СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 02.06-04И3.313

Автор(ы) : Essigke T., Vagedes P., Rabenstein B., Knapp E.-W.
Заглавие : Reaction mechanism of Drosophila alcohol dehydrogenase : Abstr. 3rd European Biophysics Congress, Munchen, Sept. 9-13, 2000
Источник статьи : Eur. Biophys. J. - 2000. - Vol. 29, N 4-5. - С. 281
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза установлено, что в реакции, катализируемой алкогольдегидрогеназой (АДГ) Drosophila, принимают участие Ser138, Tyr151 и Lys155. Изучение кристаллической структуры АДГ и экспериментальные результаты предполагают включение в механизм реакции депротонирование Tyr-151 и/или Ser-138 и участие Lys-155 в связывании НАД. Электростатические расчеты и титры Монте-Карло показали, что в спокойном состоянии фермента Ser-138 и Tyr-151 протонированы. Другие аминокислотные остатки, близкие к активному центру, имеют нормальные значения pK. На основании полученных результатов рассчитаны EVB для депротонирования и окислительной реакции. Германия, Freie Univ. Berlin, Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie, Inst. Chemie, D014195 Berlin
ГРНТИ : 34.33.19
Предметные рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ
ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ
ОКИСЛЕНИЕ
DROSOPHILA
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 15.05-04А4.15

Автор(ы) : Adhikary, Amitava, Kumar, Anil, Palmer Brian J., Todd Andrew D., Heizer Alixia N., Sevilal Michael D.
Заглавие : Reactions of 5-methylcytosine cation radicals in DNA and model systems: Thermal deprotonation from the 5-methyl group vs. excited state deprotonation from sugar
Источник статьи : Int. J. Radiat. Biol. - 2014. - Vol. 90, N 6. - С. 433-445
Аннотация: Показано, что образование С-СН[2] из 5-метил-2'-дeзоксицитидинового катион-радикала (5-Me-2'-dC*{+}) происходит через депротонирование С5-метильной группы основания, находящейся в базовом состоянии. В возбужденных 5-Ме-2'-dC*{+} и 5-Ме-2',3'-dd C*{+} локализация спина и заряда на С3' с последующим депротонированием приводит к образованию С3'*. Т. обр., депротонирование С3' в возбужденном катион-радикале кинетически контролируется, и энергия С-Н связи сахара не является единственным контролирующим фактором в этом депротонировании. США, Dep. Chem.,Oakland Univ., Rochester, MI. Библ. 42
ГРНТИ : 34.49.17
Предметные рубрики: ДНК
НУКЛЕОТИДЫ
СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ РЕАКЦИЙ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 91.12-04А1.321

Автор(ы) : To, Yue Kwok, Lee, Minghe, Zheng, Jie, Callender, Robert
Заглавие : The determination of the pK[a] of histidine residues in proteins by Raman difference spectroscopy
Источник статьи : Biochim et biophys. acta protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1991. - Vol. 1078, N 2. - С. 296-302
Аннотация: Изучали протонирование и депротонирование His остатков в апо-форме трансферрина человека, используя высокочувствительный метод - классическое разностное комбинационное рассеяние (КР) (не резонансное). Данный метод позволяет обнаружить очень малые сигналы внутри больших и получить спектры КР малых молекул или молек. групп, связанных с белками или др. макромолекулами. Получены спектры КР His в р-ре при разл. pH (4,7; 5,6; 6,1; 8,9) в обл. 1000-1700 см{-}{1}. Наблюдаемые в спектрах изменения связаны с протонизацией-депротонизацией имидазольного кольца His. Получены аналогичные спектры для трансферрина. Построены разностные спектры КР трансферрина и His в р-ре при разл. pH по отношению к pH 8,9. При этом pH 12'+-' '+-'2 His остатков из имеющихся в белке 12 титруются. Разностные спектры белка и His в р-ре практически совпадают за исключением небольшой разницы в обл. 1200- 1400 см{-}{1}. Используя разностные спектры построили кривые титрования His в р-ре и в белке и определили значения pK[a]: 6,08'+-'0,01 и 6,56'+-'0,02 соотв. Авт. отмечают, что используемый метод чувствителен для обнаружения одного His остатка в м-ле с мол. м. 130 кД и определения кривой титрования одного остатка в белке с мол. м. 40 кД. США, Physics Dep., Emory Univ., Atlanta, GA, 30322. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.05.17
Предметные рубрики: СПЕКТРОСКОПИЯ
СПЕКТРОСКОПИЯ КОМБИНАЦИОННОГО РАССЕЯНИЯ
БЕЛКИ
ГИСТИДИН
ПРОТОНИРОВАНИЕ
ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.060

Заглавие : Effects of individual genetic substitutions of arginine residues on the deprotonation and reprotonation kinetics of the Schiff base during the bacteriorhodopsin photocycle
Источник статьи : Biophys. J. - 1991. - Vol. 60, N 1. - С. 172-178
Аннотация: определено время депротонирования и репротонирования Шиффова основания, образования и исчезновения переходных состояний во время фотоцикла семи бактериородопсиновых мутантов с заменой Arg7, 82, 164, 175, 225 или 227 на глутамин и Arg134 на цистеин. Все эти мутанты имеют увеличенную скорость депротонирования Шиффова основания по сравнению с бактериородопсином дикого типа (ebR), к-рый экспрессирован в E. coli и уменьшенную скорость при мутации Arg227. Температурная зависимость для данного мутанта указывает на то, что обнаруженное изменение в скорости репротонирования является рез-том большого уменьшения энергии и энтропии активации, похожего на зарегистрированное ранее для мутантов по Arg96. Полученные рез-ты указывают на то, что процесс репротонирования изменяется до контролируемого протон-диффузионного механизма в мутантах по Arg227 в рез-те изменения структуры протонного канала. Отношение поглощения (A/А) для каждого аргининового мутанта (кроме Аrg227 и Arg82) по сравнению с таковым для ebR сравнимо с обнаруженным для нативных пурпурных мембран. Остатки Arg227 и Arg82 по мнению авт., играют роль в индуцировании переходного поглощения в УФ-области во время фотоцикла. Библ. 39. США, Dep. Chem. Biochem., Univ. California, Los Angeles. CA 90024.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
МУТАНТЫ
АРГИНИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ОТДЕЛЬНЫЕ ЗАМЕНЫ
ШИФФОВО ОСНОВАНИЕ
ПРОТОНИРОВАНИЕ-ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.11-04Т2.331

Автор(ы) : Грошева В.И.
Заглавие : Влияние депротонирования на конформационное состояние молекулы тетрациклина
Источник статьи : Антибиотики и химиотерапия. - 1992. - Т. 37, N 1. - С. 11-14
Аннотация: На основании результатов изучения спектров кругового дихроизма отмечено, что увеличение pH р-ра сопровождается "разворачиванием - сворачиванием" А-кольца молекулы тетрациклина и переходом его в нейтр. области pH в конформацию, приближающуюся к планарной, а при увеличении полярности водного р-ра - к "свернутым" конформациям. Подобное поведение системы объясняют значит. лабильностью молекулы антибиотика при физиол. конц-иях ('ЭКВИВ'10{-}{5} М). Россия, Ин-т радиотехники и электроники, Москва. Библ. 9.
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ТЕТРАЦИКЛИН
КОНФОРМАЦИЯ
ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.02-04Б2.046

Автор(ы) : Der A., Szaraz S., Toth-Boconadi R., Tokaji Zs., Keszthelyi L., Stoeckenius W.
Заглавие : Alternative translocation of protons and halide ions by bacteriorhodopsin
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci USA. - 1991. - Vol. 88, N 11. - С. 4751-4755
Аннотация: Максимумы полосы оптич. поглощения бактериородопсина (Бр) в пурпурных мембранах Halobacteruim halobium, расположенный при 568 нм, сдвигается до 605 нм в ответ на закисление среды (рН 0-2) посредством H[2]SO[4]. Бр[6][0][5], имеющий синюю окраску, теряет св-ва светозависимой Н{+}-помпы, сопряженной с депротонированием Шиффова основания. Добавление KCl или KBr в конц-ии 4 М на фоне H[2]SO[4] восстанавливает пурпурный цвет Бр. Максимумы полосы оптич. поглощения пигмента в HCl и NBr расположены при 564 и 568 нм соотв. Бр[5][6][4] и Бр[5][6][8] (I и II соотв.) активны как генераторы мембранного потенциала на свету, при этом депротонирования Шиффова основания не наблюдается. По данным кинетич. анализа I и II, в отличие от нормального Бр, не снижают электрогенную активность при замене H[2]O на D[2]O. Скорость переноса заряда у I в 'ЭКВИВ'2 раза выше, чем у II. Данные показывают, что в кислой среде Бр функционирует как переносчик галидных анионов. Предложена модель действия Бр, к-рая применима и к галородопсину. Библ. 50. США, Dep. of Biochem. and Biophys. and Cardiov. Res. Inst., Univ. of California, San Francisco, San Francisco, CA 94143.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
БАКТЕРИОДОПСИН
ФУНКЦИЯ
ПЕРЕНОСЧИК ГАЛИДНЫХ АНИОНОВ
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
ШИФФОВО ОСНОВАНИЕ
ДЕПРОТОНИРОВАНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска