СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.187

Автор(ы) : Fink D., Falke D., Wohlleben W., Engels A.
Заглавие : Nitrogen metabolism in Streptomyces coelicolor A3(2): Modification of glutamine synthetase I by an adenylyltransferase
Источник статьи : Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 9. - С. 2313-2322
Аннотация: Методом ПЦР и гетерологичными праймерами амплифицирован фрагмент гена аденилилтрансферазы (I) glnE Streptomyces coelicolor, гомологичный бактериальным генам glnE. I имеет типичный C-концевой аденилилтрансферазный домен GlnE. Ген glnE расположен на фрагменте AseI-C хромосомы S. coelicolor рядом с генами glnA и glnII глутаминсинтетаз (II) II-I и II-II. Сконструированы мутанты E4 и HT107 S. coelicolor с замещениями генов glnE и glnA. У мутанта glnE NH[4]{+} не вызывает негативной регуляции активности II-I, хотя у дикого типа он понижает ее на 40%. Мутант glnA не ауксотрофен по глутамину (III), но анализ 'гамма'-глутамилтрансферазной активности не обнаружил у него активности II-I. Обработка фосфодиэстеразой змеиного яда восстанавливает активность II-I в клетках E4 дикого типа, но не у мутанта E4. Утрата кратковременной регуляции II-I у мутанта E4 сопровождается увеличением отношения III: глутамат. ФРГ, Mikrobiol./Biotechnol., Eberhardt-Karls Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 60
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕН АДЕНИЛИЛТРАНСФЕРАЗЫ GLNE
АМПЛИФИКАЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МУТАНТЫ
ЗАМЕЩЕНИЕ ГЕНОВ GLNE
GLNA
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I
МОДИФИКАЦИЯ
АДЕНИЛИЛЦИКЛАЗА
АЗОТНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)
ШТАММ A3(2)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.325

Автор(ы) : Holtel A., Colonna-Romano S., Guida M., Riccio A., Merrick M.J., Iaccarino M.
Заглавие : The glnB gene of Rhizobium leguminosarum biovar viceae
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 58, N 2-3. - С. 203-207
Аннотация: У клубеньковых бактерий гороха (R. hizobium leguminosarum biovar viciae) лежащая выше гена glnA (структурный ген глутаминсинтетазы I) обнаружена открытая рамка считывания, кодирующая белок из 111 аминокислот (ORF111). Введение ORF111 в мутанты Escherichia coli и Klebsiella pneumoniae, дефектные по гену glnB, восстанавливает их глутаминсинтетазную активность, способность расти на среде без глутамина и (в случае К. pneumoniae) азотфиксирующую активность. Предполагается, что ген glnB, соответствующий ORF111, контролирует у клубеньковых бактерий гороха аденилирование глутаминсинтетазы I. Библ. 24. Италия, International Inst. of Genetics and Biophysics, CNR. via Marconi 10, Naples, Italy, and AFRC Institute of Plant Science Res. Nitrogen Fixation Lab., Univ. of Sussex, Brighton.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: PHIZOBIUM LEGUMINOSARUM (BACT.)
BV. VICIAE
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I
АДЕНИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН GLNB
КЛОНИРОВАНИЕ
КОМПЛЕМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
ШТАММ GLNB
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.08-04Б2.56

Автор(ы) : Saelices, Lorena, Robles-Rengel, Rocio, Florencio Francisco J., Muro-Pastor M.Isabel
Заглавие : A core of three amino acids at the carboxyl-terminal region of glutamine synthetase defines its regulation in cyanobacteria
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2015. - Vol. 96, N 3. - С. 483-496
Примечания : 26
Аннотация: Глутаминсинтетаза (I) типа I - ключевой фермент в обмене N. Активность I тонко контролируется равновесием C/N в клетке. У цианобактерий (ЦБ) молекула I обратимо регулирется с помощью двух белков, инактивирующих факторов IF7 и IF17. Ранее показали, что для связывания и ингибирования I необходимы 3 остатка аргинина в молекуле фермента. Объектом данной работы стала специфичность взаимодействия I/IF на примере двух модельных ЦБ - Synechocystis sp. PCC 6803 и Anabaena sp. PCC 7120. Были сконструированы различные химерные I двух ЦБ. Провели анализ этих белков вместе с направленым мутагенезом. Он показал, что для инактивации I необходимы 3 остатка аминокислот (Е419, N456 и R459). Три этих остатка входят в состав 56-членного С-конца молекулы I у Synechocystis. Моделирование белок-белкового "причаливания" I из Synechocystis к IF7 подтвердило роль выявленного взаимодействия I/IF. Испания, Isabel Muro-Pastor, Inst. de Bioquimica Vegetal y Fotosintesis, CSIS-Univ. de Sevilla, 41092. E-mail: imuro@ibvf.csis.es
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА I
SYNECHOCYSTIS SP. (BACT.)
ANABAENA SP. (BACT.)
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ С-КОНЦА МОЛЕКУЛЫ
ИНАКТИВИРУЮЩИЕ БЕЛКИ IF
ХИМЕРНЫЕ МОЛЕКУЛЫ
НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска