Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКИРОВАННАЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.220

Автор(ы) : Ravandi, Amir, Kuksis, Arnis, Shaikh Nisar A.
Заглавие : Glycated phosphatidylethanolamine promotes macrophage uptake of low density lipoprotein and accumulation of cholesteryl esters and triacylglycerols
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 23. - С. 16494-16500
Аннотация: Найдено, что при инкубации макрофагов ТНР-1 с липопротеином низкой плотности (ЛНП), обогащенным синтетическим гликированным фосфатидилэтаноламином, накопление эфиров холестерина и триацилглицеринов происходит значительно быстрее, чем в отсутствие гликированного фосфатидилэтаноламина. Аналогичное явление наблюдается при инкубации макрофагов с ЛНП, содержащим гликированные белок и липиды. Еще более сильный эффект накопления в макрофагах эфиров холестерина и триацилглицеринов обнаруживается при инкубации клеток с содержащим гликированный фосфатидилэтаноламин ЛНП, подвергнутый окислению в присутствии Cu{2+}. Полагают, что атерогенный потенциал ЛНП повышается в условиях гипергликемии. Канада, Banting Best Dep. Med. Res., Univ. Toronto, Toronto, Ontario M5G 1L6. Библ. 41
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ФОСФАТИДИЛЭТАНОЛАМИН
ГЛИКИРОВАННАЯ ФОРМА
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ
ИНКУБАЦИЯ
ХОЛЕСТЕРИН
ЭФИРЫ ХОЛЕСТЕРИНА
ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИНЫ
НАКОПЛЕНИЕ
АТЕРОГЕНЕЗ
МАКРОФАГИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.11-04Я6.99

Автор(ы) : Hattori, Yoshiyuki, Kakishita, Hirobumi, Akimoto, Kazumi, Matsumura, Mihoko, Kasai, Kikuo
Заглавие : Glycated serum albumin-induced vascular smooth muscle cell proliferation through activation of the mitogen-activated protein kinase/extracellular signal-regulated kinase pathway by protein kinase C
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2001. - Vol. 281, N 4. - С. 891-896
Аннотация: Исследовано участие митоген-активируемой протеинкиназы/регулируемой внеклеточным сигналом киназы (MAPK/ERK) и протеинкиназы C (PKC) в стимулируемом гликированным сывороточным альбумином (GSA) мутагенезе. Стимуляция клеток гладких мышц сосудов (VSMC) с GSA приводит к значительной стимуляции ERK. Показано, что соединение PD98059, ингибирующее киназу MAPK, блокирует GSA-стимулируемую активацию MAPK и приводит к ингибированию GSA-стимулируемой пролиферации VSMC. Обнаружено, что GSA также увеличивает активность PKC в VSMC зависимым от дозы образом. Показано, что подавление PKC ингибиторами GF109203X и Роттлерином, а также понижающая регуляция форбол-12-миристат-13-ацетатом ингибируют GSA-индуцируемую пролиферацию клеток и блокирует активацию ERK. Считается, что каскад MAPK необходим для GSA-индуцируемой пролиферации и чувствительные к форболовому эфиру изоформы PKC участвуют в активации и пролиферации клеток в GSA-стимулированных VSMC. Япония, Dep. Endocrinol. and Metab., Dokkyo Univ. Sch. Med., Miba, Tuchigi 321-02. Библ. 26
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: MAP-КИНАЗА/ERK-КИНАЗА
ПРОТЕИНКИНАЗА C
СИГНАЛЬНЫЙ ПУТЬ
АКТИВАЦИЯ
СЫВОРОТОЧНЫЙ АЛЬБУМИН
ГЛИКИРОВАННАЯ ФОРМА
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ
СОСУДЫ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И7.149

Автор(ы) : He, Rong-Qiao, Yang, Ming-Dong, Zheng, Xing, Zhou, Jun-Xian
Заглавие : Isolation and some properties of glycated D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from rabbit muscle
Источник статьи : Biochem. J. - 1995. - Vol. 309, N 1. - С. 133-139
Аннотация: Изучали некоторые свойства гликированной D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (гГФД) из мышц кролика и эритроцитов человека. Очистку гГФД проводили известными методами. Удельная активность очищенной негликированной ГФД равна 'ЭКВИВ'180 ЕД. В состав молекулы гГФД входят два остатка сахара (на тетрамер), что меньше, чем для обычной ГФД. Гликирование ГФД не приводило к блокированию неферментативного трансаминирования по N-концам гГФД. Скорость модификации тиолов (Cys-149) посредством 5,5'-дитиобис-(2-нитробензойной к-ты) была выше у гГФД, чем у обычной ГФД, а скорость модификации NH[2]-групп остатков лизина в составе гГФД была выше у обычной ГФД. В растворе с 0,18М гуанидином * HCl интенсивность эмиссии при 410 нм флуоресцирующего производного НАД{+}, включенного в состав активного центра фермента, была снижена на 20%, а в составе гГФД - на 50%. Предполагается, что гликированные участки локализованы вблизи активного центра ГФД, а гликирование приводит к изменениям микроокружения по Cys-149 и изменяет конформацию активного центра, а также снижает активность фермента. КНР, Inst. BIophysics, Acad. Sinica, Chaoyang District, Beijing 100101. Библ. 49
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: D-ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛИКИРОВАННАЯ
СВОЙСТВА
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
ЭРИТРОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.21

Автор(ы) : He, Rong-Qiao, Yang, Ming-Dong, Zheng, Xing, Zhou, Jun-Xian
Заглавие : Isolation and some properties of glycated D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from rabbit muscle
Источник статьи : Biochem. J. - 1995. - Vol. 309, N 1. - С. 133-139
Аннотация: Изучали некоторые свойства гликированной D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (гГФД) из мышц кролика и эритроцитов человека. Очистку гГФД проводили известными методами. Удельная активность очищенной негликированной ГФД равна 'ЭКВИВ'180 ЕД. В состав молекулы гГФД входят два остатка сахара (на тетрамер), что меньше, чем для обычной ГФД. Гликирование ГФД не приводило к блокированию неферментативного трансаминирования по N-концам гГФД. Скорость модификации тиолов (Cys-149) посредством 5,5'-дитиобис-(2-нитробензойной к-ты) была выше у гГФД, чем у обычной ГФД, а скорость модификации NH[2]-групп остатков лизина в составе гГФД была выше у обычной ГФД. В растворе с 0,18М гуанидином * HCl интенсивность эмиссии при 410 нм флуоресцирующего производного НАД{+}, включенного в состав активного центра фермента, была снижена на 20%, а в составе гГФД - на 50%. Предполагается, что гликированные участки локализованы вблизи активного центра ГФД, а гликирование приводит к изменениям микроокружения по Cys-149 и изменяет конформацию активного центра, а также снижает активность фермента. КНР, Inst. BIophysics, Acad. Sinica, Chaoyang District, Beijing 100101. Библ. 49
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: D-ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛИКИРОВАННАЯ
СВОЙСТВА
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
ЭРИТРОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)