Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КОБРОТОКСИН<.>)
Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-29 
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.10-04Т4.379

Автор(ы) : Yang C.C.
Заглавие : Immunochemical studies on cobra neurotoxin*
Источник статьи : Snake. - 1988. - Vol. 20, N 2. - С. 133-139
Аннотация: Кобротоксин (I) был выделен из яда Naja naja atra в кристаллич. состоянии и использован для иммунизации кроликов в полном адъюванте Фрейнда. Модификация остатка триптофана в положении 29 не влияла на антигенные св-ва I. Проведено фракционирование Ат с помощью хр-фии на сефарозе, конъюгированной с I. С помощью полученного набора Ат проведено картирование антигенных детерминант в структуре I. КНР, National Tsing Hua Univ. Taiwan 30043. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
ИММУНИТЕТ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.02-04Т4.181

Автор(ы) : Endo, Toshiya, Oya, Masanao, Joubert Francois J., Hayashi, Kyozo, Miyazawa, Tatsuo
Заглавие : State of functionally essential trp-29 in snake venom neurotoxins A proton nuclear magnetic resonance study
Источник статьи : J. Protein Chem. - 1989. - Vol. 8, N 4. - С. 583-588
Аннотация: Методом спектроскопии ЯМР показано, что снижение рН среды вызывает выраженный сдвиг сигнала протона индола N-1 остатка триптофана в положении 29(трф-29) в структуре бунгаротоксина, токсина В и кобротоксина. При снижении рН до 3-4 отмечено прекращение обмена индольного протона с атомами H растворителя. Аналогичных изменений при сдвигах рН в токсине Naja haje annulifera, в к-ром асп-31 замещен на гли-31, не происходило. Обсуждена роль водородной связи между трф-29 и асп-31 в стабилизации биологически активной конформации токсинов, обеспечивающей их взаимодействие со специфич. рецепторами. Япония, Gunma Univ., Kiryu. Библ. 24.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
БУТАРОТОКСИН
КОБРОТОКСИН
ТОКСИН В
NAJA HAJE ANNOLIFERA
ТОКСИНЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.02-04Т4.175

Автор(ы) : Endo, Toshiya, Oya, Masanao, Hayashi, Kyozo Miyazawa Tatsuo
Заглавие : Step-wise thermal denaturation of cobrotoxin, a Snake venom neurotoxin from Naja naja atra: A proton nuclear magnetic resonance study
Источник статьи : J. Protein Chem. - 1989. - Vol. 8, N 4. - С. 575-581
Аннотация: По мере повышения т-ры растворителя (0,1 М р-р NaCl в 0,4 М дейтерированном ацетатном буфере рН 4,.5) от 60'ГРАДУС' до 80'ГРАДУС' происходило снижение интенсивности сигналов, оцениваемых методом ЯМР-спектроскопии, протонов С-2,6 и С-3,5 в остатке триптофана в положении 25 кобротоксина (Кт). Появление дублетного сигнала в спектре наблюдали при т-ре перехода, составившей 67'ГРАДУС'. Отмечено, что структурные переходы в молекуле Кт регистрировались при т-ре, превышавшей таковую при общей термич. денатурации. Высказано предположение об определенной автономности структурных переходов в участке трф-29 в составе цельной молекулы Кт. Считают, что такого рода структурная организация обеспечивает возникновение конформац. изменений молекулы Кт, способствующих его взаимодействию с холинорецептором. Япония, Gunma Univ., Kiryu. Библ. 14.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
НЕЙРОТОКСИН
ТЕРМИЧЕСКАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.08-04Т1.121

Автор(ы) : Chen, Ruzhu, Robinson Susan E.
Заглавие : The effect of cholinergic manipulations on the analgesic response to cobrotoxin in mice
Источник статьи : Life Sci. - 1990. - Vol. 47, N 21. - С. 1949-1954
Аннотация: У мышей в/ж введение кобротоксина (I) приводило к развитию антиноцицепции (тест отдергивания хвоста). Действие I блокировалось системным введением атропина, но не металатропина или налоксона. Истощение центр. АЦХ с помощью гемихолиния-3 также блокировало действие I. Заключили, что анальгетич. влияния I опосредуются центр. холинергическими нейронами. США, Dep. of Pharmacology and Toxicology Med. College of Virginia Virginia Commonwealth Univ. Richmond, VA 23298-0613. Библ. 21.
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: КОБРОТОКСИН
ВНУТРИЖЕЛУДОЧКОВОЕ ВВЕДЕНИЕ
АНАЛЬГЕТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ МЕХАНИЗМЫ
МЫШИ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.03-04Т4.185

Автор(ы) : Charpentier, Isabelle, Pillet, Laurence, Karlsson, Evert, Couderc, Jacques, Menez, Andre
Заглавие : Recognition of the acetylcholine receptor binding site of a long-chain neurotoxin by toxin-specific monoclonal antibodies
Источник статьи : J. Mol. Recogn. - 1990. - Vol. 3, N 2. - С. 74-81
Аннотация: Описывают получение 2 типов моноклональных антител (MST1 и MST2), специфичных к эпитопу центр. петли 'альфа'-кобратоксина (I). МСТ1 и MST2 полностью нейтрализовали связывание I с холинорецепторами (ХР) фракции мембран эл. органа Torpedo marmorata с CI[5][0]-30 и 45 нМ соотв. С помощью хим. мутантов I получены некоторые характеристики структуры эпитопа, ответственного за взаимодействие с антителами. Обнаружено, что MST1 и MST2 связывались с основанием и пиком петли соотв. Полностью участки связывания I в молекуле ХР перекрывались только MST2. Считают, что MST2 частично имитирует структуру участка никотинового ХР, взаимодействующего с длинноцепочечными нейротоксинами. Франция, Lab. d'Ingenierie des Proteines CEN Saclay, 91191. Библ. 35.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРОТОКСИН*АЛЬФА-
ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.03-04Т4.129

Автор(ы) : Mo, Ning, Tang, Sheng-xi
Заглавие : Facilitation of nicotinic transmission by cobrotoxin in guinea pig superior cervical ganglion : Abstr. Int. Symp. Natur. Toxins (ISNT-89), Guilin, May 22-25, 1989
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1990. - Vol. 9, N 1. - С. 11-12
Аннотация: Методом внутриклеточной регистрации на изолированном верхнем шейном ганглии морской свинки показано, что кобротоксин (Кт) из яда китайской кобры Naja naja atra в конц-ии 0,1-10 мкМ увеличивал амплитуду и длительность быстрых возбуждающих постсинаптич. потенциалов, вызываемых низкочастотной эл. стимуляцией преганглионарного нерва (0,1-0,5 Гц). При повышении конц-ии Кт до '='10 мкМ облегчение проведения сопровождалось возникновением разрядов возбуждающих постсинаптич. потенциалов, ингибируемых d-тубокурарином и атропином. Не обнаружено влияния Кт на деполяризацию, вызываемую АЦХ или карбахолом. Считают, что Кт влияет на пресинаптич. освобождение АЦХ. КНР, Guangxi Medical College, Nanning.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
СИНАПС
ПОСТСИНАПТИЧЕСКИЕ ПОТЕНЦИАЛЫ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.09-04Т4.107

Автор(ы) : Betzel, Christian, Lange, Gudrun, Pal Gour P., Wilson Keith S., Maelicke, Alfred, Saenger, Wolfram
Заглавие : The refined crystal structure of 'альфа'-cobratoxin from Naja naja siamensis at 2.4-A resolution
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 32. - С. 21530- 21536
Аннотация: Представлены результаты уточнения пространственной структуры "длинного" 'альфа'-нейротоксина - 'альфа'-кобротоксина из Naja naja siamensis при разрешении 2,4 A. Уточнение базировалось на ранее полученных рентгеноструктурных данных о модели молекулы при более низком разрешении и без уточнения. На вновь выращенных кристаллах (не совсем изоморфных предыдущим) выполнен полный РСА и после уточнения получен R-фактор по 3271 рефлексам при разрешении 2,4 A равный 19,5%. По данным РСА 'альфа'-кобротоксина выявлены доп. св-ва, к-рые могут быть существенны при анализе связывания 'альфа'-нейротоксина с ацетилхолиновым рецептором. Германия, Inst. Kristallographie, Free Univ. Berlin. Библ. 37.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA SIAMENSIS
КОБРОТОКСИН - АЛЬФА
СТРУКТУРА
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 93.02-04Т4.164

Автор(ы) : Kuo, Kon-Wha, Chang, Chum-Chang
Заглавие : High affinity antibody to cobrotoxin prepared from the derivatives of glutaraldehyde- detoxified cobrotoxin
Источник статьи : J. Biochem. - 1991. - Vol. 110, N 6. - С. 863- 867
Аннотация: Описана методика получения производных кобротоксина (I) из яда Naja naja/atra путем модификации глутаровым альдегидом. Такие производные I полностью утрачивали токсичность и способность связываться с никотиновыми ацетилхолиновыми рецепторами. В то же время у этих производных сохранялась способность связываться с антителами к нативному I. Показано, что иммунизация кроликов модиф. формами I приводит к выработке антител, проявляющих высокую аффинность к нативному I. Библ. 30.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRAT
КОБРОТОКСИН
АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.01-04Т4.182

Автор(ы) : Kuo, Kou-Wha, Chang, Long-Sen, Lin, Pai-Mei, Leaber Robert J., Chang, Chun-Chang
Заглавие : Immunological neutralization of cobrotoxin by its homologous precipitin and non-precipitin antibodies
Источник статьи : J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 6. - С. 1227-1232
Аннотация: Антитела против кобротоксина (КТ), могут быть разделены на преципитирующие и неприципитирующие. Они в равной степени связывают КТ, но у последних выше нейтрализующая способность в блокировании никотинновых ацетилхолиновых рецепторов (HAChr). После преинкубации с антителами КТ полностью теряет способность к связыванию этих рецепторов. Комплекс КТ с HAChr слабо диссоциирует в присутствии антител. Это означает, что в нейтрализации КТ антителами участвует КТ, не связанный с рецептором. Взаимосвязь способности к нейтрализации и связыванию, так же как и степень связывания КТ с его антителами не выяснены. На основании данных анализа флуоресценции единственного в КТ остатка Trp, сделали вывод, что препицитирующие и непреципитирующие антитела связываются с Кт в разных сайтах и вызывают в нем разные конформационные изменения. Тайвань, Dep. of Biochem., Kaohsiung Med. Col., Kaohsiung 807. Библ. 33
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: КОБРОТОКСИН
ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ НЕЙТРАЛИЗАЦИЯ
АНТИТЕЛА
РОЛЬ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.83

Автор(ы) : Fulachier, Marie-Helene, Mourier, Gilles, Cotton, Joel, Servent, Denis, Menez, Andre
Заглавие : Interaction of protein ligands with receptor fragments. On the residues of curaremimetic toxins that recognize fragments 128-142 and 185-199 of the 'альфа'-subunit of the nicotinic acetylcholine receptor
Источник статьи : FEBS Lett. - 1994. - Vol. 338, N 3. - С. 331-338
Аннотация: Используя адсорбированные на полистирольных микротитрационных плашках никотиновый рецептор ацетилхолина из Torpedo marmorata (I) и фрагменты его 'альфа'-субъединицы - 128-142 (Ia) и 185-199 (Iб), показали, что {3}H-меченый 'альфа'-кобротоксин из Naja naja siamensis (II) и {3}H-меченный токсин 'альфа' из Naja nigricollis (III) специфически связываются с Iб (K[d]=4*10{-7} и 50*10{-6} M соотв.). Модификация остатков, общих для аминокислотных последовательностей II и III (Tyr25, Lys27, Trp29, Lys53), а также Cys30 и Cys34 токсина II не влияет на связывание II и III с Iб. Вещества II и III связываются также и с Iа (K[d]=3*10{-7} и 1,4*10{-6} M соотв.), и это связывание резко ухудшается при разрушении в токсинах Lys53. Сделан вывод, что Lys53 в II и III специфически распознает область 128-142 в 'альфа'-субъединице I. Франция, Dep. d'Ing. et d'Etudes Prot., Bat 152, C. E. A., Saclay, 91191 Gif/Yvette. Библ. 61
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
НИКОТИНОВЫЙ
АЛЬФА-СУБЪЕДИНИЦЫ
ФРАГМЕНТЫ
КОБРОТОКСИН АЛЬФА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
РАСПОЗНАВАНИЕ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.210

Автор(ы) : Yang C.C.
Заглавие : Structure and function of cobrotoxin
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - С. 275-290
Аннотация: Обзор. Кобротоксин (КТ), нейротоксичный белок, выделен в кристаллической форме из яда тайваньской кобры Naja naia atra. КТ состоит из единственной пептидной цепи (62 аминокислотных остатка), пересеченной 4 дисульфидными связями. КТ специфически связывается с никотиновым ацетилхолиновым рецептором постсинаптической мембраны и блокирует нервно-мышечную передачу. Дисульфидные связи и Tyr-25, сохраняют и стабилизируют активную конформацию молекулы. Направленные, последовательные химические модификации молекулы КТ показывают, что эпсилон-аминогруппа в Lys-47 и гуанидиногруппа в Arg-33 (эти группы характерны для всех известных постсинаптических токсинов змей) находятся на определенном расстоянии в молекуле и функционально важны для проявления активности, блокирующей нервно-мышечную передачу. Тайвань, Inst. Life Sci. Natl. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 31
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И5.101

Автор(ы) : Yu C., Bhaskaran R., Yang C.C.
Заглавие : Structures in solution of toxins from Taiwan cobra venom, Naja naja atra, derived drom NMR spectra
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - С. 291-315
Аннотация: Обзор. С использованием метода 2D-ЯМР определены структуры в р-ре кобротоксина и кардиотоксинов, выделенных из яда Naja naja atra. Эти токсины имеют сходные конформации. Они состоят из 3 независимых петель, выходящих из центральной части молекулы и образованных с помощью 4 дисульфидных связей. Сравнение спектров ЯМР этих структур с кристаллическими структурами гомологичных токсинов показывает хорошее соответствие, за исключением фрагментов, способных вращаться. Не смотря на сходство между токсинами, их функции различны и специфичны. Обсуждаются фрагменты молекул токсинов, являющиеся необходимыми для проявления биологической активности токсинов. Тайвань, Inst. Life Sci. Nat. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 94
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРА
NAJA NAJA ATRA
ТОКСИН
КАРДИОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 94
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.182

Автор(ы) : Yu C., Bhaskaran R., Yang C.C.
Заглавие : Structures in solution of toxins from Taiwan cobra venom, Naja naja atra, derived drom NMR spectra
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - С. 291-315
Аннотация: Обзор. С использованием метода 2D-ЯМР определены структуры в р-ре кобротоксина и кардиотоксинов, выделенных из яда Naja naja atra. Эти токсины имеют сходные конформации. Они состоят из 3 независимых петель, выходящих из центральной части молекулы и образованных с помощью 4 дисульфидных связей. Сравнение спектров ЯМР этих структур с кристаллическими структурами гомологичных токсинов показывает хорошее соответствие, за исключением фрагментов, способных вращаться. Не смотря на сходство между токсинами, их функции различны и специфичны. Обсуждаются фрагменты молекул токсинов, являющиеся необходимыми для проявления биологической активности токсинов. Тайвань, Inst. Life Sci. Nat. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 94
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРА
NAJA NAJA ATRA
ТОКСИН
КАРДИОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 94
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.02-04И5.100

Автор(ы) : Yang C.C.
Заглавие : Structure and function of cobrotoxin
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - С. 275-290
Аннотация: Обзор. Кобротоксин (КТ), нейротоксичный белок, выделен в кристаллической форме из яда тайваньской кобры Naja naia atra. КТ состоит из единственной пептидной цепи (62 аминокислотных остатка), пересеченной 4 дисульфидными связями. КТ специфически связывается с никотиновым ацетилхолиновым рецептором постсинаптической мембраны и блокирует нервно-мышечную передачу. Дисульфидные связи и Tyr-25, сохраняют и стабилизируют активную конформацию молекулы. Направленные, последовательные химические модификации молекулы КТ показывают, что эпсилон-аминогруппа в Lys-47 и гуанидиногруппа в Arg-33 (эти группы характерны для всех известных постсинаптических токсинов змей) находятся на определенном расстоянии в молекуле и функционально важны для проявления активности, блокирующей нервно-мышечную передачу. Тайвань, Inst. Life Sci. Natl. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 31
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.130

Автор(ы) : Chang, Long-sen, Lin, Jordge, Chang, Chun-chang
Заглавие : Evidence showing a different repertoire of antibodies against unfolded cobrotoxin in anticobrotoxin and antireduced and S-carboxymethylated cobrotoxin antisera
Источник статьи : Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 35, N 4. - С. 733-738
Аннотация: Показано, что иммунизация нативным кобротоксином (КТ) и КТ с развернутой молекулой приводила к генерации различного набора антител, несмотря на почти полную идентичность первичной структуры обеих форм КТ. Это указывает на различные пути процессинга при презентации антигенных сайтов в иммунной системе в отношении нативных белков и структур с развернутой молекулой. Тайвань, Dep. of Biochem., Kaohsiung Med. College, Kaohsiung. Библ. 8
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ИММУНОГЕННЫЕ СВОЙСТВА
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.12-04Т4.215

Автор(ы) : Chang, Long-Sen, Lin, Jordge, Kuo, Kou-Wha, Lin, Shinne-Ren, Chang, Chun-Chang
Заглавие : Characterization of epitopes in native and unfolded cobrotoxin: Evidence of an immunodominant C-terminal region related to the production of precipitating and non-precipitating antibodies against cobrotoxin
Источник статьи : J. Biochem. - 1995. - Vol. 118, N 4. - С. 686-692
Аннотация: Антисыворотки от кроликов, гипериммунизированных кобротоксином из яда тайваньской кобры Naja naja atra, более аффинны в отношении нативного токсина, чем в отношении восстановленного и S-карбоксиметилированного RCM-токсина. Кобротоксин гидролизовали кислой протеазой A и выделяли методом высокоэффективной жидкостной хроматографии 12 пептидных фрагментов. Изучение фрагментов показало, что различия в иммуногенности, присущие различным сегментам токсина, могут влиять на преципитирующую активность антител к этим сегментам; заметная иммуногенность C-концевой области обеспечивает образование преципитирующих и непреципитирующих антител к кобротоксину. Тайвань, Dep. Biochem., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung 807. Библ. 17
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
НАТИВНЫЙ
ДЕНАТУРИРОВАННЫЙ
ЭПИТОПЫ
ОПИСАНИЕ
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.02-04Т4.146

Автор(ы) : Moore Marjorie A., McCarthy Michael P.
Заглавие : Snake vanom toxins, unlike smaller antagonists, appear to stabilize a resting state conformation of the nicotinic acetylcholine receptor
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1995. - Vol. 1235, N 2. - С. 336-342
Аннотация: В отличие от ранее изученных лигандов 'альфа'-бунгаротоксин и 'альфа'-кобротоксин из змеиных ядов повышают включение 3-(трифторметил)-3-(m[{125}I]йодфенил) диазерина во все 4 субъединицы никотинового ацетилхолинового рецептора, реконструированного в диолеоилфосфатидилхолина, диолеоилфосфатидной кислоте и холестерине. Антагонист меньшей мол. массы галламин (0,1 мкМ - 5 мМ) почти не влияет на включение метки; тубокурарин в высоких концентрациях подавляет включение метки в рецептор. Белки змеиных ядов увеличивают содержание рецепторов в покоящемся состоянии в их смеси с рецепторами в десенситизированном состоянии, однако действия этих белков недостаточно при солюбилизации рецепторов десенситизирующими детергентами и при реконструкции в десенсинтизирующих липидах. США, Dep. Pharmac., UMDNJ-R. Wood Johnson Med. Sch., Piscatawa, NJ 08854. Библ. 48
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
НИКОТИНОВЫЙ
КОНФОРМАЦИЯ
ТОКСИНЫ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
'АЛЬФА'-КОБРОТОКСИН
'АЛЬФА'-БУНГАРОТОКСИН
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.01-04Т4.122

Автор(ы) : Chang, Long-sen, Lin, Jordge, Chou, Yii-cheng, Hong, Enjong
Заглавие : Genomic structures of cardiotoxin 4 and cobrotoxin from Naja naja atra (Taiwan cobra)
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 239, N 3. - С. 756-762
Аннотация: Две геномные ДНК размером 2.3 т. п. н. и 2.4 т. п. н., выделенные из печени Тайваньской кобры (Naja naja atra), кодировали предшественники кардиотоксина 4 (Кат) и кобротоксина (Кбт). Оба гена имели аналогичную организацию: 3 экзона и 2 интрона в идентичных позициях. Степень гомологии нуклеотидных последовательностей составила 84.2%. Структура границ экзон/интрон у Кат и Кбт практически совпадала с таковыми у гена эрабутоксина морской змеи (Laticauda semifasciata). Интрон 2 Кат, Кбт и эрабутоксина имеет сходные размеры, а интрон 1 составляет 1233 п. н., 1269 п. н. и 197 п. н., соотв. Различие в размерах объясняется тем, что интрон 1 Кат и Кбт кодирует малую ядрышковую РНК (мяш РНК), к-рая отсутствует в гене эрабутоксина. Основываясь на известной мобильности генов мяшРНК, можно предположить, что встраивание или делеция интрона, кодирующего мяшРНК, сопутствовало эволюционной дивергенции нейротоксинов и Кат змей. КНР, Dep. Biochem., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung 807, Taiwan. Библ. 17
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: КАРДИОТОКСИН
КОБРОТОКСИН
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКЗОН-ИНТРОННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
КОБРА
NAJA NAJA ATRA
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.09-04Т4.225

Автор(ы) : Chang, Long-Sen, Chou, Yii-Cheng, Lin, Shinne-Ren, Wu, Bin-Nan, Lin, Jordge, Hong, Enjong, Sun, Yuh-Ju, Hsiao, Chwan-Deng
Заглавие : A novel neurotoxin, cobrotoxin b, from Naja naja atra (Taiwan cobra) venom: Purification, characterization, and gene organization
Источник статьи : J. Biochem. - 1997. - Vol. 122, N 6. - С. 1252-1259
Аннотация: С применением методов гель-фильтрации и хроматографии из яда кобры N. n. atra выделен новый нейротоксин, названный кобротоксином-b - доля этого белка в яде кобры составляет 5%. Токсичность кобротоксина-b примерно вдвое ниже токсичности основного кобротоксина. Из клонотеки кДНК ядовитой железы кобры выделена кДНК, кобротоксина-b. '-' Расшифрованная аминокислотная последовательность кобротоксина в состоит из 61 аминок-ты (из них - 8 остатков цистеина). Основной кобротоксин и кобротоксин-b различаются 12 аминок-тами. Ген кобротоксина b занимает 2386 п. н. и состоит из 3 экзонов и 2 интронов. Различия в структуре генов кобротоксина-b и основного кобротоксина минимальны - считается, что эти гены возникли в результате дупликации исходного предкового гена. Различия в большей степени выражены в экзонных, нежели в интронных последовательностях. Первый интрон гена кобротоксина-b (как и гене основного кобротоксина и др. родственных нейротоксинов яда змей) кодирует малые ядрышковые РНК. Тайвань, Dep. Biochem. & Pharmacol., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung. Библ. 30
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН В
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
NAJA NAJA ATRA
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.02-04И5.117

Автор(ы) : Chang, Long-Sen, Chou, Yii-Cheng, Lin, Shinne-Ren, Wu, Bin-Nan, Lin, Jordge, Hong, Enjong, Sun, Yuh-Ju, Hsiao, Chwan-Deng
Заглавие : A novel neurotoxin, cobrotoxin b, from Naja naja atra (Taiwan cobra) venom: Purification, characterization, and gene organization
Источник статьи : J. Biochem. - 1997. - Vol. 122, N 6. - С. 1252-1259
Аннотация: С применением методов гель-фильтрации и хроматографии из яда кобры N. n. atra выделен новый нейротоксин, названный кобротоксином-b - доля этого белка в яде кобры составляет 5%. Токсичность кобротоксина-b примерно вдвое ниже токсичности основного кобротоксина. Из клонотеки кДНК ядовитой железы кобры выделена кДНК, кобротоксина-b. '-' Расшифрованная аминокислотная последовательность кобротоксина в состоит из 61 аминок-ты (из них - 8 остатков цистеина). Основной кобротоксин и кобротоксин-b различаются 12 аминок-тами. Ген кобротоксина b занимает 2386 п. н. и состоит из 3 экзонов и 2 интронов. Различия в структуре генов кобротоксина-b и основного кобротоксина минимальны - считается, что эти гены возникли в результате дупликации исходного предкового гена. Различия в большей степени выражены в экзонных, нежели в интронных последовательностях. Первый интрон гена кобротоксина-b (как и гене основного кобротоксина и др. родственных нейротоксинов яда змей) кодирует малые ядрышковые РНК. Тайвань, Dep. Biochem. & Pharmacol., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung. Библ. 30
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН B
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
NAJA NAJA ATRA
Дата ввода:
 1-20    21-29 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)