Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ДЕГРАДАЦИИ<.>)
Общее количество найденных документов : 634
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.299

Автор(ы) : Jeong, Jae Jun, Kim, Ji Hyun, Kim, Chi-Kyung, Hwang, Ingyu, Lee, Kyoung
Заглавие : 3- and 4-alkyephenol degradation pathway in Pseudomonas sp. strain KL28: Genetic organization of the Lap gene cluster and substrate specificities of phenol hydroxylase and catechol 2,3-dioxygenase
Источник статьи : Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 11. - С. 3265-3277
Аннотация: Ферменты и гены, ответственные за катаболизм высших алкилфенолов, не охарактеризованы у аэробных, бактерий. Pseudomonas sp. штамм KL28 может утилизировать широкий круг алкилфенолов, который включает 4-n-алкилфенолы (C[1]-C[5]). Гены, названные lap (для длиноцепочечных алкилфенолов) и кодирующие ферменты для катаболитного пути, были клонированы с использованием хромосомной ДНК и секвенированы. Гены lap локализованы в области размером 13,2 т. п. н., содержащей 14 ORFs, расположенных в порядке lap RBKLMNOPCEHJFG и имеющих одну и ту же транскрипционную ориентацию. Ген lap R транскрибируется независимо и кодирует член XylR/DmpR положительных транскрипционных регуляторов. Ген lap B, первый ген в опероне lap, кодирует катехол 2,3-диоксигеназу (C230). Гены lap KLMNOP и lap CEHJFG кодируют мультикомпонентную фенолгидроксилазу (mPH) и ферменты, которые деградируют производные 2-гидроксимукониевого полуальдегида (HMS) до промежуточных соединений TCA цикла, соответственно. Промотор P[labB] содержит звенья в положениях -24(GG) и -12(GC), которые обычно обнаруживаются в 'сигма'{54}-зависимых промоторах. Промоторный подсчет с использованием P[labB]: :gfp транскрипционной гибридной плазмиды показал, что lapB - промоторная активность индуцибельна. Промотор P[labB] отвечает на широкий круг (алкил)фенолов. Структурные гены, кодирующие ферменты, необходимые для этого катаболизма, являются сходными (42-69%) с генами, расположенными на катаболитной плазмиде pVJ150 из архея Pseudomonas sp. CF600, деградирующего фенол. Однако локус lap не включает гены, кодирующие HMS-гидролазу и ферредоксин. Известно, что последний функционально связан с C23O в процессе использования 4-алкилкатехолов, как субстратов. Окружение катаболитных генов lap обычно не обнаруживается в других оперонах, кодирующих метаразрыв. Исследования по субстратной специфичности показали, что mPH преимущественно окисляет 3- и 4-алкилфенолы до 4-алкилкатехолов. C23O преимущественно окисляет 4-алкилкатехолы через проксимальный (2,3)-разрыв. Данные процессы указывают, что два ключевых фермента имеют уникальную субстратную специфичность и определяют первоначальные процессы lap-пути у штамма KL28. Корея, Dep. of Microbiol., Changwon National Univ., Kyongnam 641-773. Библ. 83
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕНОЛЫ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ ФЕНОЛОВ LAP
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ФЕНОЛГИДРОЛАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
PSEUDOMONAS (BACT.)
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.10-04Б4.42

Автор(ы) : Jeong, Jae Jun, Kim, Ji Hyun, Kim, Chi-Kyung, Hwang, Ingyu, Lee, Kyoung
Заглавие : 3- and 4-alkyephenol degradation pathway in Pseudomonas sp. strain KL28: Genetic organization of the Lap gene cluster and substrate specificities of phenol hydroxylase and catechol 2,3-dioxygenase
Источник статьи : Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 11. - С. 3265-3277
Аннотация: Ферменты и гены, ответственные за катаболизм высших алкилфенолов, не охарактеризованы у аэробных, бактерий. Pseudomonas sp. штамм KL28 может утилизировать широкий круг алкилфенолов, который включает 4-n-алкилфенолы (C[1]-C[5]). Гены, названные lap (для длиноцепочечных алкилфенолов) и кодирующие ферменты для катаболитного пути, были клонированы с использованием хромосомной ДНК и секвенированы. Гены lap локализованы в области размером 13,2 т. п. н., содержащей 14 ORFs, расположенных в порядке lap RBKLMNOPCEHJFG и имеющих одну и ту же транскрипционную ориентацию. Ген lap R транскрибируется независимо и кодирует член XylR/DmpR положительных транскрипционных регуляторов. Ген lap B, первый ген в опероне lap, кодирует катехол 2,3-диоксигеназу (C230). Гены lap KLMNOP и lap CEHJFG кодируют мультикомпонентную фенолгидроксилазу (mPH) и ферменты, которые деградируют производные 2-гидроксимукониевого полуальдегида (HMS) до промежуточных соединений TCA цикла, соответственно. Промотор P[labB] содержит звенья в положениях -24(GG) и -12(GC), которые обычно обнаруживаются в 'сигма'{54}-зависимых промоторах. Промоторный подсчет с использованием P[labB]: :gfp транскрипционной гибридной плазмиды показал, что lapB - промоторная активность индуцибельна. Промотор P[labB] отвечает на широкий круг (алкил)фенолов. Структурные гены, кодирующие ферменты, необходимые для этого катаболизма, являются сходными (42-69%) с генами, расположенными на катаболитной плазмиде pVJ150 из архея Pseudomonas sp. CF600, деградирующего фенол. Однако локус lap не включает гены, кодирующие HMS-гидролазу и ферредоксин. Известно, что последний функционально связан с C23O в процессе использования 4-алкилкатехолов, как субстратов. Окружение катаболитных генов lap обычно не обнаруживается в других оперонах, кодирующих метаразрыв. Исследования по субстратной специфичности показали, что mPH преимущественно окисляет 3- и 4-алкилфенолы до 4-алкилкатехолов. C23O преимущественно окисляет 4-алкилкатехолы через проксимальный (2,3)-разрыв. Данные процессы указывают, что два ключевых фермента имеют уникальную субстратную специфичность и определяют первоначальные процессы lap-пути у штамма KL28. Корея, Dep. of Microbiol., Changwon National Univ., Kyongnam 641-773. Библ. 83
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕНОЛЫ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ ФЕНОЛОВ LAP
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ФЕНОЛГИДРОЛАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
PSEUDOMONAS (BACT.)
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.11-04Б3.163

Автор(ы) : Mouz S., Merlin C., Springael D., Toussaint A.
Заглавие : A GntR-like negative regulator of the biphenyl degradation genes of the transposon Tn4371
Источник статьи : Mol. and Gen. Genet. - 1999. - Vol. 262, N 4-5. - С. 790-799
Аннотация: Tn4371 - транспозон длиной 55 т.п.н., выделенный из Ralstonia eutropha A5. Он несет гены деградации бифенил/4-хлор- бифенилов, образующие кластер длиной 13 т.п.н., локализованный посередине. Секвенирование ДНК выявило два потенциально регуляторных гена, bphR и bphS, фланкирующих этот район. Эксперименты по слиянию генов с использованием в качестве репортерного гена bphC, Нозерн-гибридизация и анализ удлинения затравки позволили сделать вывод, что гены bphEFGA1A2A3BCD транспозона образуют оперон, транскрибируемый с промотора pE ('сигма'70). На транскрипцию с pE не влияли делеции гена bphR, кодирующего предположительно LySR-подобный регулятор. Продукт гена bphS негативно регулировал pE и обнаруживал значительное сходство с GntR-подобными регуляторами. Это первое сообщение об участии GntR-подобного регулятора в деградации ароматических ксенобиотиков. Бельгия, Lab. Genet. des Procaryotes, Univ. Libre de Bruxelles, IBM, 12 rue des Pr. Jeneer et Brachet, B-6041 Gosselies. Библ. 36
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: RALSTONIA EUTROPHA (BACT.)
ТРАНСПОЗОНЫ
TN4371
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ДЕГРАДАЦИИ БИФЕНИЛОВ
ГЕНЫ-РЕГУЛЯТОРЫ
GNTR-ПОДОБНЫЙ НЕГАТИВНЫЙ РЕГУЛЯТОР
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.269

Автор(ы) : Konig, Christina, Eulberg, Dirk, Groning, Janosch, Lakner, Silvia, Seibert, Volker, Kaschabek Stefan R., Schlomann, Micahel
Заглавие : A linear megaplasmid, p1 CP, carrying the genes for chlorocatechol catabolism of Rhodococcus opacus 1 CP
Источник статьи : Microbiology. - 2004. - Vol. 150, N 9. - С. 3075-3087
Аннотация: Грамположительная актинобактерия Rhodococcus opacus 1CP способна утилизировать хлороароматические соединения в качестве источника углерода. Методом пульс-электрофореза показали наличие в ней 740 т. п. н. мегаплазмиды p1CP, исследовали ее линейную топологию и выявили присутствие ковалентно связанных белков. Сравнение последовательностей на концах привело к обнаружению 13 п. н. инвертированных повторов (TIR) как части 583/587 п. н. TIR, а также двух копий высоко консервативного центра (GCTXCGC) палиндромного мотива. Провели рестрикционный анализ p1CP. При помощи ПЦР и гибридизационных методов провели скрининг нескольких генов, кодирующих ферменты деградации хлороароматических соединений. Обнаружили ген малеилацетат редуктазы macA, c/c генный кластер 4-хлоро-3,5-дихлокатехол деградации и c/c2 генный кластер 3-хлорокатехол деградации, тогда как генные кластеры cat и pca катехольного пути на плазмиде отсутствовали. При неселективных условиях выделили c/c- и c/c2-дефектные мутанты 1CP.01 и 1CP.02, несущие укороченные плазмидные варианты p1CP.01 (500 т. п. н.) и p1CP.02 (400 т. п. н.). Германия, Interdisziplinares Okologisches Zentrum, Technishe Univ. Bergakademie Freiberg, Leipziger Str., 29, D-09599 Freiberg. Библ. 45
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ХЛОРОКАТЕХОЛ
МЕХАНИЗМ
ПЛАЗМИДЫ
ЛИНЕЙНАЯ МЕГАПЛАЗМИДА P1CP
СТРУКТУРА
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ ХЛОРОКАТЕХОЛА
ХАРАКТЕРИСТИКА
RHODOCOCCUS OPACUS (BACT.)
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.36

Автор(ы) : Bastianoni, Simone, Donati, Alessandro, Gastaldelli, Amalia, Marchettini, Nadia, Martini, Silvia, Rossi, Claudio
Заглавие : A modellistic view of the kinetics of metabolic processes: Differences in the glucose and xylose degradation pathway
Источник статьи : Chem. Phys. Lett. - 1999. - Vol. 310, N 1-2. - С. 38-42
Аннотация: Метод ЯМР-спектроскопии in vivo и избирательно меченые {13}C-сахара были использованы для изучения кинетики метаболических превращений глюкозы и ксилозы, характерных для изолированного штамма Klebsiella planticola G11. Экспериментальные данные были затем использованы для разработки модели, основанной на нелинейных дифференциальных уравнениях. Подсчитаны кинетические константы, относящиеся к различным путям метаболизма. Италия, Dep. Chem. and Biosyst. Sci. and CSGI, Univ. Siena. Pian Mantellini, 44-53100 Siena. Библ. 6
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: KLEBSIELLA PLANTICOLA (BACT.)
ШТАММ G11
ОСОБЕННОСТИ МЕТАБОЛИЗМА
КИНЕТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ГЛЮКОЗА
КСИЛОЗА
ПУТИ ДЕГРАДАЦИИ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.67

Автор(ы) : Bastianoni, Simone, Donati, Alessandro, Gastaldelli, Amalia, Marchettini, Nadia, Martini, Silvia, Rossi, Claudio
Заглавие : A modellistic view of the kinetics of metabolic processes: Differences in the glucose and xylose degradation pathway
Источник статьи : Chem. Phys. Lett. - 1999. - Vol. 310, N 1-2. - С. 38-42
Аннотация: Метод ЯМР-спектроскопии in vivo и избирательно меченые {13}C-сахара были использованы для изучения кинетики метаболических превращений глюкозы и ксилозы, характерных для изолированного штамма Klebsiella planticola G11. Экспериментальные данные были затем использованы для разработки модели, основанной на нелинейных дифференциальных уравнениях. Подсчитаны кинетические константы, относящиеся к различным путям метаболизма. Италия, Dep. Chem. and Biosyst. Sci. and CSGI, Univ. Siena. Pian Mantellini, 44-53100 Siena. Библ. 6
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: KLEBSIELLA PLANTICOLA (BACT.)
ШТАММ G11
ОСОБЕННОСТИ МЕТАБОЛИЗМА
КИНЕТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ГЛЮКОЗА
КСИЛОЗА
ПУТИ ДЕГРАДАЦИИ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 00.03-04М6.165

Автор(ы) : Fragner, Pascal, Presset, Olivier, Bernard, Nicole, Martinez, Jean, Roze, Claude, Aratan-Spire, Sonia
Заглавие : A new biological contribution of cyclo(His-Pro) to the peripheral inhibition of pancreatic secretion
Источник статьи : Amer. J. Physiol. - 1997. - Vol. 273, N 6. - С. E1127-E1132
Аннотация: Синтезируемый в гипоталамусе ТРГ обладает широким спектром центрального действия, включая стимуляцию секреции экзокринной части поджелудочной железы (экзПЖ). Эндокринная часть ПЖ также синтезирует ТРГ и секретирует его в периферическую циркуляцию. Ферментная деградация ТРГ приводит к образованию других биологических пептидов, включая цикло(Гис-Про), к-рые характеризуются значительно более продолжительным временем полужизни в циркуляции по сравнению с ТРГ. Показали, что цикло(Гис-Про), как и ТРГ, дозозависимо подавлял индуцированную 2-дезокси-D-глюкозой секреторную активность ПЖ, и не влияет на базальную и стимулированную холецистокинином секрецию амилазы изолированными ацинарными клетками ПЖ. Обсуждают роль цикло(Гис-Про) в обнаруженных ранее периферических эффектах ТРГ. Франция, Inst. Nat. de la Sante et de la Rech. Med. Unite 30, Mechanismt d'Action Cell. Hormones, Hopital Necktr-Enfants-Malades, 75743 Paris Cedex 15. Библ. 35
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: ТИРОЛИБЕРИН
ПРОДУКТ ДЕГРАДАЦИИ ЦИКЛО(ГИС-ПРО)
ВЛИЯНИЕ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
СЕКРЕЦИЯ
АМИЛАЗА
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.01-04Б2.58

Автор(ы) : Moiseeva Olga V., Solvanikova Inna P., Kaschabek Stefan R., Groning, Janosch, Thiel, Monika, Golovleva Ludmila A., Schlomann, Michael
Заглавие : A new modified ortho cleavage pathway of 3-chlorocatechol degradaton by Rhodococcus opacus 1CP: Genetic and biochemical evidence
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 19. - С. 5282-5292
Аннотация: 4-хлоро- и 2,4-дихлорофенол-деградирующий штамм Rhodococcus opacus 1CP обладает способностью минерализовать 2-хлорофенол при длительной адаптации, а также достаточно активен в отношении 3-хлоркатехола. Разработали ПЦР-праймеры и с их помощью клонировали соответствующий ген из генома Rhococuccus opacus 1CP. На плазмиде pROP1 получили 9,5 т. п. н. фрагмент ДНК, содержащий 9 рамок считывания. Идентифицировали генный кластер из 4-х генов катаболизма хлорокатехола. Исследование методом высокоэффективной жидкостной хроматографии продуктов соответствующих генов привело к заключению, что во время деградации 3-хлоркатехола в Rhodocuccus opacus 1CP дехлоринация катализируется муконолактон изомеразосвязанным энзимом, а не специализированной хлоромуконатциклоизомеразой. Германия, Inst. fur Mikrobiologie, Univ. of Stuttgart, 70550. Библ. 50
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
3-ХЛОРКАТЕХОЛ
МЕХАНИЗМ
ORTO-РАЗРЫВ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ 3-ХЛОРОКАТЕХОЛА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
МУКОНОЛАКТОН ИЗОМЕРАЗОСВЯЗАННЫЙ ЭНЗИМ
RHODOCOCCUS OPACUS (BACT.)
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.226

Автор(ы) : Hasegawa, Yoshie, Muraki, Takamichi, Tokuyama, Tai, Iwaki, Hiroaki, Tatsuno, Michiaki, Lau Peter C.K.
Заглавие : A novel degradative pathway of 2-nitrobenzoate via 3-hydroxyanthranilate in Pseudomonas fluorescens strain KU-7
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 2000. - Vol. 190, N 2. - С. 185-190
Аннотация: Бактериальный штамм, идентифицированный как Pseudomonas fluorescens KU-7, является одним из 12 новых изолятов, способных расти на 2-нитробензоате как источнике углерода, азота и энергии. Хроматографический анализ метаболитов указывал, что 3-гидроксиантранилат является полупродуктом метаболизма 2-нитробензоата в клетках KU-7. Необработанные экстракты клеток KU-7 конвертировали 2-нитробензоат до 3-гидроксиантранилата с окислением 2 молекул NADPH. Разрушение кольца 3-гидроксиантранилата ведет к образованию промежуточного желтого продукта, идентифицированного на 2-амино-3-карбоксимуконовый 6-полуальдегид, характеризующимся максимум абсорбции при 360 нм. Исходные ферменты пути деградации 2-нитробензоата являлись индуцибельными, т. к. растущие на сукцинате клетки продуцировали очень низкие ферментативные активности. Япония, Dep. Biotechnol., Fac. Eng. and High Technol. Res. Cent., Kansai Univ., Yamate-cho, Suita, Osaka 564-8680
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
НИТРОАРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
2-НИТРОБЕНЗОАТ
МЕХАНИЗМ
НОВЫЙ ПУТЬ ДЕГРАДАЦИИ
ПОЛУПРОДУКТЫ
PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
ШТАММ KU-7
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.261

Автор(ы) : Canosa, Ines, Sanchez-Romero, Juan Manuel, Yuste, Luis, Rojo, Fernando
Заглавие : A positive feedback mechanism controls expression of AlkS, the transcriptional regulator of the Pseudomonas oleovorans alkane degradation pathway
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 4. - С. 791-799
Аннотация: Белок AlkS (I), кодируемый геном alkS плазмиды ОСТ Pseudomonas oleovorans, активирует экспрессию ферментов ассимиляции алканов (II) и позитивно и негативно регулирует экспрессию собственного гена alkS. В отсутствие II alkS экспрессируется с промотора PalkS1, узнаваемого РНК-полимеразой E'сигма'{S} и гораздо более активного в стационарной, чем в экспоненциальной фазе роста. I негативно регулирует этот промотор и ограничивает экспрессию I в стационарной фазе в отсутствие II. I в присутствии II более сильно репрессирует PalkS1 и одновременно активирует второй промотор PalkS2, расположенный на расстоянии 37 п. н. с 3'-стороны от PalkS1. Активация PalkS2 обеспечивает эффективную экспрессию alkS в присутствии II. Транскрипция с PalkS2 модулируется катаболитной репрессией в присутствии хороших источников С. Высказано предположение, что экспрессия alkS регулируется механизмом положительной обратной связи, вызывающим быстрое увеличение транскрипции alkS в присутствии II и быстрое выключение при исчерпании II. Испания, Dep. Biotecnol. Microbiana, Ctr. Nac. Biotecnol., CSIC-UAU, Cantoblanco, 28049 Madrid. Библ. 40
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: КАТАБОЛИЗМ
АЛКАНЫ
ДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ПЛАЗМИДНЫЕ БЕЛКИ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК-АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ ALKS
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ АЛКАНОВ ALK
РЕГУЛЯЦИЯ
PSEUDOMONAS OLEOVORANS (BACT.)
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.02-04Б2.175

Автор(ы) : Kurihara, Shin, Kato, Kenji, Asada, Kei, Kumagai, Hidehiko, Suzuki, Hideyuki
Заглавие : A putrescine-inducible pathway comprising PuuE-YneI in which 'гамма'-aminobutyrate is degraded into succinate in Escherichia coli K-12
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 18. - С. 4582-4591
Аннотация: Escherichia coli обладает двумя наборами ферментов диссимиляции 'гамма'-аминобутирата в сукцинат (GabT-GabD и PuuE-YneI). Охарактеризованы ферменты второй пары - PuuE-YneI и изучена их экспрессия. Анализ профилей аминокислот в мутантных клетках 'ДЕЛЬТА'puuE и/или 'ДЕЛЬТА'gabT показал, что PuuE играет важную роль в метаболизме янтарного семиальдегида у E. coli. Установлено, что аминокислотные последовательности GabT и PuuE сходны на 67,4%, причем активный центр ферментов отличается высоким уровнем консерватизма, существенным для катализа является Lys-247. Однако, регуляция экспрессии PuuE существенно отличается от таковой у GabT:PuuE индуцируется путресцином и подавляется сукцинатом и в условиях слабой аэрации, тогда как GabT экспрессируется конститутивно. Аналогично YneI индуцируется путресцином, тогда как на GabD к нему безразличен. Таким образом, y E. coli пара PuuE-YneI важна при утилизации путресцина как единственного источника азота и углерода. Япония, Div. Appl. Biol., Grad. Sch. Sci. & Technol., Kyoto Inst. Technol., Goshokaido-cho, Matsugasaki, Sakyoku, Kyoto 606-8585. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДИССИМИЛЯЦИЯ
ГАММА-АМИНОБУТИРАТ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПУТРЕСЦИН
УТИЛИЗАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ ДЕГРАДАЦИИ ПОЛИАМИНОВ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 14.02-04Б4.108

Автор(ы) : Kurihara, Shin, Kato, Kenji, Asada, Kei, Kumagai, Hidehiko, Suzuki, Hideyuki
Заглавие : A putrescine-inducible pathway comprising PuuE-YneI in which 'гамма'-aminobutyrate is degraded into succinate in Escherichia coli K-12
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 18. - С. 4582-4591
Аннотация: Escherichia coli обладает двумя наборами ферментов диссимиляции 'гамма'-аминобутирата в сукцинат (GabT-GabD и PuuE-YneI). Охарактеризованы ферменты второй пары - PuuE-YneI и изучена их экспрессия. Анализ профилей аминокислот в мутантных клетках 'ДЕЛЬТА'puuE и/или 'ДЕЛЬТА'gabT показал, что PuuE играет важную роль в метаболизме янтарного семиальдегида у E. coli. Установлено, что аминокислотные последовательности GabT и PuuE сходны на 67,4%, причем активный центр ферментов отличается высоким уровнем консерватизма, существенным для катализа является Lys-247. Однако, регуляция экспрессии PuuE существенно отличается от таковой у GabT:PuuE индуцируется путресцином и подавляется сукцинатом и в условиях слабой аэрации, тогда как GabT экспрессируется конститутивно. Аналогично YneI индуцируется путресцином, тогда как на GabD к нему безразличен. Таким образом, y E. coli пара PuuE-YneI важна при утилизации путресцина как единственного источника азота и углерода. Япония, Div. Appl. Biol., Grad. Sch. Sci. & Technol., Kyoto Inst. Technol., Goshokaido-cho, Matsugasaki, Sakyoku, Kyoto 606-8585. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ДИССИМИЛЯЦИЯ
ГАММА-АМИНОБУТИРАТ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПУТРЕСЦИН
УТИЛИЗАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ ДЕГРАДАЦИИ ПОЛИАМИНОВ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.11-04Б2.223

Автор(ы) : Ahn, Ji-Young, Kim, Yang-Hoon, Min, Jiho, Lee, Jeewon
Заглавие : Accelerated degradation of dipentyl phthalate by Fusarium oxysporum f. sp. pisi cutinase and toxicity evaluation of its degradation products using bioluminescence bacteria
Источник статьи : Curr. Microbiol. - 2006. - Vol. 52, N 5. - С. 340-344
Аннотация: Изучали эффективность двух липолитических ферментов (грибной кутиназы и дрожжевой эстеразы (FC и YE, соответственно) при деградации дифенилфталата (DPeP). Скорость деградации DPeP FC была неожиданно высокой, напр., почти 60% начального DPeP (500 мг/л) было разрушено в течение 2,5 ч и 'ЭКВИВ'40% разложенного DPeP исчезало в первые 15 мин. С участием YE, несмотря на ту же конц-ию, 87% DPeP оставалось даже после 3 дней обработки. Конечный хим. состав после 3 дней значительно зависел от использованного фермента. Во время деградации с FC большая часть DPeP превращалась в 1,3-изобензофурандион (IBF) путем гидролиза. Однако, при деградации с YE, кроме IBF, в большом кол-ве образовывался пентилметилфталат. Контроль токсичности с помощью различных рекомбинантных биолюминесцентных бактерий показал, что продукты деградации, полученные с участием YE, представляли опасность токсичности, вызывая окислительный стресс и угрозу синтезу белка. Юж. Корея, Dep. of Chem. and Biol. Engineering, Korea Univ., Sungbuk-Gu, Seoul, 136-713
ГРНТИ : 34.27.23
Предметные рубрики: ДИФЕНИЛФТАЛАТ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПРОДУКТЫ ДЕГРАДАЦИИ
ОЦЕНКА ТОКСИЧНОСТИ
ТЕСТ - БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
FUSARIUM OXYSPORUM (FUNGI)
F. SP. PISI
КУТИНАЗА
СРАВНЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ
ДРОЖЖЕВАЯ ЭСТЕРАЗА
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.01-04Б3.120

Автор(ы) : Ahn, Ji-Young, Kim, Yang-Hoon, Min, Jiho, Lee, Jeewon
Заглавие : Accelerated degradation of dipentyl phthalate by Fusarium oxysporum f. sp. pisi cutinase and toxicity evaluation of its degradation products using bioluminescence bacteria
Источник статьи : Curr. Microbiol. - 2006. - Vol. 52, N 5. - С. 340-344
Аннотация: Изучали эффективность двух липолитических ферментов (грибной кутиназы и дрожжевой эстеразы (FC и YE, соответственно) при деградации дифенилфталата (DPeP). Скорость деградации DPeP FC была неожиданно высокой, напр., почти 60% начального DPeP (500 мг/л) было разрушено в течение 2,5 ч и 'ЭКВИВ'40% разложенного DPeP исчезало в первые 15 мин. С участием YE, несмотря на ту же конц-ию, 87% DPeP оставалось даже после 3 дней обработки. Конечный хим. состав после 3 дней значительно зависел от использованного фермента. Во время деградации с FC большая часть DPeP превращалась в 1,3-изобензофурандион (IBF) путем гидролиза. Однако, при деградации с YE, кроме IBF, в большом кол-ве образовывался пентилметилфталат. Контроль токсичности с помощью различных рекомбинантных биолюминесцентных бактерий показал, что продукты деградации, полученные с участием YE, представляли опасность токсичности, вызывая окислительный стресс и угрозу синтезу белка. Юж. Корея, Dep. of Chem. and Biol. Engineering, Korea Univ., Sungbuk-Gu, Seoul, 136-713
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ДИФЕНИЛФТАЛАТ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПРОДУКТЫ ДЕГРАДАЦИИ
ОЦЕНКА ТОКСИЧНОСТИ
ТЕСТ - БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
FUSARIUM OXYSPORUM (FUNGI)
F. SP. PISI
КУТИНАЗА
СРАВНЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ
ДРОЖЖЕВАЯ ЭСТЕРАЗА
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.08-04М4.104

Автор(ы) : Soemitro, Soetijoso, Block Kevin P., Crowell Pamela L., Harper Alfred E.
Заглавие : Activities of branched-chain amino acid-degrading enzymes in liver from rats fed different dietary levels of protein
Источник статьи : J. Nutr. - 1989. - Vol. 119, N 8. - С. 1203-1212
Аннотация: У крыс, получавших до 9 дней рационы с квотой белка (казеина) 0-50%, уровни аминокислот с разветвленной цепью (АКРЦ: Лей, Иле, Вал) в плазме, мышцах и печени были пропорциональны потреблению белка. Содержание соответствующих 'альфа'-кетокислот с разветвленной цепью (ККРЦ) возрастало с ростом квоты белка лишь до 20%, а далее наступало насыщение. Активность аминотрансфераз АКРЦ в цитозоле печени на 2-й день опыта была повышена у крыс, получавших 50% белка, а на 9-й день - у получавших 0-5% белка. Активность митохондриальной аминотрансферазы АКРЦ не зависела от квоты белка в рационе. Базальная активность дегидрогеназы ККРЦ митохондрий и доля фосфорилированного (активированного) фермента в его общем пуле были пропорциональны потреблению белка на 2-й и 6-й дни опыта. США, Univ. of Wisconsin, Madison, WI 53706. Библ. 57.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ПИТАНИЕ
БЕЛКИ
ПЕЧЕНЬ
АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕРМЕНТЫ ДЕГРАДАЦИИ
КРЫСЫ
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 00.08-04И8.229

Автор(ы) : Rosochacki, Stanislaw Jozef, Bidwell-Porebska, Krystyna, Piotrowski, Jerzy, Polozsynowicz, JarosLaw
Заглавие : Activity of the protein degrading system in the skeletal muscle and liver of F[1] (Boer*Polish White Improved) growing goats
Источник статьи : Anim. Sci. Pap. and Repts. - 1997. - Vol. 15, N 4. - С. 201-212
Аннотация: Охарактеризованы гибриды F1, которые отличаются от контрольных козлят Улучшенной польской белой породы более быстрым ростом, причем в обоих случаях самцы растут быстрее, чем самки. В образцах мышц и печени, полученных от молочных козлят весом 16-17 кг определяли активность катепсина D, чувствительного к пепстатину катепсина D, кислой аутолитической активности (КАА) и активность КАА в присутствии ингибитора - пепстатина или леупептина, а также уровни ДНК, РНК и белка. У козлят F1 обоего пола уровень ДНК был ниже, а соотношение белок: ДНК - выше, чем у козлят белой польской породы, что указывает на более быстрое достижение козлятами F1 мышечной и физиологической зрелости. В печени козлят F1 уровень РНК, ДНК и соотношение белок: ДНК было выше, чем у козлят белой польской породы, а активность чувствительного к пепстатину катепсина D была ниже. Польша, Polish Acad. Sci. Inst. Genet., Animal Breeding, Mrokow. Библ. 35
ГРНТИ : 34.23.59
Предметные рубрики: БЕЛОК
СИСТЕМЫ ДЕГРАДАЦИИ
АКТИВНОСТЬ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ПЕЧЕНЬ
КОЗЫ
ГИБРИДЫ F1
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.205

Автор(ы) : Arai, Hiroyuki, Akahira, Saiko, Ohishi, Tohru, Kudo, Toshiaki
Заглавие : Adaptation of Comamonas testosteroni TA441 to utilization of phenol by spontaneous mutation of the gene for a trans-acting factor
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 33, N 6. - С. 1132-1140
Аннотация: Comamonas testosteroni TA441 адаптируется к использованию фенола (I) при инкубации с I как главным источником С и имеет кластер генов aphKLMNOPQB, кодирующий фенолгидроксилазу (II) и катехин-2,3-диоксигеназу (III), и дивергентно транскрибируемый регуляторный ген aphR. Эти гены до адаптации являются молчащими. С 3'-стороны от aphR найден ген aphS, кодирующий белок AphS (IV) из семейства Gnt регуляторов транскрипции. Все адаптированные к I штаммы имеют мутации в aphS или в межгенной области aphR-aphS, экспрессируют II и III в присутствии I и имеют повышенную транскрипц. активность промоторов aphK и aphR. Штамм с разрушением гена aphS проявляет такие же св-ва, так что адаптация вызвана мутациями aphS. Методом задержки ЭФ-миграции показано, что IV связывается с 2 специфич. сайтами в промоторной области между aphK и aphR. Эти данные показали, что IV является транс-действующим репрессором транскрипции генов aph у штамма ТА441. Япония, Inst. Phys. and Chem. Res. (RIKEN), Wako, Saitama 351-0196. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕНОЛ
МЕХАНИЗМ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ ФЕНОЛА APHKLMNOPQB
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ APHS
ФУНКЦИЯ
COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.271

Автор(ы) : Arai, Hiroyuki, Akahira, Saiko, Ohishi, Tohru, Maeda, Michihisa, Kudo, Toshiaki
Заглавие : Adaptation of Comamonas testosteroni TA441 to utilize phenol: Organization and regulation of the genes involved in phenol degradation
Источник статьи : Microbiology. - 1998. - Vol. 144, N 10. - С. 2895-2903
Аннотация: Comamonas testosteroni TA441 не использует фенол (I) в кач-ве единственного источника C и энергии, но через 2-3 недели инкубации в среде с I приобретает такую способность. У адаптированного штамма P1 I индуцирует фенолгидроксилазу (II) и катехин-2,3-диоксигеназу (III), т. е. I разрушается по мета-пути. Из штаммов TA441 и P1 выделены кластеры генов деградации I. Структурные гены II и III (aphKLMNOPQB) и регуляторный ген aphR семейства NtrC сцеплены в противоположной транскрипц. организации. Клонированные гены aprKLMNOPQB из обоих штаммов продуцируют активные II и III в штамме TA441. Оба штамма имеют одинаковые последовательности aphR и межгенной промоторной области aphK и aphR. Однако активность промоторов aphK и aphR в штамме Р1 выше, чем в штамме ТК441. Промотор aphK неактивен в мутантах aphR, к-рые не растут на I. Мутант aphR штамма P1 растет на I после трансформации рекомбинантным геном aphR, но штамм ТА441 не растет. Это позволило предположить, что экспрессия генов aph выключена неидентифицированным репрессором в штамме TA441 и что этот репрессор модифицирован в штамме P1. Япония, Lab. Microbiol., Inst. Phys. and Chem. Res. (RIKEN), Wako, Saitama 351-0198. Библ. 34
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БЕОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕНОЛ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ ФЕНОЛА APHKLMNOPQB
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФУНКЦИЯ
COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.206

Автор(ы) : Marcomini, Antonio, Pojana, Giulio, Carrer, Claudio, Cavalli, Luciano, Cassani, Giorgio, Lazzarin, Mario
Заглавие : Aerobic biodegradation of monobranched aliphatic alcohol polyethoxylates
Источник статьи : Environ. Toxicol. and Chem. - 2000. - Vol. 19, N 3. - С. 555-560
Аннотация: Аэробную биодеградацию полиэтоксилата 2-бутилкаприлового спирта (2Bu-C[8]AE) изучали в стандартизованных лабораторных условиях с целью определить влияние длины 2-алкильной цепи на механизм биодеградации моноразветвленных полиэтоксилатов спиртов (AE[s]). Показано, что длина алкильной цепи 2-алкильного заместителя является фактором, определяющим путь биодеградации моноразветвленных AE[s]. Короткие 2-алкильные заместители (метильная и этильная группы) предусматривают механизм расщепления, приводящий к образованию полиэтиленгликолей, в то время как AE[s] с более длинными алкильными заместителями, такие как 2Bu-C[8]AE, деградировали в ходе гидролитического окисления алкильной и полиэтоксильной цепей с образованием AE метаболитов с карбоксильными группами и на гидрофобной и на гидрофильной частях молекулы. Италия, Dep. Environmental Sci., Univ. Venice, Calle Larga S. Marta 2137, I-30123, Venice. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
АЭРОБНАЯ БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИЭТОКСИЛАТЫ АЛИФАТИЧЕСКИХ СПИРТОВ
ДЛИНА АЛКИЛЬНОЙ ЦЕПИ
ВЛИЯНИЕ НА МЕХАНИЗМ ДЕГРАДАЦИИ
ИЗУЧЕНИЕ
УСЛОВИЯ БИОДЕГРАДАЦИИ
Дата ввода:

20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 08.06-04Б4.131

Автор(ы) : Stenuit, Ben, Eyers, Laurent, Rozenberg, Raoul, Habib-Jiwan, Jean-Louis, Agathos Spiros N.
Заглавие : Aerobic growth of Escherichia coli with 2,4,6-trinitrotoluene (TNT) as the sole nitrogen source and evidence of TNT denitration by whole cells and cell-free extracts
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 2006. - Vol. 72, N 12. - С. 7945-7948
Аннотация: 2,4,6-тринитротолуол (ТНТ) с трудом поддается микробной деградации. Денитрование является основным этапом расщепления ТНТ. В настоящее время известны 3 NAD(P)H-зависимых фермента, осуществляющие реакцию нуклеофильного присоединения ионов водорода к ароматическому кольцу с последующим высвобождением нитрита. Это пентаэритритолтетранитрат-редуктаза Enterobacter cloaceae, ксенобиотическая редуктаза B Pseudomonas fluorescens и N-этилмалеимид-редуктаза Escherichia coli. Целью данной работы явилось определение кинетики денитрования ТНТ E. coli и выявление продуктов денитрования ТНТ. Показано, что E. coli в аэробных условиях растет на ТНТ в кач-ве единственного источника азота. Одновременно с частичным снижением концентрации ТНТ наблюдалось появление восстановленных продуктов деградации ТНТ. Денитрование ТНТ увеличивается в нерастущих клетках и достигает 0,516 мол на 1 мол ТНТ. В бесклеточных экстрактах денитрование ТНТ происходит в присутствии NAD(P)H. С помощью N{15}-меченного ТНТ удалось продемонстрировать образование изомеров аминодиметилтетранитробифенила и предложить возможный путь биодеградации ТНТ E. coli. Бельгия [Agathos S. N.], Unit of Bioengineering, Place Croix du Sud 2/19, 1348 Louvain-la-Neuve. Библ. 24
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ТРИНИТРОТОЛУОЛ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ ДЕГРАДАЦИИ ТРИНИТРОТОЛУОЛА
ПЕНТАЭРИТРИТОЛТЕТРАНИТРАТ-РЕДУКТАЗА
КСЕНОБИОТИЧЕСКАЯ РЕДУКТАЗА
ENTEROBACTER CLOACEAE (BACT.)
Дата ввода:

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)