СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.06-04Б1.138

Автор(ы) : Di, Marco Stefania, Rizzi, Menico, Volpari CinziaWash Martin A., Narjes, Frank, Colarusso, Stefania, De, Francesco Raffaele, Matassa Victor G., Sollazzo, Maurizio
Заглавие : Inhibition of the hepatitis C virus NS3/4A protease. The crystal structures of two protease-inhibitor complexes
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 10. - С. 7152-7157
Аннотация: Определена кристаллические структуры при 2,4'ГРАДУС' А протеазного домена NS3 протеазы вируса гепатита С в комплексе с кофактором NS4A и двумя сильными обратимыми ковалентными ингибиторами. Оба ингибитора связываются с ферментом в растянутой конформации, образуя антипараллельный 'бета'-слой с 'бета'-структурой фермента. Основной вклад в энергию связывания вносит остаток P1 ингибитора, тогда как боковые цепи остатков Р2-Р4 частично обращены в растворитель. Структуры не выявляют заметных перестроек в активном центре протеазы при связывании ингибиторов. Результаты работы могут быть важны для создания антивирусных препаратов. Италия, Biotechnol. Dep. Inst. Ricerche Biol. Mol. P. Angeletti, Rome. Библ. 25
ГРНТИ : 34.25.19
Предметные рубрики: ПРОТЕАЗА NS3/4A
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ИНГИБИТОРЫ
ОБРАТИМЫЕ КОВАЛЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРА
ВИРУС ГЕПАТИТА C
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.05-04Б1.33

Автор(ы) : Mittal S., Bandaranayake R.M., King N.M., Prabu-Jeyabalan M., Nalam M.N.L., Nalivaika E.A., Yilmaz N.K., Schiffer C.A.
Заглавие : Structural and thermodynamic basis of Amprenavir/Darunavir and Atazanavir resistance in HIV-1 protease with mutations at residue 50
Источник статьи : J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 8. - С. 4176-4184
Аннотация: Анализ кристаллических структур показал, что мутации в позиции 50 приводят к изменению связывания протеазы с антиретровирусными препаратами. Различная чувствительность к ингибиторам протеазы с заменой Leu150Val - следствие изменений аффинности к этим препаратам. США, Dep. Biochem. Mol. Pharmacol. Univ. Massachusetts Med. Sch. Worchester, MA. Библ. 42
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
МУТАЦИЯ L150V
ИНГИБИТОРЫ
АМПРЕНАВИР/ДАРУНАВИР
АТАЗАНАВИР
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ТЕРМОДИНАМИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 15.05-04К1.179

Автор(ы) : Mittal S., Bandaranayake R.M., King N.M., Prabu-Jeyabalan M., Nalam M.N.L., Nalivaika E.A., Yilmaz N.K., Schiffer C.A.
Заглавие : Structural and thermodynamic basis of Amprenavir/Darunavir and Atazanavir resistance in HIV-1 protease with mutations at residue 50
Источник статьи : J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 8. - С. 4176-4184
Аннотация: Анализ кристаллических структур показал, что мутации в позиции 50 приводят к изменению связывания протеазы с антиретровирусными препаратами. Различная чувствительность к ингибиторам протеазы с заменой Leu150Val - следствие изменений аффинности к этим препаратам. США, Dep. Biochem. Mol. Pharmacol. Univ. Massachusetts Med. Sch. Worchester, MA. Библ. 42
ГРНТИ : 34.43.41
Предметные рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
МУТАЦИЯ L150V
ИНГИБИТОРЫ
АМПРЕНАВИР/ДАРУНАВИР
АТАЗАНАВИР
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ТЕРМОДИНАМИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 15.06-04Т6.206

Автор(ы) : Mittal S., Bandaranayake R.M., King N.M., Prabu-Jeyabalan M., Nalam M.N.L., Nalivaika E.A., Yilmaz N.K., Schiffer C.A.
Заглавие : Structural and thermodynamic basis of Amprenavir/Darunavir and Atazanavir resistance in HIV-1 protease with mutations at residue 50
Источник статьи : J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 8. - С. 4176-4184
Аннотация: Анализ кристаллических структур показал, что мутации в позиции 50 приводят к изменению связывания протеазы с антиретровирусными препаратами. Различная чувствительность к ингибиторам протеазы с заменой Leu150Val - следствие изменений аффинности к этим препаратам. США, Dep. Biochem. Mol. Pharmacol. Univ. Massachusetts Med. Sch. Worchester, MA. Библ. 42
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОТЕАЗА ВИЧ-1
МУТАЦИЯ L150V
АМПРЕНАВИР
ДАРУНАВИР
АТАЗАНАВИР
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
КОМПЛЕКСЫ ПРОТЕАЗА-ИНГИБИТОР
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ТЕРМОДИНАМИКА
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска