Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.294

Автор(ы) : Morano Kevin A., Klionsky Daniel J.
Заглавие : Differential effects of compartment deacidification on the targeting of membrane and soluble proteins to the vacuole in yeast
Источник статьи : J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 10. - С. 2813-2824
Аннотация: Обнаружено, что у Saccharomyces cerevisiae нехватка какой-либо из двух субъединиц вакуолярной АТФ-азы (Vma3p или Vma4p) приводит к быстрой утрате АТФазной активности и вакуолярного подкисления (ВП). Одновременно с этими физиол. изменениями происходит задержка процессинга карбоксипептидазы Y (CPY; растворимая вакуолярная гидролаза), тогда как сортировка щелочной фосфатазы (ALP; вакуолярный мембранный белок) не нарушается. Карбоксипептидаза S (вакуолярная гидролаза, к-рая транспортируется по секреторному пути как интегральный мембранный белок) демонстрирует pH-чувствительность, сходную с таковой растворимых вакуолярных белков, т. е. ведет себя в описанных условиях подобно CPY, а не ALP. На основании этих результатов предполагается существование нескольких различных механизмов сортировки вакуолярных мембранных белков. США, Sec. of Microbiol., Univ. of California, Davis, CA 95616. Ил. 10. Библ. 49
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
РАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ВАКУОЛЬ
АТФАЗА
ДЕФЕКТЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ПРОЦЕССИНГ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.189

Автор(ы) : Ichikawa, Kimihisa, Shiba, Yoichiro, Jigami, Yoshifumi, Serizawa, Nobufusa
Заглавие : Secretion and overproduction of carboxypeptidase Y by a Saccharomyces cerevisiae ssll mutant strain
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 10. - С. 1686-1690
Аннотация: Предпринята попытка экспрессировать ген препрокарбоксипептидазы Y (CPY) под контролем индуцируемого промотора GAL10 или конститутивного промотора ENO1 в мультикопийной плазмиде в шт. Saccharomyces cerevisiae. В экспериментах со шт. KK4, PEP4 и A2-1-1A, несущими плазмиду экспресии CPY, активный белок CPY отсутствовал в культуральной жидкости, притом что активность CPY внутри клеток значительно возрастала. Если для экспериментов был взят мутантный шт. ssll (суперсекреции лизоцима), в культуральной жидкости наблюдалась значительная активность CPY (10-50 мг/л). Мутант ssll секретировал активный белок CPY под контролем сильного промотора с мультикопийной плазмиды, того же мутанта ssll являлась причиной недостаточности в процессинге про-CPY в зрелый белок. Япония, Mol. Biol. Dep., Nat. Inst. Biosci. and Human Technology, Ibaraki 305. Библ. 11
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ПРОЦЕССИНГ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
МУТАНТЫ
ПРОДУЦЕНТЫ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.178

Автор(ы) : Stennicke Henning R., Mortensen Uffe H., Christensen, Ulla, Remington S.James, Breddam, Klaus
Заглавие : Effects of introduced aspartic and glutamic acid residues on the Pi substrate specificity, pH dependence and stability of carboxypeptidase Y
Источник статьи : Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 7. - С. 911-916
Аннотация: Карбоксипептидаза Y является сериновой карбоксипептидазой, выделенной из Saccharomyces cerevisiae с предпочтением к C-концевым остаткам гидрофобных аминокислот. Для изменения субстатной специфичности по одной из основных аминокислот в позиции P[1]' введены остатки Asp и/или Glu в ряд выбранных позиций в S[1]'-связывающем участке. Исследовано влияние таких замещений на субстратную специфичность, pH-зависимость и стабильность белка. Показаны значительные изменения в специфичности к субстратам путем введения заряженных аминокислот. При введении кислых аминокислотных остатков появляется значительная pH-зависимость отношения значений k[cat]/K[m] для разных субстратов. Изменения в стабильности при введении остатков Asp/Glu могут коррелировать с различиями в закрывании поверхностей замещенными и замещаемыми аминокислотами. То есть влияние кислых аминокислотных остатков на стабильность белка зависит от того, выходят ли вводимые аминокислоты из доступной для растворителя поверхности или погружаются ниже нее. Дания, Carlsberg Lab., Dep. Chem., 2500 Copenhagen. Библ. 33
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
СТАБИЛЬНОСТЬ
ДРОЖЖИ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.09-04Б3.104

Автор(ы) : Kunugi, Shigeru, Shiraishi, Makoto, Tanaka, Naoki, Yanagi, Yuuichi, Yoshida, Masumi
Заглавие : Carboxypeptidase Y catalysis in ternary systems containing octyl 'бета'-D-glucopyranoside, octanol, and water
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 1996. - Vol. 12, N 5. - С. 618-623
Аннотация: Р-ции гидролиза и образования пептидов, катализируемые карбоксипептидазой Y, исследованы в тройной системе, содержащей октил-'бета'-D-глюкопиранозид, октанол и воду. Октил-'бета'-D-глюкопиранозид ингибирует активность фермента в бинарной системе октанол/вода для Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-pNA, но ускоряет р-цию для Bz-Tyr-pNA. Активность фермента сильно зависит от размера и формы микроструктур в каждой фазе. В фазе обращенных мицелл (L[2]) скорость гидролиза максимально повышается с увеличением кол-ва воды, причем наивысшая скорость гидролиза наблюдается на границе фаз L[2]/2L (эмульсия октанол-вода) или L[2]/F. В р-ции аминирования, катализируемой ферментом, наивысший выход дипептидов наблюдали у границ фаз L[2]/2L или L[2]/D+X (ламеллярная+неидентифицированная) или в фазе F (обратимая гексагональная). Япония, Lab. Biopolymer Physics, Dep. Polymer Sci. and Eng., Kyoto Inst. Technol., Sakyo-ku, Kyoto, 606. Библ. 50
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
КАТАЛИЗ
ПЕПТИДЫ
РЕАКЦИИ ГИДРОЛИЗА И ОБРАЗОВАНИЯ
ОКТИЛ-'БЕТА'-D-ГЛЮКОПИРАНОЗИД
ОКТАНОЛ-ВОДА
ТРОЙНАЯ СИСТЕМА
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.38

Автор(ы) : von, Mollard Gabriele Fischer, Nothwehr Steven F., Stevens Tom H.
Заглавие : The yeast v-SNARE Vti1p mediates two vesicle transport pathways through interactions with the t-SNAREs Sed5p and Pep12p
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 7. - С. 1511-1524
Аннотация: Процесс мембранного транспорта в клетках Saccharomyces cerevisiae подразумевает специфическое взаимодействие белков v-SNARE на транспортных везикулах со специфическими белками t-SNARE на мембранах, в к-рые адресован транспорт. Идентифицирован новый белок v-SNARE-Vti1p, кодируемый геном VTI1. Vti1p взаимодейстсвует с превакуолярным t-SNARE белком Pep12p для задания направления предвакуолярного транспорта. У мутантных клеток vti-1 нарушена сортировка, они быстро и обратимо секретируют растворимую вакуолярную карбоксипептидазу Y гидролазы (CPY), если клетки vti-1 подвергнуть действию рестриктивной т-ры. Однако, сверхэкспрессия Pep12p подавляет нарушение секреции CPY, проявляющееся у клеток vti1-1 при т-ре 36'ГРАДУС'C. Vti1p также играет роль в мембранном транспорте на cis-стадии Гольджи, при непермиссивной т-ре мутантные клетки характеризуются нарушениями роста и накапливают формы, характерные для эндоплазматического ретикулума (ЭР), и ранние Гольджи-формы CPY и секреторной протеининвертазы. Сверхэспрессия дрожжевого cis-Гольджи t-SNARE белка Sed5p восстанавливает рост в отсутствие Vti1p и подавляет накопление ЭР-формы CPY, но не приводит к транспорту CPY в вакуоль в клетках vti1-11. Опыты по связыванию in vitro и иммунохимический метод соосаждения свидетельствуют о том, что Vti1p взаимодействует непосредственно с двумя белками t-SNARE - Sed5p и Pep12p. Данные свидетельствуют, что Vti1p играет роль в транспорте мембран аппарата Гольджи, что существенно для выживания дрожжей, но он несущественен для слияния везикул аппарата Гольджи с превакуолярным компартментом. США, Inst. Mol. Biol., Univ. Oregon, Eugene, OR 97403-1229. Библ. 69Ы
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
V-SNARE
НОВЫЙ БЕЛОК VTI1P
ГЕН VTI1
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ
МЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.199

Автор(ы) : von, Mollard Gabriele Fischer, Nothwehr Steven F., Stevens Tom H.
Заглавие : The yeast v-SNARE Vti1p mediates two vesicle transport pathways through interactions with the t-SNAREs Sed5p and Pep12p
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 7. - С. 1511-1524
Аннотация: Процесс мембранного транспорта в клетках Saccharomyces cerevisiae подразумевает специфическое взаимодействие белков v-SNARE на транспортных везикулах со специфическими белками t-SNARE на мембранах, в к-рые адресован транспорт. Идентифицирован новый белок v-SNARE-Vti1p, кодируемый геном VTI1. Vti1p взаимодейстсвует с превакуолярным t-SNARE белком Pep12p для задания направления предвакуолярного транспорта. У мутантных клеток vti-1 нарушена сортировка, они быстро и обратимо секретируют растворимую вакуолярную карбоксипептидазу Y гидролазы (CPY), если клетки vti-1 подвергнуть действию рестриктивной т-ры. Однако, сверхэкспрессия Pep12p подавляет нарушение секреции CPY, проявляющееся у клеток vti1-1 при т-ре 36'ГРАДУС'C. Vti1p также играет роль в мембранном транспорте на cis-стадии Гольджи, при непермиссивной т-ре мутантные клетки характеризуются нарушениями роста и накапливают формы, характерные для эндоплазматического ретикулума (ЭР), и ранние Гольджи-формы CPY и секреторной протеининвертазы. Сверхэспрессия дрожжевого cis-Гольджи t-SNARE белка Sed5p восстанавливает рост в отсутствие Vti1p и подавляет накопление ЭР-формы CPY, но не приводит к транспорту CPY в вакуоль в клетках vti1-11. Опыты по связыванию in vitro и иммунохимический метод соосаждения свидетельствуют о том, что Vti1p взаимодействует непосредственно с двумя белками t-SNARE - Sed5p и Pep12p. Данные свидетельствуют, что Vti1p играет роль в транспорте мембран аппарата Гольджи, что существенно для выживания дрожжей, но он несущественен для слияния везикул аппарата Гольджи с превакуолярным компартментом. США, Inst. Mol. Biol., Univ. Oregon, Eugene, OR 97403-1229. Библ. 69Ы
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
V-SNARE
НОВЫЙ БЕЛОК VTI1P
ГЕН VTI1
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ
МЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5939305 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/62.

Автор(ы) : Yaver, Debbie Sue, Thompson, Sheryl Ann
Заглавие : Gene encoding carboxypeptidase of Aspergillus niger .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Novo Nordisk Biotech Inc.
8.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5939305 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/62.

Автор(ы) : Yaver, Debbie Sue, Thompson, Sheryl Ann
Заглавие : Gene encoding carboxypeptidase of Aspergillus niger .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Novo Nordisk Biotech Inc.
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.74

Автор(ы) : Shiba Y., Fukui F., Ichikawa F., Serizawa N., Yoshikawa H.
Заглавие : Process development for high-level secretory production of carboxypeptidase Y by Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1998. - Vol. 50, N 1. - С. 34-41
Аннотация: В ходе разработки процесса получения карбоксипептидазы Y (CPY, дрожжевой вакуолярной протеазы), секретируемой штаммом Saccharomyces cerevisiae KS58-2D, были подобраны состав питательной среды, условия культивирования и системы экспрессии. Показано, что добавление гистидина к среде, не содержащей тиамина, в к-рой продукция CPY была незначительной, способствовало увеличению уровня внутриклеточного тиамина, и опосредованно увеличению продукции CPY. При использовании индуцибельного GAL 10 промотора, повторной оценке конц-ии гистидина в среде и оптимизации уровня pH (pH 6,5) при культивировании, активная CPY секретировалась в кол-ве 400 мг*л{-1}, что более, чем в 10 раз выше, чем было получено ранее. Описанный процесс может быть легко масштабирован с целью разработки промышленного ферментационного процесса. Япония, Biomed. Res. Lab., SanKyo Co. Ltd., 389-4 Aza-Ohtsurugi, Shimokawa, Izumimachi, Iwaki, Fukushima 971-8183. Библ. 27
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ШТАММ KS58-2D
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ПРОДУКЦИЯ
МАСШТАБИРОВАНИЕ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.10-04Я6.195

Автор(ы) : Vida, Thomas, Gerhardt, Brenda
Заглавие : A cell-free assay allows reconstitution of Vps33p-dependent transport to the yeast vacuole/lysosome
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 146, N 1. - С. 85-97
Аннотация: Секреция и эндоцитоз в клетках эукариот состоят из процессов транспорта в-в между определенными компартментами. Направленное движение белков и липидов из эндоплазматической сети через аппарат Гольджи к плазматической мембране или от нее к лизосомам зависит от многих органелл. Авторы реконструировали в бесклеточной системе процесс транспорта в-в между различными компартментами клетки путем измерения связанного с этим транспортом созревания карбоксипептидазы Y (CPY). Лизаты сферобластов дрожжей центрифугировали при 125.000 g и затем меченные изотопом про-CPY использовали в качестве мембран-"доноров". Полученные из лизатов немеченных клеток после центрифугирования при 15.000g частицы использовали в качестве мембран-"акцепторов". После их совместной инкубации в АТФ и цитологическими экстрактами происходило превращение 'ЭКВИВ'50% про-CPY в CPY. Этот процесс зависел от т-ры. Наиболее эффективное созревание про-CPY наблюдалось при условии делеции в клетках-донорах генов PEP4 (кодирующих протеиназу А). Наименее эффективным оказался цитозоль от дрожжевых клеток с делецией генов VPS33 Антитела, полученные на Vps33p (гомолог Sec1) и Vam3p, подавляли транспорт в-в более, чем на 90%, а сверхэкспрессия Vps33p восстанавливала этот транспорт. Обсуждается роль продуктов генов VPS в транспорте в-в между различными компартментами клеток. США, Univ. of Texas Med. School, TX 77030, tvida@farmrl.med.uth. tmc.edu. Библ. 57
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
СЕКРЕЦИЯ
ВАКУОЛИ
ЛИЗОСОМЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.12-04В2.420

Автор(ы) : Vida, Thomas, Gerhardt, Brenda
Заглавие : A cell-free assay allows reconstitution of Vps33p-dependent transport to the yeast vacuole/lysosome
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 146, N 1. - С. 85-97
Аннотация: Секреция и эндоцитоз в клетках эукариот состоят из процессов транспорта в-в между определенными компартментами. Направленное движение белков и липидов из эндоплазматической сети через аппарат Гольджи к плазматической мембране или от нее к лизосомам зависит от многих органелл. Авторы реконструировали в бесклеточной системе процесс транспорта в-в между различными компартментами клетки путем измерения связанного с этим транспортом созревания карбоксипептидазы Y (CPY). Лизаты сферобластов дрожжей центрифугировали при 125.000 g и затем меченные изотопом про-CPY использовали в качестве мембран-"доноров". Полученные из лизатов немеченных клеток после центрифугирования при 15.000g частицы использовали в качестве мембран-"акцепторов". После их совместной инкубации в АТФ и цитологическими экстрактами происходило превращение 'ЭКВИВ'50% про-CPY в CPY. Этот процесс зависел от т-ры. Наиболее эффективное созревание про-CPY наблюдалось при условии делеции в клетках-донорах генов PEP4 (кодирующих протеиназу А). Наименее эффективным оказался цитозоль от дрожжевых клеток с делецией генов VPS33 Антитела, полученные на Vps33p (гомолог Sec1) и Vam3p, подавляли транспорт в-в более, чем на 90%, а сверхэкспрессия Vps33p восстанавливала этот транспорт. Обсуждается роль продуктов генов VPS в транспорте в-в между различными компартментами клеток. США, Univ. of Texas Med. School, TX 77030, tvida@farmrl.med.uth. tmc.edu. Библ. 57
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
СЕКРЕЦИЯ
ВАКУОЛИ
ЛИЗОСОМЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.10-04Я6.98

Автор(ы) : Spear Reic D., Ng Davis T.W.
Заглавие : Single context-specific glycans can target misfolded glycoproteins for ER-associated degradation
Источник статьи : J. Cell Biol. - 2005. - Vol. 169, N 1. - С. 73-82
Аннотация: Опыты проводили на штаммах Saccharomyces cerevisiae при использовании нового варианта карбоксипептидазы Y с ошибочной пространственной укладкой макромолекулы. Оказалось, что для происходящей в эндоплазматической сети (ЭС) деградации полипептидов с ошибочной пространственной укладкой их макромолекул в процессе осуществляемой ЭС сортировки вновь синтезирующихся полипептидов в клетках необходимо присутствие в таких макромолекулах специфического N-связанного гликана в качестве эссенциального детерминанта. Рецепторами детерминанта служат, по-видимому, лектиноподобные рецепторы Htm1/Mnl1p. США, Pennsylvania State Univ., Univ. Park. Библ. 45
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ПОЛИПЕПТИДЫ
СИНТЕЗ
N-СВЯЗАННЫЙ ГЛИКАН
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ОШИБОЧНАЯ УКЛАДКА МОЛЕКУЛ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ДЕГРАДАЦИЯ ПОЛИПЕПТИДОВ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.10-04М1.376

Автор(ы) : Vorisek J., Lojda Z.
Заглавие : Electron cytochemical localization of the yeast vacuole marker carboxypeptidase Y and the yeast Golgi marker X-prolyl-dipeptidyl-(amino)peptidase indicate new mechanisms of glycoprotein secretion
Источник статьи : Histochem. G. - 1988. - Vol. 20, N 12. - С. 726
Аннотация: Путь органелл и интермедиатов гликопротеинов, предназначенных для вакуолей или для секреции, впервые был определен после молек.-генетич. исследований мутантных штаммов Saccharomyces cerevisiae (sec). У этих мутантов транспорт обратимо блокируется в трех точках: после входа белков в эндоплазматич. сеть (ЭС), после появления гликопротеинов в плеоморфных мембранных цистернах, принимаемых у дрожжей за компартмент Гольджи, а также после появления гликопротеинов в секреторных пузырьках. Соотв. органеллы накапливались обратимо в sec-мутантных Кл, культивируемых при неблагоприятной т-ре. Сомнения в справедливости приведенной схемы вызывают данные о цитохим. локализации х-пролил-дипептидил(амино)пептидазы в окаймленных глобулярных компарментах, к-рые распределялись в ядрах, митохондриях, цитоплазме и разгружались в периплазму S. cerevisiae. Этот фермент катализировал процессинг секреторных пептидов и являлся маркером системы Гольджи у дрожжей. Проведена цитохим. реакция на серинпротеиназу карбоксипептидазу Y, активность к-рой обнаруживалась в молодых Кл дрожжей в липопротеинах, накапливающихся перед включением их в вакуолях внутри некоторых цистерн ЭС. В вакуолях карбоксипептидаза, очевидно, участвует в трансформации липопротеинов.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ДРОЖЖИ
СЕКРЕЦИЯ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОХИМИЯ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.138

Автор(ы) : Klionsky, Daniel, Herman, Paul, Robinson, Jane, Banta, Lois, Emr, Scott
Заглавие : Protein sorting to the yeast vacuole
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl N13Е. - С. 12
Аннотация: Установлено, что гибридные белки коротких N-концевых доменов препрокарбоксипептидазы Y, препропротеиназы А и проформы щелочной фосфатазы и зрелой активной инвертазы содержат информацию, достаточную для: 1) включения инвертазы в секреторные процессы и 2) колич. распределения этого нормально синтезированного фермента в дрожжевую вакуоль. С помощью специального подхода выявлено более 30 генов, продукты к-рых необходимы для эффективной сортировки белков в вакуоли. Сделано заключение, что сортировка белков в вакуоль, как и др. события секреторного процесса, требует координированной экспрессии продуктов многих генов. Библ. 4. США, Div. of BIol., Cahtomia Inst. of Technol., Pasadena, CA 91125.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ДРОЖЖИ
ВАКУОЛИ
БЕЛКИ
КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ * N-
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ПРОТЕИНАЗА А
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ИНВЕРТАЗА
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.691

Автор(ы) : Vogel Joseph P., Misra Leanne M., Rose Mark D.
Заглавие : Loss of BiP/ GRP78 function block translocation of secretory proteins in yeast
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 110, N 6. - С. 1885-1895
Аннотация: Методом перетасовки плазмид (plasmid shuffle) получена ts-мутация в гене KAR2 Saccharomyces cerevisiae, кодирующем дрожжевой гомолог белка теплового шока BiP/GRP78 из семейства HSP70. У шт. с указанной мутацией при рестриктивной т-ре (37'ГРАДУС' С) наблюдали накопление предшественников секретируемых белков (инвертаза, карбоксипептидаза 'ИПСИЛОН', 'альфа'-фактор и BiP) на обращенной к цитоплазме сторона мембраны эндоплазматического ретикулума. Нехватка белка KAR2 дикого типа также блокирует импорт белков в полость эндоплазматического ретикулума. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 47. США, Dep. of Biol. Lewis Thomas Lab., Princeton Univ. Princeton, NJ 08544-1014.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES SEREVISIAE (FINGI)
ГЕНЫ БЕЛКОВ ТЕПЛОВОГО ТОКА BIP/GRP78
МУТАЦИИ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ИНВЕРТАЗА
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ИНГИБИРОВАНИЕ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)