Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.91

Автор(ы) : Hartmann Gudrun C., Klein Andreas R., Linder, Monica, Thauer Rudolf K.
Заглавие : Purification, properties and primary structure of H[2]-forming N{5}, N{10}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanococcus thermolithotrophicus
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 1996. - Vol. 165, N 3. - С. 187-193
Аннотация: Образующая молекулярный H[2] N{5},N{10}- метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа Methanococcus thermolithotrophicus является гидрогеназой нового типа, найденной у метаногенных архебактерий, и не содержит никеля или Fe-S-кластера. Ранее этот фермент был охарактеризован у Methanobacterium thermoautotrophicum и Methanopyrus kandleri. В настоящей работе сообщается об очистке и свойствах фермента из Methanococcus thermolithotrophicus, клонировании и секвенировании гена hmd. Результаты указывают на то, что ферменты у всех трех видов бактерий близкородственны. Филогенетическое древо, построенное на основании сравнения последовательностей аминокислот, схоже с таковым, базирующемся на сравнении последовательностей 16S рРНК. Германия [R. K. Thauer], M.-P.-I. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (BACT.)
N5,N10-МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.81

Автор(ы) : Hartmann Gudrun C., Klein Andreas R., Linder, Monica, Thauer Rudolf K.
Заглавие : Purification, properties and primary structure of H[2]-forming N{5}, N{10}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanococcus thermolithotrophicus
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 1996. - Vol. 165, N 3. - С. 187-193
Аннотация: Образующая молекулярный H[2] N{5},N{10}- метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа Methanococcus thermolithotrophicus является гидрогеназой нового типа, найденной у метаногенных архебактерий, и не содержит никеля или Fe-S-кластера. Ранее этот фермент был охарактеризован у Methanobacterium thermoautotrophicum и Methanopyrus kandleri. В настоящей работе сообщается об очистке и свойствах фермента из Methanococcus thermolithotrophicus, клонировании и секвенировании гена hmd. Результаты указывают на то, что ферменты у всех трех видов бактерий близкородственны. Филогенетическое древо, построенное на основании сравнения последовательностей аминокислот, схоже с таковым, базирующемся на сравнении последовательностей 16S рРНК. Германия [R. K. Thauer], M.-P.-I. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (BACT.)
N5,N10-МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.05-04Б2.154

Автор(ы) : Vorholt Jolia A., Chistoserdova, Ludmila, Lidstrom Mary E., Thauer Rudolf K.
Заглавие : The NADP-dependent methylene tetrahydromethanopterin dehydrogenase in Methylobacterium extorquens AM1
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 20. - С. 5351-5356
Аннотация: Из Methylobacterium extorquens AM1 очищен гомогенный препарат НАДФ-зависимой метилентетрагидрофолатметаноптериндегидрогеназы (I). N-концевая аминок-тная последовательность I показала, что I является продуктом гена mfdA. Очищенная I катализируют дегидрогенирование метилентетрагидрометаноптерина (II) и имеет уд. активность 400 ед/мг белка. I катализирует также дегидрогенирование метилентетрагидрофолата (III) с НАДФ, а не с НАД, и имеет с III уд. активность (26 ед/мг) и каталитич. эффективность V[макс]/K[M], в 20 раз меньше, чем с II. Дегидрогенирование II (E[o]=-390 мв) с НАДФ (E[o]=-320 мв) является существенно необратимым, а дегидрогенирование III (E[o]=-300 мв) полностью обратимо. Сравнение первичной структуры I M. extorquens AM1, метилентетрагидрофолатдегидрогеназ др. бактерий и эукариотов и I из метаногенных археев обнаружило небольшую гомологию (15%). Германия, Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiol., 35033 Marburg. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: НАДФ-ЗАВИСИМАЯ МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОДУКТ ГЕНА MFDA ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
СРАВНЕНИЕ БАКТЕРИИ
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.11-04Б2.201

Автор(ы) : Afting, Christina, Kremmer, Elisabeth, Brucker, Claudia, Hochheimer, Andreas, Thauer Rudolf K.
Заглавие : Regulation of the synthesis of H[2]-forming methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (Hmd) and of HmdII and HmdIII in Methanothermobacter marburgensis
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 2000. - Vol. 174, N 4. - С. 225-232
Аннотация: Ранее было показано, что уд. активность образующей H[2] метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы Hmd(I) у Methanothermobacter marburgensis увеличивается в 6 раз при выращивании этого архея в хемостатной культуре в условиях ограничения по Ni. Методами Нозерн- и Вестерн-блота установлено, что увеличение по меньшей мере частично вызвана усилением экспрессии гена hmd. Показано также, что экспрессия гена hmd в растущих клетках M. marburgensis не регулируется конц-ией H[2]. С использованием моноклональных антител изучено также влияние условий роста на экспрессию генов hmdII и hmdIII, кодирующих белки HmdII (II) и HmdIII (III) - предполагаемые гомологи I. Показано, что: 1) экспрессия этих генов регулируется скорее I, чем Ni; 2) II и III, скорее всего, не обладают активностью I. Германия, Max-Planck-Inst. Terrestrische Mikrobiol., 35043 Marburg. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗУЮЩАЯ H[2] МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА HMD
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ДЕГИДРОГЕНАЗЫ HMD
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
METHANOTHERMOBACTER MARBURGENIS (BACT.)
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.77

Автор(ы) : Zirngibl C., Hedderich R., Thauer R.K.
Заглавие : Methylene-tetrahydromethanopterin Dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum (strain Marburg): a novel hydrogenase
Источник статьи : Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - С. 88
Аннотация: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (СН[2]H[4] МРТ-дегидрогеназа) участвует у метаногенных бактерий в процессе восстановления СО[2] водородом до метана. Этот фермент из M. thermoautotrophicum (шт. Marburg), очищ. до гомогенного состояния, имеет мол. массу 45 000 и катализирует окисление СН[2]-Н[4]МРТ до метенил-Н[4]МРТ (СН-Н[4]МРТ) с использованием в кач-ве акцептора электронов протонов, но не кофермента F[4][2][0], НАД или НАДФ. На моль образующегося CH-H[4]МРТ приходится один моль генерируемого Н[2]. Реакция обратимая. Т. обр., СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназу можно рассматривать как гидрогеназу нового типа. Макс. уд. активность фермента составляет 150 мкмолей/ /мин*мг с К[м] для СН[2]-Н[4]МРТ равным 20 мкМ. Очищ. же СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназа из M. thermoautotrophicum (шт. 'ДЕЛЬТА'Н) имеет уд. активность 0,11 мкмолей/мин*мг и сопряжена с коферментов F[4][2][0], т. е. ферменты из шт. Marburg и шт. 'ДЕЛЬТА'Н полностью различаются с т. зр. используемого акцептора электронов. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Marburg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ MARBURG
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.102

Автор(ы) : Zirngibl C., Hedderich R., Thauer R.K.
Заглавие : N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum has hydrogenase activity
Источник статьи : FEBS Lett. - 1990. - Vol. 261, N 1. - С. 112-116
Аннотация: N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из термофильной метаногенной архебактерии М. thermoautotrophicum (шт. Marburg) была очищена до гомогенного состояния в анаэр. условиях (до уд. активности 'ЭКВИВ'750 мкмоль/мин/мг белка). По данным ЭФ в ПААГ I состоит из одного полипептида с Mr 43 кД. Очищ. I катализировала окисление N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (СН[2]-H[4]МПТ) (К=20 мкМ) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (СН'=='H[4]МПТ) в отсутствие каких-либо добавленных электронных акцепторов. При образовании одного моля СН'=='Н[4]МПТ генерировался один моль Н[2], т. е. электронным акцептором для I служит протон. Акцепторами для I не являются F[4][2][0], НАД, НАДФ и виологеновые красители. I катализировала и обратную р-цию восстановления СН'=='H[4]МПТ до СН[2]H[4]МПТ В присутствии Н[2]. Эти результаты показывают, что I из М. thermoautotrophicum является гидрогеназой нового типа. Библ. 19. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА* N5,N10-
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
ГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOLROPHICUM (BACT.)
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.120

Автор(ы) : Zirngibl C., Thauer R.K.
Заглавие : N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium chermoautotrophicum has hydrogenase activity
Источник статьи : Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - С. 67
Аннотация: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из M. thermoautotrophicum шт. Marburg очищена в анаэр. условиях до гомогенности и уд. активности 'ЭКВИВ'750 мкмоль/ /мин/мг белка. Результаты ЭФ в ПААГ с ДСН и без ДСН показали, что I состоит только из одного полипептида с Mr 43 000. Очищ. I катализировала дегидрогенирование N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (CH[2]-H[4]МПТ; K 20 мкМ) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (CH-H[4]МПТ) в отсутствие каких-либо добавленных электронных акцепторов. На моль образованного CH'=='H[4]МПТ генерировался один моль H[2], т.е. электронными акцепторами служили протоны. Кофермент F[4][2][0], НАД, НАДФ и виологеновые красители не восстанавливались CH[2]=H[4]МПТ. I также катализировала восстановление СН'=='H[4]МПТ до СН[2]=Н[4]МПТ молек. водородом. Делается заключение, что I из этой архебактерии является новым типом гидрогеназы. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Harburg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*N5, N10-
ОЧИТСКА
СТРУКТУРА
ГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.167

Автор(ы) : te Brommelstroet B.W., Hensgens Charles M.H., Keltjens Jan T., van, der Grift Chris, Vogels Gedfried D.
Заглавие : Purification and characterization of coenzyme F[4][2][0]-dependent 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum strain 'ДЕЛЬТА'Н
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1991. - Vol. 1073, N 1. - С. 77-84
Аннотация: 5,10-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из метаногена M. thermoautotrophicum шт. 'ДЕЛЬТА'Н очищена в аэр. условиях и с почти полным выходом по активности путем фракционирования сульфатом аммония, гидрофобной хр-фии на фенил-сефарозе и быстрой белковой ЖХ на WP-PEI. Очищ. I катализировала обратимое окисление 5,10-метилен-5,6,7,8-тетрагидрометаноптерина до его 5,10-метенильного производного в присутствии кофермента F[4][2][0]. Р-ция протекает через образование тройного комплекса. I имеет Mr 216 000 и состоит из шести идентичных субъединиц с Mr по 36 000. Оптимумы для активности при т-ре 60'ГРАДУС' С и рН 6,0. Одновалентные катионы стимулировали I. Потенциал средней точки для р-ции окисления минус 362 мВ при 60'ГРАДУС' С. Библ. 30. Нидерланды, (T. Keltjens) Dep. of Microbiol., Fac. of Sci., Univ. of Nijmegen, NL-6225 ED, Nijmegen.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА* 5,10-
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ ДЕЛЬТА Н
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.107

Автор(ы) : EnSSle M., Zirngibl C., Linder D., Thauer R.K.
Заглавие : Coenzyme F[4][2][0] dependent N{5},N{1}{0}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase in methanol grown Methanosarcina barkeri
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 5. - С. 483-490
Аннотация: Р-ция дегидрогенизации N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (CH[2]-H[4]MPT) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (СН-Н[4]MPT) является промежуточной стадией при окислении метанола до СО[2] у Methanosarcina barkeri. Р-цию катализирует СН[2]-H[4]MPT-дегидрогеназа, облигатно зависящая от кофермента F[4][2][0] как акцептора электронов и не использующая какие-либо другие акцепторы (НАД, НАДФ, метилвиологен). Фермент очищен в анаэр. условиях до гомогенного состояния. Он имеет мол. массу 240 кД и является октамером, состоящим из субъединиц массой по 31 кД. Значения K[м] по отношению к СН[2]-H[4]MPT и к коферменту F[4][2][0] составляют, соответственно, 6 мкМ и 25 мкМ. V[м][а][к][с] =4000 мкмолей/мин/мг белка при 37'ГРАДУС' С и оптим. рН 6,0. N-концевая аминокислотная последовательность на 50% гомологична N-концевой последовательности СН[2]-H[4]MPT-дегидрогеназы выращенного на H[2]+CO[2] Methanobacterium thermoautotrophicum. Библ. 44. ФРГ, Phillips-Univ., W-3550 Marburg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ШТАММ DSM 804
РОСТ
МЕТАНОЛ
УТИЛИЗАЦИЯ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА * N5, N10-
КОФЕРМЕНТ F420
АКЦЕПТОР ЭЛЕКТРОНОВ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.193

Автор(ы) : Brommelstroet Ben W.J., Geerts Wim J., Keltjens Jan T., van, der Drift Chris, Vogels Godfried D.
Заглавие : Purification and properties of 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase and 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, two coenzyme F[4][2][0]-dependent enzymes from Methanosarcina barkeri
Источник статьи : Biochim. et Biophys. acta Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1991. - Vol. 1079, N 3. - С. 293-302
Аннотация: Из выросших на среде с метанолом в качестве единственного источника С и энергии клеток облигатно анаэробной метаногенной архебактерии Methanosarcina barkeri очищены в 86 раз и в 68 раз до электрофоретич. гомогенного состояния соответственно 5,10-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа и 5,10-метилентетрагидрометаноптеринредуктаза. Дегидрогеназа представляет собой гомогексамер из субъединиц с мол. м. 35 кД, а редуктаза - гомотетрамер из субъединиц с мол. м. 38 кД. Оба фермента не инактивировались О[2]. Они катализировали окисление 5,10-метилентетрагидрометаноптерина и метилтетрагидрометаноптерина соответственно с одновременным восстановлением кофермента F[4][2][0], уд. активности этих ферментов равны соответственно 3000 и 200 мкмоль/мин на 1 мг белка. Для обоих ферментов переносчик электронов в р-ции образования СН[4] - кофермент F[4][2][0] - является специфич. акцептором электронов. Идентифицированы продукты окисления указанных субстратов. Стационарная кинетика р-ции указывает, что кинетич. механизм р-ций, катализируемых обоими ферментами, заключается в последовательном образовании тройных фермент-субстратных комплексов. Предполагается, что оба фермента функционируют в метаногенезе из метанола на этапе окисления метанола до СО[2]. Библ. 29. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. of Sci., Univ. of Nijmegen, Toernooiveld, NL-6525 ED Nijmegen.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*5, 10-
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНРЕДУКТАЗА*5, 10-
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТ F420-ЗАВИСИМЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.01-04Б2.131

Автор(ы) : Ma K., Zirngibl C., Linder D., Stetter K.O., Thauer R.K.
Заглавие : N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (H[2]-forming) from the extreme thermophile Methanopyrus kandleri
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 156, N 1. - С. 43-48
Аннотация: Глубоководная метаногенная архебактерия M. kandleri (AV 19) растущая при 110'ГРАДУС'С на Н[2] и СО[2], содержит N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназу (I), вовлеченную в метаногенез из СО[2] и H[2]. Очистка I включала осаждение сульфатом аммония и хр-фию на фенилсефарозе и моно-Q. Очищенная I является мономером с Mr 44 000, не содержит хромофорных простетич. групп и катализирует обратимое дегидрирование N{5},N{1}{0}метилентетрагидрометаноптерина (К 50 мкМ) до N{5},N{1}{0}метенилтетрагидрометаноптерина и Н[2]. Скорость этой р-ции при 65'ГРАДУС'С и pH 5,8 составила 1500 ед/мг белка, энергия активации 52 кДж/моль, Q[1][0]=2. Очищенная I не восстанавливает виологеновые красители, кофермент F[4][2][0] и пиридиновые нуклеотиды. Для активности I необходимы соли (фосфат калия, KCl, NaCl). Активность I в экстракте не утрачивается после инкубации при 90'ГРАДУС'С в течение 60 мин. Очищенная I однако быстро инактивируется в этих условиях. N-Концевая аминокислотная последовательность I близка к таковой у Н[2]-образующей I из Methanobacterium thermoautotrophicum. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 29. ФРГ (Thauer R. K.) Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, W-3550 Marburg/Lahn.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА *N5,N10-
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
МЕТАНОГЕНЕЗ
METHANOPYRUS KANDLERI (BACT.)
ШТАММ AV19
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)