СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.71

Автор(ы) : Ordaz E., Garrido-Pertierra A., Gallego M., Puyet A.
Заглавие : Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - С. 287-291
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.6

Автор(ы) : Ordaz E., Garrido-Pertierra A., Gallego M., Puyet A.
Заглавие : Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - С. 287-291
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска