Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИОРОДОПСИН<.>)
Общее количество найденных документов : 214
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.

Вид документа : Однотомное издание
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 08.11-04Б3.139К

Автор(ы) : Каленов С.В.
Заглавие : Культивирование дрожжей и галобактерий в условиях контролируемого окислительного стресса
Выходные данные : М.: Рос. хим.-технол. ун-т, 2007
Колич.характеристики :21 с.: ил.
2.

Вид документа : Однотомное издание
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 06.03-04А3.5К

Автор(ы) : Грудинин С.В.
Заглавие : Сравнительный анализ свойств мембранных белков бактериородопсина и сенсорного родопсина II. Исследование методом компьютерного моделирования
Выходные данные : Долгопрудный (Моск. обл.): Моск. физ.-техн. ин-т (гос. ун-т), 2005
Колич.характеристики :20 с.: ил.
3.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2321627 Российская Федерация, МКИ C12N 1/20.

Автор(ы) : Тюрин С.А., Складнев Д.А., Дебабов В.Г.
Заглавие : Штамм бактерий Halobacterium salinarum - продуцент бактериородопсина .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
4.

Вид документа : Однотомное издание
Заявка 4226868 DB, МКИ A 61 K 37/02; C 07 K 15/04.

Автор(ы) : Hamp, Norbert, Popp, Andreas, Oesterhalt, Dieter, Brauchle, Christoph
Заглавие : Zubereitungen von BakteriorhodopsinVarianten mit erhohter Speicherzeit und deren Verwandung .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Consortium fur elektrochemische Industrie GmbH
5.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2563349 Российская Федерация, МКИ C12N 1/20 (2006.01).

Заглавие : Способ получения бактериородопсина .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Тюрин С. А.
6.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2323226 Российская Федерация, МКИ C07K 14/215.

Автор(ы) : Кузнецов А.Е., Каленов С.В.
Заглавие : Способ получения биомассы галобактерий .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
7.

Вид документа : Однотомное издание
Заявка 3730424 DB, МКИ C 12 N 1/20.

Автор(ы) : Max-Planck-ges.zur, Forderung der Wissenschaften eV
Заглавие : Halobacterium-stamme, bakteriorhodopsin-modifikation und rerstellungsverfahren .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 91.08-04А1.206

Автор(ы) : Sawatzki, Jurgen, Fischer, Richard, Scheer, Hugo, Siebert, Friedrich
Заглавие : Fourier-transform Raman spectroscopy applied to photobiological systems
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 15. - С. 5903-5906
Аннотация: Инициация фотореакций является наиболее важной проблемой при анализе фотобиологических систем с помощью спектроскопии комбинационного рассеяния (СКР). Для ее решения предлагается использовать метод СКР с преобразованием Фурье на основе лазерного источника с длиной волны 1064 нм. Данная длина волны достаточно далека от полос поглощения большинства пигментов. Кроме того, спектры исследованных фотобиологических систем таких как бактериородопсин, родопсин и фикоцианин демонстрируют в таких условиях доминирование хромофора. Германия, Bruker Analytische MeSStechnik GmbH, Wikingerstrasse 13, D-7500 Karlsruhe 21. Библ. 40.
ГРНТИ : 34.05.17
Предметные рубрики: СПЕКТРОСКОПИЯ
СПЕКТРОСКОПИЯ КОМБИНАЦИОННОГО РАССЕЯНИЯ
ЛАЗЕРНАЯ
ПРЕОБРАЗОВАНИЕ ФУРЬЕ
ИНИЦИАЦИЯ ФОТОРЕАКЦИЙ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
РОДОПСИН
ФИКОЦИАНИН
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.468

Автор(ы) : Rothschild Kenneth J., He, Yi-Wu, Mogi, Tatsushi, Matri, Thomas, Stern Lawrence J., Khorana H.Gobind
Заглавие : Vibrational spectroscopy of bacteriorhodopsin mutants: evidence for the interaction of proline-186 with the retinylidene chromophore
Источник статьи : Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 25. - С. 5954-5960
Аннотация: В бактериородопсине (I) Halobacterium halobium сконструированы замены мембранных остатков про[5][0], про[9][1] и про[1][8][6] на ала или гли, а также про[1][8][6] вал. Методом разностной ИК-спектроскопии изучены фотореакции I К и I М для мутантных I и I дикого типа. Полученные данные согласуются с моделью сайта связывания ретиналя (II), согласно к-рой про[1][8][6] и тир[1][8][5] расположены в непосредственной близости от II и участвуют в сопряжении изомеризации II с изменениями структуры I. Остаток про[5][0] структурно активен во время перехода I К, а его замена на гли сохраняет нормальные структурные изменения I во время фотоцикла. Библ. 42. США, Physics Dept., Boston Univ., Boston, MA 02215.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
МУТАНТЫ ПО БАКТЕРИОРОДОПСИНУ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА БАКТЕРИОРОДОПСИНА
КОРРЕЛЯЦИЯ
РЕТИНАЛЬ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МЕТОДЫ
ВИБРАЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.61

Автор(ы) : Tokaji, Zsolt, Dancshazy, Zsolt
Заглавие : Light-induced, longlived perturbation of the photocycle of bacteriorhodopsin
Источник статьи : FEBS Lett. - 1991. - Vol. 281, N 1-2. - С. 170-172
Аннотация: Исследована кинетика превращения интермедиата М фотоцикла бактериородопсина (БР). БР иммобилизован в ПААГ. Для возбуждения использовали лазер на красителе с максимумом испускания при 505 нм, длительность импульса 10 нс. Превращение интермедиата М описывается суммой двух кинетических компонентов - "быстрого" и "медленного". Относительный вклад "медленного" кинетического компонента распада состояния М увеличивается при увеличении плотности потока энергии активирующего светового импульса до 60 мДж/см{2}. Предварительное облучение ВР импульсом света интенсивностью 2 мДж/см{2} приводит к увеличению абсолютной амплитуды сигнала формы М в ответ на вторую вспышку, следующую с интервалом от 100 мкс до 100 мс вслед за первой. Полагают, что полученные рез-ты объясняются либо индуцируемой светом гетерогенностью основного состояния БР, либо кооперативным взаимодействием между молекулами БР. Библ. 13. ВР, Inst. of Biophys. Biol. Res. Centre, Szeged, PO Box 521, Н-6701.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ДОЛГОЖИВУЩЕЕ ВОЗМУЩЕНИЕ
ИНТЕРМЕДИАТ М
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.60

Автор(ы) : Xie, Aihua
Заглавие : Quantum efficiencies of bacteriorhodopsin photochemical reactions
Источник статьи : Biophys. J. - 1990. - Vol. 58, N 5. - С. 1127-1132
Аннотация: Получены спектры поглощения бактериородопсина (БР) и фотостационарных смесей БР с интермедиатом К фотоцикла БР, образующихся при облучени БР светом с длиной волны 420, 460, 500, 560, 570, 580, 590 и 600 нм при т-ре 110 К. Состояние К имеет максимум поглощения при 607 нм. Для расчета доли состояния К в фотостационарной смеси (f[k]) использовали соотношение: f[k]= ='сигма'[1]A/('сигма'[1]A+'сигма'[2]A[k]), где К[к][а][ж]=75-80 и 'сигма'[2] - квантовые выходы фотопревращений БР в форму К и обратно соответственно, А и А[k] - абсорбция БР и состояния К соответственно на длине волны возбуждения. В предположении, что отношение 'сигма'[1]/'сигма'[2] сохраняется постоянным для двух близких длин волн (напр., 570 и 580 нм), для величины 'сигма'[1]/'сигма'[2] на этих длинах волн получили значение 0,55'+-'0,02. Величины 'сигма'[1]/'сигма'[2] расчитаны для др. длин волн возбуждающего света и обнаружена независимость указанного отношения от длины волны возбуждения в пределах основной полосы поглощения БР. Полученная величина 'сигма'[1]/'сигма'[2]= =0,55 не согласуется с рез-тами др. групп исследователей, но авт. считает, что преимуществом используемого метода является миним. кол-во допущений, сделанных при расчете квантового выхода. Библ. 28. США, Dep. of Phys. Univ. of Illinois at Urbana-Champaign, Urbana, IL.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
КВАНТОВЫЕ ВЫХОДЫ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.59

Автор(ы) : Miercke Larry J.W., Betlach Mary C., Mitra Alok K., Shand Richard F., Fong Susan K., Stroud Robert M.
Заглавие : Wild-type and mutant bacteriorhodopsins D85N, D96N, and R82Q: purification to homogeneity, pH dependence of pumping, and electron diffraction
Источник статьи : Biochemistry. - 1991. - Vol. 30, N 12. - С. 3088-3098
Аннотация: Бактериородопсин (БР) с 13 замещенными остатками в аминокислотной последовательности на N-конце экспрессирован в Escherichia coli. Бактериородопсин получен после выделения белка в присутствии детергентов и ретинилидирования. Полученный БР характеризуется соотношением А[2][8][0]/А[m][a][x]=1,5 в темно-адаптированном состоянии в присутствии детергента, обладает стабильностью, спектральными х-ками и протон-транспортной активностью аналогичными соотв-ующим х-кам БР из Halobacterium halobium. Белки, экспрессированные из мутантов D85N, D96N и R82Q и очищ. в соответствии с принятой методикой, встраивали в фосфолипидные везикулы и исследовали их протон-транспортные св-ва как функцию рН. D85N оказался неактивным во всем диапазоне рН, D96N неактивен в диапазоне рН от 7 до 8, где дикий тип проявляет макс. активность. Невысокая фотохим. активность D85N обнаружена в области низких величин рН. R82Q проявляет пониженную по сравнению с диким типом БР протон-транспортную активность, рН-зависимость к-рой аналогична таковой для дикого типа. Выделенный из E. coli БР кристаллизуется в двумерные кристаллические решетки двух типов, к-рые исследовали методом дифракции электронов. Одна из решеток является тригональной, подобно решетке перпурных мембран. Решетка второго типа является орторомбической с элементарной ячейкой а=127 A, b=67 A. Библ. 66. США, Dep. of Biochem. and Biophys., Univ. of California, San Francisco, San Francisco, CA.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
МИКРООРГАНИЗМЫ
ДИКИЙ ТИП
МУТАНТ D85N
МУТАНТ D96N
МУТАНТ R82Q
МУТАНТНЫЙ БАКТЕРИОРОДОПСИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКИ
РЕКОНСТРУКЦИЯ
ПРОТОНТРАНСПОРТНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.107

Автор(ы) : Броун Л.С., Семин Б.К., Иванов И.И., Кононенко А.А., Чаморовский С.К., Чурин А.А.
Заглавие : Дикаин индуцирует образование спектральной формы бактериородопсина БР-470 в пурпурных мембранах галобактерий
Источник статьи : Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 2. - С. 241-249
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ДИКАИН
ВЛИЯНИЕ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
КИНЕТИКА
СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.116

Автор(ы) : Renthal, Robert, Shuler, Kevon, Regalado, Ruben
Заглавие : Control of bacteriorhodopsin color by chloride at low pH. Significance for the proton pump mechanism
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1990. - Vol. 1016, N 3. - С. 278-284
Аннотация: При низких рН или в случае деионизации мембран бактериородопсин претерпевает превращение из фиолетовой формы Фф с максимумом поглощения (МП) 570 нм в голубую (МП 605 нм), к-рая стабильна при рН 0 в серной к-те, но в присутствии 1 М NaCl превращается в Фф с МП 565 нм. Обе формы фотохимически активны, но лишь Фф способна к участию в переносе протонов. Предполагается наличие двух сайтов для связывания иона хлора, один из к-рых рНзависим. Хим. модификация Asp 96, Asp 102, Asp 104, Lys 41, Arg не влияет на взаимопереход форм. Дифференциальной спектроскопией с преобразованием Фурье обнаружено протонирование карбоксильной группы в хлоридной Фф, а УФ-спектроскопией показана одновременная ионизация фенольной группы. Обсуждается возможность вызванного ионом хлора переноса протона с фенольной группы тирозина на карбоксил боковой цепи. Библ. 25. США, Div. of Earth and Physical Sci. s, Univ. of Texas at San Antonio, San Antonio, TX.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЦВЕТОВЫЕ ФОРМЫ
КОНТРОЛЬ
НИЗКИЕ РН
ХЛОРИД
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.]
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.159

Автор(ы) : Birge Rober R.
Заглавие : Nature of the primary photochemical events in rhodopsin and bacteriorhodopsin
Источник статьи : Biochem. et biophys. acta. Bioenerg. - 1990. - Vol. 1016, N 3. - С. 293-327
Аннотация: Обзор. Биол. роль родопсина, преобразующего световой сигнал в нервный импульс, и бактериородопсина, преобразующего энергию света в разность электрохимических потенциалов ионов водорода, различна, однако структура и первичные этапы возбуждения во многом сходны. Отсутствие рентгеноструктурных данных высокого разрешения потребовало анализа непрямых спектроскопических и хим. данных. Обсуждаются наиболее противоречивые и парадоксальные рез-ты, полученные этим методом. Приводятся модели первичных процессов в родопсине и бактериородопсине. Библ. 331. США, Dep. of Chemistry, Syracuse Univ., Syracuse, NY.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
РОДОПСИН
ФОТОХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ
ПЕРВИЧНЫЕ ПРОЦЕССЫ
ПРИРОДА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 331
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.117

Автор(ы) : Шуколюков С.А.
Заглавие : Фототрансдукция у одноклеточных и беспозвоночных: состояние проблемы
Источник статьи : Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1990. - Т. 26, N 4. - С. 557-573
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГАЛОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ФОТОРЕЦЕПЦИЯ
ФОТОТРАНСДУКЦИЯ
ФОТОЦИКЛ
БЕЛКИ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 106
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.84

Автор(ы) : Абдулаева Г.В., Соболь А.Г., Арсеньев А.С., Цетлин В.И., Быстров В.Ф.
Заглавие : {1}{9}F-ЯМР-исследование [3-фторфенилаланин]бактериородопсина
Источник статьи : Биол. мембраны. - 1991. - Т. 8, N 1. - С. 30-43
Аннотация: Исследованы спектры {1}{9}F-ЯМР (470 МГц) бактериородопсина, в к-ром все остатки Phe заменены на 3-фторфенилаланин (F)BR, в смеси CD[3]ОН/CDCl[3] (1:1), содержащей 0,1 М LiClO[4], - среде, моделирующей биологическую мембрану. Для отнесения сигналов исследовано также ретинильное производное (F)BR(Ret-(F)ВО и продукты его протеолитического и хим. расщепления. Фрагменты Ret-(F)ВО разделяли гель-хр-фией на сефадексе LH-60 в смеси СН[3]ОН/CHCl[3] (1:1), содержащей 0,1 М LiCl. Расщепление полипептидной цепи слабо влияет на хим. сдвиги сигналов {1}{9}F остатков 3-фторфенилаланина, за исключением тех случаев, когда остаток близок к месту расщепления по аминокислотной последовательности. Это свидетельствует о том, что изолированные фрагменты Ret-(F)ВО сохраняют пространственную структуру, характерную для них в составе интактной полипептидной цепи. Отнесены сигналы {1}{9}F остатков Phe 27, 219 и 230. Для остальных сигналов проведено отнесение к группам остатков: Phe 171 и 208; Phe 88, 135 и 153; Phe 71, 154, 156 и 54 или 42; Phe 42 или 54. Р-цией Ret-(F)ВО с N-(1-оксил-2,2,6,6-тетраметил-4-пиперидинил)иодацетамидом в эфире получено производное, преимущественно по остатку Met 163. Анализ уширений сигналов в спектре {1}{9}F-ЯМР этого производного, вызванных спиновой меткой, показал, что наиболее сближенный с Met 163 остаток Phe 230 находится на расстоянии 13'+-'1 A. Библ. 34. СССР, Ин-т биоорганич. химии им. М. М. Шемякина АН СССР, Москва.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ШТАММ ET 1001
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФЕНИЛАЛАНИН
ЗАМЕНА
ФТОРФЕНИЛАЛАНИН* 3-
ЯМР
ЯМР НА ЯДРАХ 19F
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
СТРУКТУРНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.66

Автор(ы) : Кононенко А.А., Лукашев Е.П., Панов В.И., Федоров Е.А.
Заглавие : Сканирующая туннельная микроскопия функционально активных фрагментов мембран галобактерий, содержащих бактериородопсин
Источник статьи : Докл. АН СССР. - 1990. - Т. 315, N 5. - С. 252-255
Аннотация: Разработан метод УЗ дизентеграции Кл Halobacterium halobium ET 1001, позволяющий получать фрагменты пурпурных мембран диам. '
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: СКАНИРУЮЩАЯ ТУННЕЛЬНАЯ МИКРОСКОПИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ЦЕЛОСТНОСТЬ
ОРГАНИЗАЦИЯ
HALOBACTERIUM HALOBIUM
ШТАММ ЕТ 1001
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.116

Автор(ы) : Jonas, Roy, Ebrey Thomas G.
Заглавие : Binding of a single divalent cation directly correlates with the blue-topurple transition in bacteriorhodopsin
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1991. - Vol. 88, N 1. - С. 149-153
Аннотация: В бактериородопсине Halobacterium halobium штамм S-9 охарактеризован специфический сайт связывания двувалентных катионов, регулирующий изменение цвета бактериородопсина (превращение голубых мембран (ГМ) с макс. поглощением 605 нм в пурпурные мембраны (ПМ) с макс. поглощения 558 нм). При идентификации этого сайта сначала была установлена корреляция между связыванием одного иона Ca{2}{+} на 1 бактериородопсин и кол-вом ГМ, превратившихся в ПМ. При снижении конц-ии свободного Ca{2}{+} ниже 1 мкМ и рН ниже 5,0 (0,5 мМ цитрат) наблюдается связывание Ca только с сайтом с высоким сродством, т. обр., это влияние отдельно от эффектов др. 2-валентных катионов. Затем титрованием ПМ было показано, что протоны поглощаются в 2 этапа (13 протонов с pK[a] 'ЭКВИВ'4-5 и 2 дополнительных с pK[a] 2,75 в 5 мМ MgSO[4], последняя рК[a] практически идентична рК[a] перехода от ПМ к ГМ. Переход ПМ к ГМ характеризуется рК[a] 'ЭКВИВ'2,05, являющейся рК[a] группы, к-рая при протонировании вызывает переход к ГМ. Предполагается, что в связывании катиона вовлечены асп-212 и взаимодействия с протонированным основанием Шиффа, асп-85, тир-57, тир-185, арг-82. Библ. 30. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of Illinois, Urbana, IL 61801.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ШТАММ S-9
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЦВЕТ
РЕГУЛЯЦИЯ
ДВУХВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ
САЙТ СВЯЗЫВАНИЯ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ГОЛУБЫЕ МЕМБРАНЫ
ПЕРЕХОД
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.112

Автор(ы) : Muller K.-H., Butt H.J., Bamberg E., Fendler K., Hess B., Siebert F., Engelhard M.
Заглавие : The reaction cycle of bacteriorhodopsin: An analysis using visible absorption, photocurrent and infrared techniques
Источник статьи : Eur. Biophys. J. - 1991. - Vol. 19, N 5. - С. 241-251
Аннотация: Выполнены одновременные измерения фотоэлектрич. откликов и индукцированных светом изменений поглощения бактериородопсина (БР). Рез-ты сопоставлены с данными кинетич. ИК-спектроскопии, характеризующими процессы протонирования аминокислотных остатков Асп, изменения хромофорной группы и колебания в полосе амид I. В интервале времени, отвечающем превращению интермедиата L в исходную форму БР, экспериментальные данные м. б. апроксимированы суммой 5 кинетических компонент первого порядка. Однако, для описания фототока достаточно 4 экспоненциальных компонент. Вероятно, ретиналь чувствителен не только к смещениям зарядов, но и к конформационным изменениям окружающего белка. Репротонирование основания Шиффа приводит синхронно к изменениям степени протонирования внутренних Асп (изменение полосы 1755 см{-}{1}). Наиболее существенные конформационные изменения БР происходят в процессе превращения L М, обратные измерения наблюдаются в процессе распада интермедиата О. Библ. 57. ФРГ, MPI fur Ernahrungsphysiologie, Rheinlanddamm 201, W-4600 Dortmund.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
РЕАКЦИОННЫЙ ЦИКЛ
АНАЛИЗ
ИНТЕРМЕДИАТЫ
РЕТИНАЛЬ
СПЕКТРОСКОПИЯ
АБСОРБЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
Дата ввода:
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)