СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МАЛИК ФЕРМЕНТ<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 90.04-04М6.135

Автор(ы) : Nikodem V.M., Song M.-K., Dozin B., Morioka H., Grieco D., Mitsuhashi T., Petty K.J.
Заглавие : Regulation of rat malic enzyme mRNA by thyroid hormone
Источник статьи : Progr. Endocrinol., 1988. - Amsterdam, 1988. - Vol. 1. - С. 791-796
Аннотация: Изучали регуляцию мРНК малик фермента (МФ) в печени, почках, сердце, мозге, легком, семенниках и селезенке через 48 ч после введения Т[3]. Синтез и содержание мРНК МФ повышалось при этом лишь в печени, сердце и почках, что объясняют существованием 2 различных мРКК. В работе изучали структуру гена МФ и характеристику его промотера в норме и при воздействии Т[3]. Стимуляция Т[3] транскрипции гена МФ осуществляется с помощью механизма, отличающегося от механизма стимуляции гена ГР, к-рый обычно используется при изучении влияния Т[3]. Т[3] регулирует синтез мРНК МФ посредством двойного механизма: повышения скорости транскрипции в печени и сердце и стабилизации транскрипции в печени. T[3] в этих тканях повышает связывание транс-активного фактора с цис-регуляторным элементом в промотере в позиции -73 - -51. Библ. 9.
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: РНК
МРНК
МАЛИК ФЕРМЕНТ
ТИРЕОИДНЫЕ ГОРМОНЫ
РЕГУЛИРУЮЩАЯ РОЛЬ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.10-04М2.236

Автор(ы) : Sundovist Kaj E., Hiltunen J.Kalervo, Hassinen Ilmo E.
Заглавие : Pyruvate carboxylation in the rat heart. Role of biotin-dependent enzymes
Источник статьи : Biochem. J. - 1989. - Vol. 257, N 3. - С. 913-916
Аннотация: Карбоксилирование пирувата в изолир. перфузир. сердце крысы изучали в равновесном состоянии. При недостаточности биотина скорость карбоксилирования пирувата была 0,39 и в контрольных условиях 0,38 мкмоль/мин/г сырого веса миокарда. Активность пируваткарбоксилазы при недостаточности биотина и в контрольных условиях была 0,15 и 1,3 мкмоль/мин/г сырого веса соотв. Активность малик фермента не изменялась. Обсуждается возможная роль малик фермента в карбоксилировании пирувата в миокарде. Финляндия, Dept. of Med. Biochemistry, Univ. of Oulu, SF-90220 Oulu. Библ. 35.
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: МИОКАРД
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН
ПИРУВАТ
КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
БИОТИН
ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА
МАЛИК ФЕРМЕНТ
КРЫСЫ
ИЗОЛИРОВАННОЕ СЕРДЦЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.07-04И4.135

Автор(ы) : Zhou, Xiaoqin, Korte Joseph J., Anderson Paul M.
Заглавие : Purification and properties of two malic enzyme activities in liver mitochondria of Squalus acanthias (spiny dogfish)
Источник статьи : J. Exp. Zool. - 1995. - Vol. 272, N 3. - С. 201-212
Аннотация: Two malic enzymes are present in liver mitochondria from Squalus acanthias (spiny dogfish), an NAD(P)-dependent and an NADP-dependent malic enzyme. The NAD(P)-dependent enzyme was partially purified and found to have kinetic properties similar to other malic enzymes; the molecular weight is 'ПРИБЛ='130,000. The maximal rate with NADP is 40% of the maximal rate with NAD. The NADP-dependent malic enzyme was purified to homogeneity and also has properties similar to other malic enzymes, including a subunit molecular weight of 'ПРИБЛ='61,000 and a native molecular weight of 'ПРИБЛ='250,000; however, the rate as a function of malate concentration is described by a sigmoid curve. Both enzymes require either Mn{2+} or Mg{2+} for activity, are activated by fumarate or succinate, and are inhibited by ATP. Both enzymes are inhibited by low concentrations of oxalacetate; the K[i] for competitive inhibition of the NAD(P)-dependent malic enzyme by oxalacetate is 4 'мю'M. The K[m] for Mn{2+} is considerably lower than the K[m] for Mg{2+} for both enzymes; the maximal rate with Mg{2+} is about the same as with Mn{2+} for the NADP-dependent enzyme, but only 20% of that with Mn{2+} for the NAD(P)-dependent enzyme. The possible role of these enzymes in contributing to citrate synthesis by isolated spiny dogfish liver mitochondria is discussed. NAD- or NADP-dependent malic enzyme activity could not be detected in the cytosol. США, [Anderson P. M.], Dep. of Biochem. and Molecular Biol., Univ. of Minnesota, Duluth, Minn. 55812. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 52
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАЛИК ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
МИТОХОНДРИИ
ПЕЧЕНЬ
SQUALUS ACANTHIAS
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.26

Автор(ы) : Zhou, Xiaoqin, Korte Joseph J., Anderson Paul M.
Заглавие : Purification and properties of two malic enzyme activities in liver mitochondria of Squalus acanthias (spiny dogfish)
Источник статьи : J. Exp. Zool. - 1995. - Vol. 272, N 3. - С. 201-212
Аннотация: Two malic enzymes are present in liver mitochondria from Squalus acanthias (spiny dogfish), an NAD(P)-dependent and an NADP-dependent malic enzyme. The NAD(P)-dependent enzyme was partially purified and found to have kinetic properties similar to other malic enzymes; the molecular weight is 'ПРИБЛ='130,000. The maximal rate with NADP is 40% of the maximal rate with NAD. The NADP-dependent malic enzyme was purified to homogeneity and also has properties similar to other malic enzymes, including a subunit molecular weight of 'ПРИБЛ='61,000 and a native molecular weight of 'ПРИБЛ='250,000; however, the rate as a function of malate concentration is described by a sigmoid curve. Both enzymes require either Mn{2+} or Mg{2+} for activity, are activated by fumarate or succinate, and are inhibited by ATP. Both enzymes are inhibited by low concentrations of oxalacetate; the K[i] for competitive inhibition of the NAD(P)-dependent malic enzyme by oxalacetate is 4 'мю'M. The K[m] for Mn{2+} is considerably lower than the K[m] for Mg{2+} for both enzymes; the maximal rate with Mg{2+} is about the same as with Mn{2+} for the NADP-dependent enzyme, but only 20% of that with Mn{2+} for the NAD(P)-dependent enzyme. The possible role of these enzymes in contributing to citrate synthesis by isolated spiny dogfish liver mitochondria is discussed. NAD- or NADP-dependent malic enzyme activity could not be detected in the cytosol. США, [Anderson P. M.], Dep. of Biochem. and Molecular Biol., Univ. of Minnesota, Duluth, Minn. 55812. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 52
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАЛИК ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
МИТОХОНДРИИ
ПЕЧЕНЬ
SQUALUS ACANTHIAS
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска