СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 92.05-04М4.049

Автор(ы) : Inchiostro S., Biolo G., Sabadin L., Vettore M., Tiengo A., Essari P.
Заглавие : A four-compartment approach to leucine and kic forearm kinetics
Источник статьи : Diabetologia. - 1991. - Vol. 34, Suppl. N2. - С. 130
Аннотация: С использованием модели четырех компартментов проанализирована кинетика обмена Лей и 'альфа'-кетоизокапроата (КИК) в мышцах предплечья человека. Для каждого из соединений рассматривали по одному внутриклеточному и одному внеклеточному компартменту. Исходя из артериовенозной разности в величине удельной метки [{1}{5}N]-Лей, и [1-{1}{4}C]-Лей и [{1}{4}C]-КИК рассчитывали скорости деаминирования и реаминирования Лей, окисления КИК и включения Лей в белки. Рассчитанное внутриклеточное высвобождение Лей (3500'+-'1200 нмоль/мин) было достоверно больше, чем его включение в белки (3300'+-'1200). Окисление КИК было медленным (13,03'+-' '+-'3,5 в тех же единицах). Деаминирование (Лей КИК) происходило со скоростью 1500'+-'200 нмоль/мин, т. е. достоверно более быстро, чем обратный процесс (КИК Лей) - 1400'+-'200. Италия, Univ. of Padova.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН
ЛЕЙЦИН
ДЕАМИНИРОВАНИЕ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
МЫШЦЫ ПРЕДЛЕЧЬЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.10-04М3.229

Автор(ы) : Chakraborty G., Yu M., Luo D., Sturman J.A., Ingoglia N.A.
Заглавие : Amino acid modification of proteins in regenerating sciatic nerves of rats
Источник статьи : J. Neurosci, Res. - 1990. - Vol. 25, , N 4. - С. 503-510
Аннотация: Установлено, что в ходе регенерации седалищных нервов у крыс Arg, Lys и Leu могут включаться в белки посттрансляционно. В относительно больших кол-вах включаются также остатки Pro, Val, Ala, Phe и Ser. Аминок-ты включаются, в основном, в белки с мол. м. 80-90, 53-66, 22-46 и 17 кД. США, New Jersey Med. School, Newark, NJ 07103. Библ. 27.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
НЕРВЫ
СЕДАЛИЩНЫЕ
РЕГЕНЕРАЦИЯ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 90.02-04А4.659

Автор(ы) : Meyer B.-J., Orth F., Bielow P., Hundeshagen H.
Заглавие : Comparison of brain uptake and protein incorporation of phenylalanine and p-1000-phenylalanina in rats
Источник статьи : Eur. J. Nucl. Med. - 1989. - Vol. 15, N 8. - С. 512
Аннотация: Крысам вводили в/в р-р {1}{4}C-фенилаланина ({1}{4}C-ФА) или n-{1}{2}{5}I-ФА в дозе 0,9 МБк. В течение 2 ч после инъекции определяли содержание введенных аминокислот и их метаболитов в крови и моче. Отмечено, что в плазме появление метаболитов {1}{4}C-ФА регистрируется через 10 мин после его инъекции. Однако уровень n-{1}{2}{5}I-ФА оставался постоянным в течение 2 ч. Включение {1}{4}C-ФА в ткань мозга протекало быстро и завершалось за короткое время. Включение n-{1}{2}{5}I-ФА характеризовалось высокой начальной скоростью и сменялось более медленной фазой, продолжающейся до 1 ч. Включение {1}{4}C-ФА в белки достигало 70% в течение 2 ч, включения n-{1}{2}{5}I-ФА зарегистрировано не было; в течение всего периода наблюдения n-{1}{2}{5}I-ФА, проникший в КЛ, находился там в свободном состоянии. Метионин в одинаковой степени подавлял накопление как {1}{4}C-ФА, так и n-{1}{2}{5}I-ФА. Сделан вывод, что n-{1}{2}{5}]-ФА транспортируется через гематоэнцефалический барьер с помощью тех же переносчиков, что и ФА.
ГРНТИ : 34.49.37
Предметные рубрики: РАДИОФАРМПРЕПАРАТЫ
ЙОД-125
ПАРА-ЙОДФЕНИЛАЛАНИН
УГЛЕРОД-14
ФЕНИЛАЛАНИН
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
КРЫСЫ
ЖИВОТНЫЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 90.03-04А4.291

Автор(ы) : Saito M., Ishida M.R., Travis C.C.
Заглавие : Dose-modification factor for accumulated dose to cell nucleus due to protein-bound {3}H
Источник статьи : Health Phys. - 1989. - Vol. 56, N 6. - С. 859-874
Аннотация: Работа посвящена определению фактора, модифицирующего дозу (ФМД), накопленную ядром (Я) КЛ при включении {3}H в белки различных органов животных. Авт. использовали упрощенные теор. модели органов животных, с помощью к-рых рассчитали ФМД при различном распределении белков между Я и внеядерным пространством. Методы расчета ФМД и поглощенной дозы подробно описаны. Полученные модели применены для органов мыши, для к-рых экспериментально определены такие цитол. параметры как плотность Я и органа в целом, содержание белка в КЛ, объем КЛ. Установлено, что ФМД для органов мышей, облученных при включении {3}H в белки составляет 0,8-1,5. Авт. заключают, что величина ФМД внутреннего Обл, связанного с различным внутриклеточным распределением меченых белков, невелика и поэтому этот фактор может не приниматься в расчет при дозиметрии внутреннего Обл от {3}H. Табл. 2. Библ. 17.
ГРНТИ : 34.49.29
Предметные рубрики: ВНУТРЕННЕЕ ОБЛУЧЕНИЕ
ТРИТИЙ
ДОЗИМЕТРИЯ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
ЯДРО
МОДИФИКАЦИЯ ДОЗЫ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
МЫШИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.234

Автор(ы) : Hohsaka, Takahiro
Заглавие : Incorporation in nonnatural amino acids into preoteins through extension of the genetic code
Источник статьи : Bull. Chem. Soc. Jap. - 2004. - Vol. 77, N 6. - С. 1041-1049
Аннотация: Удалось включить неприродные аминокислоты в специфические позиции белков благодаря использованию расширенных кодонов, таких как CGGG-кодон. Приготовили соответствующую аминоацил-тРНК, содержащую неприродные аминокислоты и антикодоны, и добавили к трансляционной системе E. coli in vitro вместе с мутированными генами, содержащими кодоны из 4-х оснований. Неприродные аминокислоты включились в прогнозируемые позиции белков. Кодоны из пяти оснований также пригодны для включения неприродных аминокислот. В соответствии с информацией об аминокислотной селективности рибосом, разработали новые флуоресцентно меченые аминокислоты и использовали их для специфического мечения белков. Стратегия расширения кодонов позволит ученым сконструировать новые искусственные белки и биомолекулярные системы. Япония, School of Materials Sci., Japan Advanced Inst. of Sci. and Technology, 1-1 Asahidai, Tatsunokushi, Ishikawa 923-1292. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БЕЛОК
СТРУКТУРА
ИЗМЕНЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТЫ
НЕПРИРОДНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
РИБОСОМЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.01-04М4.12

Автор(ы) : Imura, Kenji, Walser, Mackenzie
Заглавие : Rate of whole-body protein synthesis in the rat as calculated from fractional oxidation of leucine, valine, or methionine
Источник статьи : Metabolism. - 1988. - Vol. 37, N 6. - С. 591-596
Аннотация: Крысам - в/в или в/б вводили [1-{1}{4}С]-меченые Leu, Val или Met. Радиоактивность {1}{4}S определяли в пробах крови через 1,3,6,9 и 24 ч после введения, в пробах мочи и CO[2], собранных за различные интервалы времени, в растворимой и белковой фракциях, полученных после автоклавирования тушек крыс. Установили, что радиоактивность Leu белков целого организма выходит на плато через 3 - 9 ч после в/в введения. Через 1 ч в плазме крови находится ничтожная доля введенного [1-{1}{4}C]-Leu. Через 6 ч после введения в/б в кишечнике остается 1,2'+-'0,4%, 1,2'+-'0,4% и 7,1'+-'2,9% Leu, Val, Met, соотв. Окисление [1-{1}{4}C]-меченных Leu и Val, определяемое по {1}{4}CO[2], после введения в/в или в/б не различается. Принимая, что отношение скоростей включения метки в белки и ее выделения в виде {1}{4}CO[2] отражает соотношение включения незаменимых аминокислот в белки с их окислением, скорость синтеза белков организма, рассчитанная по выделению {1}{4}CO[2] за 6 ч, равна в среднем 73 мг/100 г массмы тела*ч. Различия после введения меченых Leu и Val в/в или в/б, а также в/в введения Met не превышают 7%. Результаты подтверждают возможность определения скорости синтеза белков организма по кол-ву выделившегося {1}{4}CO[2]. Введение Met б/б не может быть использовано для этой цели. США, Dept. of Pharmacology and Molecular Sci. Johns Hopkins School of Medicine, 725 N Wolfe St, Baltimore, MD 21205. Библ. 19.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: БЕЛКИ
АНАБОЛИЗМ
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ЛЕЙЦИН*[1-С(14)]-
ВАЛИН*[1-С(14)]-
МЕТИОНИН*[1-С(14)]-
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
ДВУКОКИСЬ УГЛЕРОДА
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.235

Автор(ы) : Sakamoto, Kensaku, Hayashi, Akiko, Sakamoto, Ayako, Kiga, Daisuke, Nakayama, Hiroshi, Soma, Akiko, Kobayashi, Takatsugu, Kitabatake, Makoto, Takio, Koji, Saito, Kazuki, Shirouzu, Mikako, Hirao, Ichiro, Yokoyama, Shigeyuki
Заглавие : Site-specific incorporation of an unnatural amino acid into proteins in mammalian cells
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 2002. - Vol. 30, N 21. - С. 4692-4699
Аннотация: Разработали пару из супрессорной тРНК{Tyr} и мутантной тирозил-тРНК-синтетазы (TyrRS) для включения 3-иодо-L-тирозина в белки в клетках млекопитающих. В гене супрессорной тРНК{Tyr} получили мутации в трех позициях в D-плече для создания внутреннего промотора для экспрессии. Однако супрессорная активность тРНК{Tyr} отсутствовала. Затем установили, что амберсупрессия может происходить с гетерологичной парой TyrRS E. coli и супрессорной тРНК{Tyr} Bacillus stearothermophilus, содержащей природную промоторную последовательность. Эффективность этой супрессии значительно повышалась,когда супрессорная тРНК экспрессировалась с генного кластера, в котором ген тРНК был тандемно повторен 9 раз в одном направлении. Для включения 3-иодо-L-тирозина специфичный недавно созданный вариант TyRS E. coli, TyrRS (V37C195) экспрессировали в клетках млекопитающих совместно с супрессорной тРНК{Tyr} Bacillus stearothermophilus. 3-иодо-L-тирозин включался в белки в амбер позициях с вероятностью 95%. Таким образом, продемонстрировали включение 3-иодо-L-тирозина, регулируемое индуцибельной экспрессией гена TyrRS (V37C195) с тетрациклин-регулируемого промотора. Япония, Dep. of Biophysics and Biochemistry, Graduate School of Sci., Univ. of Tokyo, 7-3-1 Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113-0033. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
АМИНОКИСЛОТЫ
НЕПРИРОДНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
3-ЙОДО-L-ТИРОЗИН
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ТИРОЗИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 01.11-04И4.186

Автор(ы) : Столяр О.Б., Хоменчук В.О., Арсан В.О., Грубiнко В.В.
Заглавие : Роль низькомолекулярних сiрковмiсних сполук гепатопанреасу коропа у зв'язуваннi iонiв мiдi
Источник статьи : Доп. Нац. АН Украiни. - 2001. - N 3. - С. 198-203
Аннотация: Исследовали действие ионов меди (0,01; 0,2 и 0,5 мг Cu{2+} на 1) в течение 14 дн на состав печеночных низкомолекулярных серусодержащих соединений у карпа. Рез-ты показывают, что Cu{2+} в кол-ве 0,01 мг/л увеличивает в печени уровни термостабильных протеинов (ТП) и тиолов. Содержащие Cu в тяжелых фракциях ТП также увеличивается, но содержание металлов, связанных с ТП в целом, или с их легкой фракцией (металлотионеины, МЕ) остается близким к контрольному уровню. Cu{2+} в кол-ве 0,2 или 0,5 мг/л вызывает снижение связанных с ТП металлов до 40% от их первоначального содержания, но в целом их абсолютные значения по гепатопанкреасу остаются на прежнем уровне. В последнем случае Cu распределяется в непротеиновых компонентах печени и в тяжелых МЕ. В этих условиях легкие МЕ исчезают почти полностью. Украина, Тернопольский гос. пед. ун-т, Тернополь. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 14
ГРНТИ : 34.33.33
Предметные рубрики: ПРОТЕИНЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЕ ПРОТЕИНЫ
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СЕРУСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ
СВЯЗЫВАНИЕ МЕДИ
МЕТАЛЛОТИОНЕИНЫ
ПРОЦЕНТНОЕ СОДЕРЖАНИЕ
ГЕПАТОПАНКРЕАС
КАРП
МЕДЬ
ИОНЫ МЕДИ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 01.11-04Т4.38

Автор(ы) : Столяр О.Б., Хоменчук В.О., Арсан В.О., Грубiнко В.В.
Заглавие : Роль низькомолекулярних сiрковмiсних сполук гепатопанреасу коропа у зв'язуваннi iонiв мiдi
Источник статьи : Доп. Нац. АН Украiни. - 2001. - N 3. - С. 198-203
Аннотация: Исследовали действие ионов меди (0,01; 0,2 и 0,5 мг Cu{2+} на 1) в течение 14 дн на состав печеночных низкомолекулярных серусодержащих соединений у карпа. Рез-ты показывают, что Cu{2+} в кол-ве 0,01 мг/л увеличивает в печени уровни термостабильных протеинов (ТП) и тиолов. Содержащие Cu в тяжелых фракциях ТП также увеличивается, но содержание металлов, связанных с ТП в целом, или с их легкой фракцией (металлотионеины, МЕ) остается близким к контрольному уровню. Cu{2+} в кол-ве 0,2 или 0,5 мг/л вызывает снижение связанных с ТП металлов до 40% от их первоначального содержания, но в целом их абсолютные значения по гепатопанкреасу остаются на прежнем уровне. В последнем случае Cu распределяется в непротеиновых компонентах печени и в тяжелых МЕ. В этих условиях легкие МЕ исчезают почти полностью. Украина, Тернопольский гос. пед. ун-т, Тернополь. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 14
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ПРОТЕИНЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЕ ПРОТЕИНЫ
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СЕРУСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ
СВЯЗЫВАНИЕ МЕДИ
МЕТАЛЛОТИОНЕИНЫ
ПРОЦЕНТНОЕ СОДЕРЖАНИЕ
ГЕПАТОПАНКРЕАС
КАРП
МЕДЬ
ИОНЫ МЕДИ
ВКЛЮЧЕНИЕ В БЕЛКИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска