СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДВУХДОМЕННАЯ СТРУКТУРА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.06-04М4.17

Автор(ы) : Ogawa, Hirofumi, Takusagawa, Fusao, Wakaki, Kunihiko, Kishi, Hiroyuki, Eskandarian Mohammad R., Kobayashi, Masashi, Date, Takayasu, Huh, Num-Ho, Pitot Henry C.
Заглавие : Rat liver serine dehydratase. Bacterial expression and two folding domains as revealed by limited proteolysis
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 18. - С. 12855-12860
Аннотация: Описаны некоторые свойства рекомбинантной сериндегидратазы печени крысы, экспрессированной в E. coli BL21. Фермент является гомодимером, состоящим из субъединиц с мол. массой 34 кД. Значения K[М] для серина и треонина равны 67 и 50 мМ соответственно. Протеаза V8 Staphylococcus aureus и трипсин расщепляют в сериндегидратазе пептидные связи при остатке Glu206 и Lys220 соответственно. Такое расщепление сопровождается инактивацией фермента. Модифицированная сериндегидратаза не диссоциирует на фрагменты при гель-фильтрации на Сефадексе G-75, но такая диссоциация происходит в присутствии 6 М мочевины. Полагают, что нативный фермент включает два домена, соединенных чувствительным к протеолизу фрагментом. Япония, Dep. Biochem., Fac. Med., Toyama Med. Pharm. Univ., Toyama 930-0194. Библ. 48
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: СЕРИНДЕГИДРАТАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ДВУХДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.02-04Б2.50

Автор(ы) : Whyteside, Graham, Gibson, Lucien, Scott, Moira, Finbow Malcolm E.
Заглавие : Assembly of the yeast vacuolar H{+}-ATPase and ATP hydrolysis occurs in the absence of subunit c
Источник статьи : FEBS Lett. - 2005. - Vol. 579, N 14. - С. 2981-2985
Аннотация: V-АТФазы представляют собой два доменных фермента Saccharomyces cerevisiae, образующие функционально связанные АТФ-гидролизирующий и протон-транслоцирующий секторы. Последний состоит из 5 полипептидов неизвестной стохиометрии. Две гомологичные субъединицы (c и c") играют важную роль в сборке молекулы фермента, тогда как c' не участвует в сборке, но необходима для функционального сопряжения фермента. Библ. 20
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: H{+}-АТФАЗА
ВАКУОЛЯРНАЯ ФОРМА
ДВУХДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ СВЯЗЬ
СУБЪЕДИНИЦА C"
СБОРКА
ДРОЖЖИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска