Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЛАККАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 499
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.85

Автор(ы) : Nishida A., Ishihara T., Hiroi T.
Заглавие : Studies on enzymes related to lignin biodegradation
Источник статьи : Биомасу хэйкан кэйкаку кэнкю хококу. - 1987. - N 6. - С. 38-59
Аннотация: Получен в чистом виде и изучен ряд ферментов, производимых грибами белой гнили - природными разрушителями лигнина. В частности, изучены механизмы действия на лигнин лакказы, продуцируемой Pleuroutus ostreatus и Griolus versicolor, метанолоксидазы, призводимой Sporotrichum pulverulentum, а также пероксидазы и 1,2,4-тригидроксибензолоксидазы. Установлены ранее неизвестные особенности действия лакказы и метанолоксидазы, связанные с зависимостью пути ферментативной р-ции от рН. Воедино сведены все известные представления о ферменттивном разрушении лигнина; приводится предположительная схема такого разрушения. Библ. 25. Япония, Forestry and Forest Products Research Institute P. O. Box 16, Tsukuba Ibaraki 305.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ЛАККАЗА
МЕТАНОЛОКСИДАЗА
ТРИГИДРОКСИМЕТИЛОКСИДАЗА 1,2,4-
ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
БИОСИНТЕЗ
ОЧИСТКА АКК ГРИБЫ
БЕЛОЙ ГНИЛИ
ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ
ENZYME HYDROLYSIS
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 89.07-04В2.2190

Автор(ы) : Singh Ravinder P., Garcha H.S., Khanna P.K.
Заглавие : Laccase production by Pleurotus spp
Источник статьи : Indian J. Microbiol. - 1988. - Vol. 28, N 1-2. - С. 38-41
Аннотация: В условиях in vitro изучено образование лакказы (Е.С. 1.10.3.2) культурами грибов P. flabellatus, P. florida, P. ostreatus. Второй вид был наиболее активным продуцентом фермента. Максимальное образование лакказы происходило при 25'ГРАДУС' С после 2 нед. культивирования и стимулировалось солодовым экстрактом, обогащенным лактозой (1%) и аспарагином (0,1%), C/N среды колебалось от 16:1 до 24:1, рН равнялось 5,5. Индия, Dep. of Microbiol., Punjab Agric. Univ., Ludhiana - 141 004. Табл. 4. Библ. 8.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: PLEUROTUS SPP. (BASIDIOMYCETES)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ДЕРЕВОРАЗРУШАЮЩИЕ ГРИБЫ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 89.02-04В2.2.216

Автор(ы) : Гиндилис А.Л., Жажина Е.О., Гаврилова В.П., Ярополов А.И.
Заглавие : Лакказа из базидиальных грибов Coriolus hirsutus и Cerrena maxima
Источник статьи : Биосинтез ферментов микроорганизмами. - Ташкент, 1988. - С. 50-51
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CORIOLUS HIRSUTUS (BASIDIOMYCETES)
ФЕРМЕНТЫ;Н ЛАККАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЛИГНИН
РАЗЛОЖЕНИЕ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.11

Автор(ы) : Grotewold E., Taccioli G.E., Aisemberg G.O., Judewicz N.D.
Заглавие : A single-step purification of an extracellular fungal laccase
Источник статьи : MIRCEN J. Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1988. - Vol. 4, N 3. - С. 357-363
Аннотация: Предлагается метод 100-кратной индукции внеклеточной лакказы (I; КФ 1.10.3.2) с помощью циклогексимида (II) через 48 ч после добавления II в культуральную среду. Параллельно обнаружена сходная индукция тирозиназы (III) в тех же условиях. Активность внутриклеточной I практически не изменялась в течение 80 ч после добавления II, но немного повышалась на 30-м ч. Предложена также одноступенчатая хр-фия I на целите, что упростило выделение очищенной I из большого объема культуральной жидкости. В ходе хр-фии на целите, благодаря его большой емкости, удалось сконцентрировать I, затем часть белков была удалена в ходе элюции 50 мМ Na-фосфатом, в т. ч. отделена и III. При элюции I получены 2 пика, элюировавшиеся 0,4 и 0,7 М NaCl; возможно, это молекулярные формы I, содержащие различные кол-ва Cu2+. Белки обоих пиков давали одну и ту же полосу при ЭФ в ПААГ. Степень очистки I из первого и второго пика была 37- и 66-кратной соотв. Общий выход I составил 94%. Использование КонА-Сефарозы для очистки I методом аффинной хр-фии оказалось неэффективным из-за большого кол-ва внеклеточных гликопротеинов в культуре Neurospora crassa. Хр-фия I на целите предлагается в кач-ве очень практичного, недорогого и быстрого метода очистки этого фермента. Библ. 23. Аргентина, Inst. Investigaciones en Ingenieria Genetica y Biologia Molecular. INGEBI (CONICET) Vuelta de Obligado 2490, (1428) Buenos Aires.
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: NEUROSPORA CRASSA (FUNGI)
ШТАММ STL74A
ЛАККАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ ЛАККАЗА
ОЧИСТКА
МЕТОДЫ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.06-04Б3.26

Автор(ы) : Grotewold E., Taccioli G.E., Aisemberg G.O., Judewicz N.D.
Заглавие : A single-step purification of an extracellular fungal laccase
Источник статьи : MIRCEN J. Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1988. - Vol. 4, N 3. - С. 357-363
Аннотация: Предлагается метод 100-кратной индукции внеклеточной лакказы (бендиолоксидоредуктазы, КФ 1.10.3.2) (I) с помощью циклогексимида (П) через 48 ч после добавления II в культуральную среду. Параллельно обнаружена сходная индукция тирозиназы (III) в тех же условиях. Активность внутриклеточной I практически не изменялась в течение 80 ч после добавления II, но немного повышалась на 30-м часу. Предложена также одноступенчатая хр-фия I на целите, что упростило выделение очищенной I из большого объема культуральной жидкости. В ходе хр-фии на целите, благодаря его большой емкости, удалось сконцентрировать I, затем часть белков была удалена в ходе элюции 50 мМ Na-фосфатом, в том числе отделена и III. При элюции I получены 2 пика, элюировавшиеся 0,4 и 0,7 М NaCl; возможно, это молекулярные формы I, содержащие различные кол-ва Cu{2}+. Белки обоих пиков давали одну и ту же полосу при ЭФ в ПААГ. Степень очистки I из первого и второго пика была 37- и 66-кратной соотв. Общий выход I составил 94%. Использование КонА-Сефарозы для очистки I методом аффинной хр-фии оказалось неэффективным из-за большого кол-ва внеклеточных гликопротеинов в культуре Neurospora crassa. Хр-фия I на целите предлагается в качестве очень практичного, недорогого и быстрого метода очистки этого фермента. Библ. 23. Аргентина, Inst. Investigaciones en Ingenieria Genetica y Biologia Molecular, INGEBI (CONICET) and Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (UBA) - Vuelta de Obligado 2490, (1428) Buenos Aires.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: NEUROSPORA CRASSA (FUNGI)
ШТАММ СТЛ74А
ЛАККАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ ЛАККАЗА
ОЧИСТКА
МЕТОДЫ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI10) 89.02-04А2.441

Автор(ы) : Тимофеева С.С.
Заглавие : Роль и место окислительно-восстановительных ферментов в экологическом мониторинге
Источник статьи : Пробл. экол. Прибайкалья. - Иркутск, 1988. - С. 104
Аннотация: Изучали кинетические закономерности окисления лигносульфонатов (ЛС) в водной среде, катализируемого ферментами - лакказой и пероксидазой. При ферментативном воздействии на субстрат образуются хромофоры с максимумами поглощения при 272, 281, 338 и 500 нм (система I) и 385 нм (система II); определяющей является хромофорная система II. Окисление ЛС - двухстадийный процесс: вначале происходит инициирование образования феноксильных радикалов с помощью фермента, 2-я стадия протекает спонтанно. Определены основные параметры процесса по кинетике потребления кислорода при лакказном окислении ЛС. Установлена линейная зависимость между кол-вом потребленного кислорода и изменением конц-ии парамагнитных центров. Результаты представляют интерес для прогнозирования загрязнения водоемов стоками целлюлозно-бумажных предприятий. СССР, Сибирский НИИ целлюлозы и картона, Братск.
ГРНТИ : 34.35.33
Предметные рубрики: САМООЧИЩЕНИЕ ВОД
ЛИГНОСУЛЬФОНАТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ЭКОЛОГИЧЕСКИЙ МОНИТОРИНГ
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.04-04В3.321

Автор(ы) : Nun, Nurit Bar, Lev, Avivit Tal, Harel, Eitan, Mayer Alfred M.
Заглавие : Repression of laccase formation in Botrytis cinerea and its possible relation to phytopathogenicity
Источник статьи : Phytochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 8. - С. 2505-2509
Аннотация: При росте в культуральной среде B. cinerea может индуцировать образование лакказы (Л). Изучали возможность подавления образования этого фермента и влияние Л Botrytis на патогенез. Добавление в культуральную среду B. cinerea ЭДТА подавляло образование Л. Эффект был обратимым и снимался при добавлении Cu. Образование Л подавлялось также при помощи ЭГТА, но уже по другому механизму. Предобработка плодов огурца ЭДТА подавляла инфицирование B. cinerea и предотвращала образование Л. В плодах огурца обнаружены соединения, способные репрессировать образование Л. Получена корреляция устойчивости к Botrytis со способностью экстрактов огурца подавлять образование Л. Низкий уровень Л в штамме соответствовал устойчивости к фунгицидам и низкой инфекционной способности. Израиль, The Hebrew Univ. of Jerusalem. Библ. 12.
ГРНТИ : 34.31.35
Предметные рубрики: ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
ОГУРЕЦ
BOTRYTIS CINEREA
ПАТОГЕННОСТЬ
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ЛАККАЗА
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 91.10-04В2.2193

Автор(ы) : Ганбаров Х.Г., Самедова Р.Ф.
Заглавие : Биосинтез лакказы и пероксидазы у дереворазрушающего базидиального гриба Coriolus versicolor (FR) Quel
Источник статьи : Изв. АН АзССР. Сер. биол. 4. - 1989. - N 5. - С. 111-115
Аннотация: Изучен биосинтез лакказы и пероксидазы в зависимости от условий выращивания гриба C versicolor 24. Показано, что активный синтез ферментов происходит в условиях глубинного культивирования, лигнин и лигнинсодержащий субстрат не индуцирует их синтез. СССР, Сектор микробиол. АН АзССР. Ил. 2. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CORIOLUS VERSICOLOR (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ПЕРОКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.09-04В2.172

Автор(ы) : Higuchi, Takayoshi
Заглавие : Mechanisms of lignin degradation by lignin peroxidase and laccase of white-rot fungi
Источник статьи : Plant Cell Wall Polym.: Biogenes. and Biodegrad. - Washington (D. C.), 1989. - С. 482-502
Аннотация: Обзор. Рассмотрены основные механизмы расщепления боковых цепей и ароматич. колец модельных лигниноподобных соединений и синтетич. лигнина при участии лигнин-пероксидазы и лакказы, которые продуцируются грибами белой гнили. Выяснено, что расщепление происходит с промежуточным образованием арил радикальных катионов и феноксильных производных. Приводятся схемы расщепления изученных соединений. Япония, Wood Res. Inst., Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ДЕРЕВОРАЗРУШАЮЩИЕ ГРИБЫ
ВОЗБУДИТЕЛИ БЕЛОЙ ГНИЛИ ДРЕВЕСИНЫ
ЛИГНИН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМЫ
ФЕРМЕНТЫ
ЛИГНИН-ПЕРОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.08-04В2.2209

Автор(ы) : Smith J.F., Claydon N., Love M.E., Allan M., Wood D.A.
Заглавие : Effect of substrate depth on extracellular endocellulase and laccase production of Agaricus bisporus
Источник статьи : Mycol. Res. - 1989. - Vol. 93, N 3. - С. 292-296
Аннотация: Исследована зависимость биохимических изменений от толщины слоя твердого субстрата и их последующая связь с циклическим образованием плодовых тел у шампиньона. Особое внимание было уделено изменениям активности эндоцеллюлазы и лакказы. Полученные результаты экспериментов показывают, что с увеличением глубины слоя субстрата происходит снижение активности эндоцеллюлазы. На глубине в 90 см на ранней стадии плодоношения шампиньона активность фермента практически не наблюдается. Активность лакказы также снижается с увеличением глубины слоя субстрата, что, вероятно, приводит к задержке начала плодоношения у гриба. Изменения активности ферментов изучены в динамике в период развития культуры шампиньона. Обсуждается роль исследованных ферментов в продуктивности плодовых тел. Великобритания, A.F.R.C. Inst. of Horticultural Res., Littlehampton, West Sussex, BN17 6LP. Ил. 4. Библ. 19.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: FUNGI
AGARICUS BISPORUS (AGARICALES)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
СУБСТРАТЫ
ГЛУБИНА
ФЕРМЕНТЫ
ЭНДОЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЛАККАЗА
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 91.02-04И9.441

Автор(ы) : Yamazaki H.I.
Заглавие : Activation of laccase-type prophenolox dase in the cuticle of insect . VI : Roperties of the pro-laccase constituting peptides
Источник статьи : Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - С. 1125
Аннотация: Сразу же после превращения личинки в куколку кутикула последней становится твердой и приобретает темный цвет. Лакказа (I), тип фенолоксидазы, обнаружена в кутикулярном матриксе. Она играет важную роль в процессе затвердения и потемнения кутикулы. I присутствует во вновь образованной кутикуле в виде неактивного профермента, связанного с кутикулярным матриксом и способного солюбилизироваться и активироваться под действием протеиназ. Т. обр., протеиназы, по-видимому, участвуют в механизме активации I. Для того, чтобы изучить механизм активации про-лакказы во время линьки, исследовали иммунореактивные пептиды в кутикуле Bombyx mori, используя антисыворотку к очищенной I. Основными иммунореактивными пептидами в процессе образования кутикулы у фаратных куколок были пептиды с мол. массой 68 и 150 кДа. Во время склеротизации 150 кДа белок превращался в 92 и 58 кДа белки. Япония, Biol., Lab., Atomi Gakuen Women's Univ., Saitama.
ГРНТИ : 34.33.19
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕНОЛОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
АКТИВАЦИЯ
ПЕПТИДЫ
ПРОТЕЙНАЗЫ
КУТИКУЛА
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.19

Автор(ы) : Mateescu, Mircea-Alexandru, Weltrowska, Grazyna, Agostinelli, Enzo, Saint-Andre, Richard, Weltrowski, Marek, Mondovi, Bruno
Заглавие : Ready to use p-Benzoquinone activated supports for biochemical coupling with special applications for laccase immobilization
Источник статьи : Biotechnol. Techn. - 1989. - Vol. 3, N 6. - С. 415-420
Аннотация: Описаны св-ва носителей нового типа для иммобилизации ферментов. Носители активированы n-бензохиноном и предназначены для иммобилизации ферментов (агароза, хитозан, ПВС). Подготовленные для иммобилизации носители могут сохранять активность более года. Выход иммобилизованного препарата составляет 10-95% в зависимости от природы белковой молекулы. Благодаря резкому увеличению специфической активности иммобилизованного фермента, установленному у связанной лакказы, последняя проявляет 150% активности нативного препарата. Библ. 10. Канада, Departement de Chimic, Univ. du Quebec a Montreal, C. P. 8888, Succ. A, Montreal, QC, H3С 3Р8.
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НОСИТЕЛИ
АКТИВАЦИЯ N-БЕНЗОХИНОНОМ
СВОЙСТВА
ЛАККАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI06) 90.11-04В7.191

Автор(ы) : Li M.R.
Заглавие : A new method for the histochemical localization of laccase in Rhus verniciflua Stokes
Источник статьи : Inn. Sci. forest. - 1989. - Vol. 46, Suppl. - С. 856-859
Аннотация: 1-летние сеянцы сумаха лаконосного выращивания в вегетационных сосудах в оптимальных условиях. В последующих опытах использовались лигнифицированные стволики лакового дерева. Свежие срезы флоэмной ткани (диам. 'ЭКВИВ'1 мм) инкубировались 1-2 мин. в 0,05 М фосфатном буфере с рН 7,4 при т-ре 5'ГРАДУС' С перед 30-минутном окрашивании при т-ре 37'ГРАДУС' С в свежеприготовленном р-ре 0,05 М фосфатного буфера с добавлением 0,01% р-дигидрооксибензола (рН 7,4). После инкубации древесные образцы промывались 0,05 М фосфатным буфером (рН 7,4) и экспонировались в забуференном р-ре 3%-ного глутаральдегида при т-ре 4'ГРАДУС' С в течение 1 ч. После фиксации окраски образцы 3-кратно (по 1 ч) промывали в 0,05 М фосфатном буфере, а затем для окончательной фиксации окраски - в 2%-ном р-ре осмиевой к-ты в том же буфере в течение 2 ч при т-ре 4'ГРАДУС' С. После фиксации образцы 3-кратно промывались в дистиллированной воде перед дегидратацией в этаноле и заливкой в эпоне 812. С помощью ультрамикротома приготавливали тонкие срезы (1-2 'мю'м). Под микроскопом отмечались интенсивные отложения в латексных каналах, леммоцитах, эпителиальных клетках и некоторых паренхиматозных клетках. Бурые отложения на срезах показывают, что реакционные продукты лакказного катализа распределяются, гл. обр., в каналах и эпителиальных клетках млечников с капельками латекса. Обсуждается сравнительная эффективность гистохимического и биохимического методов определения лакказы. Великобритания, Dep. of Forestry and Natural Resources, Univ. of Edinburgh, The King's Buildings, Mayfield Road, Edinburgh EH9, 3JU, Scotland, U.K.
ГРНТИ : 68.47.15
Предметные рубрики: RHUS VERNICIFLUA
СЕЯНЦЫ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ЛАККАЗА
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.07-04Б3.32

Автор(ы) : Sima Sariaslani F.
Заглавие : Microbial enzymes for oxidation of organic molecules
Источник статьи : CRC Crit. Rev. Biotechnol. - 1989. - Vol. 9, N 3. - С. 171-205, 172, 242-243
Аннотация: Обзор. Подробно изложены основные свойства ферментных систем микроорганизмов, предназначенных для окислительной трансформации различных органич. молекул, и их биотехнологич. значение. Приведены схемы действия лакказ, лигниназ, тирозиназ, монооксигеназ и диоксигеназ на различные субстраты. Табл. 5. Рис. 30. Библ. 383. Великобритания, Central Res. and Development Dep. E. I. Du Pont de Nemours and Company Wilmington, Delaware.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ЛИГНИНАЗА
ТИРОЗИНАЗА
МОНООКСИГЕНАЗА
ДИОКСИГЕНАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
ОКИСЛЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ МОЛЕКУЛЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 383
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ОТХОДЫ
ЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ СУБСТРАТЫ
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.01-04В3.326

Автор(ы) : Bar-Nun, Nurit, Mayer Alfred M.
Заглавие : Cucurbitacins-repressors of induction of laccase formation
Источник статьи : Phytochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 5. - С. 1369-1371
Аннотация: Ecballium elaterium, как и Cucumis prophetarium, содержит в-ва, подавляющие индукцию образования лакказы у Botrytis cinerea. Исследование экстрактов из этих растений методом тонкослойной хроматографии показало наличие соединений с Rf, соответствующими таковым у кукурбитацинов (К). Индукцию лакказы у B. cinerea К подавляли так же, как и экстракты из тыквенных. Ингибирование фермента производилось экстрактом лишь той зоны хроматограммы, Rf к-рой совпадала с Rf KI, из чего сделали вывод, что ингибирующая активность связана с К. Рост гриба не подавлялся ни экстрактами из растений, ни К. Однако можно предположить, что К включаются в формирование устойчивости к B. cinerea, влияя на процессы, к-рые приводят к образованию специфических ферментов гриба. Библ. 18.
ГРНТИ : 34.31.35
Предметные рубрики: КУКУРБИТАЦИНЫ
СОДЕРЖАНИЕ
СВОЙСТВА
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ЛАККАЗА
ИНДУКЦИЯ
BOTRYTIS CINEREA
ECBALLIUM ELATERIUM
CUCUMIS PROPHETARIUM
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.01-04Б3.67

Автор(ы) : Kantelinen, Anne, Hatakka, Annele, Viikari, Liisa
Заглавие : Production of lignin peroxidase and laccase by Phlebia radiata
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 31, N 3. - С. 234-239
Аннотация: Разработан способ получения двух основных внеклеточных ферментов лигнолитического гриба Phlebia radiata 79 (АТСС 64658), лигнинпероксидазы (Лп, КФ 1.11.1.-) и лакказы (Лк, КФ 1.10.3.2). Для получения Лп и Лк использовали лабораторные биореакторы с фиксированной на носителях биомассой, культивирование проводили при лимите по азоту. Гриб образовывал оба фермента в условиях периодического и полунепрерывного культивирования. При периодическом культивировании в поверхностном слое в колбах максимальную активность Лк наблюдали на третий день инкубации. Активность Лп появлялась в среде уже после достижения Лк максимальной активности. Образование ЛК и Лп в колбах в значительной степени зависело от присутствия в среде вератрилового спирта (ВС). При инкубации в биореакторе ВС стимулировал образование Лк, но не влиял на биосинтез Лп. Однако активность Лп повышалась в 6 раз в присутствии Твина-80 (0,05%). Выраженное стимулирующее действие на образование внеклеточных Лк и Лп при глубинном культивировании в биореакторах оказывала комбинация ВС с Твином-80. При полунепрерывном культивировании продукция Лп повышалась в 4 раза по сравнению со стационарными культурами, однако активность Лк при этом снижалась. Библ. 25. Финляндия, VTT, Biotechnical Lab., Tietotie 2, SF-02150 Espoo.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PHLEBIA RADIATA (FUNGI)
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
БИОРЕАКТОРЫ
БИОМАССА
ФИКСИРОВАННЫЙ СЛОЙ
ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА
ЛАККАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ВЕРАТРИЛОВЫЙ СПИРТ
ВЛИЯНИЕ
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.63

Автор(ы) : Gomez-Alarcon G., Lahoz R., Molina D.
Заглавие : Production of extracellular enzymes during growth and autolysis of Pycnoporus cinnabarinus
Источник статьи : J. Basic Microbiol. - 1989. - Vol. 29, N 1. - С. 23-29
Аннотация: Изучали образование внеклеточных ферментов в процессе роста и автолиза грибной культуры возбудителя белой гнили древесины Pycnoporus cinnabarinus 1050 при культивировании в присутствии и без крафт-лигнина (Лг). В качестве последнего использовали препарат индулин АТ. Максимальный выход биомассы в присутствии и без Лг наблюдали через 24 и 22 дня ферментации. Автолиз мицелия начинался после достижения максимального выхода биомассы и прогрессировал медленно в течение последующих 25 дней инкубации. После 50 ч инкубации лизис мицелия превышал 50%. С началом автолиза совпадало незначительное падение значений рН (с рН 5,2 до рН 3,8-3,9), к-рый в дальнейшем возвращался к первоначальным величинам. В отсутствии Лг активность лакказы была максимальной в процессе активного роста гриба, когда концентрация источника углерода была еще достаточно высокой. В присутствии Лг активность лакказы была в 3 раза выше, чем в отсутствии, хотя присутствие Лг существенно не влияло на активность 1,3-глюканазы, экзоксиланазы и протеиназ. Библ. 26. Испания, Centro de Investigaciones Biologicas (C. S. I. C.) Velazquez, 144, 28006 Madrid.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PYCNOPORUS CINNABARINUS (FUNGI)
ШТАММ 1050
РОСТ
АВТОЛИЗ
ФЕРМЕНТЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ
ЛАККАЗА
ГЛЮКАНАЗА*1,3-
КСИЛАНАЗА
ПРОТЕИНАЗА
БИОСИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЛИЗИС
МИЦЕЛИЙ
БЕЛАЯ ГНИЛЬ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.09-04В2.167

Автор(ы) : Gollagher M., Fraser M.A., Evans C.S., Atkey P.T., Wood D.A.
Заглавие : Ultrastructural localization of lignocellulose-degrading enzymes
Источник статьи : Plant Cell Wall Polym.: Biogenes. and Biodegr. - Washington (D. C.), 1989. - С. 426-442
Аннотация: Методом электроннной микроскопии с использованием иммуномечения золотом и антител показано, что у разрушающего древесину гриба белой гнили Coriolus versicolor лигнолитич. ферменты (лигнин - пероксидаза, или "лигниназа", и лакказа) локализованы в клеточных стенках гриба и в слизистых слоях как генеративных, так и скелетных гиф. Однако лишь лигнин-пероксидаза примыкает к плазматической мембране. Такая локализация лигнолитич. ферментов наблюдается как в случае гиф, росших в культуре, так и в участках ядровой древесины бука при поражении С. versicolor. Великобритания, Sch. Biol. Sci., Thames Polytechic, London SE 18 6 PF. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ДЕРЕВОРАЗРУШАЮЩИЕ ГРИБЫ
CORIOLUS VERSICOLOR (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ЛИГНОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ГИФЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI02) 90.06-04В8.234

Автор(ы) : Ruggiero, Pacifico, Sarkar Jawed M., Bollag, Jean-Marc
Заглавие : Detoxification of 2,4-dichlorophenol by a laccase immobilized on soil or clay
Источник статьи : Soil Sci. - 1989. - Vol. 147, N 5. - С. 361-370
Аннотация: Изучена способность иммобилизованной на почве, монтмориллоните и каолините грибной лакказы, полученной из Trametes versicolor, деградировать меченный по {1}{4}C промежуточный продукт разложения пестицидов 2,4-дихлорфенол (2,4-ДХФ). Каталитические свойства лакказы изучали с помощью различных хроматографических методов. Инкубация 2,4-ДХФ приводила к образованию олигомеров, нерастворимых в воде. Лакказа, иммобилизованная на почве и каолините, и свободная лакказа удаляли 'ЭКВИВ'95% 2,4-ДХФ из р-ра, а иммобилизованная на монтмориллонитах - 42-69%. Удаление 2,4-ДХФ из р-ра монтмориллонитами также обусловлено его адсорбцией. Достоинством иммобилизованной лакказы над свободным ферментом являлась возможность ее выделения из реакционной смеси и повторного использования. Многократное повторное использование комплексов лакказы с субстратами показало незначительное уменьшение их способности удалять 2,4-ДХФ. Изучено влияние протеолитических ферментов на свободную и иммобилизованную лакказу. США, Lab. of Soil Biochemistry, Dept. of Agronomy, The Pennsylvania State Univ., University Park, Pa. 16802. Библ. 27.
ГРНТИ : 68.05.43
Предметные рубрики: ЗАГРЯЗНЕНИЕ ПОЧВ
ПЕСТИЦИДЫ
ДИХЛОРФЕНОЛ-2,4
ДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ПОЧВЫ
ГЛИНЫ
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.04-04В2.2046

Автор(ы) : Довгань И.В., Медведева Е.И., Озолиня Н.Р.
Заглавие : Исследование действия комплекса окислительных ферментов на лигнин водорослей
Источник статьи : Защита древесины и целлюлозосодерж. матер. от биоповреждений. - Рига, 1989. - С. 69-72
Аннотация: Лигниниы (Л) водорослей существенно отличаются от таковых высших древесных растений. Отличия касаются как элементарного состава, так и функциональных групп Л. В состав макромолекулы Л водорослей входят структурные единицы п-кумарового и гваяцилового ряда, что позволяет предположить повышенную биостойкость Л водорослей к воздействию грибов белой гнили. Изучали действие лакказы на диоксанлигнины цистозиры. Показана устойчивость Л водоросли к воздействию лакказы в силу особенностей строения Л. Табл. 2. Библ. 2.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: PHAEOPHYTA (ALGAE)
CYSTOSEIRA (ALGAE)
ЛИГНИН
СВОЙСТВА
ЛАККАЗА
ДЕЙСТВИЕ
Дата ввода:

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)