Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.06-04В3.9

Автор(ы) : Lyubimov V., Gubanov S.
Заглавие : Influence of monochromatic UV-irradiatiion of whole wheat leaves on the carboxylase activity of isolated rubisco
Источник статьи : Annu. Symp. "Phys.-Chem. Basis Plant Physiol., Penza, Febr. 5-8, 1996. - Pushchino, 1996. - С. 29-30
Аннотация: Вторичные листья 2-3-недельных растений пшеницы обрабатывали УФ-светом с длиной волны 250 или 300 нм в течение 2,5 или 10 мин. Затем растения росли на непрерывном белом свету в течение 100 час. Определяли карбоксилазную активность очищенной рубиско и общего белкового экстракта. Показано влияние УФ-света на карбоксилазную активность рубиско. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино
ГРНТИ : 34.31.15
Предметные рубрики: РИБУЛОЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
УФ-ОБЛУЧЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
ЛИСТЬЯ
ПШЕНИЦА
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.36

Автор(ы) : Heda Ghanshyam D., Madigan Michael T.
Заглавие : Purificatione and characterization of the thermostable ribulose -1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from the thermophilic purple bacterium Chromatium tepidum
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 184, N 2. - С. 313-3198
Аннотация: Рибулозо-1,5-дисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа (КФ 4.1.1.39; I), фермент цикла Кальвина, была очищена до гомогенного состояния из термофильной, облигатно анаэр., пурпурной серной бактерии C. tepidum. Очистка I в 122 раза с выходом 'ЭКВИВ'30% включала обработку экстракта полиэтиленгликолем-8000, осаждение MgCl[2] (50 мМ), ультрацентрифугирование в градиенте плотности сахарозы (0,2-0,8 М) и ИОХ на ДЭАЭ-сефадексе А-50. Очищ. I имеет Mr 550 000 и состоит из восьми больших (Mr 52 000) и восьми малых (Mr 16 500) субъединиц (L[8]S[8]). Эта I сохраняла стабильность при т-ре 60'ГРАДУС' С, тогда как I из мезофильного организма Chromatium vinosum (также L[8]S[8]-фермент) инактивировалась при этой т-ре. Как карбоксилазная, так и оксигеназная активность I были Mg{2}+зависимыми, а карбоксилазная активность ингибировалась 6-фосфоглюконовой к-той (0,2 мМ) на 'ЭКВИВ'50%. Величины К для рибулозо-1,5-дисфосфата составили 0,24 мМ у I из C. tepidum и 0,05 мМ у I из C. vinosum. По данным аминокислотного состава и иммунологических анализов I из двух видов Chromatium имеют большое сходство, несмотря на разную термостабильность. Предполагается, что более высокая термостабильность I из C. tepidum обусловлена небольшими изменениями в первичной структуре, влияющими на способ сворачивания L- и S-субъединиц, а не особенностями ее четвертичной структуры. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 39. США, Correspondence to M. T. Madigan, Dep. of Microbiol., Southern Illinois Univ., Carbondale, IL 62901.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РИБУЛОЗО-1,5-ДИФОСФАТКАРОКСИЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ОКСИГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
CHROMATIUM TEPIDUM (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.190

Автор(ы) : Cook C.M., Lanaras T., Wood A.P., Codd G.A., Kelly D.P.
Заглавие : Kinetic properties of ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase from Thiobacillus thyasiris, the putative symbiont of Thyasira flexuosa (Montagu), a bivalve mussel
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 7. - С. 1491-1496
Аннотация: Исследовали кинетич. св-ва рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы (I) из Thiobacillus-DSM 5322 thyasiris - морской, факультативно гетеротрофной, сероокисляющей бактерии, являющейся предполагаемым симбионтом двустворчатого моллюска T. flexuosa (Montagu). Кинетич. параметры I, активированной СО[2]/Mg{2}{+}, таковы: К для рибулезо-1,5-дифосфата 24,3 мкМ, К для СО[2] 125,5 мкМ, К для О[2] 900 мкМ и К для Mg{2}{+} 1,53 мМ. Низкое сродство I к СО[2] показывает, что бактерия может обладать концентрирующим механизмом для СО[2]. Карбоксилазная активность I требовала ионов Mg{2}{+}, Mn{2}{+} или Са{2}{+}, имела оптимумы при рН 7,8 и 55'ГРАДУС' С. Энергия активации 55,5*10{3} Дж/моль и 32,9*10{7} Дж/моль в диапазонах т-р 10-40 и 40-55'ГРАДУС' С соответственно. Карбоксилазная активность была стабильна при 35'ГРАДУС' С и при 7,5'ГРАДУС' С, стимулировалась при конц-иях NaCl до 0,3 М, но ингибировалась при более высоких конц-иях NaCl. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 30. Греция, Dep. of Bot. Univ. of Thessaloniki, P. O. Box 109, GR-540 06 Thessaloniki.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РИБУЛОЗОБИСФОСФАТ-КАРБОКСИЛАЗА
ОКСИГЕНАЗА
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
THIOBACILLUS THYASIRUS (BACT.)
ШТАММ DSM 5322
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.10-04В2.019

Автор(ы) : Мурзаева С.В.
Заглавие : Соотношение карбоксилазной и оксигеназной активности ключевого фермента фотосинтеза рибулозобисфосфаткарбоксилазы в онтогенезе некоторых морских зеленых водорослей
Коллективы :
Источник статьи : Онтогенет. аспекты фотосинтеза мор. макроводорослей. - Владивосток, 1990. - С. 46-52
Аннотация: Измерены карбоксилазная и оксигеназная активности фотосинтетического фермента рибулозобисфосфаткарбоксилазы (РуБФ, КФ 4.1.1.39) вегетативных талломов зеленых водорослей Ulta fenestrata P. et R., Enteromorpha linza (L.) J. Ag. и Chaetomorpha moniligera Kjellm. Для одной из них - U. fenestrata - определена активность фермента на разных стадиях онтогенеза. Показано, что зеленые водоросли проявляют активность обеих функций РуБФ, однако у водоросли Ch. moniligera из порядка Siphonocladales оксигеназная активность фермента на порядок ниже по сравнению с водорослями порядка Ulvales и высшими наземными растениями. В онтогенезе U. fenestrata оксигеназная активность РуБФ относительно карбоксилазной повышается в фертильной части талломов, а также в зооспорах и гаметах. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CHLOROPHYTA (AGAE)
ЗЕЛЕНЫЕ ВОДОРОСЛИ
ФОТОСИНТЕЗ
РИБУЛЕЗОБИСФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА
ОКСИГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
КАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СООТНОШЕНИЕ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)