Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.25

Автор(ы) : Сабельников А.Г., Березкина Н.Е., Чупин В.В., Гонгадзе Г.М., Боровягин В.Л.
Заглавие : Структурные изменения мембран Escherichia coli во время конъюгации
Источник статьи : Биол. мембраны. - 1994. - Т. 11, N 4. - С. 393-401
Аннотация: Структурные изменения бактериальных мембран во время конъюгации изучали методами электронной микроскопии и ядерного магнитного резонанса. Методами замораживания - скалывания и сублимации воды в вакууме обнаружено слияние наружных мембран конъюгирующих клеток Escherichia coli, к-рое наблюдалось с частотой 0,05-0,1. Однако формирование структур пор в цитоплазматических мембранах этих клеток наблюдалось с частотой менее чем 0,001. Размер пор варьировал от 200 до более чем 1000OA. В каждом случае наблюдалось формирование только одного слияния наружных мембран и одной поры в каждой паре конъюгирующих клеток. Методы ЯМР {31}P и ультратонких срезов не позволили подтвердить наблюдаемые структурные изменения мембран. Подробно обсуждается отношение наблюдаемых структурных изменений мембран к процессам конъюгационного транспорта ДНК через клеточные мембраны. Указывается на необходимость проведения дальнейших экспериментов с использованием tra-мутантов. Россия, Ин-т биосинтеза белка, Москва. Библ. 28
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
КОНЪЮГАЦИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.41

Автор(ы) : Половникова О.Ю., Симонова Т.Н., Тараховский Ю.С., Никонова Т.Н., Суханов С.В., Дубачев Г.Э., Боровягин В.Л., Василенко И.А., Барсуков Л.И.
Заглавие : Реконструкция пурпурных мембран из делипидированного бактериородопсина с использованием эндогенных и экзогенных липидов. Влияние структурных и внешних факторов
Источник статьи : Биол. мембраны. - 1995. - Т. 12, N 3. - С. 260-278
Аннотация: Изучено влияние липидного окружения и внешних факторов (температуры и ионной силы водной среды) на формирование двумерных белковых кристаллов в реконструированных мембранах из делипидированного бактериородопсина. В качестве липидной составляющей были использованы суммарная фракция полярных липидов клеток Halobacterium halobium, яичный фосфатидилхолин (ФХ) и дипальмитоилфосфатидилхолин (ДПФХ). Реконструкцию проводили при соотношениях липид/белок, максимально близких к нативному. Для исследования свойств полученных мембранных препаратов использовали абсорбционную спектроскопию, КД в видимой области, электронную микроскопию (замораживание-скалывание) и ДСК. Показано, что в зависимости от природы липида и соотношения липид/белок бактериородопсин дает различные модификации мембран, отличающиеся по характеру и типу упаковки белковых молекул. Кристаллическую структуру бактериородопсина можно получить в условиях реконструкции путем включения белка в бислой эндогенных липидов при нативном соотношении липид/белок, равном 0,33/1, и при низкой конц-ии NaCl. При избытке эндогенных липидов для регенерации требуется присутствие соли в высокой конц-ии (3,5-4 М NaCl) или нагревание до 40-45'ГРАДУС' С. В случае ФХ высокоупорядоченную структуру белка можно получить только в присутствии NaCl в высокой конц-ии. В присутствии эндогенных липидов олигомеры бактериородопсина упаковываются в гексагональную решетку p3 симметрии, тогда как в системе, содержащей яичный фосфатидилхолин, белок упорядочивается в виде орторомбической решетки р22[1]2[1] симметрии. Вероятно, процессы упорядочивания белка в плоскости мембраны в определенной степени могут зависеть от электростатического поверхностного потенциала и/или диэлектрической проницаемости примембранного слоя, которые определяются тонким балансом электростатических взаимодействий на поверхности мембраны между белком, полярными головками липидных молекул и ионами электролитов, присутствующих в омывающей мембрану водной среде. Россия, ин-т теор. и эксп. биофизики РАН, г. Пущино Московской обл. Библ. 36
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИНЫ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
ЛИПИДЫ
ИОННАЯ СИЛА РАСТВОРА
ТЕМПЕРАТУРА
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.71

Автор(ы) : Половникова О.Ю., Симонова Т.Н., Тараховский Ю.С., Никонова Т.Н., Суханов С.В., Дубачев Г.Э., Боровягин В.Л., Василенко И.А., Барсуков Л.И.
Заглавие : Реконструкция пурпурных мембран из делипидированного бактериородопсина с использованием эндогенных и экзогенных липидов. Влияние структурных и внешних факторов
Источник статьи : Биол. мембраны. - 1995. - Т. 12, N 3. - С. 260-278
Аннотация: Изучено влияние липидного окружения и внешних факторов (температуры и ионной силы водной среды) на формирование двумерных белковых кристаллов в реконструированных мембранах из делипидированного бактериородопсина. В качестве липидной составляющей были использованы суммарная фракция полярных липидов клеток Halobacterium halobium, яичный фосфатидилхолин (ФХ) и дипальмитоилфосфатидилхолин (ДПФХ). Реконструкцию проводили при соотношениях липид/белок, максимально близких к нативному. Для исследования свойств полученных мембранных препаратов использовали абсорбционную спектроскопию, КД в видимой области, электронную микроскопию (замораживание-скалывание) и ДСК. Показано, что в зависимости от природы липида и соотношения липид/белок бактериородопсин дает различные модификации мембран, отличающиеся по характеру и типу упаковки белковых молекул. Кристаллическую структуру бактериородопсина можно получить в условиях реконструкции путем включения белка в бислой эндогенных липидов при нативном соотношении липид/белок, равном 0,33/1, и при низкой конц-ии NaCl. При избытке эндогенных липидов для регенерации требуется присутствие соли в высокой конц-ии (3,5-4 М NaCl) или нагревание до 40-45'ГРАДУС' С. В случае ФХ высокоупорядоченную структуру белка можно получить только в присутствии NaCl в высокой конц-ии. В присутствии эндогенных липидов олигомеры бактериородопсина упаковываются в гексагональную решетку p3 симметрии, тогда как в системе, содержащей яичный фосфатидилхолин, белок упорядочивается в виде орторомбической решетки р22[1]2[1] симметрии. Вероятно, процессы упорядочивания белка в плоскости мембраны в определенной степени могут зависеть от электростатического поверхностного потенциала и/или диэлектрической проницаемости примембранного слоя, которые определяются тонким балансом электростатических взаимодействий на поверхности мембраны между белком, полярными головками липидных молекул и ионами электролитов, присутствующих в омывающей мембрану водной среде. Россия, ин-т теор. и эксп. биофизики РАН, г. Пущино Московской обл. Библ. 36
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИНЫ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
ЛИПИДЫ
ИОННАЯ СИЛА РАСТВОРА
ТЕМПЕРАТУРА
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.333

Автор(ы) : Herman, Petr, Konopasek, Ivo, Plasek, Jaromir, Svobodova, Jaroslava
Заглавие : Time-resolved polarized fluorescence studies of the temperature adaptation in Bacillus subtilis using DPH and TMA-DPH fluorescent probes
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1994. - Vol. 1190, N 1. - С. 1-8
Аннотация: Проверена обоснованность концепции гомеовязкостной адаптации. У B. subtilis, выращенной при 20'ГРАДУС'C (Bs 20), существенно больше, чем у выращенной при 40'ГРАДУС'C (Bs 40) разветвленного антеизо-C[15], основного жирнок-тного компонента мембранных липидов. Измерение деполяризации флуоресценции с временным разрешением 1,6-дифенил-1,3,5-гексатриена (DPH) и 1-[4-(триметиламино)фенил]-6-фенил-1,3,5-гексатриена (TMA-DPH) показало, что эти изменения в липидном составе сопровождаются изменением в средней липидной упорядоченности. В частности, параметры упорядоченности для DPH, измеренные в мембранах Bs20 при 18'ГРАДУС'C и в мембранах Bs40 при 45'ГРАДУС', имели тенденцию быть равными. Менее выражен этот эффект для TMA-DPH. Предполагают, что физической параллелью к изменениям липидного состава является поддержание оптимальной липидной упорядоченности в гидрофобном ядре цитоплазматической мембраны. Это может быть интерпретировано как тенденция B. subtilis сохранять латеральное давление в своих мембранах на оптимальном уровне независимо от т-ры культивирования. Библ. 26. Чехия, Dep. Biophys., Inst. Phys., Charles Univ., Ke Karlovu 5, 121 16 Prague 2
ГРНТИ : 34.19.23
Предметные рубрики: МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
МИКРОВЯЗКОСТЬ
ЛИПИДЫ
СОСТАВ
ТЕМПЕРАТУРА
ХОЛОДОВАЯ АДАПТАЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.155

Автор(ы) : Ishimura M., Honda S., Uedaira H., Odahara T., Miyake J.
Заглавие : Thermal denaturation of photosynthetic membrane proteins from Rhodobacter sphaeroides
Источник статьи : Thermochim. acta. - 1995. - Vol. 266. - С. 355-364
Аннотация: The temperature-scanning methods applied in this study, DSC, T-scan CD and T-scan UV-VIS, were found to be useful for the evaluation of the thermal behavior of membrane proteins. The T[d] observed by these methods were almost the same for RC from Rb. sphaeroides both in LDAO or OG. The thermal transition of both RC and B800-850 complex in OG occurred at higher temperatures than that in LDAO, which reflects the difference in the head groups of the detergents. Япония, Natl. Inst. Biosci. and Human-Technol., Higashi 1-1, Tsukuba 305. Библ. 19
ГРНТИ : 34.27.19
Предметные рубрики: БЕЛОК
ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
RHODOBACTER SPHAEROIDES
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.17

Автор(ы) : Norling, Birgitta, Mirzakhanian, Vigen, Nilsson, Fredrik, Morre D.James, Andersson, Bertil
Заглавие : Subfractional analysis of cyanobacterial membranes and isolation of plasma membranes by aqueous polymer two-phase partitioning
Источник статьи : Anal. Biochem. - 1994. - Vol. 218, N 1. - С. 103-111
Аннотация: Предложен быстрый метод разделения и выделения тилакоидных, плазматических (ПМ) и внешних мембран из цианобактерии Phormidium laminosum с использованием воднополимерной двухфазной системы, с помощью которого ПМ могли быть выделены в течение 3 ч. Выделенные ПМ состояли из 3 субпопуляций. Предложенный метод позволяет получать препарат чистых ПМ, содержащих активную цитохромоксидазу. Швеция, Dep. Biochem., Arrhenius Lab. Nat. Sci. Stockholm Univ., S-10691 Stockholm. Библ.34
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
МЕТОДЫ
ЦИАНОБАКТЕРИИ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.280

Автор(ы) : Tarahovsky Y.S., Khusainov A.A., Daugelavichus R., Bakene E.
Заглавие : Structural changes in Escherichia coli membranes induced by bacteriophage T4 at different temperatures
Источник статьи : Biophys. J. - 1995. - Vol. 68, N 1. - С. 157-163
Аннотация: This paper presents some further evidence for our model of DNA translocation into Escherichia coli cells by bacteriophage T4 (see Tarahovsky, Y. S., Khusainov, A. A., Deev, A. A., Kim, Y. V. 1991. FEBS Lett. 289:18-22). When lowering the temperature, we succeeded in slowing down the infection process and in observing a few separate stages by electron microscopy. Also, potassium leakage at different temperatures was measured. At 0-6'ГРАДУС' C the phage was found to be irreversibly adsorbed on the cell surface, its tail to be contracted, and the outer membrane to be invaginated. Membrane fusion and formation of broad intermembrane bridges with a hole for potassium leakage were shown to start above 7'ГРАДУС' C. At about 17-20'ГРАДУС' C the diameter of the bridge decreased considerably, which could correspond to the sealing of the membrane. Россия, Inst. Theor. Exp. Biophys., Russ. Acad. Sci., Pushchino 142292. Библ. 15
ГРНТИ : 34.25.29
Предметные рубрики: МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
СТРУКТУРА
ВЛИЯНИЕ БАКТЕРИОФАГА Т4
ТЕМПЕРАТУРНАЯ ЗАВИСИМОСТЬ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.12-04Я6.105

Автор(ы) : Koster, Margot, Klompenburg, Wim van, Bitter, Wilbert, Leong, John, Weisbeek, Peter
Заглавие : Role for the outer membrane ferric siderophore receptor Pupb in signal transduction across the bacterial cell envelope
Источник статьи : EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 12. - С. 2805-2813
Аннотация: The outer membrane protein PupB of Pseudomonas putida WCS358 facilitates transport of iron complexed to the siderophores pseudobactin BN8 and pseudobactin BN7 into the cell. Its synthesis is induced by the presence of these specific siderophores under iron limitation. The signal transduction pathway regulating siderophoredependent expression of pupB was shown to consist of two regulatory proteins, PupI and PupR, and the PupB receptor itself. Mutational analysis of the regulatory genes suggested that PupI acts as a positive regulator of pupB transcription, whereas PupR modifies PupI activity dependent on the presence of pseudobactin BN8. PupI and PupR do not share homology with the classical bacterial two-component systems but display significant similarity to the FecI and FecR proteins of Escherichia coli involved in regulation of ferric dicitrate transport. The function of the PupB receptor in pupB regulation was studied by the use of chimeric receptor proteins composed of PupB and the ferric pseudobactin 358 receptor PupA. This experiment revealed that PupB is involved in the initiation of the signal transduction pathway, implying a so far unique role an outer membrane protein in signal transduction. Нидерланды, Univ. Utrecht, Dep. Mol. Cell Biol., Padualaan 8, 3584 CH Utrecht. Библ. 48
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: РЕЦЕПТОР ЖЕЛЕЗА
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.158

Автор(ы) : Nikaido, Hiroshi
Заглавие : Porins and specific diffusion channels in bacterial outer membranes
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 6. - С. 3905-3908
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ПОРИНЫ
ИОННЫЕ КАНАЛЫ
ДИФФУЗИЯ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.72

Автор(ы) : Mukhopadhyay Anup K., Bose, Salil, Hendler Richard W.
Заглавие : Membrane-mediated control of the bacteriorhodopsin photocycle
Источник статьи : Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 36. - С. 10889-10895
Аннотация: The ability of actinic light to modify the proportion of fast and slow forms of the M intermediate (i.e., M[f] and M[s]) in the bacteriorhodopsin (BR) photocycle is lost by exposure of the purple membrane (PM) to 0.05% Triton for 1-2 min. The decay path of M[f] through the O intermediate is also lost, and new, much slower kinetic forms of M appear. In this brief exposure, the trimer structure for BR, as measured by circular dichroism (CD) exciton coupling and sedimentability, is unaffected. The optical properties of the treated PM are affected within seconds of exposure to the detergent as indicated by an increase in transmittance and a blue shift in the wavelength of maximum absorbance for the ground state. Different concentrations of Triton cause reproducibly different changes in the kinetics of the system. These observations support the view that the BR trimer-membrane interaction is important in controlling the BR photocycle. США, Lab. of Cell Biol., Nat. Heart, Lung and Blood Inst., Nat. Inst. of Health, Bethesda, Maryland. Библ. 19
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОТОЦИКЛ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
РОЛЬ
HALOBACTERIUM SALINARIUM
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.42

Автор(ы) : Mukhopadhyay Anup K., Bose, Salil, Hendler Richard W.
Заглавие : Membrane-mediated control of the bacteriorhodopsin photocycle
Источник статьи : Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 36. - С. 10889-10895
Аннотация: The ability of actinic light to modify the proportion of fast and slow forms of the M intermediate (i.e., M[f] and M[s]) in the bacteriorhodopsin (BR) photocycle is lost by exposure of the purple membrane (PM) to 0.05% Triton for 1-2 min. The decay path of M[f] through the O intermediate is also lost, and new, much slower kinetic forms of M appear. In this brief exposure, the trimer structure for BR, as measured by circular dichroism (CD) exciton coupling and sedimentability, is unaffected. The optical properties of the treated PM are affected within seconds of exposure to the detergent as indicated by an increase in transmittance and a blue shift in the wavelength of maximum absorbance for the ground state. Different concentrations of Triton cause reproducibly different changes in the kinetics of the system. These observations support the view that the BR trimer-membrane interaction is important in controlling the BR photocycle. США, Lab. of Cell Biol., Nat. Heart, Lung and Blood Inst., Nat. Inst. of Health, Bethesda, Maryland. Библ. 19
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОТОЦИКЛ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
РОЛЬ
HALOBACTERIUM SALINARIUM
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.310

Автор(ы) : Ried, Georg, Koebnik, Ralf, Hindennach, Ingrid, Mutscler, Bettina, Henning, Ulf
Заглавие : Membrane topology and assembly of the outer membrane protein OmpA of Escherichia coli K12
Источник статьи : Mol. and Gen. Genet. - 1994. - Vol. 243, N 2. - С. 127-135
Аннотация: The 325-residue outer membrane protein OmpA of Escherichia coli has been proposed to consist of a membrane-embedded moiety (residues 1 to about 170) and a C-terminal periplasmic region. The former is thought ot comprise eight transmembrane segments in the form of antiparallel 'бета'-strands, forming an amphiphilic 'бета'-barrel, connected by exposed turns. Several questions concerning this model were addressed. Thus no experimental evidence had been presented for the turns at the inner leaflet of the membrane and it was not known whether or not the periplasmic part of the polypeptide plays a role in the process of membrane incorporation. Oligonucleotides encoding trypsin cleavage sites were inserted at the predicted turn sites of the ompA gene and it was shown that the encoded proteins indeed become accessible to trypsin at the modified sites. Together with previous results, these data also show that the turns on both sides of the membrane do not prossess specifically topogenic information. In two cases one of the two expected tryptic fragments was lost and could be detected at low concentration in only one case. Therefore, bilateral proteolytic digestion of outer membranes can cause loss of 'бета'-strands and does not necessarily produce a reliable picture of protein topology. When ompA genes were constructed coding for proteins ending at residue 228 or 274, the membrane assembly of these proteins was shown to be partially defective with about 20% of the proteins not being assembled. No such defect was observed when, following the introduction of a premature stop codon, a truncated protein was produced ending with residue 171. It is concluded that (1) the proposed 'бета'-barrel structure is essentially correct and (2) the periplasmic part of OmpA does not play an active role in, but can, when present in mutant form, interfere with membrane assembly. Германия, Max-Planck-Inst. Biol., Correnstr. 38, D-72076 Tubingen. Библ. 46
ГРНТИ : 34.19.25
Предметные рубрики: БЕЛОК
ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ OMPA
ОРГАНИЗАЦИЯ
ТОПОЛОГИЯ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
E. COLI
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.221

Автор(ы) : Noort Paula I.van, Aartsma Thijs J., Amesz, Jan
Заглавие : Energy transfer and trapping of excitations in membranes of Heliobacterium chlorum at 15 K
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1184, N 1. - С. 21-27
Аннотация: The transfer of excitation energy in membrane fragments of Heliobacterium chlorum was studied at 15 K by picosecond transient absorption spectroscopy. Due to the high repetition rate of the laser pulses, the primary electron donor was in the oxidized state in essentially all reaction centers. The absorbance difference spectrum showed that excitations in the antenna rapidly accumulate on the long wavelength absorbing component bacteriochlorophyll (BChl) g 808. Analysis of the kinetics of excited antenna BChl g showed a lifetime of less than 1 ps for excitations on BChl g 778, whereas excited BChl g 793 showed a somewhat slower decay of about 2 ps. Time resolved anisotropy measurements showed a very rapid randomization of excitations amongst pigments with similar absorption spectrum within less than 1 ps. Kinetics as well as the absorbance difference spectrum showed that the decay of excitations accumulated on BChl g 808 was strongly inhomogeneous. About 50% of the excitations disappeared with a time constant of 4'+-'2 ps, while the others showed decays with time constants of 20'+-'5 ps and 100'+-'20 ps. The amplitude of the 20 ps component decreased with the energy density of the excitation pulses and this decay component is attributed, at least in part, to singlet-triplet quenching. The main relaxation process of excitations with a time constant of about 4 ps is most probably due to energy transfer to the oxidized reaction center. The 100 ps decay component is associated with BChls g 808 that are relatively isolated, either spatially or energetically. Нидерланды, Dep. Biophys., Huygens Lab., Univ. Leiden, P. O. Box 9504, 2300 RA Leiden. Библ. 24
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ЭНЕРГИЯ ПЕРЕНОС
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
РАСПРОСТРАНЕНИЕ ВОЗБУЖДЕНИЯ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.439

Автор(ы) : Neyers Marian B., Zamparelli, Carlotta, Verzili, Daniela, Dicker Adam P., Blanck Thomas J.J., Chiancone, Emilia
Заглавие : Calcium-dependent translocation of sorcin to membranes: Functional relevance in contractile tissue
Источник статьи : FEBS Lett. - 1995. - Vol. 357, N 3. - С. 230-234
Аннотация: Sorcin, a 22 kDa calcium binding protein present in abundance in cardiac tissue and in multi-drug resistant cells and previously described as a soluble protein, is now shown to undergo a calcium-dependent translocation process from the cytosol to cellular membranes in both systems. The translocation process takes place also in E. coli BL21 cells that express recombinant sorcin, r-sorcin, and can be exploited in the purification of the protein. Calcium binding to purified r-sorcin occurs at micromolar concentrations of the metal and is accompanied by a conformational change that renders the protein soluble in the non-ionic detergent Triton X-114. This finding suggests that lipids are the target of sorcin on cellular membranes. The possible significance of the calcium-dependent translocation of sorcin in the specialized functions of sorcin-expressing cells is discussed. США, Dep. Med, Div. Cardiol., Albert Einstein Coll. Med., 1300 Morris Park Ave., Bronx, NY 10461. Библ. 19
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ СОРЦИНА
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ КАЛЬЦИЯ
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
БЕЛОК КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.43

Автор(ы) : Kusters, Ron, Breukink, Eefjan, Gallusser, Andreas, Kuhn, Andreas, Kruijff, Ben de
Заглавие : A dual role for phosphatidylglycerol in protein translocation across the Escherichia coli inner membrane
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - С. 1560-1563
Аннотация: Показано участие фосфатидилглицерина (ФГ) в SecA-независимой транслокации белка М13 проооблочки E. coli. Снижение уровня ФГ запускало переход этого белка в зрелую форму белка оболочки. С использованием везикул из внутренних мембран, выделенных из штамма с индуцибельным синтезом ФГ показано, что транслокация белка прооболочки и его SecA-независимого аналога пропорциональна уровню ФГ. Введение ФГ в везикулы, лишенные ФГ, восстанавливало транслокацию белка прооболочки. Влияние ФГ на SecA-зависимую и независимую транслокацию свидетельствует о двойственной роли ФГ и, вероятно, кроме связывания Sec с мембраной этот липид оказывает прямое воздействие на транслокацию белка М13 прооболочки через внутреннюю мембрану. Библ. 36. Нидерланды, Dept. Mol. Microbiol. Free Univ., De Boelelaan 1087, 1081 HV Amsterdam
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕМБРАНЫ БАКТЕРИАЛЬНЫЕ
ТРАНСПОРТ БЕЛКА
ФОСФАТИДИЛГЛИЦЕРИН
ВЛИЯНИЕ
E. COLI
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)