Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.11-04И8.405

Автор(ы) : Buffoni F.
Заглавие : On the nature of the organic cofactor of pig plasma benzylamine oxidase
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N4. - С. 159-160
Аннотация: Высокоочищенный препарат бензиламиноксидазы (БзАО) из плазмы свиньи обрабатывали реагентами, взаимодействующими с реакционно-способными карбонильными группами: 2,4-динитрофенилгидразином или фенилгидразином. После кислотного гидролиза белка идентифицировали образующиеся замещенные гидразоны методом ВЭЖХ на обращенной фазе. Идентифицированы производные пиррохинолин-хинона (ПХХ) и пиридоксальфосфата (ПФ). Выполнение соответствующих контролей показало, что производное отождествляемое с гидразоном ПХХ, является, скорее всего, артефактом анализа, истинным кофактором БзАО является ПФ. Италия, Univ. of Florence. Библ. 5.
ГРНТИ : 34.39.57
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
КРОВЬ
СВИНЬИ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.11-04И8.403

Автор(ы) : Buffoni F., Raimondi L., Banchelli G., Cambi S.
Заглавие : Electrophoretic properties of purified pig plasma benzylamine oxidase
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Sippl. 4. - С. 161-162
Аннотация: При ЭФ в ПААГ в додецилсульфатом натрия очищенная бензиламиноксидаза (БзАО) из плазмы свиньи давала полосы, соответствующие мол. м. 186 (I), 96-85 (II), 63 (III), 54 (IV) и 42-34 (V) кДа. II, III и IV из этих полос сохраняли ферментативную активность. Наибольшей была интенсивность II полосы; при ЭФ цельной плазмы или недостаточно очищ. препаратов БзАО выявлена только эта форма; ее отождествляют с субъединицей фермента. При изоэлектрич. фокусировании БзАО дает 2 фракции с изоэлектрич. точками 4,5 и 4,7. Дана иммунохим. х-ка БзАО методом иммуноблоттинга на нитроцеллюлозе. Италия, Univ. of Florence. Библ. 5.
ГРНТИ : 34.39.57
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КРОВЬ
СВИНЬИ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.11-04Т4.323

Автор(ы) : Grossman S.L., Stefaniak M.S., Hamos K.
Заглавие : Prevention of allylamine (AAM)-induced vascular cell injury by benzilamine oxidase inhibitors
Источник статьи : Toxicologist. - 1986. - Vol. 6, N 1. - С. 201
Аннотация: Культуры эндотелиальных и гладкомышечных клеток аорты крыс подвергали воздействию аллиламина (I) в конц-иях 2-200 мкм в течение 4-24 ч. I вызывал зависимое от дозы и продолжительности воздействия увеличения освобождения ЛДГ и морфологич. изменения клеток. Обработка культур ингибиторами бензиламиноксидазы (БАО) - семикарбазидом или диэтилдитиокарбаматом предупреждала токсич. эффект I. Результаты подтверждают, что БАО может играть важную роль в сосудистой цитотоксичности I. США, Philadelphia College of Pharm. aus Sci. Philadelphia, PA.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: АЛЛИЛАМИН
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
СОСУДЫ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.04-04Т4.113

Автор(ы) : Earl L.K., Kesingland K., Davis K.P., Dayan A.D.
Заглавие : Serum potentiation of allylamine toxicity in vitro
Источник статьи : Hum. Toxicol. - 1990. - Vol. 9, N 5. - С. 558
Аннотация: Реагрегированную культуру миоцитов миокарда цыплят инкубировали с аллиламином (I) в конц-ии 0,05-1 мМ. При внесении в культуру сыворотки крови (СК) цыплят, телят, человека, кролика или крысы (где активность бензиламин-оксидазы (БАО) составила 1,9, 102,2, 2,6, 607,4 и 5,6 пмоля/мг белка в 1 ч соотв.) отмечали усиление токсичности I. Так, в присутствии СК кролика миним. конц-ии I, вызывающие повреждения клеток, составили 0,01-0,5 мМ. По выраженности потенцирования токсичности I СК заняли след. порядок: кроликтеленокцыпленок-человек- крыса. Сделан вывод, что метаболическая активация I с образованием альдегида и акролеина может происходить не только в тканях ССС, где высокая активность БАО, но и в СК тех видов животных, у к-рых активность БАО достаточно высока. Великобритания, Toxicol. Dept., St. Bartholomew's Hospital Med. College, Dominion Hous., London, EC1 7ED. Библ. 2.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: АЛЛИЛАМИН
МОНОЦИТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.01-04Н1.408

Автор(ы) : Lewinsohn, Rachel
Заглавие : Amine oxidases in serum and tissues of cancer patients
Источник статьи : Eur. J. Clin. Pharmacol. - 1989. - Vol. 36, Suppl. - С. 250
Аннотация: В 20 нормальных образцах Св, в 350 патол. в 74 образцах тканей, полученных от б-ных с доброкачеств. и злокачеств. Оп, и в 50 образцах Св и 30 тканей от беременных женщин анализировали активность окисления бензиламина и полиаминов, катализируемого оксидазами, зависимыми от флавина и/или меди. Спектрофотометрически и посредством радиоиммунного анализа, соотв. с немеченым и {1}{4}C-меченным бензиламином как субстратом, измеряли кинетические константы, специф. активность и чувствительность фермента к ингибиторам. Тестировали 2 новых ингибитора (MDL 72274 и MDL 72527), селективных для бензиламиноксидазы и полиаминоксидазы, соотв. Более значительные различия среди образцов нормальной, неопухолевой патологической и раковой тканей в отношении кинетических параметров обнаружены в слизистой и мышечной ткани пищеварительного тракта. Специфичность и чувствительность ферментов к ингибиторам также существенно изменены. Хотя ни один из параметров не м. б. использован как маркер рака, тем не менее комбинация из 2 или 3 параметров м. б. включена в мониторинг раковых б-ных, особенной при раке пищевода. Значения К[m] для мышцы, слизистой и Св б-ных раком существенно отличались от таковых при доброкачеств. заболеваниях пищевода. Бразилия, Dept, of Surgery, NMCE, Faculty of Med., Sci. State Univ. of Campinas, POB 6033, 3081 Campinas.
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: АМИНОКСИДАЗЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ПОЛИАМИНОКСИДАЗА
СЫВОРОТКА
ТКАНИ
РАК ПИЩЕВОДА
МОНИТОРИНГ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.76

Автор(ы) : Buffoni F., Raimondi L., Banchelli G., Cambi S.
Заглавие : Electrophoretic properties of purified pig plasma benzylamine oxidase
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl N. - С. 161-162
Аннотация: При ЭФ в ПААГ с додецилсульфатом натрия очищенная бензиламиноксидаза (БзАО) из плазмы свиньи давала полосы, соответствующие мол. м. 186 (I), 96-85 (II), 63 (III), 54 (IV) и 42-34 (V) кДа. II, III и IV из этих полос сохраняли ферментативную активность. Наибольшей была интенсивность II полосы; при ЭФ цельной плазмы или недостаточно очищ. препаратов БзАО выявлена только эта форма; ее отождествляют с субъединицей фермента. При изоэлектрич. фокусировании БзАО дает 2 фракции с изоэлектрич. точками 4,5 и 44,7. Дана иммунохим. х-ка БзАО методом иммуноблоттинга на нитроцеллюлозе. Италия, Univ. of Florence. Библ. 5.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ФОКУСИРОВАНИЕ
СУБЪЕДИНИЦЫ
ИММУНОХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ПЛАЗМА КРОВИ
СВИНЬИ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.225

Автор(ы) : Hysmith Robert M., Boor Paul J.
Заглавие : Purification of benzylamine oxidase from cultured porcine aortic smooth muscle cells
Источник статьи : Biochem. and Cell Biol. - 1988. - Vol. 66, N 8. - С. 821-829
Аннотация: Растворимая бензиламинооксидаза (I) была выделена из гомогенатов гладкой мышцы аорты свиньи (АС) и из соотв. культивируемых Кл (ККл) и охарактеризована по ингибированию семикарбазидом (IV), фенелзином (V), купризоном (VI), диэтилдитиокарбаматом (VII), парахлормеркурифенилсульфонатом (VIII). I из АС и ККл имела М.м. 130 кД, определенную ЭФ с ДСН. При использовании [метилен-{1}{4}C]бензиламин*HCl в качестве субстрата, I из АС и ККл имела К[m] 5,1 и 6,1 мкМ и V[m][a][x] 89 и 53 нмоль*мг*белка1}*ч1}. Оба фермента были чувствительны к IV и V, но нечувствительны к VII. I из ККл была более чувствительна к ингибированию VI и VIII. Антисыворотка против I из АС реагировала с I из ККл и I из плазмы крови свиньи. США, [P.J. B.], Chem. Path. Div. Univ. of Texas Med. Branch, Galveston, TX 77550. Библ. 28.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: МИОЦИТЫ
АОРТА
СВИНЬИ
ФЕРМЕНТЫ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.01-04Т6.75

Автор(ы) : Banchelli G., Buffoni F., Raimondi L.
Заглавие : On the presence of a clorgyline resistant benzylamine oxidase activity in mouse kidney
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, N 6. - С. 465-483
Аннотация: В гомогенатах почек мышей линий С3Н, Suiss и С57b обнаружена бензиламиндеаминаза (БАДА-аза), нечувствительная к клоргилину. Показано также, что активность БАДА-азы слабо зависит от присутствия семикарбазида и 'альфа'-амигуанидина. Методом аффинной хроматографии продемонстрировано, что у мышей линии С3Н БАДА-аза имеет гликопротеиновую природу. В гомогенате почек мышей линии С3Н обнаружено присутствие обратимого ингибитора БАДА-азы, к-рый осаждается 35 - 55%-ным сульфатом аммония, что препятствует оценке содержания БАДА-азы в разл. субклет. фракциях. Италия, Univ. of Florence, Florence. Библ. 20.
ГРНТИ : 34.45.15
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ПОЧКИ
СУБКЛЕТОЧНЫЕ ФРАКЦИИ
ИНГИБИТОРЫ
КЛОРГИЛИН
СЕМИКАРБАЗИД
АМИГУАНИДИН*АЛЬФА-
МЫШИ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.30

Автор(ы) : Banchelli G., Bertocci B., Butfoni F.
Заглавие : A selective inhibitor of plasma benzylamine oxidase and of tissues semicarbazide sensitive amine oxidases )SSAO)
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N2. - С. 16
Аннотация: Класс ФАД-независимых аминоксидаз (АО) включает диаминоксидазы, лизилоксидазы, бензиламиноксидазы плазмы и тканевые семикарбазидчувствительные АО. Большая часть ингибиторов недифференцировано подавляет активность всех названных АО. Однако, описанный недавно ингибитор В24 (3,5-этокси-4-аминометилпиридин дигидрохлорид) избирательно подавляет активность бензиламиноксидаз и семикарбазидчувствительных АО. Ингибитор эффективен при оральном применении и в/бр. инъекциях. Италия, Univ. of Florence. Библ. 2.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: АМИНОКСИДАЗА
СЕЛЕКТИВНЫЙ ИНГИБИТОР
ЭТОКСИ-4-АМИНОМЕТИЛПИРИДИН ДИГИДРОХЛОРИД* *3,5
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
ПЛАЗМА КРОВИ
СВИНЬИ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.08-04Т6.267

Автор(ы) : Bertini V., De Munno A., Lucchesini F., Picci N., Pocci M., Buffoni F., Bertocci B., Banchelli G., Raimondi L.
Заглавие : Aimed synthesis of selective inhibitors of copper containing amine oxidases
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N4. - С. 163-164
Аннотация: Синтезированы селективные, нетоксичные, частично или полностью обратимые, водорастворимые ингибиторы бензиламиноксидазы (IC[5][0]-107} М). Описаны механизмы ферментной р-ции и ее ингибирования, использованные при синтезе ингибиторов. Италия, Univ. di Genova.
ГРНТИ : 34.45.25
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТОВ ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОРЫ АМИНОКСИДАЗ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
АМИНОМЕТИЛПИРИДИНЫ
СИНТЕЗ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.118

Автор(ы) : Santoni G., Banchelli G.
Заглавие : A method for the HPLC determination of a new selective inhibitor of plasma benzylamine oxidase and of tissues semicarbazide sensitive amine oxidases
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N2. - С. 346
Аннотация: Разработан метод определения 3,5-этокси-4-аминометилпиридина (I; В24) в плазме крови (ПК) крыс. I экстрагировали хлороформом после обработки ПК хлорной к-той. Разделение вели на обращенно-фазовой колонке С[8] (5 мкм). Сходное с I соединение В23 использовали в кач-ве внутреннего стандарта. Выход I при конц-ии I в ПК от 2*104} до 4*105} М составлял 84,3%. Через 40 мин после в/б введения I (100 мг/кг) конц-ия в ПК равнялась 60,9 мкг/мл. Считают, что получ. данные свидетельствуют о большом объеме распределения для I в организме. Италия, Military Chem. and Pharmac. Inst. of Florence. Библ. 1.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: АМИНОКСИДАЗА
ТКАНЕВАЯ
БЕНЗИЛАМИНОКСИДАЗА
СЕЛЕКТИВНЫЙ ИНГИБИТОР
ЭТОКСИ-4-АМИНОМЕТИЛ-ПИРИДИН*3,5-
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
КРОВЬ
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
КРЫСЫ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)