СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.12-04В3.105

Автор(ы) : Izui, Katsura, Matsumura, Hiroyoshi, Furumoto, Tsuyoshi, Kai, Yasushi
Заглавие : Phosphoenolpyruvate carboxylase: A new era of structural biology
Источник статьи : Annual Review of Plant Biology. - Palo Alto (Calif.), 2004. - 2004, Vol. 55. - С. 69-84
Аннотация: Обзор. Содержание: Введение. Первичная структура и кинетика действия фосфоенолпируваткарбоксилаз (ФЕПК) (Первичные структуры. Кинетические свойства.). Трехмерная структура ФЕПК (Общая структура. Структура мономеров. Локализация функциональных центров.). Молекулярные механизмы каталитических и регуляторных функций (Роль подвижных петель. Механизм каталитической реакции. Механизмы активации и фосфорилирования. Остатки и отрезки, характерные для C[4]-ФЕПК.). Киназа ФЕПК (Регуляторное фосфорилирование ФЕПК в разных условиях. Клонирование кДНК и свойства киназы ФЕПК. Регуляция киназы ФЕПК.). Заключения и перспективы на будущее. Япония, Lab. Plant Physiol., Grad. Sch. Biostudies, Kyoto Univ., Kyoto 606-8502. Библ. 70
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ЦЕНТРЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
МЕХАНИЗМЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 70
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.47

Автор(ы) : Kurz Jeffrey C., Niranjanakumari S., Fierke Carol A.
Заглавие : Protein componenet of Bacillus subtilis RNase P specivically enhances the affinity for precursor-tRNA{Asp}
Источник статьи : Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 8. - С. 2393-2400
Аннотация: Методами стационарной и переходной кинетики и анализа сродства к лигандам исследовали сравнительно холофермент РНКазы Р из B. subtilis и ее РНК-компонент, к-рый сам по себе имеет каталитическую активность. Показано, что белок - компонент РНКазы Р повышает константу диссоциации тРНК{Asp}, сродство к тРНК и константу скорости гидролиза фосфодиэфирной связи в пре-тРНК{Asp}-субстрате, а также вызывает 10{4}-кратное увеличение сродства к пре-тРНК. Обсуждается роль белка РНКазы Р в ее каталитических функциях. США, Dep. Biochem., Box 3711, Duke Univ. Med. Ctr., Durham NC 27710. Библ. 50
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РНКАЗА Р
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
БЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ
РОЛЬ
СРОДСТВО
ПРЕДШЕСТВЕННИК ТРНК{ASP}
BACILLUS SUBTILIS
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.04-04Б1.120

Автор(ы) : Shaharabany, Miriam, Hizi, Amnon
Заглавие : The catalytic functions of chimeric reverse transcriptase of human immunodeficiency viruses type 1 and type 2
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 6. - С. 3674-3678
Аннотация: Обратные транскриптазы (I) вирусов иммунодефицита человека типов 1 и 2 (I-1 и I-2) родственны, но значительно отличаются друг от друга по каталитич. свойствам. Сконструированы химерные I, состоящие из комплементарных аминокислотных последовательностей I-1 и I-2. Изунены их ферментативные активн. и чувствительность к [4,5,1-jk]-[1,4]-бензодиазепин-2[1Н]-ону и -тиону ТВО (II), избирательно ингибирующему только I-1. Активные препараты I использованы для картирования сайта связывания II и последовательностей, ответственных за более высокую активн. РНК-азы Н (III) у I-1 по сравнению с I-2. II взаимодействует с участком в обл. остатка 200 в ДНК-полимеразном домене I-1, имеющем низкую гомологию с I-2. Различия в активн. III обусловлены участком в ДНК-полимеразном домене I, а не в домене III. Из 12 химерных I четыре полностью активны или гиперактивны, 3 утратили большинство каталитич. активн., а остальные 5 полностью неактивны. Эти данные можно объяснить моделью начального сворачивания I с образованием 3 разных, независимо сворачивающихся обл., каждая из к-рых может быть образована последовательностями, происходящими исключительно от I-1 или I-2. Израиль, Dept. of Cell Biol. and Histology, Sackler School of Med., Tel Aviv Univ., Tel. Aviv 69978. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ТИП 2
ОБРАТНЫЕ ТРАНСКРИПТАЗЫ
ХИМЕРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.12-04М2.2

Автор(ы) : Huang, Zhong-xiang
Заглавие : Может ли антитело обладать каталитической ферментной функцией?
Источник статьи : Шэнминдэ хуасюэ. - 1991. - Vol. 11, N 1. - С. 26-29
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: КРОВЬ
АНТИТЕЛА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 68 (BI02) 89.07-04В8.47

Автор(ы) : Зубкова Т.А.
Заглавие : О каталитических функциях глинистых минералов в почвах
Источник статьи : Почвоведение. - 1989. - N 3. - С. 21-31
Аннотация: На основе обширного материала показано, что каталитическая активность минералов зависит от строения и свойства катализатора и условий среды. Предложена схема каталитических превращений органических веществ на поверхности глинистых минералов почвы. СССР, МГУ, ф-т почвоведения. Библ. 66.
ГРНТИ : 68.05.39
Предметные рубрики: ГЛИНИСТЫЕ МИНЕРАЛЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ОРГАНИЧЕСКОЕ ВЕЩЕСТВО
ПРЕВРАЩЕНИЕ
СССР
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.467

Автор(ы) : Black Michael T., White Scott A., Reid Graeme A., Chapman Stephen K.
Заглавие : High-level expression of fully active yeast flavocytochrome b[2] in Escherichia coli
Источник статьи : Biochem. J. - 1989. - Vol. 258, N 1. - С. 255-259
Аннотация: Флавоцитохром b[2] (L-лактат:цитохром с-оксидоредуктазы КФ 1.1.2.3) (I) из дрожжей Saccharomyces cerevisiae дикого типа и трех однозамещенных мутантов (F254, R349 и К376) был экспрессирован в E. coli. I, выделенный из дрожжей (I-Д) и E. coli (I-Е) содержал протогем IX и ФМН соотв. Электронные спектры I-E и I-Д были идентичны, также как и мол. м., равные 57 000. N-концевая последовательность I-E на 5 аминокислотных остатков короче таковой I-D и начинается с метионина, но это укорочение не влияет на катализируемое I-E окисление лактата. Величины К для I-E и I-Д идентичны и равны 'ПРИБЛ='0,5 мМ, причем сходные кинетич. данные получены для I-E из мутанта F254, но не для I-E из мутантов R349 и К376, I-Е из этих мутантов не обладал активностью. Выход I-E из E. coli был в 500- 1000 раз больше, чем из дрожжей, что подтверждается высоким содержанием ФМН в I-E из шт. R349. Библ. 17.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ФЛАВОЦИТОХРОМ
СИНТЕЗ IN VITRO
ЭЛЕКТРОННЫЕ СПЕКТРЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ГЕНЫ
ГЕН ФЛАВОЦИТОХРОМА
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска