СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДНК-ГЕЛИКАЗА DNAB<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

Вид документа : Однотомное издание

Патент 6083924 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 48/00.

Автор(ы) : Earnshaw, David Lawrence, May, Earl William, McDevitt, Damien
Заглавие : dnaB of Staphylococcus aureus .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : SmithKline Beecham Corp.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.12-04Б2.251

Автор(ы) : Mulugu, Sashidhar, Potnis, Aardra, Shamsuzzaman, Shamsuzzaman, Taylor, Jeffery, Alexander, Ken, Bastia, Deepak
Заглавие : Mechanism of termination of DNA replication of Escherichia coli involves helicase-contrahelicase interaction
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98, N 17. - С. 9569-9574
Аннотация: С использованием прямой и обратной дрожжевой 2-гибридной системы показано, что белок-терминатор репликации Tus (I) Escherichia coli физически взаимодействует с ДНК-геликазой DnaB (II) in vivo. Подтверждено взаимодействие I-II in vitro. Показано, что при терминации репликации в белок-белковых взаимодействиях между I и II участвует критич. область I, названная L-петлей. Несколько мутаций в области L-петли не только уменьшают белок-белковые взаимодействия, но и устраняют способность I блокировать II в сайте Ter. Мутация E49K значительно уменьшает взаимодействие I-II и почти полностью устраняет контргеликазную активность I in vitro, почти не понижая сродство I к ДНК Ter. Эти данные и кристаллич. структура комплекса I-Ter объясняют молекулярную основу полярности остановки репликативной вилки в сайтах Ter. США, Dep. Microbiol., Duke Univ. Med. Sch., Durham, NC 27710. Библ. 29
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ТЕРМИНАЦИЯ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК-ТЕРМИНАТОР РЕПЛИКАЦИИ TUS
L-ПЕТЛЯ
КОНТРГЕЛИКАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ДНК-ГЕЛИКАЗА DNAB
РЕПЛИКАТИВНАЯ ВИЛКА
ПОЛЯРНОСТЬ ОСТАНОВКИ
САЙТ TER
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.06-04Б2.309

Автор(ы) : Bujalowski, Wlodzimierz, Jerzewska Maria J.
Заглавие : Kinetic mechanism of nucleotide cofactor binding to Escherichia coli replicative helicase DnaB protein. Stopped-flow kinetic studies using fluorescent, ribose-, and base-modified nucleotide analogues
Источник статьи : Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 8. - С. 2106-2122
Аннотация: Флуоресцентным методом остановленного потока изучено связывание нуклеотидных кофакторов (I) с ДНК-геликазой DnaB (II) Escherichia coli. Использованы флуоресцентные аналоги АТФ и АДФ: 'бета','гамма'-имидо-АТФ и АДФ, содержащие 3'(2')-O-(N-метилантраноильную) группу или 1,N{6}-этеногруппу. Ассоциация I с II характеризуется 4 временами релаксации. Простейшим механизмом, описывающим эти данные, является 4-стадийный последовательный механизм, в к-ром за бимолекулярной стадией связывания следуют 3 последовательные стадии изомеризации комплексов II-I. Механизм связывания не зависит от положения модификации I. Колич. амплитудный анализ матричным методом с использованием оператора проекций позволил определить изменения флуоресценции, сопровождающие образование всех этих интермедиатов. Главное изменение конформации II происходит на первой стадии связывания, для к-рой константы скорости в 1000-10 000 раз меньше, чем для реакций, контролируемых диффузией. Это показало, что в первой стадии участвует не только столкновение I с II, но и дополнительный переход комплекса II-I. Полученные данные обнаружили различия конформац. состояний областей связывания рибозы и основания в сайте связывания I у различных интермедиатов и отсутствие кинетически значимого конформац. равновесия между протомером и гексамером II до связывания I. США, Dep. Human Biol. Chem. and Genet., Univ. Texas Med. Branch, Galveston, TX 77555-1053. Библ. 45
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ГЕЛИКАЗА DNAB
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
НУКЛЕОТИДНЫЕ КОФАКТОРЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.94

Автор(ы) : Jezewska Maria J., Rajendran, Surendran, Bujalowski, Wlodzimierz
Заглавие : Strand specificity in the interactions of Escherichia coli primary replicative helicase DnaB protein with a replication fork
Источник статьи : Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 33. - С. 10320-10326
Аннотация: Взаимодействие ДНК-геликазы DnaB (I) с синтетич. субстратами репликативной вилки (РВ) ДНК, имеющими одно или два плеча, изучено методами флуоресцентного титрования и скорости седиментации. В присутствии АМФ-PNP (негидролизуемого аналога АТФ) I преимущественно связывается с 5'-плечом РВ, имеющей одно плечо, со сродством, в 5 раз большим к 5'-плечу. Асимметрия связывания согласуется с полярностью 5''-'3' связывания I с однонитевой ДНК. Двунитевая часть РВ не вносит вклад в свободную энергию связывания и играет пассивную роль в связывании I с РВ, налагая стерич. ограничения на образование непродуктивных комплексов I с РВ. Два гексамера I связываются с РВ, имеющей 2 плеча (по одному с каждым плечом РВ). Сродство гексамера I к 5'-плечу такой РВ не зависит от присутствия 3'-плеча, к-рое находится в конформации, легко доступной для связывания следующего гексамера I. Это позволяет предположить, что 3'-плечо пространственно отделено от 5'-плеча настолько далеко, что может связывать большой гексамер I. Эти данные показали, что 3'-плечо не участвует в термодинамически стабильных взаимодействиях с гексамером I, связанным в стационарный комплекс с 5'-плечом РВ. США, Dep. of Human Biol. Chem. and Genetics, Univ. of Texas Med. Branch, Galveston, TX 77555-1053. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
РЕПЛИКАТИВНАЯ ВИЛКА
ПРОДВИЖЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ГЕЛИКАЗА DNAB
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.162

Автор(ы) : Sutton Mark D., Carr Kevin M., Vicente, Matias, Kaguni Jon M.
Заглавие : Echerichia coli DnaA protein. The N-terminal domain and loading of DnaB helicase at the E. coli chromosomal origin
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 51. - С. 34255-34362
Аннотация: Показано, что белок-инициатор репликации DnaA (I) Escherichia coli активно опосредует погрузку ДНК-геликазы DnaB (II) на область начала репликации хромосомы oriC. Методом поверхностного плазмонного резонанса обнаружено временное связывание с II области остатков 111-148 в I. Второй функциональный домен, расположенный на N-конце I и участвующий в образовании уникальной нуклеопротеиновой структуры, вызывает стабильное связывание II в процессе инициации. Удаление 62 N-концевых остатков I устраняет образование предпраймирующего комплекса с участием II. Высказано предположение, что активный механизм вызывает погрузку эукариотич. репликативной геликазы. США, Dep. Biochem., Michigan State Univ., East Lancing, MI 48824-1319. Библ. 56
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ХРОМОСОМА
ИНИЦИАЦИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК ИНИЦИАЦИИ РЕПЛИКАЦИИ DNAA
СТРУКТУРА
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ФУНКЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ДНК-ГЕЛИКАЗА DNAB
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска