СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSC70<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.160

Автор(ы) : Imamoto, Naoko, Tachibana, Taro, Matsubae, Masami, Yoneda, Yoshihiro
Заглавие : Nuclear protein transport and HSC70
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18c. - С. 89
Аннотация: We have identified 70kD heat-shock protein (hsc70) as an NLS-binding protein, and showed that anti-hsc70 antibodies inhibit nuclear import of karyophilic proteins when injected into the living cells. Using digitonin permeabilized cell free transport assay, we confirmed the requirement of hsc70 in nuclear transport. In this assay, we found that hsc70 colocalizes with karyophilic proteins during their active transport. To further investigate a role(s) of hsc70 in nuclear transport, we examined the nuclear import of native nuclear protein using digitonin-permeabilized cell assay. Although purified nucleoplasmin rapidly accumulates into the nucleus when injected into the cytoplasm of cultured mammalian cells, this protein did not accumulate into the nucleus as efficiently as SV40 T-antigen NLS-BSA conjugate in the in vitro semi-intact cell system. However, we found nucleoplasmin could be used as efficient transport substrate in this assay when it was once unfolded. We took the advantage of the unfolded nucleoplasmin to examine a role of hsc70 and to identify cytoplasmic co-factors involved in the transport of native karyophilic proteins. Fractionation of cytosol required for the in vitro assay revealed that two distinct cytoplasmic fractions apparently mediating binding step and translocation step of the transport were required for the nuclear import of unfolded nucleoplasmin. In this paper, our current results indicating the role of hsc70 in nuclear transport obtained from in vitro analysis using these fractions and unfolded nucleoplasmin will be presented. Япония, Dep. of Anatomy, Osaka Univ. Med. School, 2-2 Yamada-oka, Suita, Osaka 565
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКА
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSC70
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.08-04Я6.89

Автор(ы) : Artigues, Antonio, Iriarte, Ana, Martinez-Carrion, Marino
Заглавие : Identification of Hsc70 binding sites in mitochondrial aspartate aminotransferase
Источник статьи : Arch. Biochem. and Biophys. - 2006. - Vol. 450, N 1. - С. 30-38
Аннотация: Методом протеолиза полипептидных митохондриальных комплексов в молекуле аспартатаминотрансферазы выявлены несколько областей, связывающих белок теплового шока с мол. массой 70 кД (Hsc70). В нерастворимых комплексах Hsc70 связывался только с одним пептидом, а в растворимых с восемью. Большинство связывающих мест локализовалось во вторичной структуре, особенно на 'альфа'-спирали. Считают, что дифференцированное связывание Hsc70 с нативными и ненативными полипептидами обусловлено не столько доступностью нативной структуры в растворе, сколько уровнем структурной организации связывающих мест. Библ. 49
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
'АЛЬФА'-СПИРАЛЬ
САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSC70
МИТОХОНДРИИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска