Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ<.>)
Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-21 
1.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5443973 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/02.

Автор(ы) : Sshiwata, Kenichi, Shimada, Masao, Hatamori, Akira
Заглавие : Method of producing 'альфа'-hydroxyisobutyramide from acetone cyanohydrin by nitril hydratase .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Mitsui Toatsu Chemicals, Inc.
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.107

Автор(ы) : Глазунов Е.А., Суржик М.А., Дятлова Н.Г.
Заглавие : Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.59

Автор(ы) : Глазунов Е.А., Суржик М.А., Дятлова Н.Г.
Заглавие : Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами
Источник статьи : Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.80

Автор(ы) : Busto M.D., Ortega N., Perez-Mateos M.
Заглавие : Effect of immobilization on the stability of bacterial and fungal 'бета'-D-glucosidase
Источник статьи : Process Biochem. - 1997. - Vol. 32, N 5. - С. 441-449
Аннотация: Показано, что 'бета'-глюкозидаза Aspergillus niger может существовать в двух и более взаимопереходных формах с различными энергиями активации. Иммобилизация на полимерной решетке влияла на активность как грибной, так и бактериальной 'бета'-глюкозидазы, т. к. изменяла уровни их энергий активации по сравнению с их растворимыми двойниками. Установлено, что изменение ферментативных свойств при иммобилизации связано с изменениями в структуре фермента, с физическими и химическими свойствами носителя, выбранного для иммобилизации. Испания, Dep. Biotechnol. and Food Sci., Fac. Food Sci. and Technol., Univ. Burgos, Plaza Misael Banuelos, s/n E-09001 Burgos. Библ. 45
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ГРИБНОЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТАБИЛЬНОСТЬ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.89

Автор(ы) : Sanjust, Enrico, Curreli, Nicoletta, Rescigno, Antonio, Bannister Joe V., Cocco, Dina
Заглавие : Properties of Thermus aquaticus 'бета'-NADH oxidase immobilised on various supports
Источник статьи : Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1997. - Vol. 41, N 3. - С. 555-562
Аннотация: Исследованы свойства 'бета'-NADH-оксидазы из Thermus aquaticus, иммобилизованной на 7 различных подложках. Наиболее оптимальными кинетическими параметрами обладал фермент, иммобилизованный на поливиниловом спирте, активированном глутарильными группами. По сравнению со свободным иммобилизованный фермент был менее термостабилен, однако различий к действию органических растворителей не наблюдалось. Италия, Istit. Chim. Biol., Univ. Cagliari, Via della Pineta 77, Cagliari 09125. Библ. 18
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-NADH-ОКСИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОДБОР
ПОЛИВИНИЛОВЫЙ СПИРТ
THERMUS AQUATICUS (BACT.)
ИСТОЧНИК ФЕРМЕНТА
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.12-04Б3.26

Заглавие : Cytel in Canadian sugar deal
Источник статьи : Biotechnol. Newswatch. - 1997. - N 2june. - С. 2
Аннотация: Корпорация Cytel подписала эксклюзивное лицензионное соглашение с Ин-том биологических исследований Национального исследовательского совета Канады на технологию получения бактериальных гликозилтрансфераз, к-рую предполагается использовать в сочетании с нуклеозидной технологией, разработанной Glytec - отделением Cytel
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ФИРМЫ
CYTEL CORP.
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ТЕХНОЛОГИЯ ПОЛУЧЕНИЯ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.46

Автор(ы) : Сухарева Б.С., Христофоров Р.Р., Дарий Е.Л., Мамаева О.К., Андреева Н.С., Печик И.В., Диксон Х.Б.Ф., Спаркс М.Дж.
Заглавие : Структурно-функциональные исследования бактериальной глутаматдекарбоксилазы
Источник статьи : 2 Съезд Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 72-73
Аннотация: Изучена реакция глутаматдекарбоксилазы (ГД) с аналогами аспартата и глутамата. Показано, что они являются плохими субстратами и слабыми ингибиторами. Декарбоксилирование этих аминокислот сопровождается трансаминированием кофермента (пиридоксальфосфата) с образованием пиридоксаминфосфата. Проведен анализ гомологии первичной структуры бактериальной ГД и аналогичных ферментов, выделенных из растений (петуния, томаты), а также из мозга и поджелудочной железы высших животных и человека. Показано, что гомология структуры бактериальной и растительной ГД значительно выше, чем с ферментами животного происхождения. На основе гомологии участков первичной структуры, формирующих активный центр бактериальной орнитиндекарбоксилазы и ГД, в последней установлены аминокислотные участки, связывающие пиридоксальфосфат. С помощью компьютерной графики построена модель активного центра фермента. Россия, Ин-т мол. биологии РАН, Москва. Библ. 2
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЛУТАМАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
АНАЛОГИ АСПАРТАТА И ГЛУТАМАТА
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИЯ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МОДЕЛЬ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.04-04Б3.78

Автор(ы) : Rubens P., Goossens K., Heremans K., Weemaes C., Hendrickx M., Tobback P.
Заглавие : On the relation between pressure and temperature stability of 'альфа'-amylases from Bacillus species: A ftir study
Источник статьи : High Pressure res. Biosci. and Biotechnol. - Leuven, 1997. - С. 327-330
Аннотация: Представлены результаты сравнения влияния гидростатического давления и т-ры на стабильность трех 'альфа'-амилаз из Bacillus видов. Фурье-ИК-спектроскопия (FTIR) использована для детекции т-ры и давления, индуцирующих изменения в амид 1' связи. Наблюдения in situ за вызванными давлением изменениями в кварцевой кювете показали, что они не так интенсивны, как индуцированное температурой развертывание. Бельгия, Dep. Chem., Dep. Food and Microbial Technol., Katolieke Univ. Leuven. B-3001 Leuven. Библ. 19
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТЕМПЕРАТУРА
ДАВЛЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
МЕТОДЫ
FTIR-АНАЛИЗ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.121

Автор(ы) : Noguchi, toshitada, Shiba, Toshikazu
Заглавие : Use of Escherichia coli polyphosphate kinase for oligosaccharide synthesis
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 8. - С. 1594-1596
Аннотация: Полифосфаткиназа (I) Escherichia coli катализирует обратный перенос молекул фосфата между ATP и полифосфатом (poly(P)). I катализирует аналогичные процессы не только для ADP, но и др. нуклеозиддифосфатов (NDP[s]), используя в качестве донора фосфата polu(P), с получением в результате нуклеозидтрифосфатов (NTP[s]). Авторы использовали I и poly(P) вместо пируваткиназы и фосфоенолпирувата для регенерации NTP с последующим синтезом сахаров нуклеотидов в циклической системе синтеза олигосахаридов. Подтверждено, что I эффективно катализирует регенерацию UTP в циклической системе синтеза N-ацетиллактозамина. Выявление новой активности I позволило перейти к практическому синтезу олигосахаридов. Япония, Biochem. Div., Yamasa Corporation, Choshi., Chiba 288-0056. Библ. 14
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПОЛИФОСФАТКИНАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОЛИГОСАХАРИДЫ
СИНТЕЗ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.19

Автор(ы) : Wakisaka, Shinji, Ohshima, Yoshifumi, Ogawa, Masahiro, Tochikura, Tatsurokuro, Tachiki, Takashi
Заглавие : Characteristics and efficiency of glutamine production by coupling of a bacterial glutamine synthetase reaction with the alcoholic fermentation system of baker's yeast
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 8. - С. 2952-2957
Аннотация: Продукцию глутамина путем сопряжения р-ций бактериальной глутаминсинтетазы и сахар-ферментирующей системы пекарских дрожжей для регенерации АТФ изучали при определении выхода продукта, полученного при использовании источника энергии для регенерации АТФ (напр., глюкозы) при дрожжевой ферментации. Показано, что улучшенный выход глутамина достигается при условиях, предусматривающих пониженные конц-ии неорганического фосфата, и использовании мутантного шт., обладающего низкой ассимилирующей способностью для глицерина и этанола. В этом мутанте активность ферментов включает генных в глюконогенез, особенно фруктоза 1,6-бисфосфатазы, была ниже, чем в штаммах дикого типа. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Sci. and Eng. Rithumeikan Univ., 525-0055 Kusatsu. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЛУТАМИН
ПРОДУКЦИЯ
СОПРЯЖЕННЫЕ РЕАКЦИИ
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.02-04Б3.83

Автор(ы) : Wakisaka, Shinji, Ohshima, Yoshifumi, Ogawa, Masahiro, Tochikura, Tatsurokuro, Tachiki, Takashi
Заглавие : Characteristics and efficiency of glutamine production by coupling of a bacterial glutamine synthetase reaction with the alcoholic fermentation system of baker's yeast
Источник статьи : Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 8. - С. 2952-2957
Аннотация: Продукцию глутамина путем сопряжения р-ций бактериальной глутаминсинтетазы и сахар-ферментирующей системы пекарских дрожжей для регенерации АТФ изучали при определении выхода продукта, полученного при использовании источника энергии для регенерации АТФ (напр., глюкозы) при дрожжевой ферментации. Показано, что улучшенный выход глутамина достигается при условиях, предусматривающих пониженные конц-ии неорганического фосфата, и использовании мутантного шт., обладающего низкой ассимилирующей способностью для глицерина и этанола. В этом мутанте активность ферментов включает генных в глюконогенез, особенно фруктоза 1,6-бисфосфатазы, была ниже, чем в штаммах дикого типа. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Sci. and Eng. Rithumeikan Univ., 525-0055 Kusatsu. Библ. 23
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ГЛУТАМИН
ПРОДУКЦИЯ
СОПРЯЖЕННЫЕ РЕАКЦИИ
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.03-04Б3.56

Автор(ы) : Huang S.-W., Lin Y.-H., Chin H.-L., Wang W.-C., Kuo B.-Y., Chou C.P.
Заглавие : Effect of pH on high-temperature production of bacterial penicillin acylase in Escherichia coli
Источник статьи : Biotechnol. Progr. - 2002. - Vol. 18, N 3. - С. 678-671
Аннотация: Ориентированная на высокотемпературные условия продукция бактериальной пенициллинацилазы (PAC), которая обычно образуется при низких температурах (30'ГРАДУС'C) была осуществлена с помощью гетерологичной экспрессии pac гена Providencia rettgeri в Escherichia coli. Несмотря на то, что продукция PAC оказалась возможной при температуре 37'ГРАДУС'С условия среды сильно влияли на эффективность процесса. Продукция PAC при 37'ГРАДУС'С осуществлялась только, когда pH культуральной среды был близок к нейтральным значениям (рН 6,5-7,5). При др. PH физиология клеток сильно нарушалась и производительность культуры была низкой. В кислых условиях температура оказывала существенное влияние на уровень pac экспрессии и уд. активность PAC снижалась при повышении температуры культивирования. В основных условиях рост клеток сильно ингибировался, несмотря на то, что уровень pac экспрессии минимально зависел от температуры. Такой необычный характер влияния pH и температуры на pac экспрессию никогда ранее не был описан для бактериальных PACs. Показано, что для сверхпродукции P. rettgeri PAC в E. coli при высоких температурах уровень рН культуры должен строго контролироваться. Тайвань, Dep. Chem. Eng., Feng Chia Univ., Taichung, Taiwan 407. Библ. 18
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕНИЦИЛЛИНАЦИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПРОДУКЦИЯ
УСЛОВИЯ ВЫСОКИХ ТЕМПЕРАТУР
ВЛИЯНИЕ PH
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.08-04Б3.66

Автор(ы) : Hauksson Jonas B., Andresson Olafur S., Asgeirsson, Bjarni
Заглавие : Heat-labile bacterial alkaline phosphatase from a marine Vibrio sp.
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 2000. - Vol. 27, N 1-2. - С. 66-73
Аннотация: Психрофильные организмы были успешно адаптированы к различным низкотемпературным условиям окружающей среды, таким как холодная океанская вода. Штамм морской бактерии, продуцирующий лабильную к нагреванию щелочную фосфатазу, был отобран из 232 штаммов, выделенных из северо-атлантических прибрежных вод. Штамм был охарактеризован как Vibrio sp. Щелочная фосфатаза была очищена в 151 раз с 54%-ным выходом. Активный фермент являлся мономером с мол. массой 55'+-'6 kD. Фермент обладал оптимальной активностью при pH 10 с периодом полужизни 6 мин при 40'ГРАДУС'C и 30 мин при 32'ГРАДУС'C. Фермент из Vibrio sp. обладал более высокими показателями k[cat] и k[m], чем фермент из Escherichia coli. Неорганический фосфат был конкурентным ингибитором с относительно высоким k[i] 'ЭКВИВ'1,7 мМ. Исландия, Dep. Chem., Sci. Inst., Univ. Iceland, Dunhaga 3, 107, Reykjavik
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ЛАБИЛЬНОСТЬ К НАГРЕВАНИЮ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
VIBRIO SP. (BACT.)
МОРСКАЯ БАКТЕРИЯ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.63

Автор(ы) : Torres-Bacete, Jesus, Arroyo, Miguel, Torres-Guzmaen, Raquel, de, la Mata Isabel, Castillon, Maria Pilar, Acebal, Carmen
Заглавие : Covalent immobilization of penicillin acylase from Streptomyces lavendulae
Источник статьи : Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 12. - С. 1011-1014
Аннотация: Получена пеницилинацилаза из Streptomyces lavendulae, ковалентно иммобилизованная на акриловых бусинках, предварительно активированных бычьим сывороточным альбумином. Новый биокатализатор высокоактивен, обладает длительной операционной стабильностью. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular I, Fac. Cien. Biol., Univ. Complutense Madrid
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
STREPTOMYCES LAVENDULAE (BACT.)
Дата ввода:
15.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2252959 Российская Федерация, МКИ C12N 9/88.

Автор(ы) : Иваненко А.А., Сафонов В.С., Змеева Н.Н., Чурбанов В.Г., Саитова Н.А.
Заглавие : Способ получения бактериального ферментного препарата пектин-лиазы .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : ОАО "Восток"
16.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 7320741 Соединенные Штаты Америки, МКИ D21C 3/18.

Автор(ы) : Tolan Jeffrey S., Popovici, Corina, Thibault, Luc
Заглавие : Method of xylanase treatment in a chlorine dioxide bleaching sequence .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Iogen Bio-Products Corp.
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.04-04Б4.245

Автор(ы) : Papaioannou, Evelina, Wahjudi, Mariana, Nadal-Jimenez, Pol, Koch, Gudrun, Setroikromo, Rita, Quax Wim J.
Заглавие : Quorum-quenching acylase reduces the virulence of Pseudomonas aeruginosa in Caenorhabditis elegans infection model
Источник статьи : Antimicrob. Agents and Chemother. - 2009. - Vol. 53, N 11. - С. 4891-4897
Аннотация: В инфекционной модели с использованием нематод Caenorhabditis elegans определяли проявляет ли белок PvdQ (ацилаза) свойство ослабления чувства кворума у Pseudomonas aeruginosa РАО1. Установлено,что штамм РАО1 (рМЕpvdQ), который сверхпродуцировал PvdQ, был менее вирулентным по сравнению с диким штаммом. Более 75% нематод, получавших РАО1 (рМЕpvdQ), выживали и продолжали расти при использовании этого штамма в качестве пищевого источника. При исследовании выживания нематод в течение 4 дней штамм РАО1 - 'дельта'pvdQ показал себя более вирулентным по сравнению с диким штаммом, что подтверждает роль PvdQ как снижающего вирулентность агента. Было показано, что личиночные стадии 1-3 (L1-L3) получали большую пользу от защиты со стороны PvdQ по сравнению с гельминтами L4. Добавление очищенного белка PvdQ к гельминтам С. elegans, инфицированным диким штаммом РАО1, приводило к пониженной патогенности и увеличенному периоду жизни нематод. Сделан вывод, что PvdQ может быть сильным кандидатом для антибактериальной терапии против инфекций, вызванных Pseudomonas. Нидерланды, Dep. of Pharmaceutical Biology, Univ. of Groningen 9713AV, Groningen. Библ. 24
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ИНФЕКЦИИ
ГЕЛЬМИНТЫ
МОДЕЛЬ
PSEUDOMONAS (BACT.)
ПАТОГЕННОСТЬ
ЧУВСТВО КВОРУМА
СНИЖЕНИЕ
АЦИЛАЗА PVDQ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
АНТИБАКТЕРИАЛЬНАЯ ТЕРАПИЯ
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.09-04Б4.189

Автор(ы) : Kuroiwa, Akira, Hisatsune, Akinori, Isohaam, Yoichiro, Katsuki, Hiroshi
Заглавие : Bacterial neuraminidase increases IL-8 production in lung epithelial cells via NF-kB-dependent pathway
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2009. - Vol. 379, N 3. - С. 754-759
Аннотация: Бактериальная нейраминидаза, в отличие от термоинактивируемой нейраминидазы, стимулирует экспрессию мРНК и белка интерлейкина-8 (IL-8) в эпителиальных клетках А549 и NCI-H202 легких. Бактериальная нейраминидаза стимулирует также промоторную активность IL-8 и репортерную активность фактора NF-'каппа'B. Ингибирование пути передачи сигнала с участием NF-'каппа'B супрессирует экспрессию мРНК IL-8, индуцируемую бактериальной нейраминидазой. Япония, Dep. Chemico-Pharmae. Sci., Grad. Sch. Pharm. Sci., Kumamoto Univ., 5-1 Oe-honmaci, Kumamoto City, Kumamoto 862-0973. Библ. 26
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: НЕЙРАМИНИДАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИНТЕРЛЕЙКИН-8
ЭКСПРЕССИЯ МРНК
СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА
ПРОМОТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФАКТОР NF-'КАППА'B
РЕПОРТЕРНАЯ АКТИВНОСТЬ
СИГНАЛЬНЫЙ ПУТЬ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ А549 ЛЕГКИХ
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 13.01-04Б3.55

Автор(ы) : Akkaya, Birnur, Yenidunya, Ali Fazil, Akkaya, Recep
Заглавие : Production and immobilization of a novel thermoalkalophilic extracellular amylase from bacilli isolate
Источник статьи : Int. J. Biol. Macromol. - 2012. - Vol. 50, N 4. - С. 991-995
Аннотация: Термоалкалифильная амилаза была выделена из бактериального штамма. Фермент был иммобилизован через свою аминогруппу на эпокси кольца магнитных полиглицидилметакрилатных шариков. Свободный фермент был активен в широком диапазоне рН 7,0-12,0 и проявлял оптимальную активность при 95'ГРАДУС'C и рН 10,0. Иммобилизация приводила к повышению стабильности фермента, он демонстрировал оптимум активности при 105'ГРАДУС'C и рН 11.0. Иммобилизованный фермент характеризовался повышенными значениями K[m] и V[max]. Активности свободного и связанного ферментов определяли при 37'ГРАДУС'C, рН 10.0 и 11.0, соотв., в присутствии различных органических растворителей и детергентов (5%, v/v). Показано, что детергенты, додецилсульфат натрия (SDS) и тритон Х-100, вызывают 6-кратное повышение активности амилазы, и что различные органические растворители также способствуют повышению активности фермента
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.05-04Б2.3

Автор(ы) : Akkaya, Birnur, Yenidunya, Ali Fazil, Akkaya, Recep
Заглавие : Production and immobilization of a novel thermoalkalophilic extracellular amylase from bacilli isolate
Источник статьи : Int. J. Biol. Macromol. - 2012. - Vol. 50, N 4. - С. 991-995
Аннотация: Термоалкалифильная амилаза была выделена из бактериального штамма. Фермент был иммобилизован через свою аминогруппу на эпокси кольца магнитных полиглицидилметакрилатных шариков. Свободный фермент был активен в широком диапазоне рН 7,0-12,0 и проявлял оптимальную активность при 95'ГРАДУС'C и рН 10,0. Иммобилизация приводила к повышению стабильности фермента, он демонстрировал оптимум активности при 105'ГРАДУС'C и рН 11.0. Иммобилизованный фермент характеризовался повышенными значениями K[m] и V[max]. Активности свободного и связанного ферментов определяли при 37'ГРАДУС'C, рН 10.0 и 11.0, соотв., в присутствии различных органических растворителей и детергентов (5%, v/v). Показано, что детергенты, додецилсульфат натрия (SDS) и тритон Х-100, вызывают 6-кратное повышение активности амилазы, и что различные органические растворители также способствуют повышению активности фермента
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: АМИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ В ОРГАНИЧЕСКИХ РАСТВОРИТЕЛЯХ
Дата ввода:
 1-20    21-21 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)