СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИАЛЬНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.270

Автор(ы) : Nirasawa, Satoru, Nakajima, Yoshiaki, Zhang, Zhen-zhong, Yoshida, Michiteru, Hayashi, Kiyoshi
Заглавие : Molecular cloning and expression in Escherichia coli of the extracellular endoprotease of Aeromonas caviae T-64, a pro-aminopeptidase processing enzyme
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999. - Vol. 1433, N 1-2. - С. 335-342
Аннотация: Протеаза процессинга проаминопептидазы (PA-протеаза) Aeromonas caviae T-64 активирует проаминопептидазы A. caviae и Vibrio proteolytica путем удаления их про-районов. При клонировании и секвенировании гена PA-протеазы удалось показать, что PA-протеаза транслируется в виде препробелка, состоящего из доменов: сигнальный пептид, N-терминальный пропептид, зрелая часть и C-терминальный пропептид. Анализ аминокислотной последовательности продемонстрировал значительную гомологию предшественника PA-протеазы с рядом бактериальных металлопротеаз. Удалось экспрессировать ген PA-протеазы в Escherichia coli. Показано, что для формирования активной PA-протеазы необходим N-терминальный пропептид. C- и N-терминальные пропептиды про-PA-протеазы подвергаются автокаталитич. процессингу. Япония [Hayashi K.], Appl. Enzymol. Lab., Nat. Food Res. Inst., Tsukuba, Ibaraki 305-8642. Библ. 29
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ПРОАМИНОПЕПТИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИЯ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕАЗА
AEROMONAS CAVIAE (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска