Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.38

Автор(ы) : Соловьев А.А., Ерохин Ю.Е., Махнева З.К., Корватовский Б.Н., Горохов В.В., Пащенко В.З.
Заглавие : Изменение флуоресценции бактериохлорофилла при обратимых конформационных переходах B850-B830 в светособирающем комплексе Chromatium minutissimum
Источник статьи : Конф. "Автотроф. микроорганизмы", Москва, 23-25 апр., 1996. - М., 1996. - С. 65
Аннотация: Методом кинетической флуоресцентной спектроскопии высокого временного разрешения были изучены кинетики затухания флуоресценции бактериохлорофилла изолированных светособирающих комплексов ССК B800-850 из Chromatium minutissimum, выделенных с применением неионного детергента тритона X-100 и ионных детергентов додецилсульфата натрия и лития. Установлено, что кинетики затухания флуоресценции могут быть аппроксимированы либо моно-, либо двухкомпонентными экспоненциальными кривыми. Показано, что обратимому конформационному переходу B830 - B850, вызванному добавлением додецилсульфата натрия или лития в образцы ССК с тритоном X-100, соответствует увеличение абсолютных значений длительности затухания, амплитуды медленной компоненты и квантового выхода флуоресценции. Для образцов ССК, параллельно выделенных с тритоном X-100 и додецилсульфатом лития времена жизни медленной компоненты были равны 490 и 850 пс, их амплитуды - 0,3 и 1,0 и квантовые выходы - 1,0 и 3,0 в относительных единицах соответственно. Для второго образца по отношению к первому методом стационарной флуоресцентной спектроскопии отмечены небольшое увеличение интенсивности длинноволновой полосы флуоресценции (примерно на 30%), а также сдвиг максимума поглощения этой полосы на 10 нм в ИК-область. Совокупность полученных данных позволила выдвинуть представление о возможном конформационном регулировании передачи энергии возбуждения от ССК к РЦ. (Грант РФФИ N 94-04-11714)
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
СВЕТОСОБИРАЮЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
B850 - B830
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.02-04В2.16

Автор(ы) : Gillet C., Voue M., Cambier P.
Заглавие : Site-specific counterion binding and pectic chains conformational transitions in the Nitella cell wall
Источник статьи : J. Exp. Bot. - 1998. - Vol. 49, N 322. - С. 797-805
Аннотация: Изучали типы связывания различных 1- и 2-валентных ионов сайтами пектиновых к-т, входящих в состав клеточной стенки Nitella, в ходе ионообмена при различных рН. Полученные результаты анализировали в рамках модели, разработанной на базе полиэлектролитной теории с учетом конкурентного процесса диссоциации обменных сайтов и их комплексации контрионами; 2-валентные Ca{2+} и Mn{2+} специфично взаимодействовали с обменными сайтами и резко повышали константы термодинамической ассоциации, вызывая также конформационные переходы пектиновых к-т и некоторые сайтоспецифичные ассоциации с 1-валентными ионами. Последние в отсутствие 2-валентных ионов взаимодействовали с обменными сайтами лишь по типу слабых электростатических влияний. Феномен комплексации 1-валентных ионов вызывал обратную связь с подъемом или снижением сайт-специфичных взаимодействий 2-валентных противоионов. Изменение их ассоциации с обменными сайтами стенки будет происходить без модификации электростатического поля стенки, если 2-валентные ионы присутствуют на неприемлемом фоне рН. Эти специфичные взаимодействия поддерживаются при величинах энергии остаточного взаимодействия, рассчитываемых по варьированию видимого рК[а] полигалактуроновых к-т с соотв. уровнем протонизации. Бельгия, Unite de Biotechnologie Theorique, Fac. Univ. Notre-Dame de la Paix, 61, rue de Bruxelles, B-5000 Namur. Библ. 35
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CHAROPHYTA (ALGAE)
NITELLA (ALGAE)
КЛЕТКА
ИОНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ПОЛИГАЛАКТУРОНАТ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.266

Автор(ы) : Kubota, Toshio, Katayama, Tsutomu, Ito, Yuji, Mizushima, Tohru, Sekimizu, Kazuhisa
Заглавие : Conformational transition of DnaA protein by ATP: Structural analysis of DnaA protein, the initiator of Escherichia coli chromosome replication
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 232, N 1. - С. 130-135
Аннотация: Разработан новый эффективный метод очистки белка DnaA (I), повышающий в 6 раз выход I по сравнению с описанными ранее методами и позволяющий выделить более 22 мг I из 100 г клеток. Полученный препарат I имеет нормальное сродство к АДФ и активен в репликации in vitro плазмиды oriC. Процесс тепловой денатурации I, блокируемый АТФ, изучен методами характеристич. флуоресценции и кругового дихроизма. Показано, что I имеет высокое содержание 'альфа'-спиралей и что связывание АТФ вызывает изменение конформации I с уменьшением содержания 'альфа'-спиралей. Япония, Dep. of Microbiol., Kyushu Univ., Faculty of Pharmaceutical Sci., Fakuoka 812. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ХРОМОСОМА
ИНИЦИАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
DNAA
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.251

Автор(ы) : Porse Bo T., Leviev, Ilia, Mankin Alexander S., Garrett Roger A.
Заглавие : The antibiotic thiostrepton inhibits a functional transition within protein L11 at the ribosomal GTPase centre
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 2. - С. 391-404
Аннотация: Высокоустойчивые к тиострептону (I) мутанты Halobacterium halobium имеют миссенс-мутации в кодоне 18 гена рибосомного белка L11 (II), вызывающие замены Pro[18]'-'Ser или Thr. Эти мутации не нарушают сборку II. H. halobium (IIA) в рибосомы 70S и связывание I с рибосомами in vitro. Соотв. замены остатка Pro[22] в составном белке II Escherichia coli (IIB)-продукте слияния с глутатион-S-трансферазой - не понижают сродство IIB к рРНК и I к комплексам IIB-рРНК при конц-иях рРНК, меньших, чем in vivo. Изучение конформации составного белка IIB методом белкового футпринтинга показало, что связывание с рРНК вызывает уплотнение С-концевого домена IIB и что I взаимодействует с областью с центром на Tyr[62] на стыке N- и C-концевого доменов IIB в комплексе с рРНК. Интенсивность этого футпринта значительно уменьшается в комплексах мутантных II с рРНК. Полученные данные показали, что хотя I первично связывается с рРНК 23S, I ингибирует элонгацию пептида, мешая конформационному изменению в II, важному для ф-ции ГТФазного центра в рибосоме. Этот ингибиторный механизм I критически зависит от Pro[18/22], отсутствующего в эукариотическом II, что может объяснить устойчивость к I эукариотических рибосом. Дания, RNA Regulation Ctr., Inst. Mol. Biol., Univ. Copenhagen, DK-1307 Copenhagen K. Библ. 50
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РИБОСОМЫ
РТФАЗНЫЙ ЦЕНТР
БЕЛОК
РИБОСОМНЫЙ БЕЛОК L11
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
АНТИБИОТИКИ
ТИОСТРЕПТОН
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.06-04Н1.92

Автор(ы) : Тищенко В.М.
Заглавие : Три состояния pFh-фрагмента ("шарнирной" области) миеломного IgG3 Kuc человека с нативоподобным содержанием вторичной структуры
Источник статьи : Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 10. - С. 1450-1454
Аннотация: Структура pFh фрагмента ("шарнирной" области) из миеломного IgG3 Kuc человека (иммуноглобулина третьего подкласса) была исследована гидродинамическими методами в интервале pH 3,0-8,0. Показано, что pFh-фрагмент может находиться в трех состояниях с высоким содержанием вторичной структуры: стержнеобразном при pH'
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН IGG3
"ШАРНИРНАЯ" ОБЛАСТЬ
PFH-ФРАГМЕНТ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРИ СОСТОЯНИЯ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
МИЕЛОМА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.08-04К1.88

Автор(ы) : Тищенко В.М.
Заглавие : Три состояния pFh-фрагмента ("шарнирной" области) миеломного IgG3 Kuc человека с нативоподобным содержанием вторичной структуры
Источник статьи : Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 10. - С. 1450-1454
Аннотация: Структура pFh фрагмента ("шарнирной" области) из миеломного IgG3 Kuc человека (иммуноглобулина третьего подкласса) была исследована гидродинамическими методами в интервале pH 3,0-8,0. Показано, что pFh-фрагмент может находиться в трех состояниях с высоким содержанием вторичной структуры: стержнеобразном при pH'
ГРНТИ : 34.43.33
Предметные рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН IGG3
"ШАРНИРНАЯ" ОБЛАСТЬ
PFH-ФРАГМЕНТ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРИ СОСТОЯНИЯ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
МИЕЛОМА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.53

Автор(ы) : Pape, Tillmann, Wintermeyer, Wolfgang, Rodnina Marina V.
Заглавие : Conformational switch in he decoding region of 16S rRNA during aminoacyl-tRNA selection on the ribosome
Источник статьи : Nature Struct. Biol. - 2000. - Vol. 7, N 2. - С. 104-107
Аннотация: Связывание аминогликозидных антибиотиков с 16S рРНК вызывает особые структурные изменения в декодирующем центре и повышает частоту ошибочного включения родственных аминокислот в растущий пептид. Кинетическим анализом показано, что этот эффект обусловлен стабилизацией комплекса, узнающего родственные кодоны, и ускорением двух преобразований, лимитирующих скорость включения аминокислот. Те же стадии ускоряются и при обычном узнавании кодонов. Предположено, что узнавание кодонов, ускоренное связыванием аминогликозидов, способствует переходу 16S рРНК из "связывающей" в "продуктивную" конформацию, что определяет сниженную точность декодирования. Германия, Inst. Mol. Biol., Univ. Witten/Herdecke, 58448 Witten. Библ. 22
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: РНК
16S РРНК
ДЕКОДИРУЮЩИЙ УЧАСТОК
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
СВЯЗЫВАНИЕ АМИНОГЛИКОЗИДНЫХ АНТИБИОТИКОВ
ВЛИЯНИЕ
УЗНАВАНИЕ АМИНОАЦИЛ-ТРНК
РИБОСОМЫ
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 05.03-04Б4.51

Автор(ы) : Park, Sung Jean, Kim, Ji-Sun, Son, Woo-Sung, Lee, Bong Jin
Заглавие : pH-Induced conformational transition of H. pylori acyl carrier protein: Insight into the unfolding of local structure
Источник статьи : J. Biochem. - 2004. - Vol. 135, N 3. - С. 337-346
Аннотация: Небольшой кислый белок-переносчик ацильных групп (БПА) имеет первичную структуру, консервативную в различных бактериях. Он взаимодействует с различными белками, участвующими во многих путях биосинтеза. Трехмерная структура БПА из H. pylori была исследована методами ЯМР и КД. Молекула БПА состоит из 4 спиралей (Leu3-Gln14, Ser36-Gly50, Asp56-Glu60 и Val65-Lys76), соединенных петлями разного размера. В этом БПА размер петель лишь немного отличается от их размеров в гомологичных БПА. Однако структура БПА из H. pylori зависит от pH: в нейтральной среде она частично развернута, но становится компактной при pH 6. Анализ химических сдвигов и стационарного ядерного эффекта Оверхаузера для {1}H-{15}N при pH 6 и 7 показал, что происходят локальные изменения структуры главным образом вокруг петли II, что влияет на остатки Ile54 и Asp56. Проверка показала, что для структурной стабильности очень важна сеть из остатков Glu47, Ile54, Asn75 и Lys76. Зависимый от pH процесс укладки обладает определенной кооперативностью, т. к. все остатки, участвующие в структурных переходах сближены по цепи и в пространстве. Корея, Nat. Res. Lab., Res. Inst. Pharm Sci., Coll. Pharm., Seoul Nat. Univ., San 56-1, Shillim-Dong, Kwanak-Gu, Seoul 151-742. Библ. 44
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: БЕЛОК ACP
БЕЛОК-ПЕРЕНОСЧИК АЦИЛЬНЫХ ГРУПП
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
ИЗМЕНЕНИЕ PH
ВЛИЯНИЕ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
HELICOBACTER PYLORI
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 06.03-04А1.100

Автор(ы) : Xu, Yechun, Shen, Jianhua, Luo, Xiaomin, Zhu, Weiliang, Chen, Kaixian, Ma, Jianpeng, Jiang, Hualiang
Заглавие : Conformational transition of amyloid 'бета'-peptide
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2005. - Vol. 102, N 15. - С. 5403-5407
Аннотация: Для структурной характеристики динамического поведения амилоидного 'бета'-пептида (A'бета') из 40 остатков проведены 12 независимых долговременных расчетов молекулярной динамики за общее время 850 нс. Расчеты для A'бета' дикого типа и мутантов проведены в водном и мембранном окружении. В водном растворе наблюдалась перестройка 'альфа'-спиралей в 'бета'-структуру и был прослежен процесс полного разворачивания из спирали в клубок. Структуры с элементами 'бета'-структуры наблюдались как интермедиаты на пути разворачивания. Для образования 'бета'-структуры в водном растворе A'бета' важны 4 остатка глицина в положениях 25, 29, 33 и 37. Замещения этих остатков на аланин почти исключали образование 'бета'-структуры и увеличивали содержание спиральных элементов. В дипальмитоилфосфатидилхолиновой мембране в структуре A'бета' преобладают спирали. Однако пептид стремится выйти из мембранного окружения и расположиться на ее поверхности. Выявленные расчетами особенности динамического поведения A'бета' объясняют некоторые экспериментальные наблюдения агрегации и образования амилоидных фибрилл. Расчеты молекулярной динамики помогают понять механизм образования амилоида и проектировать соединения, ингибирующие агрегацию A'бета' и образование амилоидных фибрилл. Запросы по адресам: hljiang@mail.shcnc.ac.cn или jpma@bcm.tmc.edu. Библ. 61
ГРНТИ : 34.03.27
Предметные рубрики: ПЕПТИД A'БЕТА'
АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
МУТАНТЫ
ВОДНОЕ И МЕМБРАННОЕ ОКРУЖЕНИЕ
ДИНАМИЧЕСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
РАСЧЕТЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.533

Автор(ы) : Chang, Yie-Hwa, Labgold Marc R., Richards John H.
Заглавие : Altering enzymatic activity: recruitment of carboxypeptidase activity into an RTEM 'бета'-lactamase/penicillin-binding protein 5 chimera
Источник статьи : Proc. Nat. Acaol. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 7. - С. 2823-2827
Аннотация: D-ала-D-ала-карбоксипептидазы/транспептидазы (I; пенициллин-связывающие белки) структурно гомологичны 'бета'-лактамазам класса А (II), хотя II не обладают карбоксипептидазной активностью (КПА). Сконструирован гибридный белок (III), у к-рого сегмент I РВР-5 Escherichia coli длиной 28 аминокислотных остатков заменил соотв-щий сегмент II RTEM. Встроенный сегмент содержит 2 остатка, сохраняющихся у I и II: сер[7][0], образующий ацилферментные производные во время гидролиза 'бета'-лактамов, и лиз[7][3], присутствие к-рого необходимо для катализа. III отличается от II 18 аминокислотными остатками (7% от общего числа остатков II). В отличие от II, III обладает заметной КПА по отношению к L-лиз-D-ала-D-ала, равной 1% КПА I. Энергии стабилизации переходного состояния для I и III отличаются лишь на 2,7 ккал/моль. III, подобно I, гидролизует только С-концевую амидную связь. Хотя у III сохранились все остатки, существенные для 'бета'-лактамазной активности, его активность по отношению к пенициллинам и ампициллинам понизилась в 10{5} раз. В каталитич. реакции для III характерен индукционный период ('ПРИБЛ='30 мин), связанный с медленным конформационным переходом из неактивного предшественника в активный фермент. Библ. 37. США, Division of Chem. and Chemical Engineering, California Inst. of Technology, Pasadena, CA 91125, J. H. Richards.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПЕНИЦИЛЛИНСВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ PBP-5
ЛАКТАМАЗА*БЕТА- RTEM
СИНТЕЗ
НЕАКТИФНЫЕ ФОРМЫ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
АКТИВНЫЕ ФОРМЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 92.09-04В2.023

Автор(ы) : Voue M., Gillet C.
Заглавие : Conformational transitions of the pectic chains in the Nitella cell wall : [Abstr.] Reun. Soc. physiol. veg. commun. francophone belg. (SPVF), Natur, 31 mai, 1991
Источник статьи : Arch. int. physiol., biochim. et biophys. - 1991. - Vol. 99, N 6. - С. 16
Аннотация: Ионообменную хроматографию и атомную абсорбционную спектроскопию использовали для определения конц-ий анионов и катионов в водной фазе клеточных стенок Nitella, находящейся в равновесии с р-рами NaCl, KCl и LiCl, содержащими CaCl[2]. Исходя из полученных данных, определяли 'дзета' - конформационный параметр, характеризующий расстояние между соседними фиксированными зарядами в полиэлектролитной цепи. При разных конц-иях величина 'дзета' мало зависела от природы катиона. Увеличение конц-ии катиона от 10 до 100 mN вызывало падение 'дзета' с 1,14 до 0,58, что, как полагают, свидетельствует о конформационном переходе. Сопоставление этих данных с результатами для полигалактуроновой к-ты показывает, что при низких конц-иях одновалентных катионов четверть мономерных единиц в пектиновом матриксе не заряжены. Бельгия, Unite de Biotechnol. Theorique, Fac. Univ. Notre-Dame de la Paix, Rue de Bruxelles 61, В-5000 Namur. Библ. 17.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: NITELLA (ALGAE)
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
ВОДНАЯ ФАЗА
ПЕКТИН
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
МЕХАНИЗМ
CHAROPHYTA (ALGAE)
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.01-04К1.406

Автор(ы) : Dai, Xiao-chang, Yu, Rong-hua, Lu, Zi-xian
Заглавие : Конформационный переход в процессе активации фактора B комплемента человека и его связывание с C3c
Источник статьи : Шэн'у хуансюэ юй шэн'у ули сюэбао. - 1992. - Vol. 24, N 2. - С. 99-108
Аннотация: Конформационный переход фактора B комплемента человека и C3с был изучен с использованием спектров кругового дихроизма и собственной флуоресценции. Наблюдали влияние Mg{2}{+}, Ni{2}{+}, Arg и Lys. Кинетика процессов связывания Mg{2}{+} и Ni{2}{+} с фактором B указывает на наличие двух стадий процесса связывания - первой быстрой реакции и второй медленной. По изменению собств. флуоресценции C3c было найдено, что участки связывания Arg и Lys разные и участок связывания Lys близок к участку связывания катионов на C3c фрагменте. Библ. 14. Китай, Shanghai Inst. Biochem., Academia Sinica, 200031.
ГРНТИ : 34.43.21
Предметные рубрики: КОМПЛЕМЕНТ
ФАКТОР В
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
АКТИВАЦИЯ
КОМПОНЕНТ С3С
СВЯЗЫВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.07-04К1.064

Автор(ы) : Ефетов К.А., Троицкий Г.В.
Заглавие : Конформационный переход в иммуноглобулине при взаимодействии с амфифильными соединениями
Источник статьи : Докл. АН Украины. - 1993. - N 1. - С. 89-93
ГРНТИ : 34.43.33
Предметные рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
АМФИФИЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
МОДЕЛИРОВАНИЕ
IMMUNOGLOBULIN CONFORMATIONAL TRANSITION
AMPHIPHILIC COMPOUNDS
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)