СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.149

Автор(ы) : Jacobson Gary R., Stephan Megan M.
Заглавие : Structural and functional domains of the mannitol-specific enzyme II of the E. coli phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 25-34
Аннотация: Обзор. Маннитолспецифичный фермент II (EII{m}{t}{l} или маннитолпермеаза) из E. coli входит в состав фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС), осуществляющей согласованную транслокацию и фосфорилирование маннита в Кл. Очищ. EII{m}{t}{l} состоит из субъединиц с Mr 60-65 кД и катализирует фосфорилирование D-маннита в присутствии ФЕП, фермента EI и HPr, а также обменную р-цию маннит: маннитол-1-фосфат. Индуцибельный ген mtlA, кодирующий EII{m}{t}{l}, был клонирован и секвенирован. EII{m}{t}{l} состоит из 637 аминокислотных остатков, его N-концевая половина очень гидрофобна и может пересекать мембрану по крайней мере 7 раз, тогда как C-концевая часть гидрофильна и расположена на цитоплазматической поверхности мембраны. Эти два домена структурно независимы, т. к. между ними мало нековалентных взаимодействий, однако функциональная взаимосвязь между ними необходима для транспорта и фосфорилирования маннита. В работах последних лет показано, что N-концевой домен вовлечен в присоединение и перенос маннита через мембрану, тогда как C-концевой домен осуществляет функцию фосфорилирования. Рассмотрена возможная роль взаимодействия субъединиц EII{m}{t}{l} в эффективности его функционирования. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 31. США, Dep. of Biol., Boston Univ. Boston, MA 02215.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
МАННИТ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН MTLA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.151

Автор(ы) : Peterkofsky, Alan, Svenson, Ingrid, Amin, Niranjana
Заглавие : Regulation of Escherichia coli adenylate cyclase activity by the phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 103-108
Аннотация: Обзор. Аденилатциклаза (АЦ) из E. coli является объектом сложного регуляторного механизма, в к-ром участвуют система транспорта сахаров, известная как фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазная система (ФТС), и неорг. фосфат. При добавлении глюкозы к суспензии Кл E. coli происходит временное снижение внутриклеточной конц-ии циклического АМФ, а после исчерпания глюкозы уровень цАМФ возвращается к первоначальному. Белки ФТС м. б. как в фосфорилированной, так и дефосфорилированной форме, причем зависимая от неорг. фосфата (активатор АЦ) стимуляция активности АЦ требует фосфорилированного белка III {l}{c}. Дефосфорилированный белок III{l}{c} промотирует ингибирование активности АЦ. В соответствии с рабочей моделью регуляции активности АЦ, белки ФТС (фермент I, HPr и III {l}{c}) взаимодействуют друг с другом, образуя функциональный комплекс, к-рый располагается на цитоплазматической мембране в районе специфических переносчиков (EII{l}{c}) для сахара. В отсутствие транспортируемых сахаров, белки, образующие комплекс, фосфорилированы, а внутриклеточные уровни фосфата настолько высоки, что этот ион взаимодействует с белком III{l}{c}. При таких условиях активность АЦ высока. В присутствии транспортируемого сахара белки ФТС переходят в дефосфорилированное состояние, внутриклеточные уровни неорг. фосфата снижаются настолько, что он не взаимодействует с комплексом белков ФТС. В этих условиях активность АЦ снижается. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 21. США, Lab. of Biochem. Genetics, Nat. Heart, Lung and Blood Inst., Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.152

Автор(ы) : Gershanovitch V.N., Bolshakova T.N., Molchanova M.L., Umyarov A.M., Dobrynina O.Yu., Grigorenko Yu.A., Erlagaeva R.S.
Заглавие : Fructose-specific phosphoenolpyruvate dependent phosphotransferase system of Escherichia coli: its alterations and adenylate cyclase activity
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 125-133
Аннотация: Специфичная к фруктозе, фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая фосфотрансферазная система (ФТС) у E. coli кодируется несколькими генами, образующими регулон fru. Струтурные гены fruA, B, F и К кодируют специфичный к фруктозе фермент II (EII{f}{r}{y}), специфичный к фруктозе фермент III (EIII{f}{r}{y}), белок FPr (псевдо-HPr) и фруктозо-1-фосфаткиназу соответственно. Используя генные слияния fru-lacZ, исследовали базовые уровни белков fru-регулона, а также влияние мутаций в структурных генах fru на активность аденилатциклазы (АЦ). Показано, что мутационное повреждение или его делеция приводят к снижению активности АЦ. Кроме того, мутации, влияющие на активность EII{f}{r}{y}, а также снижали активность АЦ. Восстановление активности АЦ происходило после введения в мутантные штаммы плазмид, несущих гены fruAB. Все указанные эффекты наблюдались у Кл, выращенных на средах без фруктозы, однако в этих условиях базовые уровни ферментов fru-регулона были довольно высоки. Экспрессия гена fruB была намного более высокой, чем экспрессия генов fruA и fruK (в 10 и 5 раз соответственно). В Кл, индуцированных фруктозой, уровень EIII{f}{r}{y} был наиболее высоким по сравнению с продуктами генов fruK и fruA. Глюкоза не стимулировала экспрессию гена fruB. Низкий уровень опосредованной фруктозой индукции генов fruA и fruB (в 2-3 раза) вызывал, однако, существенное повышение активности этих белков, т. к. скорость накопления фруктозы увеличивалась в среднем на порядок величины. Амплификация генов fru не приводила к увеличению скорости транспорта в зависимости от дозы генов. Т. обр., скорость транспорта фруктозы зависит только от активности включеного в мембрану EII{f}{r}{y} и не зависит от избытка EIII{f}{r}{y} и FPr. Табл. 5. Библ. 28. СССР, Ин-т Эпидемиол. и микробиол. им. Н. Ф. Гамалеи АМН СССР, Москва 123098.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К ФРУКТОЗЕ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
ГЕНЫ
FRUA
ГЕН B
ГЕН F
ГЕНК
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.153

Автор(ы) : Reizer, Jonathan
Заглавие : Regulation of sugar uptake and efflux in Gram-positive bacteria
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 149-156
Аннотация: Обзор. Рассмотрены наиболее существенные аспекты регуляции транспорта углеводов через фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимую фосфотрансферазную систему (ФТС) у грамположительных бактерий и последствия этих регуляторных механизмов для физиологии бактерий. Исследования, начавшиеся с открытия явления выброса индуктора у Streptococcus pyogenes, привели к открытию АТФ-зависимой протеинкиназы, к-рая фосфорилирует белок HPr по остатку серина-46. В последующих работах HPr и его АТФ-зависимая (но не ФЕП-зависимая) фосфорилирующая система была обнаружена у гетероферментативных молочнокислых бактерий. С использованием методов сайт-мутагенеза у HPr из Bacillus subtilis установлено физиологическое значение HPr-киназной системы in vivo, к-рое заключается в том, что введение отрицательного заряда в остаток аминокислоты-46 вызывает ингибирование функции ФТС. Проведено сравнительное исследование аминокислотных последовательностей белков HPr из грамположительных и грамотрицательных микроорганизмов. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 21. США, Department of Biology, University of California, La Jolla, CA.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.154

Автор(ы) : Deutscher, Josef, Sossna, Gina, Gonzy-Treboul, Genevieve
Заглавие : Regulatory functions of the phosphocarrier protein HPr of the phosphoenol pyruvate-dependent phosphortransferase system in Gram-positive bacteria
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 167-174
Аннотация: Обзор. В ходе функционирования фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС) у грамположительных бактерий фосфатная группа переносится с ФЕП на транспортируемый сахар через ферменты EI, HPr, EII и EIII. ФЕП является субстратом для EI, но помимо этого, вовлечен в регуляцию поглощения сахаров через механизм "выброса индуктора". В этом механизме важную роль играет АТФ-зависимое фосфорилирование HPr по остатку серина-46, что приводит к ингибированию катализируемой EI р-ции фосфорилирования HPr по остатку гистидна на три порядка величины. Фосфатная группа, присоединенная к HPr через серин, не м. б. использована для поглощения сахаров через ФТС. Активность АТФ-зависимых HPr-киназ стимулируется интермедиатами гликолиза, в т. ч. фруктозо-1,6-дифосфатом (ФДФ), и ингибируется фосфатом. Напротив, фосфосерил-HPr-фосфатаза, образующая свободный HPr, стимулируется высокими конц-иями фосфата. Транспорт сахаров в Кл и их деградация приводят к быстрому увеличению конц-ии ФДФ и снижению конц-ии фосфата. ФДФ стимулирует HPr-киназу, и образование фосфосерилHPr снижает скорость транспорта сахаров. Одновременно ФДФ стимулирует пируваткиназу, увеличивая синтез АТФ и снижая пул ФЕП. Такая регуляция активностей HPr-киназы, пируваткиназы и фосфосерил-HPr-фосфатазы приводит к соответствию между скоростями транспорта сахаров через ФТС и их усвоением. Для регуляции процесса выброса индуктора постулировано существование сахаро-6-фосфат-фосфатазы/киназы, стимулируемой ФДФ в направлении фосфатазной р-ции. Поглощение сахаров через ФТС ингибирует транспорт глицерина. Эта регуляция осуществляется путем обратимого фосфорилирования дигидроксиацетон/ /глицерол-киназы фосфорилированными по гистидину белком HPr. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 27. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Systemphysiologie, Rheinlanddamm 201, D-4600 Dortmund.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
АТФ-ЗАВИСИМОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
FI
EII
EIII
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27
ВЫБРОС ИНДУКТОРА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.156

Автор(ы) : Kornberg Hans L., Prior Trevor I.
Заглавие : Fructose uptake by Escherichia coli - "the odd man out" of the phosphotransferase system
Источник статьи : FEMS Micrrobiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 193-200
Аннотация: Обзор. Фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая фосфотранссферазная система (ФТС) для фруктозы (I) обладает у E. coli рядом особенностей, не свойственных ФТС для др. гексоз и гекситолов. Так, фосфопереносящий белок HPr не играет существенной роли в доминирующем пути фосфорилирования I у E. coli и Salmonella typhimurium. Белок FPr, к-рый осуществляет перенос фосфата от фосфорилированного фермента EI на I, кодируется геном fruH, к-рый является частью того же оперона, куда входит и ген fruA, кодирующий специфичный к I фермент EII{f}{r}{u}. Белок FPr, специфичный к I, представляет собой домен (Mr 'ЭКВИВ'8 кД) более крупного (Mr 40 кД) белка, имеющего активность фермента EIII{f}{r}{u}. Регуляторный ген fruR отдален на хромосоме от гена, кодирующего EII{f}{r}{u} и др. генов фруктозного оперона. Фермент EII{f}{r}{u} по структуре существенно отличается от всех др. известных EII тем, что его С-половина (а не N-половина, как у др. EII) многократно пронизывает мембрану. Обнаружена лишь очень небольшая степень гомологии аминокислотной последовательности EII{f}{r}{u} и соотв. последовательностей др. EII; исключение составляет область, содержащая гистидин-381, к-рый участвует в переносе фосфатной группы. Рассмотрены возможные механизмы регуляции специфичности ФТС к разным углеводам. Известно, что глюкоза и ее неметаболизируемые аналоги ингибируют у E. coli поглощение многих сахаров, в т. ч. I. Лишь при сверхэкспрессии генов фруктозного оперона, к-рая наблюдается у fruR-мутантов, I утилизируется преимущественно по сравнению с глюкозой. Др. уровнем регуляции специфичности ФТС является конкуренция за фосфат из ФЕП. Как показано, конц-ия ФЕП существенно влияет на скорости поглощения разных сахаров через ФТС. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 39. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Cambridge, Cambridge CB2 1QW.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФРУКТОЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН FRU H
ГЕН FRU A
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска