СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.114

Автор(ы) : Varo, Gyorgy, Lanyi Janos K.
Заглавие : Photoreactions of bacteriorhodopsin at acid pH
Источник статьи : Biophys. J. - 1989. - Vol. 56, N 6. - С. 1143-1151
Аннотация: При кислых pH бактериородопсин претерпевает обратимые спектроскопические изменения. Определены спектры поглощения разлиных образцов бактериородопсина из экспериментальных спектров смесей, формирующихся при низких pH в присутствии сульфата и хлорида. Зависимость их от pH и Clдает возможность построить модель, в к-рой прогрессивное протонирование пурпурной мембраны приводит к образованию "голубой мембраны", к-рая связывает (с увеличивающимся сродством при понижении pH) ионы Clс образованием "кислой пурпурной мембраны". Методом спектроскопии переходных состояний с многоканальным анализатором в голубой и кислой пурпурной мембранах идентифицированы интермедиаты фотоцикла измененных пигментов и описана их кинетика. Найдены черты сходства между фотореакциями кислых форм бактериородопсина и системы транспорта Clгалородопсина, где депротонирование основания Шиффа, возможно, скорее предотвращается отсутствием подходящих остатков аспартата, чем низкими pH. Библ. 44. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of CA., Irvine, CA 92717.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОРЕАКЦИИ
КИСЛЫЕ ЗНАЧЕНИЯ PH
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПРОТОНИРОВАНИЕ
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
АРХЕБАКТЕРИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.113

Автор(ы) : Fahmy, Karim, Siebert, Friedrich
Заглавие : The photoreaction of the deionized form of the purple membrane investigated by FTIR difference spectroscopy
Источник статьи : Photochem. and Photobiol. - 1990. - Vol. 51, N 4. - С. 459-464
Аннотация: Деионизация пурпурных мембран Halobacterium halobium сдвигает максимум поглощения бактериородопсина с 507 до 605 нм и ингибирует транспорт протонов. Получены FTIR-спектрограммы голубых мембран при 280К. Ретиналевая хромофорная группа находится в 13-цис или полностью-транс конформациях, соотношение между к-рыми регулируется светом. В отличие от пурпурных мембран, 13-цис изомер в голубой мембране быстрее образуется в темноте. Полностью-транс компонент образует L-интермедиат, стабилизируемый при 170К и весьма сходный с обычным L-интермедиатом. Отнесение ИКполос осуществлено с использованием бактериородопсина, регенерированного с {1}{3}C-ретиналем. Библ. 40. ФРГ, Inst. fur Biophysik und Strahlenbiologie der Univ., D-7800 Freiburg i. Brsg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ДЕИОНИЗОВАННАЯ ФОРМА
ФОТОРЕАКЦИЯ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ
ФУРЬЕ-СПЕКТРОСКОПИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.116

Автор(ы) : Jonas, Roy, Ebrey Thomas G.
Заглавие : Binding of a single divalent cation directly correlates with the blue-topurple transition in bacteriorhodopsin
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1991. - Vol. 88, N 1. - С. 149-153
Аннотация: В бактериородопсине Halobacterium halobium штамм S-9 охарактеризован специфический сайт связывания двувалентных катионов, регулирующий изменение цвета бактериородопсина (превращение голубых мембран (ГМ) с макс. поглощением 605 нм в пурпурные мембраны (ПМ) с макс. поглощения 558 нм). При идентификации этого сайта сначала была установлена корреляция между связыванием одного иона Ca{2}{+} на 1 бактериородопсин и кол-вом ГМ, превратившихся в ПМ. При снижении конц-ии свободного Ca{2}{+} ниже 1 мкМ и рН ниже 5,0 (0,5 мМ цитрат) наблюдается связывание Ca только с сайтом с высоким сродством, т. обр., это влияние отдельно от эффектов др. 2-валентных катионов. Затем титрованием ПМ было показано, что протоны поглощаются в 2 этапа (13 протонов с pK[a] 'ЭКВИВ'4-5 и 2 дополнительных с pK[a] 2,75 в 5 мМ MgSO[4], последняя рК[a] практически идентична рК[a] перехода от ПМ к ГМ. Переход ПМ к ГМ характеризуется рК[a] 'ЭКВИВ'2,05, являющейся рК[a] группы, к-рая при протонировании вызывает переход к ГМ. Предполагается, что в связывании катиона вовлечены асп-212 и взаимодействия с протонированным основанием Шиффа, асп-85, тир-57, тир-185, арг-82. Библ. 30. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of Illinois, Urbana, IL 61801.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ШТАММ S-9
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЦВЕТ
РЕГУЛЯЦИЯ
ДВУХВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
САЙТ СВЯЗЫВАНИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
ПЕРЕХОД
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска