СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HTPG<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.281

Автор(ы) : Spence, Jean, Georgopoulos, Costa
Заглавие : Purification and properties of the Escherichia coli heat shock protein, HtpG
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 8. - С. 4398-4403
Аннотация: Белок теплового шока HtpG Escherichia coli имеет 41% гомологии с белком hsp 83 Drosophila и hsp 83 белком человека. Он кодируется геном htpG, расположенным на 11 мин. карты E. coli между генами dnazx и adh. Клонировали htpG ген в векторе pТ7-6. После индукции HtpG белок накапливается в кл. до 30% от общего белка. HtpG белок очистили почти до гомогенного состояния и определили его мол. массу, равную 65,5 кД для денатурированного белка и 144,62 кД-для нативного. Считают, что HtpG является димером в нативном состоянии. Кроме того, установили, что HtpG является фосфопротеином, и этим он похож на белок htpG 83 человека, который тоже является фосфопротеином. Библ. 25. США, Dep. of Cel., Viral, and Mol. Biol., Univ. of Utah Med. Center, Salt Lake City, UT 84132.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
УСТОЙЧИВОСТЬ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА HTPG
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
БЕЛКИ
БЕЛОК HTPG
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
БЕЛОК HTPG83 ЧЕЛОВЕКА
СРАВНЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.502

Автор(ы) : Spence, Jean, Cegielska, Aleksandra, Georgopoulos, Costa
Заглавие : Role of Escherichia coli heat shock proteins DnaK and HtpG (С62.5) in response to nutritional deprivation
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - С. 7157-7166
Аннотация: Изучена роль генов теплового шока Escherichia coli в ответной реакции на голодание по различ. факторам роста. Делеционный мутант htpG обнаруживал сходство с диким родительским типом в способности переносить голодание по ряду факторов и индуцировать специфич. для указанных условий белки. Однако, мутант dnaK103 был очень чувствителен к гибели при лишении источников С и - в меньшей степени - N и Р. Этот мутант был дефектным по синтезу ряда белков, к-рые в норме индуцировались в Кл дикого типа при отсутствии С и при голодании. Кроме того, в этом мутанте в ответ на голодание зарегистрирован синтез ряда уникальных белков. Хотя на синтез белков при голодании по глюкозе мутация dnaK103 оказывала большое влияние, синтез белков, специфически индуцируемых при голодании по N, в основном не изменялся. Отмечен также ряд различий в синтезе белков мутантом dnaK 103 и штаммом дикого типа при отсутствии в среде Р. Библ. 44. США, Dep. of Cellular, Viral, and Molecular Biol., Univ. of Utah School of Medicine, Salt Lake City, Utah 84132.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТ HTPG
МУТАНТ DNAK
АДАПТАЦИЯ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
БЕЛОК DNAK
БЕЛОК HTPG
СИНТЕЗ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ГОЛОДАНИЕ
АЗОТ
ФОСФОР
УГЛЕРОД
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.314

Автор(ы) : Thomas Jeffrey G., Baneyx, Francois
Заглавие : ClpB and HtpG facilitate de novo protein folding in stressed Escherichia coli cells
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 6. - С. 1360-1370
Аннотация: Изучено влияние белков теплового шока ClpA (I), ClpB (II), HtpG (III) и IbpA/B (IV) на сворачивание вновь синтезированных рекомбинантных белков в клетках Escherichia coli в условиях теплового шока. Отсутствие II или III при 42'ГРАДУС' усиливает экспрессию составного белка преS2-'бета'-галактозидаза, сворачивание к-рого зависит от системы DnaK-DnaJ-GrpE (V), но не от системы GroES-GroEL (VI). Только мутация 'ДЕЛЬТА'clpB вредна для сворачивания полноразмерной рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы-оксигеназы и cMBP - белков, нуждающихся в VI для перехода в правильную конформацию. Нулевые мутации в clpA или в опероне ibpAB не влияют на сворачивание этих модельных субстратов. Гиперэкспрессия I, II, III или IV не подавляет образование тел включения склонным к агрегации белком преS2-S'-'бета'-галактозидаза и не устраняет ошибочное сворачивание в мутантах dnaJ259, grpE280 или groES30. Высокий уровень V, но не VI, восстанавливает эффективное сворачивание в клетках 'ДЕЛЬТА'clpB. Эти данные показали, что II и в меньшей степени III участвуют в сворачивании белков de novo в клетках E. coli в условиях теплового шока. Вероятно, они расширяют способность системы V взаимодействовать с вновь синтезированными полипептидами. США, Dep. Chem. Eng., Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 61
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
СВОРАЧИВАНИЕ БЕЛКОВ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
БЕЛОК CLPB
БЕЛОК HTPG
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.08-04Б2.258

Автор(ы) : Hossain, Motarab, Nakamoto, Hitoshi
Заглавие : HtpG plays a role in cold acclimation in cyanobacteria
Источник статьи : Curr. Microbiol. - 2002. - Vol. 44, N 4. - С. 291-296
Аннотация: Белок теплового шока HtpG, гомологичный членам семейства Hsp90 белков эукариот, существенен для базальной и приобретенной термотолерантности у цианобактерий. Изучена роль HtpG у Synechococcus sp. PCC 7942 в адаптации к низким температурам. Показано, что инактивация гена htpG приводит к строгому ингибированию роста клеток и фотосинтетической активности при снижении температуры выращивания мутанта htpG с 30'ГРАДУС'C до 16'ГРАДУС'C. Отмечена способность клеток дикого типа возобновлять рост без lag периода при повышении температуры до 30'ГРАДУС'C после 5 суток выращивания при 16'ГРАДУС'C, тогда как мутант начинал расти после заметного lag-периода. С помощью нативного электрофореза выявлено образование нового, высокомолекулярного комплекса, содержащего GroEL и DnaK, при понижении температуры выращивания до 16'ГРАДУС'C, но накопление этого комплекса строго ингибируется у мутанта htpG. Т. обр., показано, что белок HtpG вносит значительный вклад в формирование способности цианобактерий адаптироваться к низким температурам. Япония, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Saitama Univ., Saitama 338-8570
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
ТЕРМОТОЛЕРАНТНОСТЬ
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
БЕЛОК HTPG
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
SYNECHOCOCCUS (BACT.)
SP
PCC 7942
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска