СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.170

Автор(ы) : Lu, Wei-Ping, Becher, Burkhard, Gottschalk, Gerhard, Ragsdale Stephen W.
Заглавие : Electron paramagnetic resonance spectroscopic and electrochemical characterization of the partially purified N{5}-methyltetrahydromethanopterin: Coenzyme M methyltransferase from Methanosarcina mazei Go1
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 9. - С. 2245-2250
Аннотация: N{5}-Метилтетрагидрометаноптерин:кофермент M-метилтрансфераза (I) является мембраносвязанным кобаламинсодержащим ферментом у M. mazei Go1, сопрягающим метилирование кофермента M метилтетрагидросарциноптерином с переносом Na{+} через клеточную мембрану. Частичная очистка I из солюбилизированной н-октилглюкозидом мембраны состояла в хроматографии на гидроксилапатите. Показано, что кроме кобамида, существенным для р-ции трансметилирования является по крайней мере один железо-серный кластер. Мембранная фракция или частично очищенная I содержат "base-on" кобамид со стандартным восстановительным потенциалом (E{'}[0]) -426 мВ для пары Co{2+/1+}. Железо-серный кластер, по-видимому, является кластером [4Fe -4S]{2+/1+}-типа с величиной E{'}[0] -215 мВ. В ходе определения метилтрансферазной активности при различных контролируемых редокс-потенциалах показано, что I активируется одноэлектронным восстановлением (полумаксимальная активность при -235 мВ в присутствии АТФ и при -450 мВ без АТФ). Никакой активации I не происходило, если АТФ заменяли другими нуклеозидтрифосфатами или негидролизуемыми аналогами АТФ. США, (Ragsdale S. W.), Dep. of Biochem., Univ. of Nebraska, Lincoln, NE 68583-0718. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOSARCINA MAZEI (BACT.)
ШТАММ GO1
ТРАНСФЕРАЗЫ
МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН:КОФЕРМЕНТ M-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА*N5
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.73

Автор(ы) : Fischer R., Thauer R.K.
Заглавие : Methyltetrahydromethanopterin as an intermediate in methanogenesis form acetate in Methanosarcina barkeri
Источник статьи : Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - С. 55
Аннотация: Метаногенная архебактерия M. barkeri может образовывать CH[4] и CO[2] из ацетата. Экстракты Кл, выращенных с ацетатом, катализируют эту р-цию с уд. активностью 50 нмолей*мин1}*мг белка1}. После очистки на сефадексе G-25 клеточные экстракты M. barkeri катализируют образование CH[4] из ацетилфосфата только в присутствии кофермента A, тетрагидрометаноптерина, кофермента М и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата, причем метанофуран и кофермент F[4][2][0] не требуются. При исчерпании кофермента М происходит накопление в реакционной смеси метилтетрагидрометаноптерина. Эти результаты свидетельствуют о том, что промежуточными продуктами образования CH[4] из ацетата являются ацетилфосфат, ацетил-КоА, метилтетрагидрометаноптерин и метил-КоМ. Р-ция диспропорционирования формальдегида в CH[4] и CO[2] зависит от тетрагидрометаноптерина, метанофурана, кофермента F[4][2][0], кофермента М и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата. Библ. 1. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., Marburg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН
ОБРАЗОВАНИЕ
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТ F420
КОФЕРМЕНТ M
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.81

Автор(ы) : Gartner, Peter, Weiss David S., Harms, Ulrike, Thauer Rudolf K.
Заглавие : N{5}-Methyltetrahydromethanopterin: Coenzyme M methyltransferase from Methanobacterium thermoautotrophicum. Catalytic mechanism and sodium ion dependence
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 2. - С. 465-472
Аннотация: N{5}-метилтетрагидрометаноптерин:кофермент M-метилтрансфераза является ассоциированным с мембраной, корриноид-содержащим ферментативным комплексом, к-рый использует р-цию переноса метила для направления энерго-запасающего натриевого насоса. Очищенная метилтрансфераза из Methanobacterium thermoautotrophicum имеет ромбический сигнал ЭПР, соответствующий кол(II)амиду, причем в этой форме фермент полностью неактивен. При добавлении цитрата Ti(III), к-рый восстанавливает корриноиды до формы коб(I)амида, полностью гасится сигнал ЭПР. В восстановленной форме фермент активен. При инкубации очищенного комплекса с Ti(III) и N{5}-метилтетрагидрометаноптерина образуется связанный с ферментом Co-метил-5'-гидроксибензимидазолилкоб(III)амид. При инкубации фермента с тетрагидрометаноптерином или с коферментом M фермент деметилируется с образованием соотв. метилированных продуктов. Деметилирование фермента не зависит от присутствия Ti(III). Перенос метила от метилированного фермента к коферменту M практически необратим. Формирование метилкофермента M, катализируемое метилтрансферазой, стимулируется ионами натрия. Полумаксимальная активация наблюдается при 50 мкМ Na{+}. Германия, Max-Planck-Inst. terrestrische Mikrobiol.-Karl-von-Frisch-Strasse, D-35043 Marburg. Библ. 41
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: N{5}-МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН:КОФЕРМЕНТ M-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
НАТРИЙ
ЗАВИСИМОСТЬ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.63

Автор(ы) : Gartner, Peter, Weiss David S., Harms, Ulrike, Thauer Rudolf K.
Заглавие : N{5}-Methyltetrahydromethanopterin: Coenzyme M methyltransferase from Methanobacterium thermoautotrophicum. Catalytic mechanism and sodium ion dependence
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 2. - С. 465-472
Аннотация: N{5}-метилтетрагидрометаноптерин:кофермент M-метилтрансфераза является ассоциированным с мембраной, корриноид-содержащим ферментативным комплексом, к-рый использует р-цию переноса метила для направления энерго-запасающего натриевого насоса. Очищенная метилтрансфераза из Methanobacterium thermoautotrophicum имеет ромбический сигнал ЭПР, соответствующий кол(II)амиду, причем в этой форме фермент полностью неактивен. При добавлении цитрата Ti(III), к-рый восстанавливает корриноиды до формы коб(I)амида, полностью гасится сигнал ЭПР. В восстановленной форме фермент активен. При инкубации очищенного комплекса с Ti(III) и N{5}-метилтетрагидрометаноптерина образуется связанный с ферментом Co-метил-5'-гидроксибензимидазолилкоб(III)амид. При инкубации фермента с тетрагидрометаноптерином или с коферментом M фермент деметилируется с образованием соотв. метилированных продуктов. Деметилирование фермента не зависит от присутствия Ti(III). Перенос метила от метилированного фермента к коферменту M практически необратим. Формирование метилкофермента M, катализируемое метилтрансферазой, стимулируется ионами натрия. Полумаксимальная активация наблюдается при 50 мкМ Na{+}. Германия, Max-Planck-Inst. terrestrische Mikrobiol.-Karl-von-Frisch-Strasse, D-35043 Marburg. Библ. 41
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: N{5}-МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН:КОФЕРМЕНТ M-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
НАТРИЙ
ЗАВИСИМОСТЬ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.118

Автор(ы) : Fischer R., Gartner P., Yeliseev A., Thauer R.K.
Заглавие : N{5}-Methyltetrahydromethanopterin: coenzyme M methyltransferase in methanogenic archaebacteria is a membrane protein
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 1992. - Vol. 158, N 3. - С. 208-217
Аннотация: Описан метод прямого измерения активности метилтрансферазы (I), катализирующей перенос метильной группы от N{5}-метилтетрагидрометаноптерина (CH[3]-H[4]МПТ) на кофермент M (H-S-КоМ). Активность I измеряли по КоМ-зависимому снижению конц-ии {1}{4}CH[3]-H[4]МПТ у метаногенных архебактерий Methanosarcina barkeri и Methanobacterium thermoautotrophicum. Активность I обнаружена исключительно в мембранной фракции. Мембранная фракция M. barkeri имела уд. активность образования CH[3]-S-КоМ из CH[3]-H[4]МПТ (К 50 мкМ) и H-S-KoM (К 250 мкМ), равную 0,6 мкмоль/мин/мг белка. Для активности требуются в каталитич. кол-вах цитрат трехвалентного титана (K 15 мкМ) и АТФ (К 30 мкМ). Мембранная фракция метилировалась CH[3]-H[4]МПТ в отсутствие H-S-KoM, и эта р-ция зависела от Ti{3}{+} и АТФ. Метилированная мембранная фракция катализировала перенос метила от CH[3]-H[4]МПТ на H-S-KoM в отсутствие АТФ и Ti{3}{+}. Деметилирование в присутствии H-S-KoM также не требовало Ti{3}{+} и АТФ. Механизм метилтрансферазной р-ции и активации I аналогичен образованию метионина из N{5}-метилтетрагидрофолата и гомоцистеина, катализируемому кобаламинзависимой метионинсинтазой. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 59. Германия (Thauer R. K.), Lab. fur Mikrobiol. des Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ. Marburg and Max-Planck-Inst. fur Terrestrische Mikrobiol. Marburg, W-3550 Marburg/Lahn.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН: КОФЕРМЕНТ М-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ИЗМЕРЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ЦИТРАТ ТИТАНА
АТФ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.50

Автор(ы) : Hippler, Birgit, Thauer Rudolf K.
Заглавие : The energy conserving methyltetrahydromethanopterin: Coenzyme M methyltransferase complex from methanogenic archaea: Function of the subunit MtrH
Источник статьи : FEBS Lett. - 1999. - Vol. 449, N 2-3. - С. 165-168
Аннотация: У метанообразующей archaea перенос метильной группы N{5}-метилтетрагидрометаноптерина на кофермент М сопряжен с запасанием энергии. Реакция эта катализируется ассоциированным с мембраной мультиферментным комплексом, состоящим из 8 различных субъединиц MtrA-H. К 23 кД субъединице MtrA присоединяется корриноидная простетическая группа, метилирующаяся и деметилирующаяся в процессе каталитического цикла. Установлено, что метилирование катализируется 34 кД субъединицей MtrH. Осуществив выделение и очистку MtrH, установили, что эта субъединица обладает активностью метилтетрагидрометаноптерин:коб(I)аламинметилтрансферазы (МТГФМТ). Установлено также, что по последовательности MtrH подобен MetH из Escherichia coli и AcsE из Clostridium thermoaceticum: оба фермента обладают активностью МТГФМТ. Германия, Max-Planck terr. Mikrob., Labor. Microbiol Fachber. Biol. Phillips-Univ., Marburg. Библ. 41
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН:КОФЕРМЕНТ-М-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦА MTRH
ЭНЕРГИЯ
ЗАПАСАНИЕ
МЕТАНООБРАЗУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ARCHAEA
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска