СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕН S1<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.300

Автор(ы) : Xia, Bing, Ke, Haiping, Inouye, Masayori
Заглавие : Acquirement of cold sensitivity by quadruple deletion of the cspA family and its suppression by PNPase S1 domain in Escherichia coli
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 40, N 1. - С. 179-188
Аннотация: Escherichia coli содержит большое семейство CspA - от CspA до CspI. Клетки E. coli хорошо защищены от холодового шока в присутствии 2 млн. молекул этих гомологов CspA. Делеция 4 генов csp (cspA, cspB, cspE, cspG) приводит к нарушению роста при низких температурах. Клетки становятся холодочувствительными и приобретают нитевидную форму при 15'ГРАДУС'C, несмотря на нормальную сегрегацию хромосом. Холодочувствительность и нитевидный фенотип супрессируются всеми белками семейства CspA, кроме CspD, сверхэкспрессия которого приводит к гибели клеток. Холодочувствительность мутанта супрессируется доменом S1 полинуклеотидфосфорилазы, которая формирует структуру 'бета'-бочки, сходную со структурой CspA. Показано, что белки холодового шока и домены S1 имеют не только сходную третичную структуру, но и общие функциональные свойства, что указывает на возможность эволюционирования таких различных категорий белков от общего РНК-связывающего предшественника. США, Dep. Biochem., UMDNAJ-Robert Wood Johnson Med. Scch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЛОДОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПРИОБРЕТЕНИЕ
ГЕНЫ
СЕМЕЙСТВО CSPA
ДЕЛЕЦИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ДОМЕН S1
СУПРЕССИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 06.04-04А3.899

Автор(ы) : Лихацкая Г.Н., Клышко Е.В., Козловская Э.П., Монастырная М.М., Бородина А.С., Трифонов Е.В., Нурминский Е.А.
Заглавие : Компьютерное моделирование структуры комплексов актинопоринов и домена S1 гельзолина с G-актином
Источник статьи : Исследования в области физико-химической биологии и биотехнологии. - Владивосток, 2004. - С. 58
Аннотация: Рассчитаны структуры 100 комплексов актинопоринов и домена S1 гельзолина с G-актином. Проанализированы структуры комплексов с наиболее низкой энергией. Минимизацию энергии молекул и комплексов в вакууме проводили для расчета энергии образования комплексов G-актин-актинопорин RTX-SII и G-актин-домен S1 гельзолина с помощью программы GROMOS96 (43B1), работающей вместе с программой SPDBV. Показано, что домен S1 гельзолина имеет несколько сайтов связывания с G-актином. Молекула гельзолина состоит из 6 одинаковых доменов и домен S2 также связывается с молекулой актина. Предположено, что, обнаруженные программой GRAMM сайты связывания, могут характеризовать связывание различных доменов молекулы гельзолина с G-актином. Показано несколько сайтов связывания актинопоринов с G-актином. Обнаружено, что в комплексах с наиболее низкой энергией сайты связывания домена S1 гельзолина и актинопоринов расположены близко друг к другу. Предположено, что актинопорины могут влиять на деполимеризацию молекул актина подобно гельзолину. Россия, Тихоокеан. ин-т биоорган. химии ДВО РАН, Владивосток
ГРНТИ : 34.05.25
Предметные рубрики: АКТИНОПОРИНЫ
ГЕЛЬЗОЛИН
ДОМЕН S1
КОМПЛЕКСЫ С G-АКТИНОМ
САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ
КОМПЬЮТЕРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска