СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-37

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.10-04Б3.18

Автор(ы) : Anthony, Christopher
Заглавие : Methanol dehydrogenase in gram-negative bacteria
Источник статьи : Princ. and Appl. Quinoproteins. - New York etc., 1993. - С. 17-44
Аннотация: Обзор. Окисление метанола у грамотрицательных бактерий всегда катализируется НАД-независимой алкогольдегидрогеназой (I). Хотя I не специфична к метанолу, ее обычная функция состоит в окислении метанола, и поэтому ее обычно называют метанолдегидрогеназой (КФ 1.1.99.8). Все грамотрицательные метан- и метанолокисляющие бактерии содержат I. Простетической группой I является нековалентно связанный пирролохинолинхинон (ПХХ). I имеет Mr'ЭКВИВ'149 000, субъединичную структуру 'альфа'[2]'бета'[2] и содержит две молекулы ПХХ. В опытах in vitro активность I измеряют в присутствии искусственных электронных акцепторов при pH'ЭКВИВ'9,0. Активатором р-ции служит NH[4]{+}. Природным акцептором электронов для I является цитохром C[L]. I локализована в периплазме вместе с цитохромом C[L], а ее кол-во достигает 10-15% от кол-ва растворимого клеточного белка. Великобритания, Univ. Sauthampton, Sauthampton. Библ. 81
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ.81
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.100

Автор(ы) : Anthony C.
Заглавие : Periplashic respiratory systems in methylotrophic bacteria
Источник статьи : Highlights Mod. Biochem. - Utrecht, Tokyo, 1989. - Vol. 1. - С. 865-872
Аннотация: Содержится краткий обзор сведений о специфических электронно-транспортных цепях метилотрофных бактерий. Приведена суммарная схема взаимодействия окисл.восст. эквивалентов в периплазме и цитоплазме, потока электронов через цитоплазматическую мембрану. Рассмотрение данных, полученных при исследовании разнообразных метилотрофных бактерий, позволили предположить, что метанолдегидрогеназа имеет более сложную структуру, чем предполагалось ранее. Показано, что цитохром с[1] является совершенно новым цитохромом с-типа. Библ. 32. Великобритания, Biochem. Dep., Univ. of Outhampton, Southampton, S09 3TU.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ПЕРИПЛАЗМА
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С1
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 32
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.055

Автор(ы) : Netrusov A.
Заглавие : Comparative aspects of aerobic and anaerobic thermophilic wethylotrophs
Источник статьи : Int. Conf. Thermophiles: Sci. and Technol., Reykjavik, 23rd - 26th Aug., 1992. - Reykjavik, 1992. - С. 71
Аннотация: У ряда грамположительных термотолерантных аэробных метилотрофов, относящихся к р. Bacillus, обнаружена НАД{+}-зависимая метанолдегидрогеназа (МД). Оптимальная т-ра действия МД 65'ГРАДУС', оптимальное значение рН 9,2, фермент обнаруживает высокую аффинность к метанолу. Известная "классическая" МД, обнаруживаемая у аэробных термофилов, окисляющих метанол, образует 1 моль АТФ на 1 моль метанола, акцептор электронов - цитохром с. МД из Bacillus обладает способностью прямо восстанавливать НАД{+} и образует 3 моля АТФ на 1 моль метанола, что обеспечивает высокую скорость роста культуры (0,7 час{-}{1}) при 60'ГРАДУС' на метаноле. В анаэробных условиях нитрат- и сульфатредуцирующие бактерии используют метанол с участием менее эффективной МД "классического" типа. Библ. 9. Россия, МГУ, Москва 119899.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
АЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.126

Автор(ы) : Anthony, Christopher
Заглавие : Methanol dehydrogenase in gram-negative bacteria
Источник статьи : Princ. and Appl. Quinoproteins. - New York etc., 1993. - С. 17-44
Аннотация: Обзор. Окисление метанола у грамотрицательных бактерий всегда катализируется НАД-независимой алкогольдегидрогеназой (I). Хотя I не специфична к метанолу, ее обычная функция состоит в окислении метанола, и поэтому ее обычно называют метанолдегидрогеназой (КФ 1.1.99.8). Все грамотрицательные метан- и метанолокисляющие бактерии содержат I. Простетической группой I является нековалентно связанный пирролохинолинхинон (ПХХ). I имеет Mr 'ЭКВИВ'149 000, субъединичную структуру 'альфа'[2]'бета'[2] и содержит две молекулы ПХХ. В опытах in vitro активность I измеряют в присутствии искусственных электронных акцепторов при рН 'ЭКВИВ'9,0. Активатором р-ции служит NH{+}[4]. Природным акцептором электронов для I является цитохром C. I локализована в периплазме вместе с цитохромом C, а ее кол-во достигает 10-15% от кол-ва растворимого клеточного белка. Библ. 81. Великобритания, Univ. of Southampton, Southampton.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 81
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.123

Автор(ы) : Laufer, Kerstin, Lidstrom Mary E.
Заглавие : Regulation and expression of bacterial quinoproteins
Источник статьи : Princ. and Appl. Quinoproteins. - New York etc., 1993. - С. 193-222
Аннотация: Обзор. Изложены литературные данные о механизмах регуляции синтеза трех бактериальных хинопротеинов: метанолдегидрогеназы, метиламиндегидрогеназы и глюкозодегидрогеназы. В некоторых случаях синтез ферментов регулируется депрессией, в др. случаях - индукцией или комбинацией обоих указанных механизмов. Известны примеры катаболитной репрессии. В клетках, содержащих только апобелки хинопротеинов, экспрессия регулируется в некоторых штаммах, тогда как в других она конститутивна. Очень мало сведений о молек. основах этих эффектов. Клонирование и х-ка структурных генов для каждого из этих хинопротеинов и развитие генетич. методов для бактерий, содержащих эти ферменты, откроют возможность детального исследования этих механизмов. Табл. 4. Библ. 125. США, California Inst. of Technol., Pasadena, CA.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛЮКОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ХИНОПРОТЕИНОВ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХИНОПРОТЕИНЫ
БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 125
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.263

Автор(ы) : Arfman, Nico, Beeumen, Jozef Van, Vries Gert E.De, Harder, Wim, Dijkhuizen, Lubbert
Заглавие : Purification and characterization of an activator protein for methanol dehydrogenase from thermotolerant Bacillus spp
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - С. 3956-3960
Аннотация: Показано, что в клетках всех исследованных использующих метанол бактерий Bacillus spp. содержится НАДзависимая метанолдегидрогеназа (КФ 1.1.99.8), активируемая белком растворимой фракции клеток Bacillus sp. С1. Из таких клеток, растущих в проточной культуре на среде с метанолом в качестве единственного источника С, этот белок-активатор очищен в 85 раз с выходом 15% до гомогенного состояния (судя по рез-там ЭФ в ПААГ в присутствии ДДС-Na). Методами гель-фильтрации и ЭФ в ПААГ в присутствии ДДС-Na определены мол. массы нативного белка-активатора и его субъединиц, равные соответственно 50 и 27 кД. Следовательно, белок-активатор представляет собою димер. Первичная структура N-концевого участка этого белка не имела гомологии с таковыми известных белков. Активация этим белком метанолдегидрогеназы требовала присутствия Mg{2}{+}. Кривая зависимости степени активации от конц-ии этого белка описывалась ур-нием Михаэлиса-Ментен. Напротив, кинетика катализируемой ферментом р-ции в присутствии активатора при использовании в качестве субстратов первичных С[1]-С[4]-спиртов носила двухфазный характер. Предполагается, что в метанолдегидрогеназе термоустойчивых бактерии Bacillus в присутствии этого белкового активатора и Mg{2}{+} выявляется второй активный центр, связывающий спирты-субстраты и НАД с высоким сродством; первый центр, функционирующий в отсутствие активатора и Mg{2}{+}, связывает субстраты и НАД, напротив, с низким сродством. Библ. 24. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, NL-9751 NN Naven.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ С1
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
БЕЛОК-АКТИВАТОР
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.202

Автор(ы) : Long Anthony R., Anthony, Christopher
Заглавие : The periplasmic modifier protein for methanol dehydrogenase in the methylotrophs Methylophilus methylotrophus and Paracoccus denitrificans
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 10. - С. 2353-2360
Аннотация: Белок-модификатор (М-белок), к-рый увеличивает сродство метанолдегидрогеназы (I) к спиртам, но снижает ее сродство к формальдегиду, частично очищен из Methylophilus methylotrophus, Paracoccus denitrificans и облигатно метилотрофного "организма 4025", близкого к M. methylotrophus. Анализ был усложнен присутствием в бактериальных экстрактах небелковых соединений, способных осуществлять одну из функций М-белка - увеличение активности I с бутан-1,3-диолом. М-белок у всех бактерий является исключительно периплазматич., как и I, имеет M[r] субъединиц 45 000 и состоит из 3-4 таких субъединиц. М-белок из P. denitrificans активен в системе, содержащей физиологич. электронный акцептор для I - цитохром c[5][5][2], снижая К[м] для метанола с 15 до 11 мкМ и увеличивая K[м] для формальдегида с 0,1 до 0,36 мМ. Максимальный эффект наблюдался при соотношении М-белок: фермент, равном 1:5. Библ. 22. Великобритания, (Anthony C.), Biochem. Dep. Univ. of Southampton, Southampton S09 3TU.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (BACT.)
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МОДИФИКАЦИЯ
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ БЕЛОК-МОДИФИКАТОР
СВОЙСТВА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.08-04Б3.046

Автор(ы) : Соколов А.П., Белова Л.Л., Троценко Ю.А.
Заглавие : Очистка и некоторые свойства НАД-зависимой метанолдегидрогеназы термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 2. - С. 184-191
Аннотация: НАД-зависимая метанолдегидрогеназа (НАД-МДГ) термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus M11 очищена в 26 раз. Очистка включала фракционирование бесклеточного экстракта сульфатом аммония и хроматографию на иммобилизованном текстильном красителе. Активный черный К и ДЭАЭ-сефарозе. Определены константы Михаэлиса очищенного фермента по отношению к метанолу, формальдегиду и НАД, составляющие соответственно 28,4; 7,2 и 0,27 мМ. Обнаружено ингибирование фермента высокими конц-ями НАД. Показано присутствие в бесклеточном экстракте B. methylothermophilus M11 белка-модификатора, восстанавливающего способность НАД-МДГ окислять метанол, утраченную в процессе очистки. Библ. 25. Россия, ИБФМ, Пущино.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS METHYLOTHERMOPHILUS (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА HAD-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.245

Автор(ы) : Vonck, Janet, Arfman, Nico, De Vries Cert E., Beeumen, Jozef Van, Van Bruggen Ernst F.J., Dijkhuizen, Lubbert
Заглавие : Electron microscopic analysis and biochemical characterization of a novel methanol dehydrogenase from the thermotolerant Bacillus sp. C1
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - С. 3949- 3954
Аннотация: На основе электронно-микроскопич. изучения метанолдегидрогеназы Bacillus sp. С1 и реконструкции пространственного изображения фермента предложена его четвертичная структура. Обнаружены две основных проекции: одна имеет симметрию 5 порядка и имеет диам. 15 нм; другая - прямоугольная со стороны 15 и 9 нм. Первая проекция обладает зеркальной симметрией. Прямоугольная проекция может быть подразделена на два класса, один из к-рых имеет вращательную симметрию второго порядка. Авт. считают, что метанолдегидрогеназа представляет собой декамерную молекулу. Мол. масса фермента 430 000, мол. масса субъединиц - 43 000. Каждая субъединица содержит один ион цинка и 1-2 иона магния. На основе анализа N-концевой аминокислотной последовательности выявлено значительное сходство изученного фермента с алкогольдегидрогеназами дрожжей Saccharomyces cerevisiae, Zymomonas mobilis, Clostridium acetobutylicum и E. coli, к-рые содержат железо или цинк, но не содержат магния. В связи с необычными структурными и кинетич. свойствами, предложено отличать фермент от обычных алкогольдегидрогеназ, употребляя название НАД-зависимая метанолдегидрогеназа. Библ. 32. Нидерланды, Biochem. Lab. Univ. Groningen, NL-9747 AG Groningen.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ С1
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭЛЕКТРОННОМИКРОСКОПИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.97

Автор(ы) : Dijkhuizen L., Arfman N.
Заглавие : Methanol metabolism in thermotolerant methylotrophic Bacillus species
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 87[], N 3-4 Spec. Issue. - С. 215-219
Аннотация: Выделены чистые культуры бацилл, способные расти на минер. среде, содержащей метанол (М), при 35-60'ГРАДУС' С. Для полученных изолятов характерна наибольшая среди метилотрофов скорость роста при оптим. т-рах. Ассимиляция атома углерода М происходит с помощью рибулозомонофосфатного цикла фиксации формальдегида при участии фруктозодифосфатальдолазы, транскетолазы и трансальдолазы. Превращение М в формальдегид осуществляется НАД-зависимой метанолдегидрогеназой, обладающей низким сродством к М. Из Кл Bacillus sp. шт. С1 этот фермент очистили и показано, что для осуществления дегидрогеназной активности необходимо наличие дополнительного белка с мол. массой 50 кД. Библ. 12. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Univ. of Groningen, Haren.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: BACILLUS (BACT.)
МЕТАБОЛИЗМ С1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕРМОТОЛЕРАТНЫЕ МЕТИЛОТРОФЫ
МЕТАНОЛ
МЕТАБОЛИЗМ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
BACILLUS
ШТАММ С1
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.141

Автор(ы) : Croes L.M., Meijer W.G., Dijkhuizen L.
Заглавие : Regulation of methanol oxidation and carbon dioxide fixation in Xanthobacter strain 25a grown in continuous culture
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 2. - С. 159-163
Аннотация: В бесклеточных экстрактах из хемостатной культуры Xanthobacter шт. 25а, растущей на среде, содержащей только один субстрат - ацетат, не обнаружено активности метанолдегидрогеназы (МД), формиатдегидрогеназы (ФД) и рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилазы/оксигеназы (РДО). Добавление формиата или метанола приводит к немедленной индукции МД и ФД. Синтез МД и ФД регулируется "гетеротрофными" субстратами, такими, как ацетат. Регуляция синтеза РДО осуществляется по механизму репрессии-дерепрессии. Библ. 27. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Univ. of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: XANTHOBACTER (BACT.)
ШТАММ 25A
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МЕТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
УГЛЕКИСЛОТА
ФИКСАЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
РИБУЛОЗО-1,5-ДИФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.110

Автор(ы) : Раков Д.Ю., Доронина Н.В., Троценко Ю.А., Алиева Р.М.
Заглавие : Рост метилотрофных бактерий на метилацетате
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1991. - Т. 27, N 4. - С. 584-588
Аннотация: Pseudomonas sp. 27RD и 24RA растут на метилацетате как источнике углерода и энергии. Оба штамма обладают индуцибельной карбоксилэстеразой, катализирующей гидролиз метилацетата до метанола и ацетата. Pseudomonas sp. 27RD одновременно использует оба продукта гидролиза. Напротив, Pseudomonas sp. 24RA более активно ассимилирует ацетат, чем метанол, последний постепенно накапливается в среде и лимитирует рост. Pseudomonas sp. 27RD обладает метанолдегидрогеназой (КФ 1.1.99.8), тогда как у Pseudomonas sp. 24RA этот фермент отсутствует и низкая скорость усвоения метанола обусловлена слабой активностью алкогольоксидазы. Ингибирующий эффект метанола снимался при добавлении облигатного метилотрофа Methylobacillus methanolovorus. Библ. 6. ИБФМ АН СССР, Пущино Моск. обл., СССР.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ 27RD
ШТАММ 24RA
РОСТ
МЕТИЛАЦЕТАТ
МЕТАБОЛИЗМ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
МЕТАБОЛИЗМ С1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
METHYLOBACILLUS METHANOLOVORUS (BACT.)
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.09-04Б2.142

Автор(ы) : Соколов А.П., Белова Л.Л., Троценко Ю.А.
Заглавие : Очистка и некоторые свойства НАД-зависимой метанолдегидрогеназы термотолерантного метилотрофа - Bacillus methylothermophilus
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 2. - С. 184-191
Аннотация: НАД-зависимая метанолдегидрогеназа (НАД-МДГ) термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus M11 очищена в 26 раз. Очистка включала фракционирование бесклеточного экстракта сульфатом аммония и хроматографию на иммобилизованном текстильном красителе. Активный черный К и ДЭАЭ-сефарозе. Определены константы Михаэлиса очищенного фермента по отношению к метанолу, формальдегиду и НАД, составляющие соответственно 28,4; 7,2 и 0,27 мМ. Обнаружено ингибирование фермента высокими конц-иями НАД. Показано присутствие в бесклеточном экстракте B methylothermophilus М11 белка-модификатора, восстанавливающего способность НАД-МДГ окислять метанол, утраченную в процессе очистки. Библ. 25. Россия, ИБФМ РАН, Пущино.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: BACILLUS METHYLOTHERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ М11
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЙ МЕТИЛОТРОФ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.115

Автор(ы) : Colby, John, Blakey Alan J.
Заглавие : Effect of growth conditions on the activities of methylotrophic enzymes in Methylophilus W3A1
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 3. - С. 333-337
Аннотация: Измеряли удельные активности четырех метилотрофных ферментов в периодической и хемостатной культурах Methylophilus W3A1. Среди исследованных источников углерода (три-, ди-, и монометиламин, метанол, глюкоза) наивысшая скорость роста бактерии достигалась на среде с метанолом ('мю'=0,364 ч{-1}). Метанолдегидрогеназа была конститутивным ферментом. Синтез метиламиндегидрогеназы регулировался механизмом индукции-репрессии. Триметиламиндегидрогеназа и диметиламиномонооксигеназа индуцировались координированно, возможно, диметиламином. Метанол полностью предотвращал синтез метиламинокисляющих ферментов, если в среде присутствовал аммоний. Отсутствие аммония снимало это репрессию. Предполагается, что культура Methylophilus W3A1 эволюционно развивалась как метанолутилизирующая бактерия, к-рая приобрела способность использовать метиламины как альтернативные источники азота. Установлено, что хемостатное культивирование этой бактерии является наилучшим способом получения высоких удельных активностей триметиламин- и метиламиндегидрогеназ в бесклеточных экстрактах. Великобритания, School of Health Sci., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ W3A1
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УДЕЛЬНЫЕ АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРИМЕТИЛАМИНПЕГИДРОГЕНАЗА
ДИМЕТИЛАМИНМОНООКСИНЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛ
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.02-04Б2.294

Автор(ы) : Cavanaugh Colleen M., Wirsen Carl O., Jannasch H.W.
Заглавие : Evidence for methylotrophic symbionts in a hydrothermal vent mussel (Bivalvia: Mytilidae) from the Mid-Atlantic ridge
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 12. - С. 3799-3803
Аннотация: В районе гидротермальных выходов Срединно-Атлантического хребта обнаружены моллюски сем. Mytilidae (новый вид), у к-рых в эпителиальных клетках жабер найдены симбиотич. метилотрофные бактерии. С помощью электронного микроскопа показано, что в клетках присутствовали грамотрицательные бактерии двух типов, различающиеся по морфологии и ультраструктуре: мелкие кокковидные или палочковидные бактерии и более крупные кокковидные с интрацитоплазматич. мембранами, типичными для бактерий, использующих метан. Гистохимич. методами в клетках жабер найдена метанолдегидрогеназа, но не обнаружена рибулезо-1,5-дифосфаткарбоксилаза. Анализ изотопного состава углерода в органич. в-ве тканей моллюска показал, что величина 'дельта'{1}{3}C была в пределах от -32,7 до -32,5%%, характерных для подобных симбионтов (моллюски-хемолитоавтотрофные бактерии) из гидротермальных участков Тихого океана. Библ. 40. США, Woods Hole Oceanographic Inst., Woods Hole, MA 02543.
ГРНТИ : 34.27.23
Предметные рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ЖАБРЫ МОЛЛЮСКОВ
СИМБИОЗ
СИМБИОТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.09-04Б3.73

Автор(ы) : LeSSmeier, Lennart, Pfeifenschneider, Johannes, Carnicer, Marc, Heux, Stephanie, Portais, Jean-Charles, Wendisch Volker F.
Заглавие : Production of carbon-13-labeled cadaverine by engineered Corynebacterium glutamicum using carbon-13-labeled methanol as co-substrate
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2015. - Vol. 99, N 23. - С. 10163-10176
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: КАДАВЕРИН
ПРОДУКЦИЯ
CORYMEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
МЕТАНОЛ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.215

Автор(ы) : Colby, John, Blakey Alan J.
Заглавие : Effect of growth conditions on the activities of methylotrophic enzymes in Methylophilus W3A1
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 128, N 3. - С. 333-337
Аннотация: Измеряли удельные активности четырех метилотрофных ферментов в периодической и хемостатной культурах Methylophilus W3A1. Среди исследованных источников углерода (три-, ди-, и монометиламин, метанол, глюкоза) наивысшая скорость роста бактерии достигалась на среде с метанолом ('мю'=0,364 ч{-1}). Метанолдегидрогеназа была конститутивным ферментом. Синтез метиламиндегидрогеназы регулировался механизмом индукции-репрессии. Триметиламиндегидрогеназа и диметиламиномонооксигеназа индуцировались координированно, возможно, диметиламином. Метанол полностью предотвращал синтез метиламинокисляющих ферментов, если в среде присутствовал аммоний. Отсутствие аммония снимало это репрессию. Предполагается, что культура Methylophilus W3A1 эволюционно развивалась как метанолутилизирующая бактерия, к-рая приобрела способность использовать метиламины как альтернативные источники азота. Установлено, что хемостатное культивирование этой бактерии является наилучшим способом получения высоких удельных активностей триметиламин- и метиламиндегидрогеназ в бесклеточных экстрактах. Великобритания, School of Health Sci., Univ. of Sunderland, Sunderland SRI 3SD. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHYLOPHILUS (BACT.)
ШТАММ W3A1
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УДЕЛЬНЫЕ АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРИМЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ДИМЕТИЛАМИНМОНООКСИНЕНАЗА
АКТИВНОСТИ
МЕТАНОЛ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.10-04Б2.120

Автор(ы) : Fassel Theresa A., Buchholz Lorie A., Collins, Mary Lynne Perille, Remsen C.C.
Заглавие : Localization of methanol dehydrogenase in two strains of methylotrophic bacteria detected by immunogold labeling
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 7. - С. 2302-2307
Аннотация: Получены кроличьи антитела к очищенным метанолдегидрогеназам (МДГ) из метилотрофа Methylobacterium sp. шт. АМ1 (субъединичные Mr 60 и 12 кД) и из морского метанотрофа Methylomonas sp. шт. А4 (субъединичные Mr 60 и 10 кД). Эти антитела использованы для выявления субклеточной локализации соответствующих ферментов с помощью непрямого иммунозолотого мечения. У Methylobacterium sp. шт. АМ1 фермент обнаружен гл. обр. в периплазматич. пространстве, тогда как у Methylomonas sp. шт. А4 - во внутрицитоплазматич. мембранах. Антитела к МДГ из Methylomonas sp. шт. А4 реагировали с экстрактами всех исследованных метанотрофов при анализе методом иммуноблоттинга. Перекрестная реактивность обнаружена для субъединицы с Mr 60 кД и, в некоторых случаях, для субъединицы с Mr 10 кД каждой МДГ из каждого экстракта. Библ. 28. США (Remsen C. C.), Dep. of Biol. Sci. The Univ. of Wisconsin-Milwaukee, Milwaukee, WI 53201.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHYLOBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ АМ1
METHYLOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ А4
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ИММУНОЗОЛОТОЕ МЕЧЕНИЕ
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.098

Автор(ы) : Ueda, Shunsaku, Matsumoto, Seiji, Takagi, Aya, Yamane, Tsuneo
Заглавие : Synthesis of poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) from methanol and n-amyl alcohol by the methylotrophic bacteria Paracoccus denitrificans and Methylobacterium extorquens
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 11. - С. 3574-3579
Аннотация: В среде, лимитированной по азоту, метилотрофные бактерии 2 типов Paracococcus denitrificans ATCC 17741 и Methylobacterium extorquens K синтезируют поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерат. Указанный полиэфир значительно отличается по составу у 2 штаммов. У P. denitrificans он обогащен 3-гидроксивалератом, содержание к-рого возрастает при увеличении конц-ии н-амилового спирта и достигает в оптимальных условиях 91,5 мол%, тогда как у M. extorquens не превращает 38,2 мол%. 3-Гидроксивалерат образуется одновременно из н-амилового и метилового спиртов. В отсутствие последнего выход 3-гидроксивалерата составляет 10 мол%. При конции н-амилового спирта 0,05% выход полиэфира равен 0,968 г/г. Предполагается, что метанолдегидрогеназа окисляет оба спирта на первой стадии синтеза. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 24. Япония, (Yamane Tsuneo), Lab. of Bioreaction Engineering, Dep. of Food Sci. and Technol., School of Agric. Sci., Nagoya Univ., Nagoya 464-01.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PARACOCOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
ШТАММ ATCC 17741
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)
ШТАММ K
ГИДРОКСИВАЛЕРАТ *3-
ГИДРОКСИБУТИРАТ *3-
СОПОЛИМЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.176

Автор(ы) : Cozier, Gyles Eldred, Giles Ian G., Anthony, Christopher
Заглавие : The structure of the quinoprotein alcohol dehydrogenase of Acetobacter aceti modelled on that of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens
Источник статьи : Biochem. J. - 1995. - Vol. 308, N 2. - С. 375-379
Аннотация: Для моделирования структуры части м-лы мембранной алкогольдегидрогеназы A. aceti использована пространственная структура метанолдегидрогеназы, полученная с разрешением 1,94A. Смоделирована структура базисного сверхбочонка и области активного центра. Большое сходство структур в этих участках говорит о существенном сходстве механизма действия этих ферментов. Однако значительные различия выявлены во внешних петлях, участвующих, в частности, в образовании неглубокой воронки, ведущей к активному центру. Великобритания, SFRC. Сtr. Mol. Recognition, Dept. Biochem., Univ. Southampton, Southampton S016 7PX. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МОДЕЛИРОВАНИЕ СТРУКТУРЫ
БАКТЕРИИ
Дата ввода:

1-20 21-37

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска