Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК SECB<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.02-04Б4.100

Автор(ы) : Powers Erik L., Randall Linda L.
Заглавие : Export of periplasmic galactose-binding protein in Escherichia coli depends on the chaperone SecB
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 7. - С. 1906-1907
Аннотация: Белок SecB Escherichia coli является молекулярным чапероном и участвует в экспорте белков внешней мембраны LamB, OmpA, OmpF, PhoE, периплазматич. белков - мальтозосвязывающего белка, олигопептидсвязывающего белка. Белок SecB характеризуется своей исключительной способностью отличать несозревшие белки от их конечной стабильной четвертич. структуры. Для того, чтобы понять механизмы, с помощью к-рых белок SecB отличает и связывает незрелую форму белков, имеющих различное строение и состав, нужно сначала выявить как можно большее кол-во белков, чей экспорт нуждается в белке SecB. Показано, что экспорт галактозосвязывающего белка зависит от чаперона SecB. Интересно, что галактозосвязывающий белок гораздо меньше похож на мальтозосвязывающий белок, чем на рибозосвязывающий белок, чей экспорт от белка SecB не зависит. США, (Randall L. L.), Dep. of Biochem. and Biophys., Washington State Univ., Pullman, Washington, 99164-4660. Библ. 14
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК SECB
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ЧАПЕРОН
ГАЛАКТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ЭКСПОРТ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН SECB
МУТАЦИЯ SECB::TN5
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.458

Автор(ы) : Fekkes, Peter, van, der Does and Chris, Driessen Arnold J.M.
Заглавие : The molecular chaperone SecB is released form the carboxy-terminus of SecA during initiation of precursor protein translocation
Источник статьи : EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 20. - С. 6105-6113
Аннотация: Сконструированы слияния глутатион-S-трансферазы с различными участками C-конца белка SecA (I) Escherichia coli и изучена их способность связываться с белком SecB (II). Показано, что для аутентичного связывания II и комплексов II с белками-предшественниками (III) достаточно 22 последних остатков I. Делеционный мутант SecAN880 (IA), не содержащий этого участка, поддерживает транслокацию III, но не связывается с II. Гетеродимеры I-IA дефектны по связыванию II, так что оба C-конца в димере I нужны для образования сайта связывания II. II освобождается от транслоказы на очень ранней стадии транслокации III, когда связанный с мембраной I связывает АТФ и индуцирует транслокацию. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. of Groningen, 9751 NN Haren. Библ. 53
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНЫ
БЕЛОК SECB
БЕЛКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСЛОКАЦИИ
БЕЛОК SECA
ФРАГМЕНТ C-КОНЦЕВОЙ
ОТЩЕПЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.250

Автор(ы) : Randall Linda L., Hardy Simon J.S.
Заглавие : High selectivity with low specificity: How SecB has solved the paradox of chaperone binding
Источник статьи : Trends Biochem. Sci. - 1995. - Vol. 20, N 2. - С. 65-69
Аннотация: Обзор. У Escherichia coli шаперон SecB (I) специфически узнает полипептиды в неактивном состоянии и направляет их по пути экспорта. Связывание таких полипептидов с I происходит с высокими сродством и избирательностью, несмотря на отсутствие консенсусной узнаваемой последовательности. Рассмотрены следующие вопросы: 1) роль I в экспорте белков; 2) модель экспорта белков в периплазматическое пространство, основанная на модуляции I кинетического распределения между путями сворачивания, агрегации и экспорта; 3) детерминантны сродства к I; 4) скорости ассоциации I и лигандов. США, Dep. Biochem. and Biophys., Washington St. Univ., Pullman, WA 99164-4660. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ШАПЕРОНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
БЕЛОК
БЕЛОК SECB
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 30
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.11-04Б2.279

Автор(ы) : Хохлова О.В., Несмеянова М.А.
Заглавие : Взаимосвязанное влияние на секрецию щелочной фосфатазы E. coli заряда N-концевой области сигнального пептида и белков SecB и SecA
Источник статьи : Молекул. биол. - 2004. - Т. 38, N 2. - С. 288-296
Аннотация: Посттрансляционная секреция белков у Escherichia coli катализируется на цитоплазматической стадии этого процесса экспорт-специфическим шапероном - белком SecB, и транслокационной АТРазой - белком SecA. Эффективность секреции определяется также зарядом сигнального пептида. Замена положительно заряженного остатка Lys(-20) в N-концевой области сигнального пептида предшественника щелочной фосфатазы E. coli на незаряженный Ala или отрицательно заряженный Glu снижает секрецию фермента в периплазму. Эффект смены заряда на секрецию усиливается в отсутствие белка SecB и особенно при инактивации белка SecA, а зависимость секреции от этих белков при смене заряда сигнального пептида увеличивается. С помощью метода коиммунопреципитации показано, что заряд N-концевой области сигнального пептида не влияет на взаимодействие предшественника щелочной фосфатазы с цитоплазматическими факторами секреции, свидетельствуя, что эта область не принимает непосредственного участия в указанном взаимодействии. Однако заряд N-концевой области сигнального пептида влияет на его функцию как внутримолекулярного шаперона, а также на таргетинг (направление) пребелка к мембране, разделяя эти функции с белками SecA и SecB. Россия, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина Российской академии наук, Пущино, Московская обл., 142290. Библ. 44
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ПРЕДШЕСТВЕННИК
СИГНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД
N-КОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
СМЕНА ЗАРЯДА
ВЛИЯНИЕ НА
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК SECB
БЕЛОК SECA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.10-04Б4.108

Автор(ы) : Suo, Yuying, Hardy Simon J.S., Randall Linda L.
Заглавие : Orientation of SecA and SecB in complex, derived from disulfide cross-linking
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2011. - Vol. 193, N 1. - С. 190-196
Аннотация: Белок SecA Escherichia coli обладает АТФ-азной активностью и играет роль мотора при экспорте белков через основную систему секреции Sec. Тетрамерный цитоплазматич. шаперон SecB связывается с предшественниками экспортируемых белков и доставляет их к белку SecA. При такой доставке белок SecB связывается с белком SecA. Наиболее активный в транслокации комплекс между этими белками состоит из 2 протомеров SecA, связанных с тетрамером SecB. Ранее определены аминоацильные радикалы в каждом белке, участвующие в связывании друг с другом. Однако относительная ориентация белков в комплексе оставалась невыясненной. В данной работе использована имеющаяся у авторов обширная коллекция белков SecA и SecB с замененными цистениновыми радикалами, кроме одного. Попарная комбинация таких "вариантов с одним цистеином" и быстрое окисление позволили определить, какие радикалы сближаются при образовании комплекса. Получ. данные использованы при создании модели ориентации белков SecA и SecB в комплексе. США, (Randall L.L.) 117 Schweitzer Hall, Dep. of Biochem., Univ. of Missouri, Columbia, MO 65211. Библ. 20
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: СИСТЕМА СЕКРЕЦИИ БЕЛКОВ
БЕЛОК SECA
БЕЛОК SECB
ОРИЕНТАЦИЯ
КОМПЛЕКС С ДИСУЛЬФИДНЫМИ ПОПЕРЕЧНЫМИ СШИВКАМИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.79

Автор(ы) : Weiss Judith B., Ray Paul H., Bassford Philip J.
Заглавие : Purified SecB protein of Escherichia coli retards folding and promotes membrane translocation of the maltose-binding protein in vitro
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 23. - С. 8978-8982
Аннотация: Белок SecB получали в высокоочищенном состоянии из экстрактов клеток Е. соli с помощью дифференциального центрифугирования, осаждения сульфатом аммония и гель-фильтрации на Сефарозе Q и колонках HRS-200 (Pharmacia). Обнаружено, что белок SecB имеет мол. массу около 17 кД и присутствует в р-ре в форме мультимерного агрегата. Присутствие белка SecB оказалось необходимым для эффективной транслокации белка, связывающего мальтозу, в инвертированные мембранные везикулы Е. соli. В присутствии белка SecB мальтозосязывающий белок значительно дольше сохранял после синтеза состояние, компетентное для транслокации. В прямых экспериментах обнаружено, что добавление белка SecB резко замедляет сворачивание молекул вновь синезированного мальтозосвязывающего белка в устойчивую к протеазам конформацию. Высказывается предположение, что роль белка SecB в процессе транслокации сводится к поддержанию белка, подлежащего транслокации, в развернутой информации, наиболее удобной для прохождения через мембраны. Библ. 25. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., School of Med., Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27514.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БЕЛКИ
МАЛЬТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СВОРАЧИВАНИЕ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛОК SECB
УЧАСТИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.259

Автор(ы) : Watanabe, Makoto, Blobel, Gunter
Заглавие : SecB functions as a cytosolic signal recognition factor for protein export in E. coli
Источник статьи : Cell. - 1989. - Vol. 58, N 4. - С. 695-705
Аннотация: Изучали роль белка SecB в обеспечении транспорта соотв-щих белков E. coli в мембраны. Опытами по центрифугированию в градиенте сахарозы показано, что тетрамеры белка secB (с мол. м. 16*4'+-'64 кД) способны образовывать комплекс со вновь синтезированными мембранными белками E. coli и отщепление сигнальной последовательности от этих белков нарушает их способность взаимодействовать с тетрамерами SecB. Показано также, что добавление тетрамеров SecB ингибирует активность так называемых сигналузнающих частиц в эукариотич. бесклеточных системах. Пропускание экстрактов из Кл E. coli через колонки с пришитым антителами к SecB не нарушало их способности поддерживать трансляцию, но полностью ингибировало способность обеспечивать транслокацию белков через мембраны. Показано, что в Кл E. coli белок SecB локализуется в цитозоле. Сделан вывод, что тетрамеры белка SecB являются в клетках E. coli основным фактором, обеспечивающим транспорт вновь синтезированных белков на мембраны и их транслокацию через мембраны и их функции SecB, сравнимы с ролью сигнал-узнающих частиц в эукариотах. Библ. 41. США, Lab. of Cell Biology, Howard Hughes Medical Inst. The Rockefeller Univ. New York, NY 10021.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК SECB
ФУНКЦИИ
СРАВНЕНИЕ
ЭУКАРИОТЫ
ФАКТОР УЗНАЮЩИЙ СИГНАЛЫ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.173

Автор(ы) : Lecker Stewart H., Driessen Arnold J.M., Wickner, William
Заглавие : ProOmpA contains secondary and tertiary structure prior to translocation and is shielded from aggregation by association with SecB protein
Источник статьи : EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 7. - С. 2309-2314
Аннотация: В экспорте белков у Escherichia coli участвуют цитозольные компоненты - молекулярные шаперонины, функционирующие как стабилизаторы белковых предшественников для транслокации их через мембрану. Методами кругового дихроизма и флуоресценции показано, что очищенный pro-OmpA в своей конформации для транслокации содержит элементы вторичной и третичной структуры. Ассоциация с молек. шаперонином SecB немного изменяет конформацию pro-OmpA и стабилизирует его, предотвращая агрегацию и способствуя транслокации его через обращенные везикулы внутренних мембран E. coli. Эти рез-ты свидетельствуют о том, что компетенция к трансформации не является просто рез-том поддержания развернутого состояния, и что молек. шапероны могут стабилизировать белковые предшественники, предотвращая их олигомеризацию, но не препятствуя формированию третичной структуры. Библ. 49. США, Molecular Biology, Inst. and Dep. of Biological Chemistry Univ. of CA, Los Angeles, CA 90024-1737.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНИНЫ
БЕЛОК SECB
АССОЦИАЦИЯ
БЕЛОК PRO-ОМПА
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ПРЕДОТВРАЩЕНИЕ АГРЕГАЦИИ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.232

Автор(ы) : Swidersky Ulla E., Hoffschulte Hedda K., Muller, Matthias
Заглавие : Determinants of membrane-targeting and transmembrane translocation during bacterial protein export
Источник статьи : EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 6. - С. 1777-1785
Аннотация: Исследована транслокация пре-LamB, предшественника белка наружной мембраны LamB Escherichia coli, синтезированного in vitro и транспортирующегося в вывернутые мембранные везикулы (МВ) в ко- и посттрансляционных условиях. Рассеяние протондвижущей силы, расщепление АТФ или обработка мембран N-этилмалеимидом ингибируют созревание и трансмембранный перенос пре-LamB, не предотвращая его адресование в мембрану. Последняя сильно ингибируется в МВ, экстрагированных солью и обработанных трипсином, а также при синтезе пре-LamB в экстрактах клеток мутантов secA или secB. Следовательно, для этого процесса требуются растворимые SecA, SecB и чувствительный к протеазе мембранный рецептор. Рез-ты свидетельствуют о двоякой роли SecA в бактериальном экспорте белка. Библ. 52. ФРГ, Biochemisches Inst. der Univ. Freiburg, D-7800 Freiburg.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ БЕЛКОВ
ПРЕ-LAMB
АДРЕСОВАНИЕ БЕЛКОВ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ДЕТЕРМИНАНТЫ
БЕЛОК SECA
БЕЛОК SECB
МЕМБРАННЫЙ РЕЦЕПТОР
МЕМБРАННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
ВЫВЕРНУТЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.491

Автор(ы) : Liu, Gseping, Topping Traci B., Randall Linda L.
Заглавие : Physiological role during export for the retardation of folding by the leader peptide of maltose-binding protein
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1989. - Vol. 86, N 23. - С. 9213-9217
Аннотация: Мальтозо-связывающий белок (I), экспрессируемый in vivo в отсутствие лидерного белка, не способен присоединять SecB - растворимый компонент аппарата секреции белков Escherichia coli. Однако, если I, не содержащий лидерной последовательности, имеет мутацию одной аминок-ты, приводящую к замедлению формирования складчатой структуры, то он присоединяет SecB. Т. обр., функция лидерного белка заключается в замедлении формирования складчатой структуры I, в рез-те чего сохраняется доступ SecB к сайту связывания SecB белка I. Библ. 21. США, Biochemistry/Biophysics Program, Washington State Univ., Pullman, WA 99164-4660
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MC4100
БЕЛКИ
МАЛЬТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СКЛАДЧАТАЯ СТРУКТУРА
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
БЕЛОК SECB
ЛИДЕРНЫЙ ПЕПТИД
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.492

Автор(ы) : Weiss Judith B., Bassford Philip J.
Заглавие : The folding properties of the Escherichia coli maltosebinding protein influence its interaction with SecB in vitro
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - С. 3023-3029
Аннотация: Предполагается, что белок Sec В участвует в секреции белков у Escherichia coli, замедляя сворачивание предшественника мальтозосвязывающего белка (пре-МСБ) в несекретируемую форму. Sec В образует нестабильный комплекс с нативным пре-МСБ. Мутантные МСБ, к-рые имеют пониженную скорость сворачивания, образуют значительно более стабильные комплексы с Sec B. Образование комплекса Sec В-пре-МСБ не зависит от сигнальной последовательности пре-МСБ. Зрелая форма МСБ, полностью лишенная сигнального пептида, имеет более высокую скорость сворачивания, чем пре-МСБ дикого типа, и не образует комплекс с Sec B. Способность к образованию комплекса с Sec B определяется св-вом сворачивания МСБ. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 35. (P. I. Bassford (IR)) США, Dep. of Microbiol. and Immunol., School of Medicine, Univ. of North Carolina, Chapel Hill, North Carolina 27599-7290.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
БЕЛОК SECB
ФУНКЦИИ
БЕЛКИ
МАЛЬТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СТАБИЛЬНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СВОРАЧИВАНИЕ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.454

Автор(ы) : Collier David N., Strobel Sharon M., Bassford Jr.Philip J.
Заглавие : SecB-independent export of Escherichia coli ribose-binding protein (RBP): some comparisons with export of maltose-binding protein (MBP) and studies with RBP-MBP hybrid proteins
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - С. 6875-6884
Аннотация: Белок SecB (I) необходим для эффективного экспорта белков оболочки E. coli. Белок, связывающий мальтозу, (МВР), экспортируется с помощью I, а белок, связывающий рибозу (RBP), транспортируется в наружную мембрану Кл E. coli без участия I. Исследовали механизм транспорта белков с помощью I. Получили гибридные белки RBP-МВР и МВР-RBP у к-рых поменяли сигнальные последовательности точно в сайте узнавания сигнальной пептидазы. Изучили экспорт гибридных белков и показали, что I обеспечивает экспорт МВР путем взаимодействия с непроцессируемой частью преМВР. Кроме того, установили, что I вообще не взаимодействует с RBP. Библ. 54. США, Dep. of Microbiol. and Immunology, School of Med., Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27599-7290.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
БЕЛОК СВЯЗЫВАНИЯ МАЛОТОЗЫ
БЕЛОК SECB
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
СТРУКТУРА
СИНТЕЗ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)