Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ИНТЕРМЕДИАТ<.>)
Общее количество найденных документов : 42
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-42 
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.172

Автор(ы) : Ahn, Kyunghye, Kornberg, Arthur
Заглавие : Polyphosphate kinase from Escherichia coli. Purification and demonstration of a phosphoenzyme intermediate
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 20. - С. 11734-11739
Аннотация: Полифосфаткиназа (I) из E. coli катализирует обратимую р-цию полимеризаци концевого фосфата АТФ в полифосфатную цепь: nAТФ'-'nАТФ+(Р[н][р][г] )[n]. Очистка I до гомогенности включала фракционирование сульфатом аммония и последовательную хр-фию на фосфоцеллюлозе, ДЭАЭЦ и моно-S. Очищ. I состоит из четырех субъединиц с Mr по 69 кД. Добавление праймера при р-ции не требуется, если конц-ия АТФ достаточно высока. При конц-ии АТФ 5 мкМ, что ниже К (2 мМ), р-ция протекает с продолжительным лагпериодом, к-рый устраняется добавлением тетраполифосфата. I автофосфорилируется в ходе р-ции синтеза полифосфата, а неорг. фосфат присоединяется к ней азот-фосфатной связью. Включение фосфата из фосфо-I в полифосфат при добавлении АТФ и его включение в АТФ при добавлении АДФ указывает на роль фосфофермента в кач-ве интермедиата р-ции. Тетраполифосфат, возможный праймер р-ции, не промотирует дефосфорилирование фосфоферментного интермедиата. Библ. 22. США, Dep. of Biochem., Stanford Univ. Sch. of Med. Stanford, CA 94305-5307.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПОЛИФОСФАТКИНАЗА
ОЧИСТКА
СУБЪЕДИНИЧНОЕ СТРОЕНИЕ
ФОСФОФЕРМЕНТЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.09-04Б3.93

Автор(ы) : Albrecht, Wolfgang, Tressl, Roland
Заглавие : Studies on the biosynthesis of 'гамма'-decalactone in Sporobolomyces odorus
Источник статьи : Z. Naturforsch. C. - 1990. - Vol. 45, N 3-3. - С. 207-216
Аннотация: Интактные Кл Sporobolomyces odorus превращают рацемич. этил [2,2-{2}H[2]]-(Е)-3,4-эпоксидеканоата или соответствующую (Е)-3,4-эпоксидекановую к-ту в меченый дейтерием 'гамма'-декалактон. Методами ГХ и масс-спектрометрии в КЖ идентифицированы меченые 2-декен-4-олид и 4-кетодекановая к-та. Представлена схема предполагаемого пути образования 'гамма'-декалактона. В отличие от (Е)-изомера, при использовании [5,6-{2}H[2]]-(Z)-3,4-эпоксидеканоата в кач-ве субстрата продукты трансформации не обнаруживаются. Т. обр., по-видимому, истинным предшественником 'гамма'-декалактона являетсяч (Е)-декеноил-КоА - интермедиат 'бета'-окисления линолевой к-ты. Ил. 9. Библ. 30. (R. Tressl), ФРГ, Technische Universitat Berlin, Institut fur Biotechnologie, Fachgebiet Chemisch-technische Analyse, SeestraSSe 13, D-1000 Berlin 65.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: SPOROBOLOMYCES ODORUS (FUNGI)
ПОКОЯЩИЕСЯ КЛЕТКИ
ЛАКТОНЫ
АЛИФАТИЧЕСКИЕ ЛАКТОНЫ
ДЕКАЛАКТОН ГАММА-
БИОСИНТЕЗ
СУБСТРАТ (Е)-3,4-ЭПОКСИДЕКАНОАТ
ИНТЕРМЕДИАТ ДЕКЕН-4-ОЛИД 2-
ИНТЕРМЕДИАТ КЕТОДЕКАНОВАЯ 4-КИСЛОТА
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.121

Автор(ы) : Allingham John S., Wardle Simon J., Haniford David B.
Заглавие : Determinants for hairpin formation in Tn10 transposition
Источник статьи : EMBO Journal. - 2001. - Vol. 20, N 11. - С. 2931-2942
Аннотация: В транспозиции Tn10 участвует образование шпилечного интермедиата (ШИ) на концах транспозона. Показано, что требования к последовательности терминальных 2 п. н. для образования ШИ более строги, чем для образования первого разрыва нити. Методом химич. нуклеазного футпринтинга обнаружено значительное искажение структуры ДНК в терминальных п. н. Мутации в этих положениях не всегда ингибируют образование такого искажения. Возможно, что ингибиторный эффект этих мутаций вызван дефектом по ДНК-белковым взаимодействиям после деформации ДНК. Мутации терминальной п. н. блокируют также перенос нити. Это доказало, что взаимодействия транспоназы с терминальными остатками в "переносимой" и "непереносимой" нитях важны для образования ШИ. Мутация консервативного остатка Y285 в мотиве YREK вызывает такой же фенотип, как и мутации терминальных п. н. Мутация другого консервативного остатка W285 ослабляет специфичность реакции образования ШИ. Канада, Dep. Biochem., Univ. Western Ontario, London, Ontario N6A 5B7. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСПОЗОНЫ
ТРАНСПОЗОН TN10
ТРАНСПОЗИЦИЯ
ШПИЛЕЧНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ТРАНСПОНАЗА
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.10-04Я6.126

Автор(ы) : Ben-Yehuda, Sigal, Losick, Richard
Заглавие : Asymmetric cell division in B. subtilis involves a spiral-like intermediate of the cytokinetic protein FtsZ
Источник статьи : Cell. - 2002. - Vol. 109, N 2. - С. 257-266
Аннотация: Во время споруляции Bacillus subtilis центральное положение сайта клеточного деления сменяется асимметричным. Это связано с изменением положения цитокинетич. Z-кольца образованного тубулиноподобным белком FtsZ (I). Показано, что вместо расположенного в середине клетки Z-кольца образуется спиралевидный филамент I, растущий вдоль длинной оси клетки. Высказано предположение, что этот филамент участвует в переключении, перераспределяя I к полюсам клетки. Образование спирали I и переключение к полярным Z-кольцам обусловлено специфичным для споруляции усилением экспрессии гена ftsZ и активацией гена ассоциированного с I белка SpoIIE. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Harvard Univ., Cambridge, MA 02138. Библ. 45
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: СПОРООБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТУБУЛИНОПОДОБНЫЙ БЕЛОК FTSZ
СПИРАЛЕВИДНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН СПОРУЛЯЦИИ SPO II E
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.09-04Б2.243

Автор(ы) : Ben-Yehuda, Sigal, Losick, Richard
Заглавие : Asymmetric cell division in B. subtilis involves a spiral-like intermediate of the cytokinetic protein FtsZ
Источник статьи : Cell. - 2002. - Vol. 109, N 2. - С. 257-266
Аннотация: Во время споруляции Bacillus subtilis центральное положение сайта клеточного деления сменяется асимметричным. Это связано с изменением положения цитокинетич. Z-кольца образованного тубулиноподобным белком FtsZ (I). Показано, что вместо расположенного в середине клетки Z-кольца образуется спиралевидный филамент I, растущий вдоль длинной оси клетки. Высказано предположение, что этот филамент участвует в переключении, перераспределяя I к полюсам клетки. Образование спирали I и переключение к полярным Z-кольцам обусловлено специфичным для споруляции усилением экспрессии гена ftsZ и активацией гена ассоциированного с I белка SpoIIE. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Harvard Univ., Cambridge, MA 02138. Библ. 45
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: СПОРООБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТУБУЛИНОПОДОБНЫЙ БЕЛОК FTSZ
СПИРАЛЕВИДНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН СПОРУЛЯЦИИ SPO II E
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.10

Автор(ы) : Zhao, Zhongwei, Treffry, Amyra, Quail Michael A., Guest John R., Harrison Pauline M.
Заглавие : Catalytic iron(II) oxidation in the non-haem ferritin of Escherichia coli: The early intermediate is not an iron tyrosinate
Источник статьи : J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 1997. - N 21. - С. 3977-3978
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФЕРРИТИН
НЕГЕМОВЫЙ ФЕРРИТИН
МУТАНТЫ
ЖЕЛЕЗО(II)
КАТАЛИТИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ИНТЕРМЕДИАТ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.096

Автор(ы) : Chang, Chia-Wun, Sekiya, Noriko, Yoshihara, Kazuo
Заглавие : O-H stretching vibration in Fourier transform difference infrared spectra of bacteriorhodopsin
Источник статьи : FEBS Lett. - 1991. - Vol. 287, N 1-2. - С. 157-159
Аннотация: В пленках пурпурных мембран Halobacterium halobium исследовали низкотемпературные фотоиндуцированные Фурье-ИК спектры бактериородопсина (Бр). В спектрах световой адаптации Бр и в спектре интермедиата М в области 3000-4000 см{-}{1} зарегистрированы полосы колебаний О-Н связи при 3641 и 3671 см{-}{1} соответственно. При замене H[2]O на D[2]O эти полосы сдвигаются соответственно к 2685 см{-}{1} и 2716 см{-}{1}. Авт. заключают, что светоадаптация и образование интермедиата М сопровождаются депротонированием карбоксильной или фенильной группы аминокислотного остатка Бр, причем аминокислотный остаток, депротонирующийся при образовании М, находится в более гидрофобном окружении, чем остаток, депротонирующийся при световой адаптации Бр. Предполагают, что таким более гидрофобным остатком является остаток Tyr. Библ. 17. Япония, Suntory Inst. Bioorg. Res. 1-1, Wakayamadai, Shimamoto-cho, Osaka 618.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ИНТЕРМЕДИАТ M
ФУРЬЕ-СПЕКТРОСКОПИЯ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПЛЕНКИ
СВЯЗИ O-H
КОЛЕБАНИЯ
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 04.03-04И8.159

Автор(ы) : Chang, Jui-Yoa, Ballatore, Annie
Заглавие : The structure of denatured bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI)
Источник статьи : FEBS Lett. - 2000. - Vol. 473, N 2. - С. 183-187
Аннотация: При изучении денатурации панкреатического ингибитора трипсина быка (BPTI) под действием гуанидинтиоцианата (ГТЦ) обнаружено, что нативная молекула BPTI является стабильной структурой и денатурирует только при концентрации ГТЦ выше 3-4 М. Денатурированный BPTI состоит по крайней мере из 8 фракций беспорядочно свернутых изомеров. В присутствии 6 М ГТЦ основная фракция денатурированного BPTI представлена изомером с бусообразной структурой, в котором ненативные дисульфидные связи соединяют находящиеся вблизи друг от друга остатки Cys-Cys 5-Cys14, Cys30-Cys38 и Cys51-Cys55. США, Res. Ctr. Prot. Chem., Inst. Mol. Med., Univ. Texas, Houston
ГРНТИ : 34.23.59
Предметные рубрики: ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ДЕНАТУРАЦИЯ ГУАНИДИНТИОЦИАНАТОМ
СТАБИЛЬНОСТЬ
РАЗВЕРНУТЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРС
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 04.02-04М4.159

Автор(ы) : Chang, Jui-Yoa, Ballatore, Annie
Заглавие : The structure of denatured bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI)
Источник статьи : FEBS Lett. - 2000. - Vol. 473, N 2. - С. 183-187
Аннотация: При изучении денатурации панкреатического ингибитора трипсина быка (BPTI) под действием гуанидинтиоцианата (ГТЦ) обнаружено, что нативная молекула BPTI является стабильной структурой и денатурирует только при концентрации ГТЦ выше 3-4 М. Денатурированный BPTI состоит по крайней мере из 8 фракций беспорядочно свернутых изомеров. В присутствии 6 М ГТЦ основная фракция денатурированного BPTI представлена изомером с бусообразной структурой, в котором ненативные дисульфидные связи соединяют находящиеся вблизи друг от друга остатки Cys-Cys 5-Cys14, Cys30-Cys38 и Cys51-Cys55. США, Res. Ctr. Prot. Chem., Inst. Mol. Med., Univ. Texas, Houston
ГРНТИ : 34.39.33
Предметные рубрики: ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ДЕНАТУРАЦИЯ ГУАНИДИНТИОЦИАНАТОМ
СТАБИЛЬНОСТЬ
РАЗВЕРНУТЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРС
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.088

Автор(ы) : Nakasako, Masayoshi, Kataoka, Mikio, Amemiya, Yoshiyuki, Tokunaga, Fumio
Заглавие : Crystallographic characterization by X-ray diffraction of the M-intermediate from the photo-cycle of bacteriorhodopsin at room temperature
Источник статьи : FEBS Lett. - 1991. - Vol. 292, N 1-2. - С. 73-75
Аннотация: Исследована структура интермедиата М фотоцикла бактериородопсина Halobacterium halobium посредством дифракции рентгеновских лучей при комнатной т-ре. Время жизни интермедиата М удлинялось обработкой р-ром аргинина при щелочном рН. Профили дифракции мембран, накапливающих интермедиат М, имели небольшие, но ощутимые отличия интенсивностей рефлексов Брэгга и постоянные решетки по сравнению с мембранами, содержащими транс-бактериородопсин. Оценены интенсивности рефлексов и структурные изменения в ходе формирования интермедиата посредством преобразований Фурье. Библ. 12. Япония, Tokunaga F., Dep. Biol., Fac. of Sci. Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ИНТЕРМЕДИАТ М
КРИСТАЛЛОГРАФИЯ
ДИФРАКЦИЯ РЕНТГЕНОВСКИХ ЛУЧЕЙ
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.317

Автор(ы) : Wang, Yi, Severinov, Konstantin, Loizos, Nick, Fenyo, David, Heyduk, Ewa, Heyduk, Tomasz, Chait Brian T., Darst Seth A.
Заглавие : Determinants for Escherichia coli RNA polymerase assembly within the 'бета' subunit
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 270, N 5. - С. 648-662
Аннотация: Исследовали структурные элементы 'бета'-субъединицы (СЕ) РНК-полимеразы (РП) Escherichia coli, необходимые для ее связывания с 'альфа'-СЕ и образования стабильного 'альфа'[2]'бета'-интермедиата сборки РП, а также - для рекрутирования 'бета''-СЕ на последних стадиях сборки РП. Показано, что эти взаимодействия СЕ опосредуются двумя консервативными элементами (H и I), локализованными около C-конца 'бета'-СЕ. США, Lab. Mol. Biophys., Rockfeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 46
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
СБОРКА
ДЕТЕРМИНАНТЫ
'АЛЬФА'[2]'БЕТА'-ИНТЕРМЕДИАТ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.99

Автор(ы) : Chiti, Fabirizio, Taddei, Niccolo, Giannoni, Elisa, van Nuland Nico A.J., Ramponi, Giampietro, Dobson Christopher M.
Заглавие : Development of enzymatic activity during protein folding. Detection of a spectroscopically silent native-like intermediate of muscle acylphophatase
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 29. - С. 20151-20158
Аннотация: В сравнении с изменениями белковой флуоресценции регистрировали восстановление ферментативной активности при ренатурации из 7 М мочевины мышечной ацилфосфатазы (АФ) и ее мутантов Р54А и Р71А. Изменения флуоресценции выявили быструю фазу укладки структуры АФ дикого типа с последующей низкоамплитудной медленной фазой. Медленная фаза отсутствует у мутанта P54A, т. е. Pro54 важен для осуществления этой фазы. Быстрая кинетическая фаза сопровождается значительной реактивацией АФ, т. е. значительная доля молекул ренатурирует в переходе между двумя состояниями. Однако регистрация зависимости активности от времени ренатурации выявила существование еще одной экспоненциальной медленной фазы, в которой участвует Pro71. Эта фаза не обнаруживается оптическими методами, т. е. цис-транс-изомеризация Pro71 происходит в интермедиате с почти нативной структурой. Предполагается, что этот процесс изомеризации критичен для восстановления ферментативной активности АФ. Великобритания, Oxford Ctr. Mol. Sci., New Chem. Lab., Univ. Oxford, Oxford OX1 3QT. Библ. 29
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: АЦИЛФОСФАТАЗА
РЕНАТУРАЦИЯ
РЕАКТИВАЦИЯ
БЫСТРАЯ И МЕДЛЕННЫЕ ФАЗЫ
ИНТЕРМЕДИАТ С ПОЧТИ НАТИВНОЙ СТРУКТУРОЙ
РОЛЬ
МЫШЦЫ
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 10.04-04И2.22

Автор(ы) : Rajao M.A., Passos-Silva D.G., DaRocha W.D., Franco G.R., Macedo A.M., Pena S.D.J., Teixeira S.M., Machado C.R.
Заглавие : DNA polymerase kappa from Trypanosoma cruzi localizes to the mitochondria, bypasses 8-oxoguanine lesions and performs DNA synthesis in a recombination intermediate
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2009. - Vol. 71, N 1. - С. 185-197
Аннотация: Митохондриальная ДНК-полимераза 'каппа' (Pol'каппа') Trypanosoma cruci имеет N-концевой удлиняющий участок, присутствующий только у эукариотических ферментов подсемейства DinB. C-концевая область Pol'каппа' сходна с ферментами прокариот и архей, так как в ней отсутствует мотив C[2]HC и домен взаимодействия с PCNA. Сверхпродукция фермента приводит к повышению устойчивости T. cruci к H[2]O[2]. Pol'каппа' эффективно обходит 8-оксогуаниновые повреждения in vitro, повышает устойчивость трипаносом к 'гамма'-облучению и зеоцину и катализирует синтез ДНК на рекомбинационных интермедиатах. Это указывает на способность ферментов подсемейства DinB к участию в гомологичной рекомбинации. Бразилия, Dep. Bioquimica e Imunologia, ICB, Univ. Federal Minas Gerais, Caixa Postal 486, Belo Horizonte 30161-970, MG. Библ. 38
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ДНК-ПОЛИМЕРАЗА 'КАППА'
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
ДНК
СИНТЕЗ
РЕКОМБИНАЦИОННЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
TRYPANOSOMA CRUCI
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.80

Автор(ы) : Fukuda, Kazuya, Ikegami, Akira, Nasuda-Kouyama, Akemi, Kouyama, Tsutomu
Заглавие : Effect of partial delipidation of purple membrane on the photodynamics of bacteriorhodopsin
Источник статьи : Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 8. - С. 1997-2002
Аннотация: Для исследования влияния экстракции липидов на фотоцикл бактериородопсина пурпурные мембраны инкубировались в слабом детергенте Твине-20. Показано, что экстракция менее двух молекул фосфолипида на одну молекулу бактериородопсина приводит к торможению распада состояния N[5][6][0], к-рое м. б. частично объяснено защелачиванием примембранного слоя. Удаление более двух молекул фосфолипидов на одну молекулу бактериородопсина приводит к тому, что 1) уменьшается способность к световой адаптации с увеличением кол-ва удаленного фосфолипида; 2) перестает детектироваться интермедиат N[5][6][0]; 3) интермедиат М[4][1][2] не зависящим от рН временем жизни замещается М-подобным интермедиатом с зависящим от рН временем жизни. Авторы предполагают, что удаление липида нарушает механизм протонирования основания Шиффа в бактериородопсине. Библ. 36. Япония, The inst. of Phys. and Chem. Res., Hirosawa 2-1, Wako, Saitama 351-01.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ФОСФОЛИПИДЫ
ЭКСТРАКЦИЯ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ИНТЕРМЕДИАТ М
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.01-04Б4.148

Автор(ы) : Li, Hui, Ortego Beatrice C., Maillard Karine I., Willson Richard C., Tu, Shiao-Chun
Заглавие : Effects of mutations of the 'альфа'His45 residue of Vibrio harveyi luciferase on the yield and reactivity of the flavin peroxide intermediate
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 14. - С. 4409-4415
Аннотация: Изучали роль остатка 'альфа'His45 люциферазы в образовании и реакционной способности флавин-4a-гидропероксидного промежуточного соединения II. Получено 14 мутантных форм фермента, в к-рых 'альфа'His45 заменен на др. аминокислотные остатки. Для нативной люциферазы значения K[M] для деканаля и ФМН-H[2] равны 2,8 и 0,5 мкМ соотв., а константа скорости распада промежуточного соединения II составляет 3,0 мин{-1}. Для большинства полученных мутантов значения K[M] для ФMH-H[2] и деканаля изменяются незначительно. Однако для 'альфа'His45Ser, 'альфа'His45Gln и 'альфа'His45Gys K[M] для ФМН-Н[2] повышаются до 156,1, 101,2 и 43,1 мкМ соотв. Заметное повышение K[M] для деканаля наблюдается для мутантов, полученных путем замещения 'альфа'His45 на Leu, Gln или Met. У всех мутантов резко снижена биолюминесцентная активность. Значения константы скорости распада промежуточного соединения II увеличены у мутантных форм люциферазы в 2-5 раз. США, Dep. Biol. Biochem., Univ. Houston, Houston, TX 77204-5513. Библ. 37
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
ФЛАВИН-ПЕРОКСИДНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
РЕАКЦИОННАЯ СПОСОБНОСТЬ
МУТАЦИИ ПО ОСТАТКУ 'АЛЬФА'-ГИСТИДИНА-45
ВЛИЯНИЕ
VIBRIO HARVEYI
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.90

Автор(ы) : Field Teresa L., Reznikoff William S., Frey Perry A.
Заглавие : Galactose1-phosphate uridylyltransferase: Identification of histidine-164 and histidine-166 as critical residues by site-directed mutagenesis
Источник статьи : Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 5. - С. 2094-2099
Аннотация: Галактозо-1-фосфат-уридилилтрансфераза (I) катализирует взаимопревращения УДФ-глюкозы и галактозо-1-фосфата с УДФ-галактозой и глюкозо-1-фосфатом путем механизма двойного замещения с обязательным образованием уридилил-ферментного интермедиата, в к-ром уридилильная группа ковалентно присоединена к N{3}-положению гистидинового остатка I. Ген galT, к-рый у Escherichia coli кодирует I и содержится на плазмиде для трансформации E. coli, был секвенирован. В выведенной аминокислотной последовательности I определены позиции 15 гистидиновых остатков. Пятнадцать мутантных генов, в каждом из к-рых один из 15 гистидиновых кодонов был заменен кодоном аспарагина, были получены и использованы для трансформации E. coli шт. JM101. Когда экстракты этих трансформантов анализировали на активность I, 13 из них показали высокие уровни активности. Два экстракта, содержащих мутантные I, имели активности ниже контрольного уровня. Эти мутантные белки, H164N и Н166N, были выделены и проверены на способность образовывать уридилил-ферментный интермедиат. Опыты дали отрицательные результаты. Т. обр., как гистидин-164, так и гистидин-166 являются обязательными для активности, а их близкое расположение указывает на их локализацию в активном центре. Один из них является нуклеофильным катализатором, к к-рому присоединяется уридилильная группа в интермедиате, а др. выполняет в равной степени важную, хотя и не известную пока функцию. Последовательность гистидин (164) - пролин-гистидин(166) законсервирована в I в E. coli, человека, рр. Saccharomyces и Streptomyces. Библ. 18. США, Inst. for Enzyme Res., Graduate School, and Dep. of Biochem., College of Agr. and Life Sci., Univ. of Wisconsin - Madison, Madison, WI 53705.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГАЛАКТОЗО-1-ФОСФАТ-УРИДИЛИЛТРАНСФЕРАЗА
УРИДИЛИЛ-ФЕРМЕНТНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
ГИСТИДИН
ГИСТИДИН-164
ГИСТИДИН-166
ГЕНЫ
ГЕН GALI
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 98.02-04А4.378

Автор(ы) : Kiefhaber, Thomas, Labhardt Alexander M., Baldwin Robert L.
Заглавие : Direct NMR evidence for an intermediate preceding the rate-limiting step in the unfolding of ribonuclease A
Источник статьи : Nature. - Gr. Brit., 1995. - Vol. 375, N 6531. - С. 513-515
Аннотация: Методами КД и {1}H-ЯМР исследовали процессы денатурации РНКазы A в 4,5 М и 5,8 М хлориде гуанидиния. Из анализа кинетики снижения интенсивности сигналов C{'гамма'}H[3] Val63 и C{'дельта'}H[2] Pro117 установлено, что процесс денатурации идет через этап быстрого образования структурного интермедиата с последующим достаточно медленным разворачиванием белковой глобулы. На основе полученных данных предполагается, что образование интермедиата происходит вследствие разрушения водородных связей в м-ле белка, и этот процесс идет быстрее, чем устранение специфических взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков. Швейцария, Abt. Biophys. Chem., Biozentrum Univ., CH-4056 Basel. Библ. 17
ГРНТИ : 34.49.33
Предметные рубрики: РИБОНУКЛЕАЗА A
ДЕНАТУРАЦИЯ ХЛОРИДОМ ГУАНИДИНИЯ
КИНЕТИКА
ИНТЕРМЕДИАТ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.195

Автор(ы) : Stec, Boguslaw, Hehir Michael J., Brennan, Christopher, Nolte, Matthias, Kantrowitz Evan R.
Заглавие : Kinetic and X-ray structural studies of three mutant E. coli alkaline phosphatases: Insights into the catalytic mechanism without the nucleophile Ser102
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 277, N 3. - С. 647-662
Аннотация: Щелочная фосфатаза (I) Escherichia coli катализирует реакцию гидролиза с образованием в кач-ве промежуточного продукта фосфосерина в положении 102. Сконструированы мутанты I с заменами S102G (IA), S102A (IB) и S102C (IC). Каталитическая эффективность IA, IB, и IC (k[cat]/K[M]) понижена соотв. в 6*10{5}, 10{5} и 10{4} раз по сравнению с I дикого типа. IA, IB и IC кристаллизованы в новой кристаллической форме, соотв. пространственной группе P6[3]22. Рентгеноструктурный анализ показал, что все мутанты I содержат фосфат в активном центре и по 3-мерной структуре мало отличаются от I дикого типа. Фосфат занимает в IA и IB такое же положение, как в I, а в IC смещен на 2,5 A. Полученные данные позволяют объяснить различия каталитической эффективности мутантных I и дают информацию о механизмах действия др. фосфатаз, не использующих нуклеофильный ser. США, Dep. Chem., Merkart Chem. Ctr., Boston Coll., Chestnut Hill, MA 02138. Библ. 41
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
МУТАНТЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
СЕРИН
ФОСФОСЕРИНОВЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.03-04Б2.86

Автор(ы) : Krauss, Oliver, Drewett Vicky L., Gore Michael G.
Заглавие : Studies on the folding and unfolding of glycerol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus
Источник статьи : Biochem. Soc. Trans. - 1998. - Vol. 26, N 3. - С. S278
Аннотация: Методами белковой флуоресценции и КД показано, что интермедиат ренатурации тетрамерной глицериндегидрогеназы из формы, денатурированной при pH 12-13, стабилизируется при pH 11 и имеет структуру расплавленной глобулы. Сигнал КД за счет укладки ароматических групп снижается в зоне pH 10-11, а сигнал за счет укладки вторичной структуры не изменяется при pH от 5 до 11. Олигомеры же разрушаются при pH 9,5-10, т. е. диссоциация завершается до начала разворачивания третичной структуры субъединиц. Изменения КД с ростом pH для мономерных мутантов (напр., C208H) не отличаются от изменений белка дикого типа. Эти результаты подтверждаются и данными спектрофлуорометрии: изменения спектров флуоресценции при росте pH от 7,0 до 11,0 и, далее, до 12,0 почти одинаковы для белка дикого типа и мутанта C208H. Это означает, что изменение флуоресценции определяется структурой субъединиц, а не состоянием олигомеризации. Великобритания, Div. Biochem. & Mol. Biol., Sch. Biol. Sci., Univ. Southampton, Southampton, SO16 7PX. Библ. 4
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЛИЦЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ДЕНАТУРАЦИЯ
РЕНАТУРАЦИЯ
ИНТЕРМЕДИАТ
ОЛИГОМЕРЫ
КД И ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.08-04Н1.72

Автор(ы) : Liu, Ting, Pemberton Philip A., Robertson Andrew D.
Заглавие : Three-state unfolding and self-association of maspin, a tumor-suppressing serpin
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 42. - С. 29628-29632
Аннотация: Маспин (М) продуцируется нормальными клетками эпителия молочной железы человека. Рекомбинантный М (рМ) в высоких концентрациях теряет свою противоопухолевую активность, предположительно в результате самоассоциации, подобно другим серпинам. Это предположение проверено путем исследования связи между стабильностью рМ и его самоассоциацией. Методами КД и флуоресценции регистрировали денатурацию рМ мочевиной при рН 7 и 25'ГРАДУС'С при концентрациях рМ от 0,01 до 0,2 мг/мл. Кривые денатурации зависят от концентрации рМ и выявляют существование не менее одного интермедиата. Анализ показал, что дестабилизация нативного мономерного рМ ведет к частичному разворачиванию его структуры и образованию интермедиата, способного к самоассоциации. США, Dep. Biochem., Univ. Iowa Coll. Med., Iowa City, IA 52242. Библ. 36
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: МАСПИН
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ПОДАВЛЯЮЩИЙ ОПУХОЛИ СЕРПИН
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТРЕХСТАДИЙНОЕ РАЗВОРАЧИВАНИЕ МОЧЕВИНОЙ
ИНТЕРМЕДИАТ
САМОАССОЦИАЦИЯ
Дата ввода:

 1-20    21-40   41-42 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)