СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕН ТРИПТОФАНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.243

Автор(ы) : Tokushige, Masanobu, Tsujimoto, Nobuharu, Oda, Tsuneo, Honda, Toshiyuki, Yumoto, Noboru, Ito, Shinzaburo, Yamamoto, Masahide, Kim, Eui Ho, Hiragl, Yuzuru
Заглавие : Role of cysteine residues in tryptophanase for monovalent cation-induced activation
Источник статьи : Biochimie. - 1989. - Vol. 71, N 6. - С. 711-720
Аннотация: Клонировали структурный ген триптофаназы (КФ 4.1.99.1; I) из Escherichia coli шт. B/1t7-А и определили его нуклеотидную последовательность. Результаты показали, что белки I из E. coli шт. В/1t7-А и шт. К-12 идентичны. Если цистеиновые остатки в I химически модифицировали 5,5'-дитиобис(2-нитробензойной к-той), то устранялся стабилизирующий эффект одновалентных катионов (Ки NH[4]+) на I. Этот эффект катионов связан с остатком цистеина-298. Измерения распада флуоресценции холофермента показали, что продолжительность флуоресценции кофермента (пиридоксаль-5'-фосфата; ПФ) зависела от присутствия одновалентных катионов, тогда как остатка триптофана (в препаратах апо- или холофермента) - нет. Результаты измерений малоуглового рентгеновского рассеяния показали, что вращательные радиусы, к-рые отражают размер и форму фермента, были постоянными ('ЭКВИВ'38 A), независимо от присутствия или отсутствия ионов К+. Эти результаты показывают, что одновалентные катионы специфически взаимодействуют с ПФ-связывающим центром, и что конформационные изменения белка I, вызываемые присоединением одновалентных катионов, невелики. Полученные результаты согласуются с возможностью вовлечения цистеина-298 в образование "связывающего центра для одновалентных катионов" в холоферменте I. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 42. Япония, Dep. of Chem., Fac. of Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ТРИПТОФАНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
КОФЕРМЕНТЫ
ПИРИДОКСАЛЬ-5-ФОСФАТ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КАТИОНЫ
ОДНОВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
ЗНАЧЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.08-04Б3.124

Автор(ы) : Tani, Shunsuke, Tsujimoto, Nobuharu, Kawata, Yasushi, Tokushige, Masanobu
Заглавие : Overproduction and crystallization of tryptophanase from recombinant cells of Escherichia coli
Источник статьи : Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1990. - Vol. 12, N 1. - С. 28-33
Аннотация: В составе плазмиды рBR322 в Кл Escherichia coli K-12 MD55 клонирован структурный ген триптофаназы из E. coli B/1t7-А. Клонированные Кл синтезировали большое кол-во данного фермента, к-рый составлял до 30% суммарного растворимого белка. Используя фермент, полученный с помощью данной суперпродуцирующей системы, методом "подвешенной" капли удалось получить 3 типа кристаллов фермента - апофермент, глофермент и комплекс голофермента с L-аланином. В кач-ве осадителей были взяты ПЭГ 4000 или фосфат калия. Библ. 22. Япония, Dept. of Chem., Fac. of Sci. Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ТРИПТОФАНАЗЫ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КЛЕТКИ
СУПЕРПРОДУКЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ТРИПТОФАНАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКИЕ ФОРМЫ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска