СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК MUT<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.283

Автор(ы) : Fishel, Richard
Заглавие : Mismatch repair, molecular switches, and signal transduction
Источник статьи : Genes and Dev. - 1998. - Vol. 12, N 14. - С. 2096-2101
Аннотация: Обзор. Современная модель репарации ошибочно спаренных оснований (ОСО) предполагает, что у Escherichia coli белок MutS (I) узнает ОСО, затем с ним связывается белок MutL, и комплекс зависящим от энергии образом транслоцируется вдоль ДНК к dam-сайту, занятому белком MutH (II). Однако скорость гидролиза АТФ под действием I слишком мала (k[cat]'ПРИБЛ='10 мин{-1}) и для достижения связанного II в среднем должно потребоваться 25-100 мин. Рассмотрена альтернативная модель, в к-рой I и его гомологи hMSH2 (III)-hMSH6 (IV) играет роль АТФ-зависимого молекулярного переключателя, похожего на гетеротримерные G-белки. В одном из вариантов модели комплекс III-IV с АДФ узнает ОСО и вызывает сборку аппарата эксцизионной репарации. После сборки этого комплекса происходит обмен АДФ на АТФ, приводящий к освобождению III-IV с ОСО. В результате запускается эксцизия ОСО и ресинтез ДНК. Характеристич. АТФ-азная активность III-IV гидролизует связанный АТФ, и комплекс переходит в форму III-IV-АДФ, способный вновь связаться с ОСО. США, Dep. Microbiol. and Immunol., Thomas Jefferson Univ., Philadelphia, PA 19197. Библ. 56
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ОШИБОЧНО СПАРЕННЫЕ ОСНОВАНИЯ
РЕПАРАЦИЯ
ЭКСЦИЗИЯ
БЕЛОК MUT
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ПЕРЕКЛЮЧАТЕЛЬ HMSH2-HMS6
АТФАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.210

Автор(ы) : Biswas, Indranil, Obmolova, Galina, Takahashi, Masayuki, Herr, Alison, Newman M.Andrew, Yang, Wei, Hsieh, Peggy
Заглавие : Disruption of the helix-u-turn-helix motif of MutS protein: Loss of subunit dimerization, mismatch binding and ATP hydrolysis
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 305, N 4. - С. 805-816
Аннотация: Сконструирован набор мутантов белка MutS (I) Thermus aquaticus с C-концевыми делециями в окрестностях высококонсервативного мотива спираль-u-поворот-спираль (HuH). I, сохранившие этот мотив, являются димерными, а I без мотива HuH находится в растворе преимущественно в мономерной форме. Изучение стационарной кинетики показало, что у укороченных, но димерных I АТФазная активность лишь умеренно понизилась по сравнению с полноразмерным I. Разрушение области HuH вызывает значительное уменьшение АТФазной активности. Только димерные I могут связываться с ошибочно спаренными основаниями. Анализ способности I E. coli репарировать ошибочно спаренные основания в системе пиримидиновых мутаций подтвердил, что область HuH критична для ф-ции in vivo. Эти данные продемонстрировали, что димеризация критична для АТФазной активности и связывания I с ошибочно спаренными основаниями в ДНК. США, Genet. and Biochem. Branch, NIDDKD, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 46
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПАРАЦИЯ
ОШИБОЧНО СПАРЕННЫЕ ОСНОВАНИЯ
БЕЛОК MUT
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МОТИВ СПИРАЛЬ-U-ПОВОРОТ-СПИРАЛЬ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ДИМЕРИЗАЦИЯ
КРИТИЧНОСТЬ
АТФАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СВЯЗЫВАНИЕ С ОШИБОЧНО СПАРЕННЫМИ ОСНОВАНИЯМИ
THERMUS AQUATICUS (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска