СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕТЕРОТРИМЕР<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.90

Автор(ы) : Mol, Olaf, Visschers Ronald W., Graaf Frits K.de, Oudega, Bauke
Заглавие : Escherichia coli periplasmic chaperone FaeE is a homodimer and the chaperone-K88 subunit complex is a heterotrimer
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 11, N 2. - С. 391-402
Аннотация: Клонировано и секвенировано 8 структурных генов fae C-J, детерминирующих у Escherichia coli синтез фимбрий K88. Основная белковая субъединица фимбрий кодируется геном fae G, а ген fae E кодирует периплазматич. шаперон, участвующий в сборке фимбрий K88. Эти гены клонированы в одном векторе. Экспрессирующиеся белки Fae G и Fae E обнаруживались в периплазме в едином комплексе. Этот комплекс удалось очистить и различными способами продемонстрировать, что он является гетеротримером и состоит из 2 молекул белка Fae E и одной молекулы белка Fae G. Если же в векторе клонирован только ген fae E, то в периплазме клетки обнаруживается белок Fae E в виде гомодимера. Нидерланды, [Oudega B.], Dep. of Mol. Microbiol., Fac. of Biol., Vrije Univ., De Boelelaan 1087, 1081 HV Amsterdam. Библ. 31
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН FAE E
ГЕН FAE G
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
ФИМБРИИ
СИНТЕЗ
БЕЛОК
FAE E
ШАПЕРОН
ГОМОДИМЕР
FAE G
ОСНОВНАЯ СУБЪЕДИНИЦА
КОМПЛЕКС БЕЛКОВ FAE G - FAE E
ГЕТЕРОТРИМЕР
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.07-04Б1.42

Автор(ы) : Paredes A.M., Heidner H., Thuman-Commike P., Venkataaram Prasad B.V., Johnston R.E., Chiu W.
Заглавие : Structural localization of the E3 glycoprotein in attenuated sindbis virus mutants
Источник статьи : J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 2. - С. 1534-1541
Аннотация: С помощью трехмерного структурного анализа исследовали организацию гликопротеинов в поверхностных шипах вируса Синдбис дикого типа и двух его мутантов с дефектом по разрезанию PE2-предшественника, вследствие к-рого последовательность Е3 в 64 аминокислоты остается ковалентно связанной с N-концом гликопротеина Е2. Показано, что у вируса дикого типа шип состоит из гетеротримера Е1-Е2. Домены Е1 формируют центральную часть шип-комплекса с порой посередине, домены Е2 образуют торчащие наружу концы. Е3 у мутантов располагался в виде дополнительного выступа с наружной части белка Е2. По третичной структуре шип-комплекса мутанты больше напоминали два других альфавируса - вирус реки Росс и вирус леса Семлики, нежели исходного родителя, что может свидетельствовать о присутствии в шип-комплексе этих вирусов гликопротеина Е3. США, National Center for Macromolecular Imaging, Verna and Marrs McLean Dep. of Biochem., Baylor Coll. of Med., Houston, TX 77030. Библ. 57
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: АЛЬФАВИРУСЫ
ВИРУС СИНДБИС
ГЛИКОПРОТЕИН Е3
ГЕТЕРОТРИМЕР Е1-Е2
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
АТТЕНУИРОВАННЫЕ МУТАНТЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 01.02-04М3.414

Автор(ы) : Sato, Osamu, Ogawa, Yasuo
Заглавие : The modulatory effect of MgATP on heterotrimeric smooth muscle myosin phosphatase activity
Источник статьи : J. Biochem. - 1999. - Vol. 126, N 4. - С. 787-797
Аннотация: Регулирующее действие MgАТФ на активности гладкомышечной миозинфосфатазы (МФ) исследовали с такими субстратами как фосфорилированные миозин (P-М), тяжелый меромиозин (Р-ТММ), субфрагмент 1 (Р-С1) и легкая цепь миозина 20 кД (Р-ЛЦ20). MgАТФ снижал активность МФ с Р-М и Р-ТММ и не влиял на активность с Р-С1 и Р-ЛЦ20. Ингибирование определялось гл. обр. сродством МФ к субстрату при сохранении макс. активности, т. е. за эффективность регуляции отвечает субстрат, а не фермент. Р-М, полученный из миозина, сохранявшегося в 50%-ном глицерине при -20'ГРАДУС'С, был не чувствителен к MgАТФ, т. е. для эффекта необходима целостность структуры Р-М. Присутствующий миозин не влиял на регуляцию, но ингибировал МФ в присутствии MgАТФ. С Р-М активность МФ двухфазно ступенчато зависела от ионной силы. Подобно киназе легких цепей миозина, для активности МФ величина Q[10]'ПРИБЛ='2. По-видимому, скорость дефосфорилирования Р-М снижена в покое, но в процессе мышечного сокращения может достигать скорости фосфорилирования миозина в саркоплазме при повышении содержания Р-М. Возможно такая регуляция под действием MgАТФ в некотором отношении лежит в основе механизма "задвижки". Япония, Dep. Pharmac., Juntendo Univ. Sch. Med., 2-1-1 Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8421. Библ. 59
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: МИОЗИНФОСФАТАЗА
ГЕТЕРОТРИМЕР
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
MG АТФ
МОДУЛИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.332

Автор(ы) : Matsui, Chihiro, Pereira, Phyllis, Wang C.Kathy, Nelson Charlotte F., Kutzkey, Timothy, Lanigan, Caroline, Woodley, David, Morohashi, Masaaki, Welsh Elizabeth A., Hoeffler Warren K.
Заглавие : Extent of laminin-5 assembly and secretion effect junctional epidermolysis bullosa phenotype
Источник статьи : J. Exp. Med. - 1998. - Vol. 187, N 8. - С. 1273-1283
Аннотация: Пограничный буллезный эпидермолиз (ПБЭ) - аутосомно-рецессивное заболевание, в большинстве случаев у больных можно обнаружить дефект белка ламинина-5 (Л5). Связь типа генетического дефекта и патофизиологии ПБЭ изучали на примере 6 больных, у к-рых анализировали локализацию мутации в генах субъединиц Л5, уровень экспрессии этих генов и сборку белковых цепей в гетеротример Л5. Мутации у всех больных были разной локализации и типа, например, у больного с самым тяжелым ПБЭ мутация была по типу образования стоп-кодона. У всех больных обнаружили промежуточные элементы сборки Л5, что подтвердило раннее предположение о том, что предшественником гетеротримера 'альфа'3'бета'3'гамма'2 является гетеродимер 'бета'3'гамма'2. Т. к. сборка предшествует секреции белка, мутации, нарушающие белок-белковые взаимодействия, препятствуют секреции и функционированию. Считают, что в основе ПБЭ лежат недостаточность (нелетальная форма) или полное отсутствие (летальный ПБЭ типа Herlitz) одной из цепей, необходимых для сборки гетеротримера Л5. США [Hoeffler W.], Dep. of Dermatol., MSLS, Room P210, Stanford Univ. School of Med., Stanford, CA 94305. E-mail:hf.wkh@forsythe.stanford.edu. Табл. 1. Библ. 44
ГРНТИ : 34.19.27
Предметные рубрики: БУЛЛЕЗНЫЙ ЭПИДЕРМОЛИЗ
ПОГРАНИЧНАЯ ФОРМА
ЭТИОПАТОГЕНЕЗ
МУТАЦИИ
ГЕН ЛАМИНИНА-5
ТИПЫ МУТАЦИЙ
БЕЛКИ
ЛАМИНИН-5
ГЕТЕРОТРИМЕР
СБОРКА
ГЕНОДЕРМАТОЗЫ
ЧЕЛОВЕК
БИБЛ. 44
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 02.07-04И4.184

Автор(ы) : Saito, Masataka, Takenouchi, Yoshitaka, Kunisaki, Naomichi, Kimura, Shigeru
Заглавие : Complete primary structure of rainbow trout type I collagen consisting of 'альфа'1(I)'альфа'2(I)'альфа'3(I) heterotrimers
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 10. - С. 2817-2827
Аннотация: Из мРНК фибробластов радужной форели получили библиотеку кДНК и провели скрининг на цепочки про-'альфа'1 коллагена. Из кожи и мышц форели были получены различные молекулярные формы коллагена I типа. Предсказана полная первичная структура проколлагена I типа радужной форели, состоящего из гетеротримеров 'альфа'1(I)'альфа'2(I)'альфа'3(I). Филогенетический анализ выявил образование про-'альфа'3(I) из про-'альфа'1(I); при участии про-'альфа'3(I) обеспечивается низкая температура денатурации коллагена кожи по сравнению с коллагеном мышц. Япония, Lab. Marine Bioch., Tokyo Univ. Fisheries, Tokyo 170-8481. Библ. 55
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: КОЛЛАГЕН
ТИП I
ГЕТЕРОТРИМЕР
КДНК
ПОЛНАЯ ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
РАДУЖНАЯ ФОРЕЛЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.01-04Б2.59

Автор(ы) : Becker Hubert D., Min, Bokkee, Jacobi, Carsten, Raczniak, Gregory, Pelaschier, Joanne, Roy, Herve, Klein, Sylvain, Kern, Daniel, Soll, Dieter
Заглавие : The heterotrimeric Thermus thermophilus Asp-tRNA{Asn} amidotransferase can also generate Gln-tRNA{Gln}
Источник статьи : FEBS Lett. - 2000. - Vol. 476, N 3. - С. 140-144
Аннотация: Показано, что T. thermophilus имеет канонический набор амидотрансферазных (AdT) генов (gatA, gatB и gatC). Эти гены клонированы и секвенированы и сконструирован оперон для сверхэкспрессии в Escherichia coli термофильного холофермента. Установлено, что сверхпродуцированная AdT T. thermophilus может образовывать Gln-тРНК{Gln} и Asn-тРНК{Asn}. Обнаружено, что удаление 44 C-концевых аминокислот субъединицы GatA ингибирует активность Asp-AdT, но не активность Glu-AdT. США, Dep. Mol. Biophys. & Biochem., Yale Univ., P. O. Box 208114, New Haven, CT 06250-8114
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИДОТРАНСФЕРАЗА ASP-ТРНК{ASN}
ГЕТЕРОТРИМЕР
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ХОЛОФЕРМЕНТ
ОБРАЗОВАНИЕ GLN-ТРНК{GLN}
THERMUS THERMOPHILUS
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 08.05-04Я6.105

Автор(ы) : Elbing, Karin, Rubenstein Eric M., McCartney Rhonda R., Schmidt Martin C.
Заглавие : Subunits of the Snf1 kinase heterotrimer show interdependence for association and acivity
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2006. - Vol. 281, N 36. - С. 26170-26180
Аннотация: Получив чистые киназу Snf1 Saccharomyces cerevisiae и ее субъединицы, показали, что активная форма Snf1 представлена гетеротримером 'альфа''бета''гамма'. Субъединицы 'бета' и 'гамма' стимулируют киназную активность полноразмерной субъединицы 'альфа' лишь при наличии всех трех субъединиц, взаимозависимых при сборке функционального комплекса. США, Univ. Pittsburgh Sch. Med., Pittsburgh PA 15261. Библ. 32
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: КИНАЗА SRF1
ГЕТЕРОТРИМЕР
СУБЪЕДИНИЦЫ 'АЛЬФА', 'БЕТА', 'ГАММА'
СБОРКА КОМПЛЕКСА
АКТИВНАЯ ФОРМА
СВОЙСТВА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.12-04Б4.273

Автор(ы) : Kim, Hong-Suk, Nagore, Daniel, Nikaido, Hiroshi
Заглавие : Multidrug efflux pump MdtBC of Escherichia coli is active only as a B[2]C heterotrimer
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 5. - С. 1377-1386
Аннотация: Известно, что насос архейного типа Escherichia coli AcrB существует как гомотример, что важно для механизма вытекания лекарств. MdtBC E. coli, по-видимому, отличается от него, поскольку два гена насоса существуют внутри одного оперона. Делеционный анализ показал, что оба гена насоса должны экспрессироваться для избавления от лекарства. Экспрессировали соответствующие гены, один из них в виде His-формы. Показали, что MdtB и MdtC образуют комплекс со средним стоихиометрическим соотношением 2:1. Доказательство того, что только тример, содержаний два В промотора и один С промотор, активен, было получено путем экспрессии возможных комбинаций В и С в ковалентно связанных формах. Полученные результаты привели к тому, что MdtC играет различные роли, но непосредственно не участвует в связывании лекарства и экструзии. США, Dep. of Molecular and Cell Biology, Univ. of California, Berkeley, California 94720-3202. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ЛЕКАРСТВА
НАСОС МНОЖЕСТВЕННОЙ ЛЕКАРСТВЕННОЙ УСТОЙЧИВОСТИ
MDBC
ГЕТЕРОТРИМЕР УСТРОЙСТВО
ГЕНЫ
ГЕНЫ НАСОСА
ЭКСПРЕССИЯ
ECHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска