СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК 'БЕТА'<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.12-04Б1.76

Автор(ы) : Karakousis G., Ye N., Li Z., Chiu S.K., Reddy G., Radding C.M.
Заглавие : The beta protein of phage 'лямбда' binds preferentially to an intermediate in DNA renaturation
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 4. - С. 721-731
Аннотация: Белок 'бета' (I) фага 'лямбда' способствует ренатурации комплементарных нитей ДНК. I непосредственно связывается с онДНК, но не с днДНК. I более сильно связывается с промежуточным продуктом р-ции ренатурации, к-рую катализирует сам I. I защищает от расщепления нуклеазой весь ренатурированный дуплекс олигонуклеотида длиной 83 н. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 39
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'ЛЯМБДА'
ДНК
КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ НИТЬ
РЕНАТУРАЦИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК 'БЕТА'
ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.12-04Б1.67

Автор(ы) : Li Z., Karakousis G., Chiu S.K., Reddy G., Radding C.M.
Заглавие : The beta protein of phaqe 'лямбда' promotes strand exchange
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 4. - С. 733-744
Аннотация: Изучена способность белка 'бета' (I) фага 'лямбда' вызывать обмен нитей ДНК. Показано, что I вызывает смещение олигонуклеотида длиной 43 н., отожженного с кольцевой онДНК фага М13, гомологичным олигонуклеотидом длиной 63 н., лишние 20 н. к-рого комплементарны смещаемой 3'-области ДНК М13. I играет в этой р-ции несколько ролей: 1) I способствует обмену через область ошибочного спаривания длиной 4-8 н., к-рая блокирует обмен при спонтанной ренатурации и миграции ветви; 2) I придает полярность обмену нитей; 3) I остается связанным с гетеродуплексным продуктом обмена нитей. Предложен механизм, в к-ром I продвигает обмен нитей в одном направлении, не используя АТФ и др. экзогенные источники энергии. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06510. Библ. 21
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'ЛЯМБДА'
ДНК
РЕКОМБИНАЦИЯ
ОБМЕН НИТЕЙ
БЕЛОК
БЕЛОК 'БЕТА'
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 97.05-04А1.100

Автор(ы) : Arispe, Nelson, Pollard Harvey B., Rojas, Eduardo
Заглавие : Zn{2+} interaction with Alzheimer amyloid 'бета' protein calcium channels
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 4. - С. 1710-1715
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок, состоящий из 40 аминок-т (А'бета'Б[1-40]), выявляемый при болезни Альцгеймера, образует селективные катионные каналы (КН) через бислойные мембраны из кислых фосфолипидов с проводимостью от 40 до 4 000 pS. Zn{2+} связывается с белком с высоким сродством с образованием амилоидных бляшек. Показано, что Zn{2+} блокирует образованные А'бета'Б[1-40] КН с низкой проводимостью (400 pS) зависимым от дозы способом, а КН с высокой проводимостью (400 pS) при миллимолярных конц-иях. Хелатор Zn{2+} о-фенантролин обращал действие Zn{2+}. Кроме того Zn{2+} модулировал регулирование КН и проводимость только с одной стороны КН. Сделан вывод об асимметричном взаимодействии Zn{2+} с А'бета'Б[1-40] при входе в пору. США, Lab. of Cell Biol. and Genetics, Nat. Inst. of Diabetes, Digestive and Kidney Diseases, Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 32
ГРНТИ : 34.03.27
Предметные рубрики: БЕЛОК 'БЕТА'
КАТИОННЫЕ КАНАЛЫ
БЛМ
ЦИНК
СВЯЗЫВАНИЕ
СТАРЕНИЕ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 97.07-04М5.108

Автор(ы) : Arispe, Nelson, Pollard Harvey B., Rojas, Eduardo
Заглавие : Zn{2+} interaction with Alzheimer amyloid 'бета' protein calcium channels
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 4. - С. 1710-1715
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок, состоящий из 40 аминок-т (А'бета'Б[1-40]), выявляемый при болезни Альцгеймера, образует селективные катионные каналы (КН) через бислойные мембраны из кислых фосфолипидов с проводимостью от 40 до 4 000 pS. Zn{2+} связывается с белком с высоким сродством с образованием амилоидных бляшек. Показано, что Zn{2+} блокирует образованные А'бета'Б[1-40] КН с низкой проводимостью (400 pS) зависимым от дозы способом, а КН с высокой проводимостью (400 pS) при миллимолярных конц-иях. Хелатор Zn{2+} о-фенантролин обращал действие Zn{2+}. Кроме того Zn{2+} модулировал регулирование КН и проводимость только с одной стороны КН. Сделан вывод об асимметричном взаимодействии Zn{2+} с А'бета'Б[1-40] при входе в пору. США, Lab. of Cell Biol. and Genetics, Nat. Inst. of Diabetes, Digestive and Kidney Diseases, Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 32
ГРНТИ : 34.39.03
Предметные рубрики: БЕЛОК 'БЕТА'
КАТИОННЫЕ КАНАЛЫ
БЛМ
ЦИНК
СВЯЗЫВАНИЕ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска