Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК FHUB<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.222

Автор(ы) : Mademidis, Athanasios, Killmann, Helmut, Kraas, Wolfgang, Flechsler, Insa, Jung, Gunther, Braun, Volkmar
Заглавие : ATP-dependent ferric hydroxamate transport system in Escherichia coli: Periplasmic FhuD interacts whith a periplasmic and with a transmembrane/cytoplasmic region of the intergral membrane protein FhuB, as revealed by competitive peptide mapping
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 26, N 5. - С. 1109-1123
Аннотация: Взаимодействие периплазматич. белка FhuD (I) с белком FhuB (II) цитоплазматич. мембраны изучено in vitro с использованием биотинилированных синтетич. пептидов II (III) длиной 10 и 20-24 остатков. С I связываются III, соответствующие периплазматич. петле 2 или трансмембранному сегменту и части смежной цитоплазматич. петли 7 (ЦП-7). III длиной 10 остатков переносятся в периплазму делец. вариантом FhuA, образующим постоянно открытые каналы, в 3 раза большие, чем каналы поринов во внешней мембране. Только III, связывающиеся с I, ингибируют транспорт феррихрома (IV). Эти данные позволяют предположить, что I взаимодействует с трансмембранной областью и с ЦП-7 II. ЦП-7 содержит консервативную последовательность EAA...G (DTA...G), к-рая может взаимодействовать с цитоплазматич. АТФ-азой FhuC (V). Запуск гидролиза АТФ I, нагруженным субстратом, может быть вызван физич. взаимодействием I и V, к-рые связываются рядом друг с другом на ЦП-7. Хотя II состоит из 2 гомологичных половин, сайты транспорта IV расположены асимметрично. Германия, Mikrobiol./Membranphysiol., Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРРИГИДРОКСАМАТ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК FHUD
БЕЛОК FHUB
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.268

Автор(ы) : Koster, Wolfgang, Braun, Volkmar
Заглавие : Iron-hydroxamate transport into Escherichia coli K12: Localization of FhuD in the periplasm and of FhuB in the cytoplasmic membrane
Источник статьи : Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 217, N 2-3. - С. 233-239
Аннотация: Гены fhuB, fhuC и fhuD, продукты к-рых катализируют транспорт Fe{3}+-гидроксаматов из периплазмы в цитоплазму Кл Escherichia coli, клонировали под контролем сильного промотора фага Т7 и транскрибировали РНК-полимеразой фага Т7 in vivo. Гиперэкспрессируемый белок FhuD (I) появляется в 2 формах с мол. м. 31000Д и 28000Д и освобождается при превращении вегетативных Кл в сферопласты. Это позволяет предположить, что I синтезируется в виде предшественника и в процессированной форме экспортируется в периплазму. Очень гидрофобный белок Fhu B (II) обнаружен в цитоплазматической мембране. Эти св-ва I и II, а также обнаруженная ранее гомология белка Fhu C (III) со связывающими АТФ белками согласуется с моделью системы транспорта через цитоплазматическую мембрану, зависящего от периплазматического связывающего белка. Подтверждены данные о мол. массе I (70329Д) и о нуклеотидной последовательности fhu C. II по размеру вдвое превосходит наиболее гидрофобные белки периплазматических систем транспорта, а его N- и C-концевые половины гомологичны друг другу. Высказано предположение, что ген fhu B возник в результате дупликации исходного гена и последующего слияния 2 фрагментов ДНК. Библ. 28. ФРГ, Mikrobiol II, Univ. Tubingen, D-7400 Tubingen, V. Braun.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI K-12 (BACT.)
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСПОРТ FE{3}+-ГИДРОКСОМАТОВ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ FHU
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭВОЛЮЦИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК FHYD
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ПЕРИПЛАЗМА
БЕЛОК FHUB
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)