА
КОНУС РОСТА
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.06-04М3.102

Автор(ы) : Lang Dirk M., Hille Michael G., Schwab Martin E., Stuermer Claudia A.O.
Заглавие : Modulation of the inhibitory substrate properties of oligodendrocytes by platelet-derived growth factor
Источник статьи : J. Neurosci. - 1996. - Vol. 16, N 18. - С. 5741-5748
Аннотация: На культивируемых клетках зрительного нерва 7- 10-дневных крыс (совместно глиальных и нервных клеток) исследовали влияние ростового фактора тромбоцитов (РФТ) на способность конусов роста (КР) расти в присутствии галактоцереброзидпозитивных олигодендроцитов O[1] (ОД). КР разрушались при соприкосновении с ОД, если росли в обычной питательной среде, но могли пересекать ОД при росте в течение 8-10 дней в среде, содержащей РФТ (10 нм/мл). При перенесении ОД из нормальной среды в среду, содержащую РФТ, на 8-10 дней КР соотв. изменяли свою р-цию на встречу с ОД. Если ОД, обработанные РФТ, помещали затем в нормальную среду, то КР разрушались при контакте с этими клетками. ОД теряли свое разрушающее действие на КР при росте в среде, кондиционированной астроцитами, к-рые, как известно, вырабатывают РФТ. Было получено антитело ИН-I против ингибиторов роста нейритов, белков 35 и 250 кДа на поверхности O[1] ОД, вызывающих разрушение КР. ИН-I-иммунореактивность была значительно снижена в РФТ-обработанных ОД. В то же время, как контрольные, так и РФТ-обработанные ОД содержали ассоциированный с миелином гликопротеин, протеолипид и основный белок миелина, к-рые были выявлены с помощью иммунной р-ции. Т. обр., при росте в присутствии РФТ изменяется экспрессия ингибиторов роста нейритов, но не изменяется экспрессия маркерных белков миелина. Вероятно, РФТ прямо или опосредовано регулирует экспрессию ингибиторов роста. Библ. 32
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ
ПОТЕРЯ ИНГИБИТОРНЫХ СВОЙСТВ
АНТИТЕЛА
КОНУС РОСТА
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.05-04М1.309

Автор(ы) : Lang Dirk M., Hille Michael G., Schwab Martin E., Stuermer Claudia A.O.
Заглавие : Modulation of the inhibitory substrate properties of oligodendrocytes by platelet-derived growth factor
Источник статьи : J. Neurosci. - 1996. - Vol. 16, N 18. - С. 5741-5748
Аннотация: На культивируемых клетках зрительного нерва 7- 10-дневных крыс (совместно глиальных и нервных клеток) исследовали влияние ростового фактора тромбоцитов (РФТ) на способность конусов роста (КР) расти в присутствии галактоцереброзидпозитивных олигодендроцитов O[1] (ОД). КР разрушались при соприкосновении с ОД, если росли в обычной питательной среде, но могли пересекать ОД при росте в течение 8-10 дней в среде, содержащей РФТ (10 нм/мл). При перенесении ОД из нормальной среды в среду, содержащую РФТ, на 8-10 дней КР соотв. изменяли свою р-цию на встречу с ОД. Если ОД, обработанные РФТ, помещали затем в нормальную среду, то КР разрушались при контакте с этими клетками. ОД теряли свое разрушающее действие на КР при росте в среде, кондиционированной астроцитами, к-рые, как известно, вырабатывают РФТ. Было получено антитело ИН-I против ингибиторов роста нейритов, белков 35 и 250 кДа на поверхности O[1] ОД, вызывающих разрушение КР. ИН-I-иммунореактивность была значительно снижена в РФТ-обработанных ОД. В то же время, как контрольные, так и РФТ-обработанные ОД содержали ассоциированный с миелином гликопротеин, протеолипид и основный белок миелина, к-рые были выявлены с помощью иммунной р-ции. Т. обр., при росте в присутствии РФТ изменяется экспрессия ингибиторов роста нейритов, но не изменяется экспрессия маркерных белков миелина. Вероятно, РФТ прямо или опосредовано регулирует экспрессию ингибиторов роста. Библ. 32
ГРНТИ : 34.41.15
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА ТРОМБОЦИТОВ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ
ПОТЕРЯ ИНГИБИТОРНЫХ СВОЙСТВ
АНТИТЕЛА
КОНУС РОСТА
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.03-04Б1.671

Автор(ы) : Plister H.W., E K.M., Wiek M., Fateh-Moghadam A., Huber M., Schielke E., Goebel F.D., Matuschke A., Heinrich B., Bogner J.R., Froschl M., Pfa W., Ackenheil M.
Заглавие : Myelin basic protein in the cerebrospinal fluid of patients infected with HIV
Источник статьи : J. Neurol. - 1989. - Vol. 236, N 5. - С. 288-291
Аннотация: Оценивали значение основного белка миелина спинномозговой жидкости в качестве раннего маркера энцефалопатий, ассоциированных с инфекцией вирусом иммунодефицита человека. Обследовали пробы спинномозговой жидкости 40 б-ных, инфицированных вирусом иммунодефицита человека. Повышение уровней основного белка миелина отметили у 2 б-ных (5 и 5,3 нг/мл) с признаками энцефалопатии. У остальных 38 б-ных регистрировали пограничные уровни основного белка миелина (12 чел.). Конц-ия белка не превышала нормальный уровень у 26 из обследованных б-ных. Полученные факты показывают, что показатель уровня основного белка миелина в спинномозговой жидкости не является чувствительным маркером энцефалопатии при СПИД. ФРГ, Neurologische Klinik der Univ. Munchen, Klinikum Grosshadern, Marchioninistrasse 15, D-8000 Munchen 70. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.25.39
Предметные рубрики: СПИД
ЭНЦЕФАГОПАТИИ
РАННИЕ МАРКЕРЫ
БЕЛКИ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
СПИННОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ
БОЛЬНЫЕ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 90.10-04М5.113

Автор(ы) : Wender M., Adamczewska-Goncerzewicz Z., Talkowska D., Pankrac J., Grochowalska A.
Заглавие : Pattern of myelin proteins in moderate hypoxia
Источник статьи : Exp. Pathol. - 1990. - Vol. 39, N 1. - С. 45-48
Аннотация: Белые крысы Wistar находились в условиях умеренной гипоксии (УГ) (7% кислорода во вдыхаемой газовой смеси) в течение 30 мин и затем были декапитированы через 4 часа, 24 часа, 14 дней и 2 мес после УГ. Фракции миелиновых белков (МБ) получали методом электрофореза в непрерывном градиенте сахарозы на полиакриламидном геле. Содержание высокомолекулярного Wolfgram белка уменьшалось уже через 4 ч после УГ и оставалось сниженным в последующие временные интервалы. Содержание главных МБ Folch Lees протеолипида и Agraval снижалось через 2 мес после УГ. В то же время, начиная с 24 ч происходило относительное увеличение доли щелочных МБ. По-видимому изменения в распределении МБ зависят от природы токсического воздействия. Польша, Dept of Neurol., School of Med., Poznan. Библ. 12.
ГРНТИ : 34.39.03
Предметные рубрики: ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
ГИПОКСИЯ
БЕЛКИ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ЛИПИДЫ
ПРОТЕОЛИНИД
КРЫСЫ
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.06-04М1.170

Автор(ы) : Persson, Hakan, Corneliuson, Olle
Заглавие : Isoelectric focusing of membrane proteins: High resolution separation of myelin proteins
Источник статьи : Electrophorisis. - 1989. - Vol. 10, N 11. - С. 747-751
Аннотация: Для солюбилизации миелиновых белков использовали смесь детергентов тритона Х-100 и 3-[(холамидопропил)диметиламмонио]-1-пропансульфонаты (CHAPS), 9 М мочевины и амфолитов. Большинство белков имели pJ=5-7,5. Обнаружили заметный пик в области рН 8,7-9,3. Близко к катоду обнаружили сильно основной белок с pJ=10,5. Данный метод позволяет быстро и с высоким разрешением разделять белки. Швеция, Sect. of Neuroanat., Dep. of Anat. S-40033, Goteborg. Ил. 2. Библ. 39.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: БИОМЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
РАЗДЕЛЕНИЕ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ФОКУСИРОВАНИЕ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI32) 08.06-04Т1.231

Автор(ы) : Xu, Gang, Nie, Du-Yu, Chen, Ju-Tao, Wang, Chao-Yang, Yu, Feng-Gang, Sun, Li, Liu, Xue-Gang, Ahmed, Sohail, David, Samuel, Xiao, Zhi-cheng
Заглавие : Recombinant DNA vaccine encoding multiple domains related to inhibition of neurite outgrowth: A potential strategy for axonal regneration
Источник статьи : J. Neurochem. - 2004. - Vol. 91, N 4. - С. 1018-1023
Аннотация: Известно, что ряд белков миелина ингибирует регенерацию ЦНС. Сообщается о разработке вакцины на основе рекомбинантной ДНК, кодирующей множественные домены миелиновых ингибиторов. Показано, что вакцинация крыс с повреждением спинного мозга стимулировала аксональную регенерацию. Обсуждены перспективы использования вакцины для стимуляции регенерации ЦНС. Сингапур, Singapore General Hospital, Singapore
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ВАКЦИНЫ
РЕКОМБИНАНТНАЯ ДНК
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ТЕНАСЦИН-R
РЕГЕНЕРАЦИЯ АКСОНОВ
КРЫСЫ
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04М1.417

Автор(ы) : Wanner, Marion, Lang Dirk M., Bandtlow Christine E., Schwab Martin E., Bastmeyer, Martin, Stuermer Claudia A.O.
Заглавие : Reevaluation of the growth-permissive substrate properties of goldfish optic nerve myelin and myelin proteins
Источник статьи : J. Neurosci. - 1995. - Vol. 15, N 11. - С. 7500-7508
Аннотация: С помощью прижизненной микроскопии изучали действие in vitro миелина (М) и миелиновых белков (МБ) зрительного нерва золотой рыбки или МБ спинного мозга крыс на рост аксонов (Ак) сетчатки (Се) рыб и ганглиев дорсальных корешков (ГДК) крыс. В присутствии М рыб наблюдали интенсивный рост Ак Се и ГДК; обработка М связывающими ингибиторы роста антителами IN-1 не отражалось на картине роста. При нанесении на конусы роста Ак включенных в липосомы МБ рыб 77% Ак Се и 89% Ак ГДК продолжали рост; обработка липосом антителами IN-1 не повлияла на количественное соотношение растущих и ингибированных Ак. Нанесение на конусы роста липосом, содержащих МБ ЦНС крыс, обусловило остановку роста 73% Ак Се и 93% Ак ГДК; воздействие липосомами, обработанными IN-1, обусловило остановку роста 24% Ак Се. Остановка роста 23% и 24% Ак в присутствии соотв М рыб и нейтрализованных посредством IN-1 МБ крыс указывает на наличие в составе М неидентифицированных ингибиторов роста. Отмечают, что М рыб не является оптимальным субстратом для роста Ак (на подложке из полилизина Ак Се и ГДК обладают лучшим показателями роста). Германия, Fac. of Biol., Univ. of Konstanz, D-78434 Konstanz. Ил. 7. Библ. 44
ГРНТИ : 34.41.35
Предметные рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
РОСТОВЫЕ СУБСТРАТНЫЕ СВОЙСТВА
ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ
АКСОНЫ
РОСТ
СЕТЧАТКА
ЗОЛОТАЯ РЫБКА
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.06-04И4.83

Автор(ы) : Wanner, Marion, Lang Dirk M., Bandtlow Christine E., Schwab Martin E., Bastmeyer, Martin, Stuermer Claudia A.O.
Заглавие : Reevaluation of the growth-permissive substrate properties of goldfish optic nerve myelin and myelin proteins
Источник статьи : J. Neurosci. - 1995. - Vol. 15, N 11. - С. 7500-7508
Аннотация: С помощью прижизненной микроскопии изучали действие in vitro миелина (М) и миелиновых белков (МБ) зрительного нерва золотой рыбки или МБ спинного мозга крыс на рост аксонов (Ак) сетчатки (Се) рыб и ганглиев дорсальных корешков (ГДК) крыс. В присутствии М рыб наблюдали интенсивный рост Ак Се и ГДК; обработка М связывающими ингибиторы роста антителами IN-1 не отражалось на картине роста. При нанесении на конусы роста Ак включенных в липосомы МБ рыб 77% Ак Се и 89% Ак ГДК продолжали рост; обработка липосом антителами IN-1 не повлияла на количественное соотношение растущих и ингибированных Ак. Нанесение на конусы роста липосом, содержащих МБ ЦНС крыс, обусловило остановку роста 73% Ак Се и 93% Ак ГДК; воздействие липосомами, обработанными IN-1, обусловило остановку роста 24% Ак Се. Остановка роста 23% и 24% Ак в присутствии соотв М рыб и нейтрализованных посредством IN-1 МБ крыс указывает на наличие в составе М неидентифицированных ингибиторов роста. Отмечают, что М рыб не является оптимальным субстратом для роста Ак (на подложке из полилизина Ак Се и ГДК обладают лучшим показателями роста). Германия, Fac. of Biol., Univ. of Konstanz, D-78434 Konstanz. Ил. 7. Библ. 44
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
РОСТОВЫЕ СУБСТРАТНЫЕ СВОЙСТВА
ЗРИТЕЛЬНЫЙ НЕРВ
АКСОНЫ
РОСТ
СЕТЧАТКА
ЗОЛОТАЯ РЫБКА
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.07-04М7.6

Автор(ы) : Snipes G.Jackson, Suter, Ueli
Заглавие : Molecular anatomy and genetics of myelin proteins in the peripheral nervous system
Источник статьи : J. Anat. - 1995. - Vol. 186, N 3. - С. 483-494
Аннотация: Обзор литературы, который включает в себя следующие разделы: 1. Введение. 1. Структура миелина. 3. Биохимия миелиновых белков. 4. Генетические дефекты миелиновых белков. Обзор написан на основании анализа 120 работ. США, Stanford Univ. School of Med., Stanford, California. Библ. 120
ГРНТИ : 76.03.49
Предметные рубрики: НЕРВНАЯ СИСТЕМА
ПЕРИФЕРИЧЕСКИЕ НЕРВЫ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ АНАТОМИЯ
ГЕНЕТИКА
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.12-04И8.221

Автор(ы) : Stoffel, Wilhelm
Заглавие : Die Myelinmembran des Zentralnervensystems - essentielle makromolekulare Srukturen und Funktion
Источник статьи : Angew. Chem. - 1990. - Vol. 102, N 9. - С. 987-1005
Аннотация: Рассматривается миелинизация, липидный двойной слой в миелиновых мембранах, миелиновые белки ЦНС, распределение протеолипопротеинов в миелиновых мембранах, молекулярную биологию миелиновых белков, генет. структуру человеческих протеолипопротеинов и основных миелиновых белков. Описываются модели на животных нормальных и генетически-патобиохимически измененных миелиновых мембран в ЦНС. Библ. 73.
ГРНТИ : 34.39.57
Предметные рубрики: БЕЛКИ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
МИЕЛИНОВЫЕ МЕМБРАНЫ
ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
МОДЕЛИ
ЖИВОТНЫЕ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.234

Автор(ы) : Ueno S., Foster L., Hifumi G.T., Tennekoon G.I., Campagnoni A.T.
Заглавие : The simian virus 40 large T antigen does not inhibit translation of the 14-kDa myelin basic protein mRNA in reticulocyte lysates or in transfected cells
Источник статьи : J. Neurochem. - 1995. - Vol. 64, N 2. - С. 928-931
Аннотация: Вирусные антигены (АГ) являются транскрибирующими факторами, к-рые ответственны за ингибирование экспрессии мРНК основного протеина миелина (МВР) на трансляционном уровне in vivo и in vitro. Было изучено действие большого Т-АГ SV40 на трансляцию 14 кД МВР. мРНК в ретикулоцитных лизатах и на экспрессию МВР после трансфекции в клетках, к-рые экспрессируют Т-АГ SV40. Т-АГ SV40 не ингибирует трансляцию 14 кД МВР мРНК в клеточно-свободных трансляциях даже в присутствии 30 мкМ (около 600 мкг/мл) Т-АГ. Перманентная трансфекция клеток COS-1, к-рые эндогенно экспрессируют Т-АГ SV40 с помощью 14 кД МВР кДНК привела к экспрессии 14 кД МВР, определенной в вестерн блот. Перманентная трансфекция N20.1 клеток олигодендроцитной линии, иммортализованны температурно-чувствительным Т-АГ SV40, с 14 кД МВР кДНК также кончается экспрессией 14 кД МВР при условиях, при к-рых клетки экспрессировали функциональный Т-АГ SV40. Эти рез-ты показывают, что Т-АГ SV40 не предотвращает экспрессию гена МВР на трансляционном уровне и что в этих иммортализованных олигодендроцитных линиях, к-рые экспрессируют МВР мРНК, но не МВР-протеин, существует иной, не SV40 большой Т-АГ, фактор, ответственный за посттранскрипционную регуляцию. США, UCLA Sch. of Med., Los Angeles, CA 90024. Библ. 24?
ГРНТИ : 34.25.23
Предметные рубрики: ОБЕЗЬЯНИЙ ВИРУС 40
АНТИГЕН Т БОЛЬШОЙ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСЛЯЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
ОТСУТСТВИЕ
SV40
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.10-04М3.52

Автор(ы) : Iyerr, Srinivas, Rowe-Rendleman Cheryl L., Bianchi, Roberto, Eichberg, Joseph
Заглавие : Tyrosine phosphorylation of myelin protein P[o]
Источник статьи : J. Neurosci. Res. - 1996. - Vol. 46, N 5. - С. 531-539
Аннотация: Сегменты седалищного нерва, взятые у взрослых крыс Sprague-Dawley, инкубировали в присутствии {32}P-ортофосфата. При тонкослойной хроматографии или тонкослойном электрофорезе продуктов кислотного гидролиза выделенного из сегментов белка P[o] идентифицировали присутствие среди них фосфотирозина. При инкубации сегментов нерва в присутствии ванадия или перванадата, ингибиторов тирозинфосфатазы, фосфорилирование остатков тирозина в белке P[o] происходило и в отсутствие 4'бета'-форбол-12,13-дибутирата. Судя по результатам иммуноблоттинга с применением моноклональных антител, в составе названного белка может происходить фосфорилирование нескольких остатков тирозина. США, Univ. of Houston, Houston, Texas. Библ. 31
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: МИЕЛИН
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФОТИРОЗИН
ПЕРВАНАДАТ
СЕДАЛИЩНЫЙ НЕРВ
КРЫСЫ
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.02-04М3.53

Автор(ы) : Вахитова Ю.В., Салимгареева М.Х., Середенин С.Б.
Заглавие : Влияние ладастена на активность cAMP-зависимых протеинкиназ и фосфорилирование белков в клетках головного мозга крыс
Источник статьи : Эксперим. и клин. фармакол. - 2004. - Т. 67, N 3. - С. 7-9
Аннотация: Исследована временная зависимость влияния ладастена в дозе 50 мг/кг на активность сАМР-зависимых протеинкиназ (протеинкиназа А, РКА) в растворимой фракции белков головного мозга крыс. Установлены изменения активности этих ферментов в первые часы действия препарата. Ладастен повышал уровень фосфорилирования одной из изоформ основного белка миелина и протеолипидного белка. Выявлено участие в реализации фармакологического действия ладастена как сАМР-зависимых, так и сАМР-независимых сигнальных систем. Россия, НИИ фармакологии РАМН, Москва. Библ. 12
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: ЛАДАСТЕН
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 05.02-04Т1.282

Автор(ы) : Вахитова Ю.В., Салимгареева М.Х., Середенин С.Б.
Заглавие : Влияние ладастена на активность cAMP-зависимых протеинкиназ и фосфорилирование белков в клетках головного мозга крыс
Источник статьи : Эксперим. и клин. фармакол. - 2004. - Т. 67, N 3. - С. 7-9
Аннотация: Исследована временная зависимость влияния ладастена в дозе 50 мг/кг на активность сАМР-зависимых протеинкиназ (протеинкиназа А, РКА) в растворимой фракции белков головного мозга крыс. Установлены изменения активности этих ферментов в первые часы действия препарата. Ладастен повышал уровень фосфорилирования одной из изоформ основного белка миелина и протеолипидного белка. Выявлено участие в реализации фармакологического действия ладастена как сАМР-зависимых, так и сАМР-независимых сигнальных систем. Россия, НИИ фармакологии РАМН, Москва. Библ. 12
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ЛАДАСТЕН
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
МИЕЛИНОВЫЕ БЕЛКИ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ
Дата ввода:

1-20 21-22

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска