Поисковый запрос: (<.>S=ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ<.>) |
Общее количество найденных документов : 194
Показаны документы с 1 по 20
|
|
1.
| Факторы, влияющие на летальный эффект "мышиного" токсина Yersinia pestis // Биотехнология, 2000, N 4.-С.35-39
|
2.
| Факторы, влияющие на летальный эффект "мышиного" токсина Yersinia pestis // Биотехнология, 2000, N 4.-С.35-39
|
3.
| Стражевская Н.Б. Роль дисульфидных мостиков негистоновых белков в квазисубъединичной организации хромосомальной ДНК в механизме радиационного поражения // 1 Всес. радиобиол. съезд, Москва, 21-27 авг., 1989. -Пущино, 1989, Т. 5..-С.1217-1219
|
4.
| Стражевская Н.. Роль дисульфидных мостиков негистоновх белков в квазисубъединичной организации хромосомальной ДНК и механизме радиационного поражения // 1 Всес. радиобиол. съезд, Москва, 21- 27 авг., 1989. -Пущино, 1989, Т. 1.-С.168-169
|
5.
| Елисеева Л.С. Раннее розеткообразование у мышей и влияние на него 5-окситриптофана // Бюл. СО АМН СССР, 1989, N 5-6.-С.90-94
|
6.
| Тимощенко А.С. Определение дисульфидных связей и сульфгидрильных групп в запасных белках злаковых // Физиол. раст., 1992. Т. 39, N 5.-С.1034-1044
|
7.
| Новые полипептидные токсины из яда кобры // Горизонты физ.-хим. биол.. -Пущино, 2000, Т.1.-С.91
|
8.
| Методика исследования прочности дисульфидных связей гликопротеинов желудочной слизи Фишер А. А., Борисов Ю. Ю. - 1991
|
9.
| Юров Г.К. Межмолекулярные дисульфидные связи поверхностных полипептидов вируса инфекционного ларинготрахеита кур // Вопр. вирусол., 1993. Т. 38, N 4.-С.174-176
|
10.
| Конформационные различия рицина и агглютинина рицина в растворе и кристалле // Докл. РАН, 2001. Т. 376, N 5.-С.687-689
|
11.
| Ташенова А.А. Изучение иммунореактивных свойств вируса гриппа, инактивированного вследствие редуцирующих воздействий // Тр. Ин-та микробиол. и вирусол. АН КазССР, 1989. Т. 36.-С.98-104
|
12.
| Yu Зависимость между тиоловыми [группами], дисульфидными [связями] и связывающей активностью рецепторов инсулина в мембранах плаценты человека // Шэн'у хуасюэ цзачжи, 1992. Vol. 8, N 1.-С.54-60
|
13.
| Устин А.В. Дисульфидные связи полипептидов вируса африканской чумы свиней // Вопр. вет. вирусол., микробиол. и эпизоотол.. -Покров, 1992, Ч.1..-С.30-31
|
14.
| Саная Т.В. Действие ионизирующей радиации на термодинамические свойства рибонуклеазы // Радиац. исслед., 1989. Т. 5.-С.39-44
|
15.
| Временное приобретение внутрицепочечных дисульфидных связей нуклеокапсидным белком (NP) вируса гриппа // Вопр. вирусол., 2005. Т. 50, N 2.-С.9-13
|
16.
| Chen Влияние белка с дисульфидными связями не текстуру вареного риса // Zuowu xuebao, 2007. Vol. 33, N 1.-С.167-170
|
17.
| Vibrion spp. secrete proaerolysin as a folded dimer without the need for disulphide bond formation // Mol. Microbiol., 1995. Vol. 17, N 6.-С.1035-1044
|
18.
| Variable-loop-deleted variants of the human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoprotein can be stabilized by an intermolecular disulfide bond between the gp120 and gp41 subunits // J. Virol., 2000. Vol. 74, N 11.-С.5091-5100
|
19.
| Variable-loop-deleted variants of the human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoprotein can be stabilized by an intermolecular disulfide bond between the gp120 and gp41 subunits // J. Virol., 2000. Vol. 74, N 11.-С.5091-5100
|
20.
| Two conserved cysteine triads in human Ero1'альфа' cooperate for efficient disulfide bond formation in the endoplasmic reticulum // J. Biol. Chem., 2004. Vol. 279, N 29.-С.30047-30052
|
&uf('+1W2226#',v2226), ?>
|
|