Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.10-04М2.53

Автор(ы) : Киселева Р.Е., Ляпина С.А., Федотова Г.Г., Мельников Н.А., Дубасова С.В., Степаненко И.
Заглавие : Динамика активности мембранных ферментов в фотомодифицированных клетках крови
Источник статьи : Светоизлуч. системы: Эффектив. и применение. - Саранск, 1994. - С. 68-69
Аннотация: Изучали влияние УФ-облучения на активность мембраносвязанных ферментов (Na{+}-, K{+}- и Ca{2+}-АТФаз, каталазы и сукцинатдегидрогеназы) и вязкость мембран лейкоцитов крови здоровых испытуемых в опытах in vitro. Для УФ-облучения использовали лампу ДРБ-15 мощностью 15 Вт. Максимум излучения 254 нм, экспозиция - 1, 5, 10, 15 и 20 мин. Активность ферментов определяли гистохимическим методом по цвету осадков, образующихся при добавлении солей кобальта и свинца. Микровязкость плазматических мембран оценивали по эксимеризации пирена. Показано, что низкие дозы УФ-лучей вызывают повышение активности изучаемых ферментов и незначительные изменения в структуре биомембран, большие дозы (15 и 20 мин облучение) приводят к кластеризации мембран и подавлению активности этих ферментов. Россия, Мордовский ун-т, Саранск
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: КРОВЬ
ЛЕЙКОЦИТЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЯЗКОСТЬ МЕМБРАН
УФ-ОБЛУЧЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 97.05-04Т3.175

Автор(ы) : Татишвили Н.И., Симония Г.В., Андроникашвили И.Т., Джавашвили Г.Э., Энукян А.Х.
Заглавие : Предупреждение дисфункции мембраносвязанных ферментов каптоприлом у больных гипертонической болезнью : Докл. на 2 Междунар. конгр. "Иммунореабилитация и реабилитация в мед.", Анталия, 6-10 мая, 1996
Источник статьи : Int. J. Immunorehabil. - 1996. - N 2. - С. 158
Аннотация: Изучали влияние каптоприла на активность мембранной Na,K-АТФазы и Ca-АТФазы при лечении больных гипертонической болезнью (ГБ). Обследовано 20 больных ГБ мужского пола (I стадия по ВОЗ, возраст 46'+-'5,2 лет). Контрольная группа включала 12 практически здоровых мужчин соответствующего возраста. Активность Na,K-АТФазы и Ca-АТФазы определяли в мембранах эритроцитов до и после 2-недельного курса лечения каптоприлом (50-75 мг/день). Базальная активность Na,K-АТФазы и Ca-АТФазы у больных ГБ оказалась сниженной по сравнению с контрольной группой. Лечение каптоприлом вызвало повышение активности этих ферментов. Предполагается, что ранняя терапия каптоприлом оказывает мембранозащитный эффект при ГБ и может задержать ее прогрессирование
ГРНТИ : 76.31.29
Предметные рубрики: ГИПЕРТОНИЧЕСКАЯ БОЛЕЗНЬ
ЛЕЧЕНИЕ
КАПТОПРИЛ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
БОЛЬНЫЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.54

Автор(ы) : Radax C., Stan-Lotter H.
Заглавие : Properties of V-ATPases in the genus Thermus
Источник статьи : Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - С. 422
Аннотация: Продолжали исследование АТФаз, выделяемых из штаммов рода Thermus и Meiothermus. Обследованы 15 штаммов Thermus. Связанные с мембраной АТФазы солюбилизировали хлороформом и очищали с помощью анионообменной хроматографии. Выделяемые ферменты были отнесены к V-АТФазам, поскольку они не ингибировались азидом, но тормозились нитратом и давали перекрестные иммунореакции с антителами против V-АТФазы из архея Halobacterium saccharovorum. Мультимеры выделенных V-АТФаз состояли из двух субъединиц, 50-53 и 65 кД. Ферменты были активны при 40-90'ГРАДУС'C с оптимумом при 65-75'ГРАДУС'C. V-АТФазы зависели от сульфита и имели удельные активности от 0,3 до 5 мкг-ион/л Ф[неорг.]/мг/мин, активируясь в 2-6 раза 0,1% оксидом лаурилдиметиламина. Mg{2+}, Mn{2+} и Ca{2+} были кофакторами этих ферментов. F-АТФаза из T. scotoductus SE-1 имела более низкий температурный оптимум (55-60'ГРАДУС'C) и заметно более высокую удельную активность (37 мкг-ион/л Ф[неорг.]/мг/мин). Подчеркивается разнообразие АТФаз в пределах рода Thermus, возможно, вызванное горизонтальным переносом соответствующих генов в условиях термальной среды. Австрия, Inst. of Genetics, Univ. of Salzburg
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АТФАЗЫ
V-АТФАЗЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОЙСТВА
РАЗНООБРАЗИЕ
THERMUS (BACT.)
MEIOTHERMUS (BACT.)
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.83

Автор(ы) : Radax C., Stan-Lotter H.
Заглавие : Properties of V-ATPases in the genus Thermus
Источник статьи : Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - С. 422
Аннотация: Продолжали исследование АТФаз, выделяемых из штаммов рода Thermus и Meiothermus. Обследованы 15 штаммов Thermus. Связанные с мембраной АТФазы солюбилизировали хлороформом и очищали с помощью анионообменной хроматографии. Выделяемые ферменты были отнесены к V-АТФазам, поскольку они не ингибировались азидом, но тормозились нитратом и давали перекрестные иммунореакции с антителами против V-АТФазы из архея Halobacterium saccharovorum. Мультимеры выделенных V-АТФаз состояли из двух субъединиц, 50-53 и 65 кД. Ферменты были активны при 40-90'ГРАДУС'C с оптимумом при 65-75'ГРАДУС'C. V-АТФазы зависели от сульфита и имели удельные активности от 0,3 до 5 мкг-ион/л Ф[неорг.]/мг/мин, активируясь в 2-6 раза 0,1% оксидом лаурилдиметиламина. Mg{2+}, Mn{2+} и Ca{2+} были кофакторами этих ферментов. F-АТФаза из T. scotoductus SE-1 имела более низкий температурный оптимум (55-60'ГРАДУС'C) и заметно более высокую удельную активность (37 мкг-ион/л Ф[неорг.]/мг/мин). Подчеркивается разнообразие АТФаз в пределах рода Thermus, возможно, вызванное горизонтальным переносом соответствующих генов в условиях термальной среды. Австрия, Inst. of Genetics, Univ. of Salzburg
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АТФАЗЫ
V-АТФАЗЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОЙСТВА
РАЗНООБРАЗИЕ
THERMUS (BACT.)
MEIOTHERMUS (BACT.)
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.03-04Б2.98

Автор(ы) : Gutierrez, Jennifer, Smith, Rachelle, Pogliano, Kit
Заглавие : SpoIID-mediated peptidoglycan degradation is required throughout engulfment during Bacillus subtilis sporulation
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 12. - С. 3174-3186
Аннотация: Белок SpollD Bacillus subtilis является мембраносвязанным ферментом, обладающим пептидогликан-деградирующей активностью. Он связан с проспоровой перегородкой и в комплексе с белками SpollP и SpollM необходим при споруляции на стадии поглощения проспоры. Получены мутации, в рез-те к-рых происходят замены консервативных аминокислот в белке SpollD на аланин, и изучено влияние этих замен на функции белка SpollD in vivo и in vitro. С помощью мутаций, уменьшающих или прекращающих способность этого белка деградировать пептидогликан, показано, что белок SpollD требуется на 1 этапе поглощения, когда, происходит утончение перегородки, а также на последующих этапах при перестройках мембран. У мутантов с полным отсутствием пептидогликан-деградирующей активности белок SpollD локализуется в районе перегородки в большей степени, чем белок дикого типа, что указывает на то, что деградация пептидогликана сопровождается периодическим присоединением-отсоединением белка SpollD. Для правильной локализации белка SpollP необходимо сохранение связывающей, а не пептидогликан-деградирующей активности белка SpollD. На основании полученных рез-тов предлагается модифицированная модель ферментативного цикла, проводимого комплексом белков SpollD-SpollP. США (Pogliano K.) Div. of Biol. Sci., Univ. of California at San Diego, 9500 Gillman Drive, La Jolla, CA 92093-0377. Библ. 39
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: СПОРУЛЯЦИЯ
ПРОСПОРА
ПЕРЕГОРОДКА
УТОНЧЕНИЕ
ПЕПТИДОГЛИКАН
ДЕГРАДАЦИЯ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
БЕЛОК SPOIID
ФУНКЦИИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.03-04Б4.114

Автор(ы) : Gutierrez, Jennifer, Smith, Rachelle, Pogliano, Kit
Заглавие : SpoIID-mediated peptidoglycan degradation is required throughout engulfment during Bacillus subtilis sporulation
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 12. - С. 3174-3186
Аннотация: Белок SpollD Bacillus subtilis является мембраносвязанным ферментом, обладающим пептидогликан-деградирующей активностью. Он связан с проспоровой перегородкой и в комплексе с белками SpollP и SpollM необходим при споруляции на стадии поглощения проспоры. Получены мутации, в рез-те к-рых происходят замены консервативных аминокислот в белке SpollD на аланин, и изучено влияние этих замен на функции белка SpollD in vivo и in vitro. С помощью мутаций, уменьшающих или прекращающих способность этого белка деградировать пептидогликан, показано, что белок SpollD требуется на 1 этапе поглощения, когда, происходит утончение перегородки, а также на последующих этапах при перестройках мембран. У мутантов с полным отсутствием пептидогликан-деградирующей активности белок SpollD локализуется в районе перегородки в большей степени, чем белок дикого типа, что указывает на то, что деградация пептидогликана сопровождается периодическим присоединением-отсоединением белка SpollD. Для правильной локализации белка SpollP необходимо сохранение связывающей, а не пептидогликан-деградирующей активности белка SpollD. На основании полученных рез-тов предлагается модифицированная модель ферментативного цикла, проводимого комплексом белков SpollD-SpollP. США (Pogliano K.) Div. of Biol. Sci., Univ. of California at San Diego, 9500 Gillman Drive, La Jolla, CA 92093-0377. Библ. 39
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: СПОРУЛЯЦИЯ
ПРОСПОРА
ПЕРЕГОРОДКА
УТОНЧЕНИЕ
ПЕПТИДОГЛИКАН
ДЕГРАДАЦИЯ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
БЕЛОК SPOIID
ФУНКЦИИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.04-04Б3.78

Автор(ы) : Adachi, Osao, Hours Roque A., Shinagawa, Emiko, Akakabe, Yoshihiko, Yakushi, Toshiharu, Matsushita, Kazunobu
Заглавие : Formation of 4-keto-D-aldopentoses and 4-pentulosonates (4-Keto-D-pentonates) with unidentified membrane-bound enzymes from acetic acid bacteria
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2011. - Vol. 75, N 9. - С. 1801-1806
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: УКСУСНОКИСЛЫЕ БАКТЕРИИ
GLUCONACETOBACTER LIQUEFAIENS (BACT.)
ШТАММ RCTMR 10
4-КЕТО-D-АЛЬДОПЕНТОЗЫ
4-КЕТ-D-ПЕНТОНАТЫ
ПРОДУКЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
УЧАСТИЕ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.10-04Б4.145

Автор(ы) : Козлов С.Н., Николаев В.Б., Марков Е.Ю., Урбанович Л.Я., Миронова Л.В.
Заглавие : Мембpаносвязанные протеазы омрТ{+} и ompT{-} штаммов холерного вибриона
Источник статьи : Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 2013. - N 2. - С. 3-12
Аннотация: По данным ПЦР 13 штаммов Vibrio cholerae O1 и 3 штамма V.cholerae O139, выделенные из клинического материала, а также 22 штамма V. cholerae O1, выделенные из объектов окружающей среды, содержали ген ompT. Два штамма V.cholerae Oq и 2 штамма V.cholerae O139, выделенные из окружающей среды, не имели ompT гена. С помощью ДСН - и энзимэлектрофореза в полиакриламидном геле обнаружены количественные и качественные различия в составе полипептидов и протеаз, гидролизующих желатин, казеин и протаминсульфат, наружных мембран, НМ ompT{+} и ompT{-} штаммов холерных вибрионов. Ингибирование экстрактов НМ и фенилметилсульфонилфторидом и соевом ингибитором трипсина приводило к снижению их протеолитической активности. В препаратах и экстрактах HM ompT{+} и ompT{-} V. cholerae обнаружено до трех протеаз, часть из которых может быть отнесена к омптиноподобным. Россия, Иркутский научно-исслед. противочумный ин-т Сибири и Дальнего Востока. Библ. 21
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ПРОТЕАЗЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
СУБСТРАТНЫЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
VIBRIO CHOLERAE
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.12-04Б2.83

Автор(ы) : Adachi, Osao, Hours Roque A., Shinagawa, Emiko, Akakabe, Yoshihiko, Yakushi, Toshiharu, Matsushita, Kazunobu
Заглавие : Formation of 4-keto-D-aldopentoses and 4-pentulosonates (4-Keto-D-pentonates) with unidentified membrane-bound enzymes from acetic acid bacteria
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2011. - Vol. 75, N 9. - С. 1801-1806
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: УКСУСНОКИСЛЫЕ БАКТЕРИИ
GLUCONACETOBACTER LIQUEFAIENS (BACT.)
ШТАММ RCTMR 10
4-КЕТО-D-АЛЬДОПЕНТОЗЫ
4-КЕТ-D-ПЕНТОНАТЫ
ПРОДУКЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
УЧАСТИЕ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.152

Автор(ы) : Sugimura, Keijiro, Nishihara, Tatsuro
Заглавие : Purification, characterization, and primary structure of Escherichia coli protease VII with specificity for paired basic residues: Identity of protease VII and OmpT
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - С. 5625-5632
Аннотация: Найдено, что Кл Escherichia coli содержат новую внеклеточную мембраносвязанную протеазу, обозначенную как протеаза VII (I). Разработана методика очистки I до гомогенного состояния. Установлено, что мол. масса I равна 36 000 при использовании метода ЭФ в ПААГ с ДСН и 180 000 при использовании метода хр-фии на колонке с TSK G-3000 SW в присутствии тритона Х-100. I расщепляет пептидные связи в центре сцепленных основных аминокислотных остатков у некоторых пептидов, но не до отдельных аминокислот, чем она и отличается от трипсиноподобных протеаз. Наибольшая активность I наблюдается при рН 6,0. Активность I подавляется диизопропилфторфосфатом, ингибитором сериновых протеаз, а также бивалентными катионами Zn{2}+ Cu{2}+, и Fe{2}+. Полностью определена нуклеотидная последовательность во фрагменте ДНК, несущего ген I. Она содержит две области предполагаемого промотора и предполагаемую Shine-Dalgarno последовательность в дополнение к полному структурному гену, который кодирует протеазу VII, состоящую из 317 аминокислотных остатков с 20 аминокислотными остатками на N-конце, и представляющую собой единственный пептид. Доказано, что I и OmpT идентичны. Библ. 44. Япония, Suntory Inst. for Biomedical Res., Osaka 618.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗА VII
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЕН ПРОТЕАЗЫ VII
ГЕН ПРОТЕАЗЫ OMPT
ИДЕНТИЧНОСТЬ
КАТАБОЛИЗМ БЕЛКА
Дата ввода:
11.

Вид документа : Однотомное издание
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.3К

Заглавие : Cytochrome oxidase: structure, function and physiopathology
Выходные данные : New York (N. Y.): New York Acad. Sci., 1988
Колич.характеристики :Х, 382 с.
Серия: Ann. New York Acad. Sci.; Vol. 550
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.01-04М4.128

Автор(ы) : Alam Sved Q., Ren, Yun-Fang, Alam Bassima S.
Заглавие : Effect of dietary trans fatty acids on some membrane-associated enzymes and receptors in rat heart
Источник статьи : Lipids. - 1989. - Vol. 24, N 1. - С. 39-44
Аннотация: Крыс в течение 16-18 нед. содержали на рационах (Р) с 20% кукурузным маслом (I) - контрольная группа, 20% гидрогенизированным частично соевым маслом (II), к-рое содержит около 48% жирных к-т в транс-ориентации, и 18%II+2%I. Активность Na, K-АТФазы в грубой сарколемме из сердца крысы и максим. число [{3}H]-уабаинсвязывающих центров (B[m][a][x]) значительно снижены при Р с 20%II, по сравнению с контролем. При Р с 18%II+2%I активность фермента и B[m][a][x] частично восстанавливаются до контрольного уровня. Различия в связывающей способности метки для всех 3 групп отсутствуют. Активность аденилатциклазы снижена при Р с 20%II или с 18%II+2%I по сравнению с контролем. Плотность 'бета'-адренорецепторов в мембранах не при 20%II-Р также уменьшена. При 18%II+2%I-Р частично восстанавливается число [{3}H]-дигидроальпренолол-(DNK)-связывающих центров. Однако, аффинность связывающих центров не зависела от вида Р. Рез-ты свидетельствуют о возможности существенного изменения активности Na, K-АТФазы и аденилатциклазы, а также плотности дигиталисных и 'бета'-адренорецепторов в сердце крысы при употреблении в пищу повышенного кол-ва транс-жирных к-т. США, Loulslana State Univ. Medical Center, Nw Offeans, LA 70119. Библ. 50.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ПИТАНИЕ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
СЕРДЦЕ
АДРЕНОРЕЦЕПТОРЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КРЫСЫ
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.81

Автор(ы) : Schink B.
Заглавие : Konservierung kleiner Energiebetrage bei garenden Bakterien
Источник статьи : Jahrb. Biotechnol., 1988-1989. - Munchen, Wien, 1988. - Bd 2. - С. 65-93
Аннотация: Обзор. В последние годы выделен целый ряд новых анаэр. бактерий, к-рые существуют за счет р-ций с малым энергетическим выходом, недостаточным для синтеза 1 моля АТФ. Тем не менее эти р-ции обеспечивают потребности всего энергетического метаболизма или значительной его части. В то время как некоторые из этих метаболических путей могут быть объяснены классическими механизмами субстратного или окислительного фосфорилирования, в остальных случаях консервация энергии связана с функционированием новых мембраносвязанных ферментов, к-рые действуют как ионные насосы и запасают полученные относительно малые кол-ва энергии непосредственно в форме градиентов ионов. Как показано к настоящему времени, такими сопрягающими ионами, кроме протонов, могут быть и ионы Na+ (главным образом, в сочетании с р-циями декарбоксилирования). Многообразие типов новых р-ций необычайно расширяет значение хемиосмотической теории Митчелла. "Заряженная" мембрана у новых организмов представляет собой богатую энергией промежуточную ступень между энергодающими диссимиляторными р-циями и энергозависимыми транспортными р-циями и р-циями синтеза АТФ и обеспечивает запасание и потребление малых кол-в энергии. Учитывая, что по стехиометрии бактериальной АТФазы на синтезированную молекулу АТФ приходится 3 транспортированных иона, то миним. достаточный для жизнедеятельности микроорганизмов энергетический выход составляет 1/3 АТФ (т. е. 20-25 кДж*мол1}). Предполагается, что в ближайщее время будет существенно расширено представление о многообразии систем консервации энергии, связанных с цитоплазматическими мембранами анаэр. бактерий. Библ. 99. ФРГ, Univ. Tubingen, D-7400 Tubingen.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИОННЫЕ НАСОСЫ
ЗАПАСАНИЕ ЭНЕРГИИ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
КОНСЕРВАЦИЯ ЭНЕРГИИ
АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 99
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.49

Автор(ы) : Fukaya, Masahiro, Tayama, Kenji, Okumura, Hajime, Kawamura, Yoshiya, Beppu, Teruhiko
Заглавие : Purification and characterization of membrane-bound aldehyde dehydrogenase from Acetobacter polyoxogenes sp. nov
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 32, N 2. - С. 176-180
Аннотация: Рзработана методика выделения и очистки из фракции мембран альдегиддегидрогеназы, (I) у промышленного, образующего уксус шт. A. polyoxogenes sp. nov NBI 1028 при растворении с Тритоном Х-100 и N-лаурил-саркозинатом натрия с последующим применением КХ на ДЭАЭ-сефарозе CL-6В и оксиапатите. Очищ. фермент гомогенизирован при использовании метода диск-ЭФ в ПААГ. Показано, что I состоит из двух субъединиц с мол. массой 75 000 Д и 19 000 Д, соотв. Установлено, что в очищ. I отсутствует цитохром c и присутствует пирролохинолин-хинон. I предпочтительно окисляет алифатические альдегиды с прямой углеродной цепью, за исключением формальдегида. Кажущаяся К для ацетальдегида равна 12 мМ. Оптимум pH и т-ры 7,0 и 50-60'ГРАДУС'С, соотв. I сохраняет активность при хранении при 4'ГРАДУС'С в течение 20 дней; п-хлорртутьбензоат и соли тяжелых металлов, такие как CuSO[4], ингибируют I. Феррицианид эффективен в кач-ве акцептера электронов. Библ. 13. Япония, Nakano Cent. Res. Inst., Nakano Vinegar Co., Ltd., Nakamura-cho 2-6, Handa-shi, Aichi 475.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ACETOBACTER POLYXOGENES (BACT.)
МЕМБРАНЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
КОЛОНОЧНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.05-04К1.756

Автор(ы) : Bolscher Ben G.J.M., Koenderman, Leo, Tool Anton T.J., Stokman Petra M., Roos, Dirk
Заглавие : NADPH:O[2] oxidoreductase of human eosinophils in the cell-free system
Источник статьи : FEBS Lett. - 1990. - Vol. 268, N 1. - С. 269-273
Аннотация: Эозинофильные гранулоциты (ЭГ) - одни из важнейших клеток, осуществляющих защиту организма от патогенных паразитов и микроорганизмов. Подобно нейтрофильным гранулоцитам ЭГ выделяют высокотоксичные производные кислорода с помощью мембраносвязанного фермента НАДФН оксидазы. Ферм. акт-ть НАДФН оксидазы ЭГ, оцененная в бесклет. системе спектроскопическим методом, характеризовалась теми же параметрами, что и у аналог. фермента нейтрофилов. ЭГ содержат в 2-3 раза большее кол-во цитохрома b[5][5][8] (одного из компонентов НАДФН оксидазы), чем нейтрофилы. У ЭГ и нейтрофилов б-ных хрон. гранулематозом, сцепленным с полом, цитохромом b[5][5][8] отсутствовал. Библ. 21. c/o Publication Secretariat, Cent. Lab. Netherlands Red Cross Blood Transfusion Serv., POB 9406, 1006 AK Amsterdam, NL.
ГРНТИ : 34.43.51
Предметные рубрики: ЭОЗИНОФИЛЫ
ФУНКЦИИ
НАДФН ОКСИДАЗА
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ B[5][5][8]
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)