СибНСХБ

Назад

Развернуть группы

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HSP40<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

1.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.02-04Б1.125

Автор(ы) : Melyille Mark W., tan, Seng-Lai, Wambach, Marlene, Song, Jaewhan, Morimoto Richard I., Katze Michael G.
Заглавие : The cellular inhibitor of the PKR protein kinase, P58{IPK}, is an influenza virus-activated Co-chaperone that modulates heat shock protein 70 activity
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 6. - С. 3797-3803
Аннотация: Белок P58{IPK}, относящийся к семействам белков с тетратрикопептидным повтором и J-доменом, способен ингибировать протеинкиназу PKR, активируемую двухцепочечной РНК. Протеинкиназа PKR является частью индуцированной интерфероном защиты хозяина против вирусной инфекции, к-рая понижающе регулирует инициацию трансляции через фосфорилирование эукариотического фактора инициации 2 на 'альфа'-субъединице. Установлено, что белок P58{IPK} активируется в ответ на инфекцию вирусом гриппа и ингибирует протеинкиназу PKR через прямое белок-белковое взаимодействие. Ранее показано, что молекулярный шаперон - белок 40 теплового шока (hsp40), является негативным регулятором P58{IPK}. Сообщается, что вирус гриппа активирует путь P58{IKP}, стимулируя диссоциацию hsp40 от P58{IPK} в процессе инфекции. Обнаружено, что ассоциация P58{IPK}-hsp40 разрушается в процессе выхода из теплового шока, к-рый играет регуляторную роль для P58{IPK} в отсутствии вирусной инфекции. Молекулярный шаперон hsp/Hsc70 является компонентом тримерного комплекса с hsp40 и P58{IPK}, причем P58{IPK} стимулирует АТФазную активность Hsc70. Сделан вывод, что P58{IPK} является кошапероном, возможно управляющим повторным складыванием hsp/Hsc70, и, таким образом, ингибируя функцию киназы. США, Dep. Microbiol., Sch. Med., Box 357242, Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 62
ГРНТИ : 34.25.19
Предметные рубрики: БЕЛОК HSC70
АКТИВНОСТЬ
МОДУЛЯЦИЯ
ИНГИБИТОР P58{TPK}
АКТИВАЦИЯ
ВИРУС ГРИППА
БЕЛОК HSP40
ПРОТЕИНКИНАЗА PKR
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 02.06-04М3.145

Автор(ы) : Muchowski Paul J., Schaffar, Gregor, Sittler, Annie, Wanker Erich E., Hayer-Hartl Manajit K., Hartl F.Ulrich
Заглавие : Hsp70 and Hsp40 chaperones can inhibit self-assembly of polyglutamine proteins into amyloid-like fibrils
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2000. - Vol. 97, N 14. - С. 7841-7846
Аннотация: Для нейродегенеративных болезней, вызываемых полиглутаминовыми белками (ПГБ), характерно накопление в нейронах белковых агрегатов. Изучили влияние шапероновой системы белка теплового шока Hsp70 на агрегацию фрагментов htt гентингтина, содержащих удлиненные тяжи ПГБ. Показали, что in vitro Hsp70 и его ко-шаперон Hsp40 подавляют сборку htt с образованием нерастворимых в детергенте амилоидоподобных фибрилл по АТФ-независимому механизму и вызывают образование аморфных растворимых в детергенте агрегатов. Эти шапероны максимально предотвращали образование фибрилл при воздействии в лаг-фазе реакции полимеризации. Коэкспрессия Hsp70 или Hsp40 с htt вызывает у дрожжей угнетение образования крупных нерастворимых в детергенте агрегатов ПГБ, что ведет к накоплению растворимых в детергенте включений. Таким образом, способность Hsp70 и Hsp40 угнетать вызванную ПГБ нейродегенерацию может быть обусловлена способностью этих шаперонов экранировать токсические формы ПГБ и направлять их в нетоксические агрегаты. Германия, Dep. Cell. Bioch., Max-Planck-Inst. f. Bioch., D82152 Martinsried. Библ. 35
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: АМИЛОИДЫ
ГЕНТИНГТИН
ФИБРИЛЛЫ
САМОСБОРКА
БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
НЕЙРОДЕГЕНЕРАТИВНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.02-04Я6.280

Автор(ы) : Bagchi, Mihir, Katar, Malkhan, Maisel H.
Заглавие : Effect of exogenous stress on the tissue-cultured mouse lens epothelial cells
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 2002. - Vol. 86, N 2. - С. 302-306
Аннотация: Клетки 'альфа'TN-4 подвергали действию теплового (45'ГРАДУС'C), окислительного (50 мм H[2]O[2]) и осмотического (600 мм среда) стресса в течение 30 мин, а затем помещали на 18 ч в физиологическую среду. В ответ на стресс клетки сверхэкспрессировали HSP70 и HSP40; этот ответ проявлялся не сразу, а через 18 ч пребывания клеток в физиологической среде. Стресс также вызывал локализацию NM-60 и HSF-1 около ядерной мембраны. США, Wayne St. Univ. Sch. Med., Detroit, Michigan 48201
ГРНТИ : 34.19.23
Предметные рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
СТРЕСС
КЛЕТКИ 'АЛЬФА'TN-4
МЫШИ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.12-04М3.318

Автор(ы) : Bagchi, Mihir, Katar, Malkhan, Maisel H.
Заглавие : Effect of exogenous stress on the tissue-cultured mouse lens epothelial cells
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 2002. - Vol. 86, N 2. - С. 302-306
Аннотация: Клетки 'альфа'TN-4 подвергали действию теплового (45'ГРАДУС'C), окислительного (50 мм H[2]O[2]) и осмотического (600 мм среда) стресса в течение 30 мин, а затем помещали на 18 ч в физиологическую среду. В ответ на стресс клетки сверхэкспрессировали HSP70 и HSP40; этот ответ проявлялся не сразу, а через 18 ч пребывания клеток в физиологической среде. Стресс также вызывал локализацию NM-60 и HSF-1 около ядерной мембраны. США, Wayne St. Univ. Sch. Med., Detroit, Michigan 48201
ГРНТИ : 34.39.19
Предметные рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
СТРЕСС
КЛЕТКИ 'АЛЬФА'TN-4
МЫШИ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.12-04М1.125

Автор(ы) : Bagchi, Mihir, Katar, Malkhan, Maisel H.
Заглавие : Effect of exogenous stress on the tissue-cultured mouse lens epothelial cells
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 2002. - Vol. 86, N 2. - С. 302-306
Аннотация: Клетки 'альфа'TN-4 подвергали действию теплового (45'ГРАДУС'C), окислительного (50 мм H[2]O[2]) и осмотического (600 мм среда) стресса в течение 30 мин, а затем помещали на 18 ч в физиологическую среду. В ответ на стресс клетки сверхэкспрессировали HSP70 и HSP40; этот ответ проявлялся не сразу, а через 18 ч пребывания клеток в физиологической среде. Стресс также вызывал локализацию NM-60 и HSF-1 около ядерной мембраны. США, Wayne St. Univ. Sch. Med., Detroit, Michigan 48201
ГРНТИ : 34.41.15
Предметные рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP40
СТРЕСС
КЛЕТКИ 'АЛЬФА'TN-4
МЫШИ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 06.05-04М4.164

Автор(ы) : Sato S., Oka M., Noguchi Y., Soda H., Tsurutani J., Nakamura Y., Kitazaki T., Mizuta Y., Takeshima F., Murase K., Murata I., Ohtsuka K., Kohno S.
Заглавие : Autoimmunity to heat shock protein 40 in ulcerative colitis
Источник статьи : J. Int. Med. Res. - 2004. - Vol. 32, N 2. - С. 141-148
Аннотация: У больных язвенным колитом титр определяемых энзимоиммуносорбентным методом антител против белка теплового шока HSP40 оказался выше, чем у здоровых людей контрольной группы, причем у больных проктитом или левосторонним колитом этот титр был выше, чем у больных с генерализованной формой колита. При иммуногистохимическом анализе биоптатов стенки толстого кишечника, взятых у больных язвенным колитом, в большинстве случаев обнаруживали иммунореактивность HSP40. Обладающие данной иммунореактивностью клетки экспрессировали CD68. Япония, Nagasaki Univ. School of Medicine. Библ. 21
ГРНТИ : 34.39.33
Предметные рубрики: ЯЗВЕННЫЙ КОЛИТ
АУТОАНТИТЕЛА
БЕЛОК HSP40
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Описание базы

Стандартный

По словарю

Расширенный

Профессиональный

Распределенный

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)